Universidad del Noreste
Lic. En Química Cínica
Bioquímica.
Actividad 2.
Investigación “Enzimas de Interés Clínico”
Alumno: Luis Daniel Vázquez Ramírez
Docente: L.Q.C. Janeth Sugey Guerrero Alonso.
Ciudad Victoria Tamaulipas a 24 de Marzo del 2017
CONTENIDO
1 Introducción. .................................................................................................................................. 3
2 Propiedades Generales de las Enzimas: ....................................................................................... 4
2.1 Presentan un sitio activo: ........................................................................................................ 4
2.2 Eficiencia catalítica (mayor velocidad de reacción): ................................................................. 4
2.3 Condiciones de reacción ......................................................................................................... 4
2.4 Especificidad: .......................................................................................................................... 4
2.5 Grupos prostéticos: ................................................................................................................. 4
2.6 Regulación de su actividad: ..................................................................................................... 4
2.7 Localización celular: ................................................................................................................ 5
3 Clases o grupos según el tipo de reacción. .................................................................................... 6
3.1 Oxidorreductasas. ................................................................................................................... 6
3.2 Transferasas. .......................................................................................................................... 6
3.3 Hidrolasas. .............................................................................................................................. 6
3.4 Liasas...................................................................................................................................... 6
3.5 Isomerasas.............................................................................................................................. 6
3.6 Ligasas.................................................................................................................................... 6
4 Variantes enzimáticas .................................................................................................................... 7
4.1 Isoenzimas: ............................................................................................................................. 7
4.2 Heteroenzimas: ....................................................................................................................... 7
4.3 Aloenzimas:............................................................................................................................. 7
5 Clasificación de Bücher (enzimas plasmáticas) ............................................................................. 8
5.1 Enzimas Plasmoespecíficas .................................................................................................... 8
5.2 Enzimas secretadas o exocitoenzimas .................................................................................... 9
5.3 Enzimas celulares o endocitoenzimas ..................................................................................... 9
5.3.1 Ubicuas:............................................................................................................................ 9
5.3.2 Organoespecíficas: ........................................................................................................... 9
6 Enzimología clínica. ..................................................................................................................... 10
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6.1 Determinación de enzimas séricas hepáticas ........................................................................ 10
6.1.1 Transaminasas ............................................................................................................... 10
6.1.2 Gammaglutamiltranspeptidasa........................................................................................ 11
6.1.3 Fosfatasa Alcalina........................................................................................................... 12
6.2 Determinación de enzimas séricas pancreáticas ................................................................... 12
6.2.1 Amilasa ........................................................................................................................... 13
6.2.2 Lipasa ............................................................................................................................. 13
6.3 Determinación de enzimas séricas en el infarto de miocardio. .............................................. 14
6.3.1 Creatinfosfoquinasa (CK) ................................................................................................ 14
6.3.2 Láctico Deshidrogenasa.................................................................................................. 15
7 Conclusión. .................................................................................................................................. 17
8 Referencias.................................................................................................................................. 18
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1 INTRODUCCIÓN.
Todas las reacciones metabólicas que ocurren en nuestro organismo se hayan mediados por
enzimas, estas en su mayoría son de naturaleza proteica (algunas son ARN). Puede definirse a las
enzimas como catalizadores, capaces de acelerar las reacciones químicas en ambos sentidos, sin
consumirse en ella, ni formar parte de los productos. La diferencia fundamental es que tienen gran
especificidad de reacción o sea por el sustrato sobre el cual actúan. Ciertas enzimas requieren de
ciertos compuestos orgánicos, termoestables para poder cumplir con su función catalítica, estas
moléculas se denominan coenzimas, generalmente tiene bajo peso molecular y suelen ser claves en
el mecanismo catalítico. La apoenzima unida a la coenzima constituye la holoenzima. Estas
moléculas termoestables generalmente son vitaminas o metales.
La enzimología clínica es la aplicación del conocimiento de las enzimas (proteínas especializadas en
la catálisis de reacciones orgánicas) al diagnóstico, tratamiento y pronóstico de la enfermedad.
Aunque son raras las enzimas exclusivas de un tejido, la alteración de la concentración sérica de un
enzima determinada orienta sobre los tejidos más probablemente afectados
Los diferentes órganos difieren cuantitativa y también cualitativamente en sus maquinarias
enzimáticas. Estos "modelos enzimáticos" son característicos para un órgano en particular y permiten
su identificación sin el recurso de los métodos morfológicos. El modelo enzimático encontrado en el
suero, cuando las células parenquimatosas de un órgano se lesionan por un proceso patológico, es
característico y claramente diferente de lo que ocurre cuando otro órgano está enfermo.
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2 PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS:
2.1 Presentan un sitio activo:
Las moléculas de enzimas contienen hendiduras o cavidades denominadas sitio activo. El sitio activo
está formado por las cadenas laterales de residuos específicos, lo que ocasiona que tenga un arreglo
tridimensional particular, diferente al resto de la proteína. Este sitio es afín por la estructura
tridimensional del sustrato:
2.2 Eficiencia catalítica (mayor velocidad de reacción):
La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y transcurren desde 106
hasta 1014 veces más rápido que la misma reacción no catalizada. Típicamente, cada molécula de
enzima es capaz de transformar cada segundo de 100 a 1000 moléculas de substrato en producto.
El número de estas moléculas transformadas a producto por molécula de enzima en cada segundo,
se conoce como el número de recambio.
2.3 Condiciones de reacción
Temperatura pH y presión compatible con la vida
2.4 Especificidad:
Las enzimas son muy específicas por el substrato de la reacción que catalizan. Interactúan con una
o muy pocas moléculas y catalizan únicamente un tipo de reacción.
2.5 Grupos prostéticos:
Algunas enzimas se asocian con moléculas de carácter no proteíco que son necesarias para el
funcionamiento de la enzima, estas moléculas se denominan grupos prosteticos. Comúnmente, los
cofactores son iones metálicos como el Zn2+ o el Fe2+, también pueden ser moléculas orgánicas
que se denomina coenzimas como el NAD+, FAD, la coenzima A y la vitamina C, generalmente las
coenzimas son derivados de las vitaminas.
2.6 Regulación de su actividad:
La actividad enzimática puede ser regulada, esto quiere decir que dependiendo de los requerimientos
metabólicos, las enzimas son activadas o inhibidas, para acelerar o disminuir la velocidad con la que
catalizan la reacción, respondiendo así a las diferentes necesidades de sus productos en la célula.
La regulación más común es modificando la concentración de su(s) substrato(s).
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2.7 Localización celular:
Muchas enzimas se localizan en organelas específicos de la célula. Esta compartamentalización
ayuda a aislar los substratos de la reacción o productos de la misma, de tal forma que no hay
competencia de reacciones, de esta manera se provee un medio favorable para la reacción, de tal
forma que es posible localizar diferentes partes del metabolismo en diferentes organelos, haciendo
a la célula una entidad organizada en donde simultáneamente funcionan miles de enzimas.
En las células somáticas normales, las actividades catalíticas de las numerosas enzimas se
mantienen muy constantes, ya que existe un equilibrio entre la síntesis y la degradación enzimática,
pero constantemente llegan al espacio extracelular pequeñísimas cantidades de muchas enzimas
intracelulares. En muchas enfermedades orgánicas está aumentada la salida de enzimas desde el
interior celular, esto puede deberse por un aumento de la permeabilidad de las membranas celulares,
o bien por disolución de la estructura celular. De esta manera se originan modificaciones del nivel
enzimático en el plasma sanguíneo, de indudable valor que ayudan a realizar un diagnóstico
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3 CLASES O GRUPOS SEGÚN EL TIPO DE REACCIÓN.
3.1 Oxidorreductasas.
Actúan en reacciones de oxidorreducción (Ej.: deshidrogenasas, oxidas as).
3.2 Transferasas.
Catalizan la transferencia de un grupo químico de una sustancia a otra. Ej:
aminotransferasas o transaminasas.
3.3 Hidrolasas.
Producen hidrólisis (fosfatasas, peptidasas).
3.4 Liasas
Actúan al añadir grupos a ligaduras dobles o quitar grupos del sustrato y
provocar la aparición de dobles ligaduras (fumarato-hidrasas).
3.5 Isomerasas
Su acción catalizadora provoca la transformación de un sustrato en un
isómero. Son mutasas cuando producen una transferencia intramolecular
(fosfoglucomutasa) y racemasas o epimerasas cuando provocan la inversión
de grupos asimétricos.
3.6 Ligasas
Estas enzimas catalizan la unión de dos moléculas.
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4 VARIANTES ENZIMÁTICAS
Las enzimas se subdividen en 3 grupos:
4.1 Isoenzimas:
Son variaciones en la molécula de la enzima que le da características físico-químicas (distinto pH,
distinto Km, diferente acción de inhibidores y activadores) e inmunológicas diferentes, localización o
lugares de origen diferentes; de modo que realizan el mismo tipo de reacción y actúan sobre el mismo
sustrato pero en condiciones distintas
.
4.2 Heteroenzimas:
Enzimas de función semejante, específica de las diversas especies biológicas, por ejemplo la LDH
del hombre y del conejo.
4.3 Aloenzimas:
Variante de ezimas e isoezimas condicionadas genéticamente que solo aparecen en determinados
individuos de una misma especie. La mayoría de las aloenzimas no conducen a las manifestaciones
patológicas. Sirven para caracterizar el tipo bioquímico de un individuo. Por ejemplo hay aloenzimas
de la Glucosa-6-Fosfato Deshidrogenasa y de la Pseudocolinestearasa.
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5 CLASIFICACIÓN DE BÜCHER (ENZIMAS
PLASMÁTICAS)
5.1 Enzimas Plasmoespecíficas
Serían las enzimas que tienen su lugar de acción en el plasma. Estas enzimas son sintetizadas en
determinados tejidos y vertidas a la sangre activamente, que es su lugar de acción, donde se
encuentran su sustrato y su coenzima. Por ejemplo las enzimas del complejo protrombínico,
lipoproteinlipasa, plasminógeno y pseudocolinesterasa. Este grupo de enzimas son sintetizadas
fundamentalmente por el hepatocito y son muy activas en el plasma (a diferencia de otras que si
están aumentadas indican daño). Entonces de este grupo de ez nos interesa saber sus valores
inferiores; porque una disminución de su actividad (normalmente alta en suero) indica una alteración
en la síntesis, y como la mayoría son producidas en el hígado esto nos estaría indicando una
alteración de la funcionalidad hepática.
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5.2 Enzimas secretadas o exocitoenzimas
Son enzimas secretadas por glándulas ó tejidos muy especializados, su lugar de acción está alejado,
es el caso de las enzimas digestivas segregadas por el páncreas y que van al duodeno a ejercer su
acción, como por ejemplo la amilasa, lipasa, tripsina, etc. Clínicamente, estas enzimas en sangre
están en baja actividad. Aumentarían sus niveles en la patología aguda como la pancreatitis y en
casos de patología crónica, donde la glándula está hipofuncionante, por lo que su actividad estaría
disminuida en su lugar de acción; en este caso en duodeno.
5.3 Enzimas celulares o endocitoenzimas
Son todas las enzimas que tienen su lugar de acción dentro de la misma célula que las sintetiza, no
tienen acción en plasma por falta de sustrato y de coenzima. Se dividen es 2 grupos:
5.3.1 Ubicuas:
Son todas las que intervienen en el metabolismo general como por ejemplo LDH, MDH, ALT o
Alanina-aminotransferasa, AST o Aspartato-aminotransferasa. A estas enzimas se las denomina
comúnmente transaminasas y su otra sinonimia es GPT y GOT.
5.3.2 Organoespecíficas:
Enzimas específicas de determinados órganos ó tejidos que actúan en procesos metabólicos
específicos de ciertos tejidos. Por ejemplo la GLDH, y SDH..
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6 ENZIMOLOGÍA CLÍNICA.
6.1 Determinación de enzimas séricas hepáticas
El hígado es una glándula importante porque allí no solo se
realiza la síntesis proteica, sino también la detoxificación de una
serie de compuestos que deben ser eliminados de nuestro
organismo. Contiene un gran número de enzimas, pero las que
tienen mayor interés clínico son las transaminasas, la fosfatasa
alcalina, la gammaglutamiltranspeptidasa y 5´ND. Schmidt y
colaboradores llegaron a determinar que no todas las células del
hígado tenían la misma concentración enzimática, sino que la
concentración dependía del tipo de metabolismo que
desarrollaba y esto está en relación con la disponibilidad de
oxigeno que tienen los hepatocitos. Los hepatocitos cercanos al
espacio porta tienen mayor disponibilidad de oxigeno que los hepatocitos cercanos a la vena
centrolobulillar, por lo cual es diferente el incremento de enzimas en sangre ya sea que provengan
de hepatocitos de la zona centrolobulillar o periportal.
6.1.1 Transaminasas
Son enzimas que realizan reacciones de transaminación (consiste en la transferencia del grupo
amino de una aminoácido dador a un cetoácido aceptor; convirtiéndose el aminoácido dador en un
cetoácido y el cetoácido aceptor en un aminoácido) dando lugar a aminoácidos y cetoácidos distintos
de los originales. En el hígado se han detectado no menos de 60 reacciones de transaminación, pero
las únicas transaminasas con valor clínico son la GOT y la GPT. Estas enzimas no son específicas
del hígado y se hallan también en músculo, corazón, páncreas y cerebro. La GOT está constituida
por dos isoenzimas, una citoplasmática y otra mitocondrial, mientras que la GPT es exclusivamente
citoplasmática. Las concentraciones normales de estas enzimas en plasma traducen la normal
destrucción de las células que las contienen, el cociente normal GOT/GPT es de aproximadamente
1,3.
En todas las enfermedades hepáticas que cursan con necrosis celular existe hipertransaminasemia,
más intensa cuanto más aguda sea la lesión. Las hepatitis víricas y tóxicas, y más raramente la
insuficiencia cardíaca de instauración súbita y el hígado de shock, suelen producir niveles más de 10
veces superiores a los normales. El hallazgo de una elevación moderada de las transaminasas
(menos de 10 veces los valores normales) es más difícil de interpretar y puede corresponder a una
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hepatitis crónica, a una hepatitis aguda de poca intensidad, a la fase de regresión de una hepatitis
aguda, pero también a una cirrosis, a una enfermedad biliar o a muchos otros procesos. Un cociente
GOT/GPT superior a la unidad con hipertransaminasemia moderada sugiere una hepatopatía
alcohólica o neoplásica.
6.1.2 Gammaglutamiltranspeptidasa
La γGT, conocida también como gammaglutamiltransferasa, cataliza la transferencia de grupos
gammaglutamil de un péptido a otro o de un péptido a un aminoácido. El tejido más rico en esta
enzima es el riñón, seguido del páncreas, el hígado, el bazo y el pulmón. En las células se localiza
en las membranas, fundamentalmente del retículo endoplásmico liso, en los microsomas, en la
fracción soluble del citoplasma y en los conductillos biliares. Los valores séricos normales de γGT
difieren en ambos sexos, siendo más elevados en los varones que en las mujeres. La γGT aumenta
en la mayoría de las enfermedades del hígado, por lo que su especificidad es escasa.
La γGT es una enzima sumamente sensible, aumenta en menor o mayor grado en todas las
hepatobiliopatías, los mayores aumentos se ven en procesos obstructivos o neoplásicos, también
está aumentada en hepatitis. Los aumentos más importantes se observan en procesos tumorales,
en la colestasis intrahepática o extrahepática por proliferación de conductillos biliares, además su
síntesis es inducida por el alcohol y también por barbitúricos Tener en cuenta estos 2 factores cuando
se solicita su determinación. La actividad de la enzima es inhibida por estrógenos y progesterona,
importante a tener en cuenta porque existe una colestasis del embarazo que cursa con γGT normal
por estar inhibida la ez por esas 2 hormonas que están aumentadas en el embarazo.
La γGT es una enzima sumamente sensible, aumenta en todas las hepatobiliopatías, en menor o
mayor grado. La γGT es un parámetro muy útil para el control de los pacientes alcohólicos, aunque
también pueden traducir la exposición a tóxicos industriales. La interrupción del consumo de alcohol,
en ausencia de otras causas de inducción enzimática, es seguida de una reducción inmediata de los
valores plasmáticos de γGT, hasta normalizarse completamente al cabo de 6-8 semanas.
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6.1.3 Fosfatasa Alcalina
La FAL sérica tiene varios orígenes (hígado, riñón, placenta, intestino, huesos, leucocitos), aunque
las fuentes más importantes son el hígado, los huesos y el intestino. Durante el crecimiento, los
niveles séricos son altos debido al aumento de la fracción ósea, que traduce la actividad osteoblástica
en el hueso. Lo mismo ocurre durante el embarazo, sobre todo en el tercer trimestre, en el que las
elevaciones se deben a fosfatasa alcalina de origen placentario. La FAL tiene tres isoenzimas porque
se origina en tres genes diferentes, una isoenzima de origen placentario, una intestinal y una que se
llama no placentaria/no intestinal. Para establecer el origen del aumento de la fosfatasa alcalina se
recurre a la separación electroforética de sus isoenzimas.
Otro método consiste en la determinación de las fracciones termoestable (hepática) y termolábil
(ósea). La modificación de la proporción de ambas fracciones permite conocer cuál es la responsable
de la elevación de los niveles séricos. Sin embargo, en la práctica es suficiente efectuar una
valoración indirecta mucho más sencilla, que consiste en la determinación de otras enzimas que se
elevan en caso de colestasis, como la γGT o la 5-nucleotidasa. El aumento de fosfatasa alcalina de
origen hepático revela obstrucción biliar intra o extrahepática, con ictericia (coloración amarillenta de
piel y mucosas, producidas por el aumento de bilirrubina por encima de 2 mg/dl) o sin ella, o la
existencia de un proceso hepático expansivo, infiltrativo o de naturaleza granulomatosa.
6.2 Determinación de enzimas séricas pancreáticas
La comprobación de cifras elevadas de las
diferentes enzimas pancreáticas en plasma y orina
apoya fuertemente la existencia de una lesión
pancreática. Este hallazgo, junto con la clínica y los
datos obtenidos mediante las técnicas de imagen,
constituyen los pilares del diagnóstico de la
pancreatitis aguda. Las principales causas de
pancreatitis son las enfermedades de las vías
biliares y el alcoholismo crónico, situación en la que
las enzimas pancreáticas elevan sus niveles en
sangre. Sin embargo no existe relación directa entre la duración y la altura de los aumentos de
actividad enzimática en suero con la gravedad y pronóstico de esta enfermedad.
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6.2.1 Amilasa
Una enzima que se usa es la amilasa, ya que en la práctica y en condiciones normales, sólo el
páncreas y las glándulas salivales contribuyen de forma significativa al mantenimiento de los niveles
séricos de esta. No obstante, además de originarse en el páncreas, esta enzima proviene de otros
órganos, como las trompas de Falopio, los ovarios, las glándulas salivales, el intestino, el pulmón, la
próstata y el hígado. Por esta razón, procesos inflamatorios desarrollados en estos órganos pueden
provocar elevaciones de las cifras de amilasa. Debido a la inespecificidad de la enzima suele
utilizarse como recurso la detección sérica de la fracción P3 de la amilasa (isoenzima de origen
exclusivamente pancreático, aislada por electroforesis) que ha sido observada de forma casi
constante en la pancreatitis aguda y está prácticamente ausente en los abdómenes agudos de otras
etiologías. Pero además pueden emplearse otras alternativas, como es la cuantificación de la lipasa
sérica, que es la segunda determinación más frecuentemente empleada para diagnóstico de la
pancreatitis aguda.
6.2.2 Lipasa
La lipasa es más específica del páncreas, aunque no totalmente, ya que también es producida por
el intestino, la faringe, el riñón y el bazo que en procesos inflamatorios de alguno de estos provocará
elevaciones de la enzima. Otra posibilidad es fraccionar la amilasa en sus isoenzimas salival (S) y
pancreática (P). La inhibición de la isoamilasa tipo S, por un doble anticuerpo monoclonal, es un
método sencillo y rápido que permite juzgar la elevación aislada de la enzima de origen pancreático,
evitando así el problema de confusión con hiperamilasemias extrapancreáticas. En oposición al
aumento de amilasa, que también puede estar elevado en enfermedades no pancreáticas (ejemplo
parotiditis) el aumento de lipasa solo puede deberse a afecciones del páncreas. La amilasa, se filtra
por el glomérulo por su bajo peso molecular, en cambio la lipasa al presentar un alto peso molecular
no se filtra y en consecuencia no aparece en orina. Por tal motivo, es posible determinar la amilasa
en orina, recogiendo la muestra de dos horas. Sin embargo, en ocasiones, es posible detectar niveles
urinarios de amilasa elevados durante algo más de tiempo que en sangre, ya que en algunos casos
la elevación de amilasa sérica puede ser fugaz. Las enzimas pancreáticas pueden ayudar también
en el caso de pancreatitis crónica.
En esta enfermedad, la disminución de los niveles de amilasa total, amilasa pancreática, lipasa y
tripsina orientan hacia la existencia de pérdida avanzada de parénquima exócrino. Por el contrario,
su elevación, aunque con intensidad discreta, coincidiendo con brotes de dolor, señalaría la
permanencia de actividad inflamatoria aguda sobre tejido funcionante, aun en el contexto de
enfermedad crónica. No menos importante es el tener en cuenta que en los casos graves de necrosis
pancreática pueden disminuir rápidamente las actividades enzimáticas elevadas.
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6.3 Determinación de enzimas séricas en el infarto de miocardio.
6.3.1 Creatinfosfoquinasa (CK)
La CK es una enzima dimérica formado por monómeros que pueden ser de 2 tipos: M y B. Por lo
tanto la CK tiene 3 isoenzimas:
CK-MM (localización muscular)
CK-MB (localización cardíaca)
CK-BB (localización cerebral)
Los distintos órganos presentan distribuciones diferentes de las isoenzimas. En el cerebro solamente
se observa CK-BB. La barrera hematoencefálica intacta parece ser impenetrable para la CK, por lo
que en general no debe contarse con la presencia de CK-BB en el suero. En individuos sanos la
actividad total de CK en suero se compone fundamentalmente de CK-MM. En el infarto, no solo es
de importancia la comprobación de la actividad CK-MB sino también su proporción en la actividad
total de la CK.
Las determinaciones de CK y CK-MB ayudan también a reconocer precozmente reinfartos o la
extensión del infarto. Además del infarto pueden encontrarse aumentos de la actividad sérica de la
CK y CK-MB en otras lesiones del miocardio. p.ej. en miocarditis, arritmias graves, intervenciones
quirúrgicas. La CK está aumentada en esfuerzos físicos, inyecciones intramusculares, heridas
musculares y daño hipóxico de los músculos esqueléticos. Este aumento se debe casi
exclusivamente a lesiones de la musculatura esquelética.
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6.3.2 Láctico Deshidrogenasa
Es una enzima. tetramérica formada por la combinación de dos tipos de cadenas diferentes: las
designadas H del miocardio y las M del músculo estriado esquelético. Estas subunidades pueden
combinarse de cinco maneras diferentes dando lugar a las isoenzimas correspondientes. El infarto
de miocardio es la muerte celular de las miofibrillas causada por falta de aporte sanguíneo a una
zona del corazón que en la mayoría de los casos es a consecuencia de la oclusión aguda y total de
la arteria que irriga dicho territorio.
Normalmente en el plasma la concentración de la LDH 1 es menor que la de la LDH 2. En el infarto
la alteración que se manifiesta es el aumento de LDH1 que llega a valores que superan a la LDH 2.
Esta alteración aparece precozmente antes que los valores de LDH total supere su valor normal y
permanece alterado el isoenzimograma tiempo después que los valores de LDH total retornaron a la
normalidad por eso tiene valor para diagnóstico tardío dado que la alteración de la LDH1 es
patognomónico del infarto, en cambio la LDH2 es característica de los procesos de hemólisis de los
glóbulos rojos. En la práctica se determinan tres de ellas, CK, GOT y LDH, la velocidad con que se
activan es diferente para cada una de ellas. La más precoz es la CK (6-8 hs), intermedia la GOT (16-
48 hs) y más tardía la LDH (24- 60 hs). Los valores de las dos primeras se normalizan al cabo de 3-
4 días, mientras que la LDH permanece elevada entre 8 y 14 días.
Es importante recordar que estas enzimas no son específicas del corazón, puesto que se encuentran
en otros tejidos; por consiguiente, un valor anormal de cualquiera de ellas puede deberse a un
proceso distinto al infarto. Así pues, para sustentar el diagnóstico de necrosis miocárdica se realizan
determinaciones seriadas durante los primeros 3-4 días y se requiere que muestren la curva de
ascenso y su normalización típica para cada una de ellas. La determinación de las isoenzimas de la
CK y de la LDH facilita el diagnóstico y permite conocer si el aumento se debe específicamente a un
infarto de miocardio, ya que las isoenzimas CK-MB y la LDH1 son casi exclusivas del corazón.
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Además, la primera puede estar anormalmente elevada en algunos casos en que la actividad de la
CK total es normal. Recientemente se ha demostrado que ciertos marcadores como la mioglobina
pueden ser más precoces, y también las troponinas T e I, las cuales son más específicas que las
enzimas utilizadas clásicamente. Los valores máximos de estas enzimas presentan una correlación
discreta con la extensión de la necrosis y se han utilizado con fines pronósticos; no obstante, existen
muchos factores diferentes que influyen en el grado de actividad enzimática, por lo que este
parámetro sólo tiene un valor orientativo.
Desde el punto de vista bioquímico los cambios que se producen en esta enfermedad son: Iniciada
la isquemia (falta de aporte sanguíneo) se producen cambios iónicos intracelulares, la célula usa el
oxígeno disuelto en el espacio intersticial.
El miocito pierde actividad contráctil; Se observa una reducción del metabolismo oxidativo por ende
una disminución de la disponibilidad del ATP, para compensar esto la célula usa las reservas de
creatinina fosfato, allí actúa la CK, la cual es rica en el tejido cardíaco, como consecuencia se
observan cambios electrocardiográficos inespecíficos;
Posteriormente se produce la activación de la glucólisis anaeróbica con aumento de la captación de
glucosa, vasodilatación y una pérdida de potasio y fosfato. Como consecuencia de la activación de
la glucólisis anaeróbica se produce un aumento de la concentración de lactato y protones que
ocasiona acidosis celular. Estos cambios son reversibles y se producen como un intento para tratar
de compensar la falta de oxígeno. Si la isquemia se prolonga en el tiempo estas alteraciones se
tornan irreversibles.
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7 CONCLUSIÓN.
La determinación de los modelos enzimáticos de los órganos o de las enzimas órgano-específicas y
sus isoenzimas permite detectar el origen de un aumento patológico en las actividades enzimáticas
séricas en el caso de daño agudo y considerable a órganos ricos en enzimas o a órganos que
contienen enzimas especiales. En el caso de daño crónico o ligero es menos fácil y con tejidos pobres
en enzimas o menos diferenciados es difícil. Todas las gradaciones y combinaciones intermedias
son posibles.
Las enzimas celulares son efectores en los procesos metabólicos. Mientras que la célula está intacta,
estas permanecen en sus lugares correspondientes tales como la mitocondrias, los lisosomas, la
pared celular y el núcleo. Si ocurre un daño en la pared celular o se hace más permeable por
determinadas enfermedades, o si toda la célula está desintegrada, las enzimas celulares se liberan
hacia el tejido intersticial y de ahí hacia el torrente sanguíneo. Es en este punto donde entramos
como clínicos, al poder determinar las concentraciones de las distintas enzimas.
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8 REFERENCIAS.
1. Coodley EL. 1972. Diagnóstico Enzimológico. Editorial Médica Panamericana. Buenos Aires.
2. Herrera E. 1991. Bioquímica. 2ª. ed. Tomo I. Interamericana. cGraw-Hill. Nueva York
3. Iovine E, Selva AA, Iovine J. 1979. El Laboratorio en el iagnóstico de la Enfermedad. Editorial Médica Panamericana.
4. Matthews CK, Van Holden KE. 1998. Bioquímica. 2ª. ed. McGraw-Hill. Interamericana
5. Schmidt E, Schmidt F. 1966a. Cuestiones Básicas del Diagnóstico Enzimático. Ed. Boehringer-Mannheim. Dept. Bioquímico.
6. Anderson SC, Cockayne S. (1995). Química Clínica. Méjico. Ed. Interameericana McGraw-Hill.
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