00:09:25 Orador 2
El polímero si yo le analizara en términos de la composición de sus átomos, sólo tendría
azufre, si es que en la secuencia de aminoácidos estuviera presente citaína.
00:11:51 Orador 2
Y empiezo a hacer esta discusión porque nos vamos a dar cuenta inmediatamente y ahí va a
partir el resumen que voy a hacer, que las proteínas son las moléculas orgánicas o
biológicas que tienen la más amplia diversidad estructural.
00:12:07 Orador 2
Y son las que tienen la más amplia diversidad estructural porque nos vamos a dar cuenta
que de partida, si las compararse, por ejemplo, se asumiese estados de polímeros y
compararse proteínas.
00:15:51 Orador 2
De hecho, 1 podría resumir texto o ahorrar texto diciendo que o00:22:30 Orador 2
Pregunta de las proteínas en el metabolismo
Todo de El metabolismo celular, su respuesta inequívocamente debería ser porque la
mayoría de las proteínas que aceleran las reacciones o que producen las reacciones
químicas del metabolismo sea que sean catabólicas, sea que sean anabólicas, son
proteínas de un subtipo denominado enzimas en distintas instituciones. Encima
mikaelian OA los test Liga. al ARN.
Que son las proteínas: Son polímeros resultantes de la unión mediante enlace covalente
(enlace peptídico) de monómeros denominados aminoácidos.
Pleamientos locales entre alfa elice y lamina beta
Función celular de una PROTEINA
-Función energética - Función regulador de pH
-Función de transporte de gases -Función transporte de membrana
Como es la estructura de las proteínas que les permite están implicadas en tantas funciones .
Estos polímeros están conformados por la unión mediante enlace covalente de
monómero denominados aminoácidos, exhibe una muy alta diversidad estruct
ural que se sustenta en dos factores esenciales
El número de aminoácidos distintos que las constituyen (20) los monómeros pueden
ser hasta 20 distintos
El número de aminoácidos que conforman una proteína , las proteínas en si pueden estar
conformadas por numerodisstintos de aminoácidos unidos mediante enlace covalente mas
menos a partir de 8 hasta 5000 pueden constituir a una proteina.
Las proteínas pueden contener entre unos 8 hasta mas menos 5.000 aminoacidos
Pregunta
¿Podría yo tener 2 proteinas de 100 aminoacidos distintas?
R: si porque incluso podrían tener ambas 100 aminoacidos, ambas los mismos tipos de
aminoácidos, pero la posición que ocupan los aminoácidos en la cadena de aminoácidos
unidas mediante enlace covalente podrían ser distintas por lo tanto las proteínas
necesariamente van a ser distintas.
Las proteínas en general sufren plegamiento
Estructura primaria: con la secuencia de aminoácidos que conforma a una proteína
Estructura o plegamiento secundario:
Terciario
Cuaternario
Supramelecular
Propiedad biológica esencial de las proteínas es la especificidad
Especificidad: Es la única propiedad intrinsica de las proteínas.
Se refiere a que asociado al plegamiento, la superficie adquiere un código electroestático
y ese código electroestático tiene una consecuencia, determina la molécula o las moléculas
similares con las que interacciona una proteina.
Siempre hay una relación entre estructura y una función biológica ¿Quién depende de
quién? La función biológica depende de la estructura.
¿ Que es un enlace peptídico?
R: El enlace covalente que une aminoácido
Las proteínas son las moléculas que tienen la más amplia diversidad estructural y por lo que
siempre están implicadas en básicamente todas las funciones biológicas.
¿ Puedo tener 2 proteinas con la misma secuencia de aminoácidos pero con plegamiento
distinto? R: si
00:52:48 Orador 2
De la secuencia de aminoácidos y del plegamiento depende del código electroestático de
superficie--- todos los aminoácidos de comportamiento hidrofóbicos quedan escondidos
en la proteína para evitar su interacción con el agua y por eso en la superficie quedan solo
los aminoácidos hidrofílicos que tienen cargas netas o pseudocargas. -- Esas cargas solo
pueden interaccionar con otras moléculas que tengan lo opuesto.
Las enzimas son especificas para interaccionar con un solo sustrato o con sustratos con
estructuras muy similares.
Afinidad: capacidad de interacción
Las proteínas son estructuras fuertes y estables o componentes laviles e inestables?
R: Son laviles e inestables ya que pueden cambiar de forma, se pueden alterar por el pH,
por la temperatura, agentes químicos , etc.
El plegamiento de una proteína puede alterarse por diversos factores.
- pH (Concentración de protones que merodea alrededor de una proteína)
El pH puede interferir los protones con carga positiva, pueden interferir con los
radicales hidrofílicos de una proteína y pueden alterar el plegamiento, si el cambio
es muy brusco la proteína puede alterar su plegamiento de una manera irreversible
- Elevación de temperatura solo para arriba
- Alteración de compuestos químicos
- Pueden alterar el plegamiento de una proteína, la especificidad y la función.
Esta alteración se denomina DESNATURALIZACION : Se refiere a la alteración
irreversible del plegamiento funcional.
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Clase
Oflores4arrobasatotomas.Cl
Secuencia primaria:
2:los grupos radicales no tienen inferencia. Se produce por puentes de hidrogeno con el
oxigeno y carbono
Funciones que cumplen las proteínas plegamiento secundario, 2 subtipos ( Alfaelice y la
beta lamina (Cadenas de aminoácido que generan puentes de hidrogeno con cadenas de)
Funcionestructural a nivel 2dario ejemplos Colageno(tendones), queratina(pelo)
Estrucutra terciaria: Un plegamiento de proteínas o de configuración terciaria
Presentan regiones alfa elice y lamia beta separadas.
Modelo de ajuste inducido:
Se asocian por el código electroestático,
¿Frente a un proceso de alcalosis o acidosis,muerten altiro ?
no
Existe desnaturalización de las proteínas?, hay una alteración del plegamiento—si
No , solo cambian su función
Estructura cuaternaria: unión de 2 emaglobina alfa y 2 emaglobina beta
2 o mas proteínas con configuración cuaternaria
Bomba sodio potasio tiene configuración cuaternaria
Atpasa cuaternaria
Complejo supramolecular:
Funciones de las proteínas (no sirve como molde para otras moléculas)
Funcionhormonal : insulina y glucagón: regulación de glimcemia para un can o perro con
diabetes tipo 2
Preguntar que gupos químicos participan en el enlace que une aminoácidos
Habla de la figura y las funciones de las proteínas min 25:27
Cuálesla relevancia de haber desarrollado el cont. De proteínas para el contenido de rutas
metabólicas o metabolismo celular
- La participación de enzimas que son proteínas,
Átomos, aminoácido, proteínas son polímeros, plegamiento, factores que afectan el
plegamiento, función de plegamiento.
¿Qué es el plegamiento funcional?
- Aquella que le permite a la célula tener un código electroestático que le permite
tener una configuración funcional.
¿Qué es el plegamiento no funcional?
Agua factor medelador del plegamiento proteina?
Factores que detreimana el plegamieto
No f es el prlegamieto que una proteina tiene
Todas las proteínas son polímeros sintetizados a partir del mismo conjunto de 20
aminoacidos. Los polímeros de los aminoácidos se denominan Polipeptidos.Unapriteina se
compone de uno o maspolipeptidos plegados y enrollados en conformaciones especificas.
Monómeros de aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas orgánicas portadoras
de grupos carboxilo y amino.
“En el centro del aminoácido se encuentra un atomo de
carbono asimétrico denominado carbono alfa. Sus
cuatro compañeros diferentes son un grupo amino, un grupo carboxilo, un atomo de
hidrogeno y un grupo variable simbolizado por la R, también denominado cadena lateral,
que difiere en cada aminoácido”
