CARRERA DE
BIOTECNOLOGÌA
ENZIMOLOGIA
Dra. Cecilia Barba MSc.
Declaración de
objetivos
• Los enzimas son moléculas orgánicas que actúan
como catalizadores de reacciones químicas, es
decir, aceleran la velocidad de reacción.
• Comúnmente son de naturaleza proteica, pero
también existe de ácido ribonucleico (ARN,
ribozimas).
• Las enzimas modifican la velocidad de reacción,
en reacciones energéticamente favorables.
• Los enzimas actúan sobre los sustratos de
reacción, facilitando su conversión en productos.
• Existen enzimas diseñadas y producidas
artificialmente.
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ENZIMAS: CATALIZADORES BIOLÒGICOS
Son BIOMOLECULA especializadas CATALISIS
en catálisis de las reacciones Es el proceso por el cual se aumenta la velocidad
químicas que tiene lugar en la célula. de una reacción química, debido a la participación
de una sustancia llamada catalizador y las que
desactivan la catálisis son denominados
INHIBIDORES.
Son muy eficaces como catalizadores CATALIZADOR
ya que son capaces de aumentar la Sustancia (elemento o compuesto), que tiene la
velocidad de las reacciones químicas posibilidad de acelerar (catalizador positivo) o
mucho más que cualquier catalizador retardar (catalizador negativo o inhibidor) una
artificial conocido. reacción química.
LOS CATALIZADORES PERMANECEN SIN
ALTERACIÓN
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ENZIMAS
ESTRUCTURA BÀSICA Rasgos estructurales y
PROTEINAS Químicos de estas
ESTRUCTURA SE DESNATURALIZAN Pierden su actividad catalítica
Cavidad que se encuentra en
CENTRO ACTIVO la superficie de la enzima.
Esta forrada por restos de aa.
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Enzimas: Características Generales
Gracias a su carácter proteico, que
les permite adoptar estructura
terciaria y cuaternaria, las enzimas
son las únicas moléculas que
pueden adaptarse a la sustancia o
sustrato al cual se unen y
modifican.
Por ser proteínas, son
termolábiles…
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Características de las enzimas
La especificidad de las
enzimas reside en los
Son termolábiles aminoácidos específicos que
Las enzimas no se consumen en las reacciones que conforman dos centros
catalizan. diferentes:
Las enzimas son muy especificas, aun más que otros
catalizadores.
a) Centro catalítico CENTRO
Existe gran diversidad de enzimas para catalizar b) Centro de unión del ACTIVO
alrededor de 4000 reacciones bioquímicas. sustrato
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Reacciones Enzimáticas
Tras la unión del sustrato al
centro activo se forman los A las reacciones mediadas por
productos de la reacción. enzimas se las denomina
reacciones
Casi todos los procesos en las enzimáticas.
células necesitan enzimas para
que ocurran a tasas
significativas.
Una reacción catalizada por un enzima
alcanza el mismo equilibrio, pero mucho más rápido, que la misma reacción no catalizada.
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Enzimas y Energía de
Activación
* Las enzimas realizan la tarea fundamental de
disminuir la energía de activación, es decir la
cantidad de energía que se debe agregar a una
reacción para que esta comience.
• Las enzimas funcionan al unirse a las moléculas
de reactivo y sostenerlas de tal manera que los
procesos que forman y rompen enlaces
químicos sucedan más fácilmente.
• La energía libre de Gibbs (G) se conoce como
la energía disponible para que el sistema se
realice.
• Se define matemáticamente como entalpía (H) * La energía libre de Gibbs predice si una reacción será
menos el producto de la temperatura espontánea en uno o en otro sentido (o si estará en
termodinámica (T) y la entropía (S). equilibrio). Es utilizada para predecir la espontaneidad de
ΔG = Δ H–T ΔS. una reacción química.
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REACCIONES EXERGÓNICAS Y
ENDERGÓNICAS
Las reacciones que tienen un ∆G negativo (∆G<0) liberan
Las reacciones con un ∆G positivo (∆G > 0), requieren de un
aporte de energía y son denominadas reacciones
energía libre y son denominadas reacciones exergónicas.
endergónicas.
SON espontáneas
NO SON espontáneas.
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SITIOS ACTIVOS Y ESPECIFICIDAD DEL
SUSTRATO
* Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une) a una o más
moléculas de reactivo. Estas moléculas son los sustratos de la
enzima.
• En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios
productos. En otras, dos sustratos se unen para crear
una molécula más grande o para intercambiar partes.
• La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama
el sitio activo (ya que ahí es donde sucede la "acción"
catalítica).
Imagen modifcada de "Enzimas: Figura 2(Se abre en una ventana nueva)," por OpenStax College,
Biology, CC BY 3.0.
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ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Las proteínas se forman de unidades llamadas aminoácidos, y en las enzimas que son proteínas, el sitio activo
obtiene sus propiedades de los aminoácidos que lo conforman.
Estos aminoácidos pueden tener cadenas laterales grandes o pequeñas, ácidas o básicas, hidrofílicas o
hidrofóbicas.
El grupo de aminoácidos que se encuentra en el sitio activo, así como la posición que estos tienen en el espacio
tridimensional, le dan al sitio activo un tamaño, forma y comportamiento químico muy específicos.
Gracias a estos aminoácidos, el sitio activo de una enzima es apto de modo exclusivo para unirse con una
molécula objetivo en particular -el sustrato o sustratos de la enzima- y le ayudan a experimentar una reacción
química.
Links para consultar:
[Link]
2023 [Link] 12
[Link]
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
A excepción de las ribozimas, todas
las enzimas son proteínas globulares,
pudiendo estar formadas únicamente por
cadenas polipeptídicas o contener, además,
otro grupo no proteico.
Según su estructura, se pueden diferenciar
dos tipos de enzimas:
•Holoproteínas, enzimas formadas
solamente por polipéptidos.
•Holoenzimas, enzimas formadas por la
asociación de una parte polipeptídica
o apoenzima y de una parte no polipeptídica
o cofactor.
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Las holoproteínas son aquellas que están compuestas
exclusivamente por aminoácidos.
Atendiendo a su estructura, se clasifican en dos grandes grupos:
proteínas fibrosas y proteínas globulares. Ejm. Colageno (fibrosa);
Globulinas (globulares)
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Holoenzima
Algunas enzimas necesitan un componente no proteico, el cofactor, para poder realizar su
actividad. Si esa enzima no tiene el cofactor no es activa y se denomina apoenzima.
La apoenzima, parte proteica que se encarga de proporcionar la estructura espacial específica que
permite la unión a los sustratos, moléculas sobre las que actúan las enzimas en las reacciones químicas.
Cuando la enzima está unida a su cofactor se llama holoenzima y es activa .
El cofactor, parte no proteica que forma los
componentes enzimáticos que llevan a cabo la
reacción. Los cofactores pueden ser:
Cofactores orgánicos, como:
Cofactores inorgánicos, como los Coenzimas, moléculas que actúan
iones metálicos (Fe2+, Cu2+, asociadas débilmente a enzimas, como, por
Mn2+, Zn2+,…), que se encuentran ejemplo, el FAD+, el NAD+, las vitaminas,
en pequeñas cantidades (menos de etc. Así pues, los oligoelementos y las
un 0,1 por 100, por lo que son vitaminas resultan imprescindibles para los
oligoelementos). organismos, ya que son cofactores de
Por ejemplo, el Zn en las diversas enzimas.
carboxipeptidasas, el Mg en las Los grupos prostéticos, moléculas
quinasas, el K en la fuertemente unidas por enlaces covalentes
piruvatoquinasa, etc. a la cadena polipeptídica, como por
20XX ejemplo, el grupo hemo en los citocromos,15
el grupo hemino en las peroxidasas, etc.
Gracias
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