1. ¿Cuáles son las funciones de las proteínas?

 Catálisis
 Estructura
 Movimiento
 Defensa
 Regulación
 Transporte
 Almacenamiento
 Respuesta al estrés

2. Como se clasifican las proteínas según el punto de vista químico?
R= Simples y Conjugadas

3. ¿Cuál es la estructura clásica de las proteínas?

Primarias: Secuencia Lineal
Secundarias: Plegadas o Helicoidales
Terciarias: Globulares
Cuaternarias: Varias Globulares

4. ¿Cuáles son algunos ejemplos de aminoácidos o sus derivados que

actúan como neurotransmisores?
- Glicina, glutamato, ácido γ-aminobutírico (GABA, un derivado del glutamato),
serotonina y melatonina (derivados del triptófano).

5. ¿Qué función tiene la tiroxina producida en la glándula tiroides de los

animales?
- La tiroxina es una hormona que regula la función de otras células en el
cuerpo.

6. ¿Qué aminoácidos actúan como intermediarios metabólicos en el ciclo

de la urea?
- Arginina, citrulina y ornitina son componentes del ciclo de la urea.

7. ¿Qué es el ácido carboxiglutámico y dónde se encuentra?

- El ácido carboxiglutámico es un residuo de aminoácido que se une al calcio y
se encuentra en la protrombina, una proteína de coagulación de la sangre.

8. ¿Qué función tiene la fosforilación de los aminoácidos que contienen

hidroxilo?
- La fosforilación de los aminoácidos que contienen hidroxilo (serina, treonina y
tirosina) se usa a menudo para regular la actividad de las proteínas.

9. ¿Cómo se forman los derivados de aminoácidos en las proteínas?

- Los derivados de aminoácidos en las proteínas se forman después de la
síntesis de la cadena de polipéptidos, mediante modificaciones como la unión
al calcio o la fosforilación.

10. ¿Cómo clasificamos los aminoacidos según su capacidad para

interactuar con el agua? Explique cada una de ellas.
AMINOÁCIDOS NO POLARES : Juegan un papel importante en el
mantenimiento de las estructuras tridimensionales de muchas proteínas porque
interactúan mal con el agua, Dos tipos de cadenas laterales de hidrocarburos
se encuentran en este grupo: alifático y aromático. El término alifático se refiere
a hidrocarburos no aromáticos tales como metano y el ciclohexano. Los
hidrocarburos aromáticos contienen estructuras cíclicas que constituyen una
clase de hidrocarburos insaturados con nubes electrónicas π conjugadas
planas. El benceno es uno de los hidrocarburos aromáticos más simples.

AMINOÁCIDOS POLARES: Interactúan fácilmente con el agua a través de

interacciones electrostáticas

AMINOÁCIDOS ACÍDICOS: Dos aminoácidos estándar tienen cadenas

laterales con grupos carboxilato. El ácido aspártico y el ácido glutámico a
menudo se denominan aspartato y glutamato porque los grupos carboxilo
tienen carga negativa a pH fisiológico.

AMINOÁCIDOS BÁSICOS: tienen una carga positiva a pH fisiológico. Por

tanto, pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos.

11. ¿Qué factores pueden inducir la desnaturalización de proteínas?

Los factores que pueden inducir la desnaturalización incluyen:
• Ácidos o bases fuertes.
• Disolventes orgánicos.
• Detergentes.
• Agentes reductores.
• Concentración de sal.
• Metales pesados.
• Cambios de temperatura.
• Estrés mecánico.

12. ¿Cómo afectan los ácidos y bases fuertes a las proteínas?

Respuesta: Los ácidos y bases fuertes alteran el estado de protonación de las
cadenas laterales de los aminoácidos en las proteínas, lo que interfiere con los
enlaces de hidrógeno y puede desestabilizar la estructura de la proteína.
13. ¿Cuál es el impacto de los disolventes orgánicos en la estructura
proteica?
Los disolventes orgánicos pueden interferir con las interacciones hidrofóbicas
entre las cadenas laterales de los aminoácidos, desestabilizando la estructura
proteica.

14. ¿Qué rol juegan los detergentes en la desnaturalización de proteínas?

Los detergentes pueden interrumpir las interacciones hidrofóbicas dentro de las
proteínas, lo que resulta en la desorganización de su estructura.

15. ¿Qué es el “panorama energético” para el plegamiento de proteínas?

El “panorama energético” describe el proceso de plegamiento de proteínas
como una progresión desde un estado de alta energía y desordenado a un
estado de menor energía y más ordenado, donde la proteína alcanza su
conformación nativa biológicamente activa.

16. ¿Cómo pueden los cambios en la temperatura desnaturalizar una

proteína?
A medida que la temperatura aumenta, también lo hace la energía cinética de
las moléculas, lo que puede romper las interacciones débiles como los enlaces
de hidrógeno, provocando que la proteína se desplace y desnaturalice.
17. Enfermedad molecular causada por la hemoglobina mutante?

R// Anemia falciforme

18. Tipos de estructura secundaria comúnmente observados.

 Hélice α.
 Lamina plegada β

19. Estructura rígida en forma de barra que se forma cuando una cadena
polipeptídica se tuerce en una confirmación helicoidal derecha.

R// Hélice α.

20. Proceso en el que una molécula naciente no organizada adquiere una

estructura altamente organizada.

R// Plegamiento de proteínas

21. ¿Mediante qué unidades se mantienen los polipéptidos?

Interacciones no covalentes
Interacciones hidrofóbicas
Enlaces de hidrógeno

22. ¿Qué es alosterismo?

R// Control de función de la proteína mediante la unión del ligando.

23. ¿Qué es la CREB?

R// Proteína reguladora de transmisión.

24. ¿Qué es oligómero?

R// Una proteína multisubunidad donde algunas o todas las subunidades son
idénticas.

25. ¿Cuál es el propósito de eliminar una proteína?

R// Se elimina para analizarse más de fonos

26. Funciones del glutatión dentro de las células

 División celular
 Metabolismo del azufre
 Síntesis de proteína
 Reacciones de defensa
 Reparación de ADN
 Antioxidante

27. ¿Qué son los polipéptidos?

Son polímeros compuestos de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos.

28. ¿Que es la estructura supersecundaria (o motivo)?

R// Uno de un conjunto de combinaciones específicas se hélices α y
estructuras de cadenas plegadas β de moléculas proteicas.

29. ¿A qué se refiere el término estructura terciaria?

R// Se refiere a las conformaciones tridimensionales únicas que las
proteínas globulares asumen cuando se pliegan en su estructura nativas
(biológicamente activas) y se insertan grupos prostéticos, si los hay.

30. ¿Qué es el plegamiento de las proteínas?

R// El proceso en el que un polipéptido desorganizado adquiere una
estructura tridimensional altamente organizada y relativamente estable.

31. Forma principal de las proteínas

 Las proteínas fibrosas
 Las proteínas globulares

32. ¿Dónde se sintetiza el colageno?

R// Se sintetiza en las células del tejido conectivo y luego se secreta en
el espacio extracelular para formar parte de la matriz del tejido
conectivo.

33. ¿Qué es la queratina?

R// La queratina es una proteína fibrosa compuesta de láminas de hélice
alfa, mientras que las cadenas de polipéptidos de la fibroina de la
 proteína de seda del gusano de seda están dispuestas en láminas
plegadas con beta antiparalelos.

34. ¿Qué son las chaperoninas?

R// Son complejos grandes de doble anillo que promueven el
replegamiento de los polipéptidos más rápido y más eficiente dentro de
un compartimento interno.

35. Diferencia entre punto isoelectrico y enfoques isoeléctricos

R// El Isoeléctrico es el cuando el ph no lleva carga eléctrica neta
mientas que el enfoque isoeléctrico coloca las proteínas en gel con un
gradiente ph

36. El uso rayos x para caracterizar el enlace peptídico.

Linus Pauling

37. Además de su función principal como componentes de las

proteínas, los aminoácidos tienen otras funciones biológicas.

-Varios aminoácidos α(alfa) o sus derivados actúan como mensajeros

químicos, por ejemplo la glicina, el glutamato, serotonina y la
melatonina(estos son neurotransmisores).

-Los aminoácidos son precursores de una variedad de moléculas

complejas que contienen nitrógeno, por ejemplo, incluyen los
compuestos de bases nitrogenadas de los nucleótidos.

-Varios aminoácidos estándar y no estándar actúan como intermediarios

metabólicos, por ejemplo, la arginina, la citrulina, la ornitina(son
compuetos del ciclo de la urea).

38. ¿Qué significa el termino Anfótero?

R// Cada aminoácido puede comportarse como un ácido o una base.

39. ¿Cuáles son las características de la estructura terciaria?

 Muchos polipéptidos se pliegan de tal manera que los residuos de
aminoácidos distantes entre sí la estructura primaria se acerca mucho
 Las proteínas globulares son compactas debido al empaquetamiento
eficiente a medida que el polipéptido se pliega.
 Las proteínas globulares a menudo contienen unidades compactas
llamadas dominios estructurales
 Una serie de proteínas eucariotas, denominadas proteínas modulares o
de mosaico, contienen numerosas copias duplicadas o imperfectas de
uno o más dominios que están unidos en serie.
40. Mencione los tipos de interacciones que estabilizan la estructura
terciaria
1. Interacciones hidrofobicas
2. Interacciones electroestáticas
3. Enlaces de hidrógeno
4. Enlaces covalentes
5. Hidratación