Catedra de Bioquimica y Biofisica aplicada a enfermería
Tema: Enzimas
ENZIMAS
-En todo ser vivo se producen numerosas reacciones químicas constantemente. Muchas de ellas tienden a
transformar las sustancias que introducimos con los alimentos con el objetivo de transformarlas en energía
y materia para síntesis de nuevas estructuras moleculares.
-La velocidad con la que se producen estas reacciones es sorprendente y si nosotros intentamos en el
laboratorio necesitamos aplicar grandes cantidades de calor, pH extremos o grandes presiones. Todas estas
condiciones son incompatibles con la vida de las células.
-Por ejemplo en el organismo donde tenemos una temperatura de 37 ° C, un pH que tiende a la neutralidad
y presión constante, las reacciones químicas se producen muy lentamente.
-Es por eso que necesitamos moléculas que aceleran estas reacciones que son las enzimas o catalizadores.
-Las enzimas se encargan de la regulación a nivel intracelular.
-Son catalizadores biológicos: la mayoría son de naturaleza proteica y tienen la función de acelerar las
reacciones químicas. Las moléculas sobre las que actúan las enzimas se llaman sustrato.
Características de las enzimas
❖ Tienen alto grado de especificidad, ya que actúan sobre un determinado sustrato.
❖ Catalizan una sola reacción química.
❖ Reaccionan con su sustrato y luego la recuperamos ya que no se desintegra.
❖ Tienen una terminación -asa Ej: amilasa, sacarasa, ureasa.
❖ Cada molécula de enzima es capaz de transformar entre 100 y 1000 moléculas de sustrato en
otro.
Modo de acción
Las enzimas aceleran las reacciones químicas gracias a que disminuyen la energía de activación.
Clasificación
1-Oxidorreductasas, la oxidación siempre se acompaña de reducció[Link] :Deshidrogenasas, oxidasas,
peroxidasas y oxigenasas.
2-Transferasas, catalizan la transferencia de un grupo funcional como un grupo amino, metilo o carbonilo
a otra molécula. Ej: las transaminasas (GOT/GPT) cataliza la cesión del grupo amina de un compuesto a
otro.
3-Hidrolasas, catalizan la ruptura de enlaces, estas enzimas en presencia de agua transforman un
compuesto en 2. Ej: acetilcolinesterasa, que rompe la unión entre el acetato y la colina.
4-Liasas, también catalizan la ruptura de una molécula pero en este caso en ausencia de agua. Ej:aldolasa,
deshidratasas.
5-Isomerasas, intervienen en la conversión de un compuesto en otro con la misma cantidad de átomos, lo
único que cambia son las ubicaciones de grupos funcionales. Ej: glucosa–galactosa.
6-Ligasas, catalizan la unión de 2 moléculas sencillas en una más compleja.
Partes de una enzima
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-Sitio activo; por el que reconoce al sustrato y lo convierte en producto. Es un área formada por AA muy
específicos que reconocen la estructura del sustrato. El sustrato se une como una llave con su cerradura.
-Sitio alostérico; algunas enzimas lo contienen, a él se unen activadores (reguladores alostéricos
positivos), o inhibidores (reguladores alostéricos negativos). Ej; hexoquinasa es un activador de la glucólisis.
*Pequeños cambios en la secuencia de AA, deja a la enzima sin actuar y traba la reacción enzimática.
-Algunas enzimas son proteínas simples y otras, proteínas conjugadas asociadas con otra molécula no
proteica., de pequeño tamaño, la coenzima o cofactor. En función de su naturaleza se denominan:
● Coenzima; también llamadas grupo prostético suelen estar unidad a la enzima por uniones
covalentes y en general son moléculas orgánicas. Pueden participar en varias reacciones, por
ejemplo muchas vitaminas funcionan como coenzimas (vitaminas del complejo B). Ej: ligasas,
oxidoreductasas.
● Cofactor; cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
HOLOENZIMA: apoenzima (proteína) + coenzima (no proteico).
Ej: oxidoreductasas, transferasas, isomerasas y ligasas.
METALOENZIMAS: enzima + ion metálico. Ej: la hexoquinasa necesita como cofactor al magnesio. Otros
átomos metálicos que pueden servir como cofactores son, el cobre (Cu), Hierro (Fe), Zinc (Zn).
Zimógeno: (proenzima, pre enzimaº) proteínas precursoras sin actividad enzimática, la hidrólisis de uno o
más enlaces peptídicos, libera la enzima activa. Estos evitan que una enzima ejerza su acción en el lugar y
momento equivocado ya que tienen acoplado un péptido inhibidor.
Ej: enzimas pancreáticas, hasta que llegan al intestino son zimógenos.
Cinetica enzimatica
Durante una reacción enzimática efectivamente, la enzima se une al sustrato formando el complejo E-S que
es totalmente transitorio. Las eventuales modificaciones de la molécula durante dicha unión son efímeras, la
enzima luego de cumplir su función queda igual a como estaba. Esto explica porque, pequeñas cantidades
de enzima tienen una gran actividad.
Podríamos resumir en que, una reacción enzimática se produce cuando
● Reconocimiento de la enzima por el sustrato
● Formación del complejo enzima sustrato
● Formación y liberación del producto
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Factores que modifican la actividad enzimática
● Concentración de enzima y de sustrato.
● Temperatura: al aumentar la temperatura, aumenta la velocidad hasta tu temperatura óptima.
Cada enzima tiene una temperatura óptima a la que actúa con su máxima eficacia que
generalmente ronda los 37º C. A partir de los 45º C su eficacia desciende bruscamente
(desnaturalización proteica, que puede ser reversible en el caso del frío). El frío no afecta
tanto a la actividad enzimática.
● pH del medio: las variaciones del pH del medio
ocasionan cambios en la actividad enzimática ya que se
modifican las cargas superficiales y se altera la
configuración espacial del sitio activo. El pH óptimo es
característico para cada enzima.
Ej: paciente diabetico sin dx descompensado, son
síntomas clásicos de una cetoacidosis (pH bajo). Estos
pacientes no pueden utilizar la glucosa, por lo tanto
utilizan los lípidos los cuales liberan ácidos (coma
cetogenico). Pueden presentar aliento cetónico + respiración de Kussmaul.
Lo mismo pasa cuando tenemos alcalosis (pH alto), el medio
dificulta la actividad enzimática.
● Presencia de inhibidores: son pequeñas moléculas o iones que provocan la pérdida o el
bloqueo de la actividad de las enzimas. Puede ser reversible o irreversible (la enzima deja de
funcionar inmediatamente, por ejemplo los organofosforados).
Importancia clínica de las enzimas
Hay enzimas que se pueden dosar y son característicos de diferentes órganos.
