ENLACES QUÍMICOS E INTERACCIONES

ENLACE COVALENTE
Un enlace covalente entre dos átomos se produce cuando estos átomos se unen, para alcanzar el "octeto
estable", y comparten electrones del último nivel (excepto el hidrógeno que alcanza la estabilidad cuando
tiene 2 electrones). De esta forma, los dos átomos comparten uno o más pares electrónicos en un nuevo tipo de
orbital, denominado orbital molecular. Los enlaces covalentes se producen entre átomos de un mismo elemento
no metal, entre distintos no metales y entre un no metal y el hidrógeno.
PUENTE DE HIDRÓGENO
Resulta de la formación de una fuerza carga-dipolo con un átomo de hidrógeno unido a un átomo de
nitrógeno, oxígeno o flúor (de ahí el nombre de "enlace de hidrógeno"), que no debe confundirse con un
enlace covalente a átomos de hidrógeno.
FUERZAS DE VAN DER WAALS
Son las fuerzas atractivas o repulsivas entre moléculas distintas a aquellas debidas a un enlace
intermolecular (enlace iónico, enlace metálico y enlace covalente de tipo reticular) o a la interacción
electrostática de iones con moléculas neutras
● Fuerza entre dos dipolos permanentes: si las interacciones son entre moléculas que están
polarizadas de manera permanente (por ejemplo, las moléculas de agua que atraen otras moléculas de
agua u otras moléculas polares)
● Fuerza entre un dipolo permanente y un dipolo inducido: cuando un dipolo inducido (esto es, un
dipolo que se induce en un átomo o una molécula que de otra manera sería no polar) interactúa con
una molécula que tiene un momento dipolar permanente. Un ejemplo de esta interacción serían la
fuerzas entre las moléculas de agua y las de tetracloruro de carbono.
● Fuerza entre dos dipolos inducidos instantáneamente: si las interacciones son entre dos dipolo que
están inducidos en los átomos o moléculas, son las fuerzas de London (tetracloruro de carbono).
INTERACCIÓN IÓNICA
Es el resultado de la presencia de atracción electrostática entre los iones de distinto signo respecto a las
valencias de los elementos y el número de electrones que deben perder o ganar para completar las capas, es
decir, uno fuertemente electropositivo y otro fuertemente electronegativo. Eso se da cuando en el enlace,
uno de los átomos capta electrones del otro.
INTERACCIÓN HIDROFÓBICA
Se produce cuando al plegarse un polipéptido los radicales hidrófobos se acercan debido a que son
excluidos por el agua
SUSTANCIAS QUE SE ENCUENTRAN EN LOS TEJIDOS VIVOS
Las sustancias que se muestran aquí, forman los componentes no minerales de los tejidos vivos (el hueso es un
ejemplo de un “tejido mineral”). La mayor parte de los tejidos están compuestos por lo menos un 70% de agua.
Los nutrientes vegetales son los elementos químicos que las plantas necesitan para crecer y mantenerse
óptimas, para producir frutos y semillas. Las plantas consumen estos nutrientes a partir del proceso de la
fotosíntesis.
BIOELEMENTOS
Bioelementos primarios: son los más abundantes, constituyen el el 96% de la materia viva. Son el C, H, O, N,
P y S. La principal función es la formación de biomoléculas.Todos los bioelementos tiene una masa atómica y en
su último orbital los electrones necesarios para completarlo. Al combinarse estos átomos entre sí se establecen
enlaces covalentes estables.
● C: tiene cuatro electrones en su periferia y puede formar enlaces covalentes apolares estables con
otros átomos de carbono y de hidrógeno. Esto le permite construir largas cadenas hidrocarbonadas
muy estables.
Las cadenas hidrocarbonadas pueden presentar enlaces simples, dobles o triples y se pueden replegar
para estructuras tridimensionales.
Esta diversidad molecular actúa como fuente de energía y de materia para construir estructuras
supramoleculares.
● O: bioelemento primario más electronegativo que, al enlazarse con el hidrógeno, genera polos
eléctricos. (Alcohol/hidroxilo, aldehído y ácido/carboxilo)
● N: forma grupos amino de los aminoácidos y de las bases nitrogenadas de los a.n.
En condiciones normales, es un gas diatómico. Es un componente esencial de los aminoácidos y los
ácidos nucleicos, vitales para los seres vivos. De todos los nutrientes minerales, el nitrógeno es el que
mayor efecto tiene en el crecimiento de las plantas y, por lo tanto, en la productividad primaria de los
ecosistemas, lo que afecta a su vez a todos los organismos que dependen de ellas
A pesar de la gran cantidad de nitrógeno atmosférico, este elemento es limitante: pocos organismos
pueden asimilarlo en esta forma. Las plantas solamente pueden asimilar eficientemente la forma de
iones amonio (NH4+) o nitrato (NO3-), aunque también pueden absorber pequeñas cantidades de
aminoácidos y urea.
● S: red radical sulfhidrilo formando los enlaces de la estructura de las proteínas. Es un elemento químico
esencial constituyente de los aminoácidos cisteína y metionina y necesario para la síntesis de proteínas
presentes en todos los organismos vivos. La cisteína participa en el establecimiento de puentes
disulfuro, que son esenciales para la formación de la estructura proteica terciaria. Las queratinas, que
son uno de los tipos más abundantes de proteínas estructurales en el reino animal, son ricas en
cisteína. Por ejemplo, la lana de ovejas contiene más de 4% de azufre proveniente de la cisteína. La
cisteína participa en la síntesis de glutatión (GSH) y proporciona el azufre reducido para la metionina, el
ácido lipoico, la tiamina, la coenzima A (CoA)... La metionina es un intermediario en la biosíntesis de la
cisteína, la carnitina, la taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolípidos.
● P: constituye grupos fosfato. Almacena energía química (ATP)
Se encuentra en la naturaleza combinado en fosfatos inorgánicos y en organismos vivos pero nunca en
estado fundamental. Es muy reactivo y se oxida espontáneamente en contacto con el oxígeno
atmosférico emitiendo luz. Forma parte de la molécula de Pi («fosfato inorgánico»), así como de las
moléculas de ADN y ARN y de los fosfolípidos en las membranas lipídicas. Las células lo utilizan para
almacenar y transportar la energía mediante el adenosín trifosfato. Además, la adición y eliminación de
grupos fosfato a las proteínas, fosforilación y desfosforilación, respectivamente, es el mecanismo
principal para regular la actividad de proteínas intracelulares, y de ese modo el metabolismo de las
células eucariotas tales como los espermatozoides.
Bioelementos secundarios: constituyen el 4% del peso de un s.v. Son el Na, Ca, K, Cl y Mg.
● Na y K: intervienen en la transmisión del impulso nervioso, intervienen en una proteína que se
encuentra universalmente en la membrana de las células eucariotas y participa en la regulación del
equilibrio osmótico para que la célula no muera.
● K: regula la apertura y el cierre de los estomas en las plantas.
● Ca: molécula estructura que forma parte de los huesos, coagulación de la sangre y contracción
muscular (actina y miosina). En forma de 𝐶𝑎𝐶𝑂3constituye los caparazones de los moluscos.
● Cl: forma parte del HCl, que interviene en la digestión y en la transmisión del impulso nervioso.
● Mg: interviene como un catalizador de ciertas enzimas, y se encuentra en la clorofila. Es un elemento
químico esencial para el ser humano; la mayor parte del magnesio se encuentra en los huesos y sus
iones desempeñan papeles de importancia en la actividad de muchas coenzimas y en reacciones que
dependen del ATP. También ejerce un papel estructural, ya que el ion de Mg2+ tiene una función
estabilizadora de la estructura de cadenas de ADN y ARN. Interviene en la formación de
neurotransmisores y neuromoduladores, repolarización de las neuronas, relajación muscular (siendo
muy importante su acción en el músculo cardíaco). El magnesio actúa como energizante y calmante en
el organismo
Oligoelementos: se presentan en una proporción menor del 0 '1% de la materia.
● Fe: forma parte de una proteína que transporta oxígeno en la sangre, en la hemoglobina que se
encuentra en los glóbulos rojos/hematíes/eritrocitos. Hay distintas proteínas que contienen el grupo
hemo, porfirina con un átomo de hierro. También se puede encontrar proteínas en donde átomos de
hierro se enlazan entre sí a través de enlaces puente de oxígeno. Se denominan proteínas Fe-O-Fe.
○ La hemeritrina transporta oxígeno en algunos organismos marinos.
○ Algunas ribonucleótido reductasas contienen hierro. Catalizan la formación de
desoxinucleótidos.
○ Los animales para transportar el hierro dentro del cuerpo emplean unas proteínas llamadas
transferrinas. Para almacenarlo, emplean la ferritina y la hemosiderina. Tanto el exceso como
el defecto de hierro, pueden provocar problemas en el organismo. El envenenamiento por
hierro ocurre debido a la ingesta exagerada de este.
● Cu: forma parte de una proteína del hígado, ceruloplasmina.
● I: forma hormonas del tiroides T4 (tiroxina) y T3 (triyodotironina)
● Co: interviene en una vitamina B12 o cianocobalamina, se sintetiza en el intestino grueso. es esencial
en todos los animales, incluyendo los humanos. Una deficiencia de cobalto puede llevar a anemia.
● Zn: forma parte de la proteína de unas estructuras que se llaman ‘’los dedos de zinc’’.
● F: forma estructuras esqueléticas.
● Li: sinopsis neuronas.
AGUA
Molécula esencial para la vida y la más abundante en los sv. Formada por dos at. de H y uno de O unidos
mediante enlaces covalentes, formando un ángulo de 104 '5º. Es una molécula eléctricamente neutra, sin
embargo, el at. de O tiene una carga parcial negativa y los de H tienen una carga parcial positiva, por eso se
dice que el átomo de O es más electronegativo que los at. de H. La electronegatividad es la capacidad que tiene
un átomo de atraer los electrones compartidos en un enlace covalente y se mide según la escala de Pauling. De
esta manera, como el O tiene una carga parcial negativa, consigue que los electrones del enlace están más
cerca de él que del H. La existencia de estas dos cargas eléctricas parciales la convierte en una molécula dipolar
que tiene dos polos eléctricos parciales. Debido a su carácter dipolar, puede interaccionar con otras moléculas
de agua, uniéndose a ellas a través de unas uniones electroestáticas. Las uniones que establece con otras
moléculas de agua se conocen como puentes de H, como cada at. de O como es más electroestático atrae a las
cargas parciales positivas de otros átomos de H de otras moléculas de agua, de tal manera que una molécula de
agua puede unirse hasta con 4 moléculas de agua +.
PROPIEDADES
● Elevada cohesión molecular: las moléculas del agua pueden unirse a otras debido a su carácter
dipolar, lo que permite que el agua sea líquida a temperatura ambiente y permite la vida. Además
también permite actuar al agua como esqueleto hidrostático en algunos invertebrados (medusas…)
● Elevada adhesión molecular: las moléculas de agua tienen la capacidad de unirse a muchas
moléculas o sustancias que están en contacto con ella, especialmente, lo que llamamos compuestos
hidrofílicos o polares. El ascenso de la savia bruta por el xilema de las plantas, se le llama capilaridad.
● Elevado calor de vaporización y específico: las moléculas de agua al tener un elevado ce. absorben
gran cantidad de calor y ese calor se emplea para romper los puentes de H. Pierde calor muy
lentamente, esto convierte al agua en un excelente amortiguador térmico o termorregulador de los sv.,
especialmente en aquellos que no son capaces de regular su temperatura corporal, los poiquilotermos.
● Elevada tensión superficial: las moléculas de agua que están en la superficie experimentan unas
fuerzas de atracción netas hacia el interior, lo cual favorece que la superficie del agua oponga una
resistencia a ser traspasada permitiendo el desplazamiento de algunos invertebrados muy ligeras.
● Densidad anómala: el agua tiene una densidad anómala en relación a la temperatura. En estado
sólido ocupa un mayor volumen que en líquido. La densidad en estado sólido es menor que en estado
3 3
líquido. La densidad en estado sólido es de0'9𝑔/𝑚 y líquido 1𝑔/𝑚 . Esto hace que el hielo flote en el
agua y por lo tanto actúa como disolvente térmico en los climas fríos, manteniendo la temperatura
constante del agua en estado líquido y permitiendo que los sv. en estas zonas puedan salvar.
● Elevada capacidad disolvente: el agua al ser una sustancia polar orienta sus cargas parciales hacia
las cargas de compuestos iónicos quedando rodeados por los dipolos del agua y facilitando su
disolución. Actúa como disolvente universal estableciendo puentes de H con moléculas que tengan
grupos funcionales polares. Así el carácter polar de la molécula de agua y el hecho de que pueda
formar puentes de H explican que se un excelente disolvente biológico y que por lo tanto permite el
transporte de sustancias en el interior de los sv. a través de la sangre en los vertebrados, hemolinfa en
los invertebrados y savia en las plantas.
SALES MINERALES
ANIONES
Cloruros (Cl-), fluoruros (F-), sulfatos (SO4H-), fosfatos (PO4-), carbonatos(CO3H-),silicatos(SiO), nitratos
(NO3.).
CATIONES
Sodio(Na+), potasio (K+), calcio (Ca+2), magnesio (Mg+2), amonio (Nh+4).
● Sales precipitadas: se encuentran en estado sólido, forman estructuras con función esquelética o de
sostén, como huesos (fosfato cálcico), conchas de moluscos (carbonato cálcico), caparazones de sílice
de diatomeas.
● Sales disueltas: se encuentran en agua formando iones que pueden ser cationes como el calcio, el
sodio… y tiene cargas positivas porque han perdido electrones. Pueden ser iones con cargas negativas
porque han ganado electrones como el cloro, el ion fosfato…(en el agua del plasma). Estos iones
mantienen la salinidad y el ph de las células constante. Los líquidos biológicos mantienen constante su
grado de acidez. Contienen sales que se pueden ionizar contrarrestando el efecto de las bases y
ácidos. Se denomina efecto tampón y disoluciones tampón o amortiguadoras.
● Medio externo: es la regulación de las interacciones de los organismos vivos con el medio cambiante.
Proporciona a los seres vivos la independencia de su entorno mediante la captura y conservación de la
energía procedente del exterior. Los organismos vivos tienen sistemas que captan los estímulos
externos como pueden ser los órganos de los sentidos en los animales superiores o sistemas para
captar sustancias o nutrientes necesarios para el metabolismo.
● Medio interno: el metabolismo produce múltiples sustancias, algunas de ellas de desecho que deben
ser eliminadas a través de los sistemas de excreción (en el hombre el aparato urinario). Los seres vivos
pluricelulares también poseen mensajeros químicos como neurotransmisores y hormonas que regulan
múltiples funciones fisiológicas.
EFECTO TAMPÓN
La célula produce sustancias que alteran el pH. Las sales actúan como amortiguadores del pH (tampones) para
evitar grandes variaciones. En los medios orgánicos extracelulares actúa el ion bicarbonato (HCO3-). En los
medios intracelulares actúa el ion fosfato (H2PO4-).
ÓSMOSIS
Transporte de agua entre dos medios de diferente concentración salina, separados por una membrana
semipermeable. Se mueve desde la disolución más diluida a la más concentrada. Los solutos poseen efectos
osmóticos: atraen el agua y modifican la presión osmótica
● Las células en una solución hipertónica, la concentración de sales en el interior de la célula es menor
que en el medio extracelular, la célula pierde agua por ósmosis para conseguir el equilibrio osmótico y
si pierde mucha agua se arruga, plasmólisis (en vegetales). Si sigue perdiendo agua, se deshidrata y se
produce la muerte celular.
● Las células en una solución hipotónica, la concentración de sales en el interior de la célula es mayor
que en el medio extracelular. En este caso el agua pasará por ósmosis a través de la membrana
plasmática desde el exterior al interior. Si el agua sigue entrando, la célula se hincha, turgencia (en
vegetales). Si continúa entrando agua, explota y se produce la muerte celular.
● Las células se encuentran en situación isotónica, la concentración de sales dentro y fuera de la célula
es la misma, por lo tanto no existe transporte y la célula se encuentra en equilibrio osmótico.
ÓSMOSIS INVERSA
Partimos de dos disoluciones con diferente concentración, una hipo y la otra hiper separados por una membrana
semipermeable. Queremos conseguir un líquido más diluido o un líquido más concentrado. Se aplica presión
sobre la disolución más concentrada utilizando energía externa consiguiendo un extremo muy concentrado y el
otro muy diluido.
La unidad funcional del riñón es la NEFRONA . Sus funciones básicas son:
● Filtración: algunas sustancias son transferidas desde la sangre hasta las nefronas.
● Secreción: cuando el líquido filtrado se mueve a través de la nefrona, gana materiales adicionales
(desechos y sustancias en exceso).
● Reabsorción : algunas sustancias útiles son devueltas a la sangre para su reutilización.
La nefrona, produce un filtrado que contiene numerosos iones y moléculas pequeñas, que son reabsorbidas a
distintos niveles de los túbulos para formar la orina. La filtración glomerular es un proceso físico, mientras que en
la absorción y secreción tubulares intervienen mecanismos de transporte además de fuerzas físicas. Las
paredes de los capilares glomerulares responsables de la filtración son permeables para moléculas de un peso
molecular inferior a 15.000, de modo que muchos azúcares, aminoácidos y péptidos de menor tamaño serían
eliminados en la orina sin un mecanismo de reabsorción tubular.
HOMEOSTASIS
Capacidad de los organismos de mantener una condición interna estable, una forma de equilibrio dada por
procesos de autorregulación. Los organismos mantienen un equilibrio interno, por ejemplo, controlan
activamente su presión osmótica y la concentración de electrolitos. Es una propiedad de los organismos que
consiste en su capacidad de mantener una condición interna estable compensando los cambios en su entorno
mediante el intercambio regulado de materia y energía con el exterior (metabolismo). Se trata de una forma de
equilibrio dinámico que se hace posible gracias a una red de sistemas de control realimentados que constituyen
los mecanismos de autorregulación de los seres vivos. Ejemplos de homeostasis son la regulación de la
temperatura y el balance entre acidez y alcalinidad (pH).
PROTEÍNAS
Las proteínas son polímeros compuestos por C, O, H y N además, en algunos casos S y pueden tener
asociadas de diferentes maneras moléculas que contienen P, Fe, Cu, Mg, Mn etc… Se trata de macromoléculas
compuestas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos de su gen
correspondiente. La información genética determina qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.
Para que se les llame proteínas deben tener más de 50 moléculas de aminoácido o un peso molecular superior
a 5.000. Forman más del 50 % del peso de la materia seca. Básicamente están formadas por 20 α-aminoácidos,
unidos por enlaces peptídicos. Son fundamentales para la estructura y el funcionamiento celular, desempeñan
funciones muy diversas dentro de las células. La síntesis de las proteínas tiene lugar a través de la traducción
ribosomal, es decir que está a cargo de los ribosomas y guiada por la información de una molécula de ARNm
que actúa como molde.
FUNCIONES
● Estructural: forman parte de la mayoría de las estructuras celulares (glucoproteínas, histonas, tubulina
y actina) y orgánicas (colágeno, elastina, queratina).
○ Tubulina: en citoesqueleto de las células.
○ Colágeno: en los tejidos de sostén, dando resistencia.
○ Queratina: pelo, uñas…
○ Actina y miosina: músculos.
○ De membrana
● Transporte: hay diversas proteínas que se encargan de transportar moléculas específicas por el
interior del organismo.
○ Transporte a través de membrana: poros.
○ Transportan moléculas hidrófobas por medios acuosos.
○ Hemoglobina: oxígeno.
○ Lipoproteínas: lípidos en sangre.
● Hormonal: regulan procesos fisiológicos importantes.
○ Lipídicas: hormonas sexuales.
○ Proteicas: insulina y glucagón (glucosa en sangre), hormona del crecimiento (metabolismo
calcio).
● Defensiva y protectora: defienden y protegen al organismo contra sustancias extrañas.
○ Inmunoglobulinas: son los anticuerpos que se sintetizan cuando penetran moléculas
extrañas en el organismo.
○ Trombina y fibrinógeno: intervienen en la coagulación.
○ Mucinas: en el tracto digestivo.
○ Movimiento: contracción del músculo (Actina y miosina). Cilios y flagelos.
● Reserva: actúan almacenando aa, que serán utilizados como elementos nutritivos. Ovoalbúmina y
caseína.
● Enzimática: catalizadores de reacciones metabólicas.
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Corresponde a la secuencia de aa de la proteína. Indica que aa la constituyen y el orden en que se disponen en
la cadena. Viene codificada por el código genético.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico. Los grupos laterales quedan extendidos perpendicularmente hacia fuera
de la hélice. Estas estructuras están hechas principalmente de aminoácidos hidrofóbicos. Como los puentes de
hidrógeno se pueden romper y volver a formarse, las proteínas helicoidales o las partes helicoidales de las
proteínas tienen cierta elasticidad y se suelen disponer en zonas que no están en contacto con el agua, por
ejemplo, en las membranas, ya que las moléculas de agua distorsionan la estructura de la hélice. Por convenio
se suele representar esquemáticamente mediante cintas helicoidales.
● Estructura α −hélice: se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente alrededor de un eje
longitudinal. Las cadenas laterales de los aa se sitúan hacia el exterior de la hélice, y se mantiene
gracias a los puentes de hidrógeno. Presenta:
○ Prolina: El átomo de N, es parte de un anillo rígido, lo que no permite la rotación del Ca-N;
además de que el mismo N no tiene H para participar en los puentes de H con otros residuos.
○ Glicina: Tiene mayor flexibilidad conformacional que otros residuos. Los polímeros de Gli
tienden a formar estructuras enroscadas muy diferentes a la hélice-a. Las proteínas fibrosas
son moléculas muy alargadas. Las estructuras secundarias son los motivos predominantes.
Sus funciones son fundamentalmente estructurales o motrices. Son resistentes e insolubles.
Sus cadenas polipeptídicas están organizadas en hebras o láminas largas (colágeno,
queratina, fibroína de la seda…).
● Lámina − β: Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la
misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los
grupos C=O de la opuesta. Es una conformación en la que dos o más segmentos de la cadena
polipeptídica se mantienen paralelos, extendidos, mediante puentes de hidrógeno entre los átomos de
los enlaces peptídicos. Los pliegues de cada uno de los segmentos son debidos a la ordenación e n
zig-zag de los átomos del eje de la molécula. Los grupos laterales de los aminoácidos quedan saliendo
alternativamente hacia arriba y hacia abajo de los pliegues de la lámina. Los segmentos que
interaccionan pueden estar orientados en la misma dirección (cadenas paralelas) o en direcciones
contrarias (cadenas antiparalelas). Esta estructura determina que la molécula quede lisa y deformable,
aunque no elástica. Por convenio se suele representar esquemáticamente mediante flechas anchas.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina
una conformación. Estructura muy compacta, estabilizada por enlaces covalentes e interacciones débiles. La
estabilizan los puentes de H, puentes disulfuro, interacciones de Van Der Waals y el efecto hidrofóbico.
● Conformación globular: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo
que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. Presentan elementos diversos de
estructura secundaria en una misma cadena polipeptídica (hélices alfa, hojas beta, giros, vueltas,
regiones intrínsecamente desordenadas). Las hojas beta comúnmente están enrolladas o envueltas. La
mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte , son ejemplos de
proteínas globulares.
● Conformación fibrosa: presentan cadenas polipeptídicas largas en la cual predomina un tipo de
estructura secundaria: hélice alfa u hoja beta. Tienen secuencias repetitivas de residuos. Usualmente
tienen función estructural. Se asocian en forma paralela y con frecuencia las cadenas vecinas están
entrecruzadas con enlaces covalentes (disulfuro o de otro tipo). Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un
ente que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Algunas proteínas están formadas
por cadenas polipeptídicas (oligoméricas), formadas por un número variable de subunidades o protómeros.
La estructura cuaternaria es la disposición relativa de los protómeros entre sí. Cada protómero presenta rasgos
similares que las formadas por una sola cadena polipéptidica. También realizan funciones similares la estructura
terciaria de las subunidades de hemoglobina, similar a la de la mioglobina y ambas transportan oxígeno una en
sangre y la otra en músculos. Las subunidades se asocian de un modo característico estabilizadas por uniones
débiles entre los grupos R.
COMPOSICIÓN QUÍMICA
● Proteínas simples u holoproteínas: en su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Insulina y colágeno
(globulares y fibrosas), albúminas.
● Proteínas conjugadas o heteroproteína: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un grupo
prostético. La porción no aminoacídica se denomina grupo prostético, estos pueden ser un ácido
nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico (mioglobina y los citocromo).
Las proteínas conjugados o heteroproteínas se clasifican de acuerdo a la naturaleza de su grupo prostético:
● Nucleoproteínas: su grupo prostético son los ácidos nucleicos.
● Lipoproteínas: su grupo prostético son los fosfolípidos, colesterol y triglicéridos.
● Metaloproteínas: el grupo prostético está formado por metales.
● Cromoproteínas: son proteínas conjugadas por un grupo cromóforo.
● Glucoproteínas: el grupo prostético está formado por los carbohidratos.
● Fosfoproteínas: son proteínas conjugadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido
nucleico o de un fosfolípido.
Grupo prostético: es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas.
PROPIEDADES
● Solubilidad: son sustancias anfóteras que pueden amortiguar las variaciones de pH. Depende de la
conformación.
● Desnaturalización: pérdida de la estructura espacial debido a la rotura de los enlaces que la
mantienen. Esta ruptura puede ser por las variaciones de temperatura, los cambios de pH…
● Especificidad: es la responsable de los rechazos en transfusiones y en trasplantes, ya que, al
introducir una proteína de un organismo en otro sin que haya hidrólisis previa, la proteína actúa como
una molécula extraña, el organismo que la recibe reacciona contra ella.
HOLOPROTEÍNAS
Constituidas únicamente por aa.
● Proteínas fibrosas: son insolubles en agua y tienen función estructural.
○ Colágenos: forman fibras muy resistentes.
○ Queratinas: rica en cisteína. Células epidérmicas.
○ Estatinas: tienen elasticidad. Paredes de órganos deformables.
○ Miosina: tiene propiedades fibrosas y globulares.
○ Actina: actina G y F.
● Proteínas globulares: tienen estructura globular. Son solubles en agua o en disoluciones polares.
○ Histonas y protaminas: solubles en agua y ricas en as básicos. ADN y forman la cromatina.
○ Albúminas: solubles en agua. Intervienen en el transporte de otras moléculas y actúan como
reserva de aa. Seroalbúmina, ovoalbúmina y lactoalbúmina.
○ Globulinas: solubles en disolución salinas. Seroglobulinas de la sangre, lactoglobulina y
ovoglobulina.
HETEROPROTEÍNAS
● Cromoproteínas: su grupo prostético es una sustancia con color, también se llaman pigmentos.
○ Pigmentos porfirínicos: el grupo prostético es una porfirina. La hemoglobina (transporta O en
sangre), mioglobina (misma función en los músculos). Peroxidasas y catalasas.
○ Pigmentos no porfirínicos: hemocianina, pigmento respiratorio azulado que lleva cobre y se
encuentra en la hemolinfa de crustáceos y moluscos.
● Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido que se une con dos enlaces covalentes a las
cadenas polipeptídicas. Se incluyen el fibrinógeno (coagulación), inmunoglobulinas (anticuerpos),
gonadotropinas (gónadas), mucoproteínas (secreciones) y enzimas (ribonucleasa).
● Lipoproteínas: grupo prostético: lípido. VLDL,LDL Y HDL.
● Nucleoproteínas: grupo prostético: ácido nucleico. Cromatina.
● Fosfoproteínas: grupo prostético: ácido fosfórico. La caseína de la leche y la vitelina del huevo.
AMINOÁCIDOS
Son las unidades estructurales de las proteínas. Son sólidos, cristalinos. Sus puntos de fusión y solubilidad en
agua son muy superiores a lo que cabría esperar por su peso molecular. En disolución son iones dipolares. A pH
neutro el grupo carboxilo cede un protón y queda cargado negativamente y el grupo amino capta un protón y
queda cargado positivamente.Es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) en uno de los extremos de
la molécula y un grupo carboxilo (-COOH) en el otro extremo.
PROPIEDADES
● Enlace peptídico: enlace químico encargado de la unión entre aa, dando lugar a cadenas llamadas
péptidos. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino
del siguiente, con la formación de una molécula de agua. Implica la formación de un enlace CO-NH y la
deshidratación o pérdida de una molécula de agua (H2O), al perder el grupo carboxilo un hidrógeno y
un oxígeno y el grupo amino un hidrógeno. Es un enlace amida sustituido. La formación de este enlace
requiere aportar energía, mientras que su rotura (hidrólisis) la libera. Los aa unidos se llaman residuos.
Es rígido debido al carácter parcial del doble enlace, formado al desplazarse continuamente una pareja
de electrones desde el grupo carbonilo al enlace peptídico y al revés.
● Comportamiento anfótero: los aa en disolución acuosa se comportan como ácidos y como bases. Ello
se debe a la presencia del grupo carboxilo y del amino.
○ Si el medio se hace ácido el grupo carboxilo capta protones, base.
○ Si el medio se hace base, el grupo amino libera protones, ácido.
FORMACIÓN
A partir de la unión de AA mediante enlaces peptídicos. El enlace covalente que se establece entre el grupo
carboxilo (COOH) de un aminoácido y el grupo amino (NH2) del otro. Se desprende una molécula de H2O.
ENZIMAS
Proteínas que catalizan las reacciones químicas en los seres vivos. Facilitan que se realicen las reacciones en
las condiciones de temperatura, presión y pH propios del medio intracelular. Solo participan en las reacciones
termodinámicamente posibles. Reduce la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción. No
experimentan cambios estructurales al final del proceso químico que catalizan. Son moléculas de naturaleza
proteica con masas entre 12.000 y 1.000.000 de unidades.
● Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis en las que se rompen enlaces por la acción del agua
(lipasas).
● Liasas: catalizan la acción y separación de grupos funcionales sin la intervención de agua (sintasa).
● Transferasas: catalizan reacciones en las que se transfieren radicales o grupos funcionales (quinasas).
● Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización.
● Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción (oxidasas).
● Sintetasas: catalizan la unión de dos sustratos.
Están formadas por AA de fijación, catalíticos y estructurales. Los AA de fijación establecen enlaces débiles con
el sustrato. Los AA catalíticos se unen al sustrato con enlaces fuertes realizando la acción específica
favoreciendo la transformación en producto finalmente: los AA estructurales se encargan de mantener la
estructura del centro activo (sin establecer contacto con el sustrato). Catalizan reacciones específicas:
● Especificidad de acción o de clase: la enzima actúa sobre un determinado tipo de reacción y
depende del tipo de enlace y no del tipo de molécula.
● Especificidad de sustrato: indica el sustrato sobre el que actúa la enzima. Puede ser:
○ Modelo llave-cerradura: supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es
válido en muchos casos. Ambas moléculas, la enzima y su sustrato, poseen
complementariedad geométrica, sus estructuras encajan exactamente una en la otra
○ Modelo de encaje inducido: una modificación al modelo de la llave-cerradura. Las enzimas
son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación
estructural por la interacción con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacídica
que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima
llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos el sustrato cambia ligeramente de forma
para entrar en el sitio activo. El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está
completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.
CENTRO ACTIVO
Es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. El sitio activo puede sostener
solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. En
el sitio activo solo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos aminoácidos que
intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos de unión , mientras que los que
participan de forma activa en la transformación química del sustrato se conocen como residuos catalíticos. Una
vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción.
Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Suelen ser muy
específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la
carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha
especificidad.
ENZIMA E + SUSTRATO S (ES)↔ENZIMA + PRODUCTO P
El enzima se une al sustrato para formar el complejo que se separa en los productos de la reacción enzimática
libre. La unión tiene lugar en el centro activo. Tiene forma de hueco o repliegue, se adapta a la estructura
complementaria del sustrato. En él se localizan dos tipos de residuos:
● Unión: tienen grupos hidrófobos con cargas positivas y negativas.
● Catalíticas: responsables de la transformación del sustrato en productos.
ACTIVADORES
Algunas enzimas necesitan activadores para desarrollar su acción, suelen ser iones. Actúan como cofactores.
● Cofactores: muchas enzimas solo funcionan cuando están unidas a otras moléculas auxiliares no
proteicas. Pueden unirse temporalmente a la enzima a través de enlaces iónicos o de hidrógeno, o
permanentemente, mediante enlaces covalentes más fuertes.
● Coenzimas: moléculas orgánicas. Su fuente más común son las vitaminas de la dieta. Algunas
vitaminas son precursores de coenzimas y otras actúan directamente como coenzimas. La vitamina C
es un coenzima de varias enzimas que participan en la construcción del colágena (tejido conjuntivo).
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La unidad de actividad enzimática (U) es la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 μmol de sustrato
en un minuto. Es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de
disolución (U/ml). Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimática como la
cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo. Esta unidad se llama katal (kat). Como 1 mol
son 106 μmoles y 1 minuto son 60 segundos, resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U. Esta unidad es muy
grande, de forma que se utilizan frecuentemente los submúltiplos como el microkatal (μkat, 10-6 kat) o el
nanokatal (nkat, 10-9 kat). Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el número de centros activos
por molécula de enzima, las medidas de actividad enzimática permiten calcular el número de recambio del
enzima, o sea, el número de reacciones elementales que realiza el enzima por cada centro activo y por unidad
de tiempo.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Estudia la velocidad con que se producen los mecanismos de formación y desintegración de un complejo
enzima-sustrato. Depende de factores: concentración del sustrato, el PH, la temperatura y los inhibidores.
Si la concentración del sustrato aumenta y se mantiene constante, la concentración del enzima y la velocidad de
la reacción aumenta progresivamente. Al aumentar se va haciendo más lento. A partir de una cantidad
determinada de sustrato la velocidad de la reacción se mantiene constante.
La velocidad de la reacción catalizada depende del equilibrio entre la forma libre y su combinada. A medida que
aumenta la concentración de sustrato, se forman complejos ES, por lo que aumenta la velocidad de la reacción.
A altas concentraciones, todas las moléculas de la enzima se encuentran combinadas con el.
El complejo se escinde para dar el producto y el enzima libre se combina con otra molécula de sustrato; se
alcanza un estado en el que el enzima se encuentra saturado siempre y la velocidad de la reacción es máxima.
𝑉.𝑚𝑎𝑥
Km: constante de Michaelis: es la [s] que corresponde a la 2
. Indica la afinidad del enzima por el sustrato.
● 𝐾𝑚 ↑: poca afinidad.
● 𝐾𝑚 ↓: mucha afinidad.
Enzimas alostéricos o reguladores:
● Enzimas reguladores de las vías metabólicas.
● Además de tener un centro activo tienen 1 o + centros reguladores al cual se une un modulador.
● Cuando el centro activo está ocupado (sustrato) se produce un cambio de forma.
INHIBIDORES
Son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la actividad de los enzimas. Pueden ser irreversibles
(efecto permanente) y reversibles (efecto temporal) y no destruye la actividad catalítica del enzima.
IRREVERSIBLE
Modifican una enzima covalentemente, con lo que la inhibición no puede ser invertida. Los inhibidores
irreversibles suelen contener grupos funcionales reactivos como mostazas nitrogenadas, aldehídos, haloalcanos
o alquenos. Algunos fármacos como la penicilina y la aspirina actúan de esta manera.
REVERSIBLE
se unen de forma reversible a la enzima, se clasifican según la forma en que intervienen en la reacción:
● Competitiva: el inhibidor es una sustancia semejante al sustrato y compite con él para unirse al centro
activo. El enzima no puede romperlo y no podrá actuar hasta que se libere de él. Disminuye la
velocidad de reacción. Se puede anular su inhibición aumentando la concentración de sustrato.
● No competitiva: El inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto al centro activo, pero lo modifica e
impide el acoplamiento del sustrato o bien hace fijo al complejo enzima-sustrato.
 ● Acompetitiva: El inhibidor se une al complejo enzima sustrato impidiendo su disociación del complejo.
NOMENCLATURA
● Nombres particulares
● Nombre sistemático: 3 partes:
○ El sustrato preferente.
○ El tipo de reacción realizado
○ Terminación "asa"
El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC
(enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cuál de las
seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el
cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.
COMPLEJOS MULTIENZIENZIMÁTICOS
Son enzimas se asocian complejos que se sitúen dentro de la célula en compartimentos más pequeños, muchas
veces asociados a las membranas celulares. Así, por difusión, el producto de reacción de una enzima tiene más
probabilidades de encontrar la siguiente enzima.
ENZIMAS ALOSTÉRICOS O REGULADORES
Uno de los mecanismos de regulación de las reacciones químicas de las células se basa en que los enzimas
pueden presentar dos conformaciones distintas. Estos enzimas se denominan alostéricos (del griego allo = otro,
stereo = espacio) o reguladores y poseen más de un centro (espacio) de actividad: el centro activo, por el que se
une al sustrato y el centro alostérico, por el que se une a un efector o modulador.
El efector puede ser un inhibidor denominado modulador negativo o bien un activador o modulador positivo, que
provocan el cambio de conformación del enzima. En un mismo enzima puede haber uno o varios centros
reguladores que se unen a moduladores diferentes
ACIDOS NUCLEICOS
Polímeros de nucleótidos, con enlaces fosfodiéster entre el hidroxilo (-OH) del C3 de una pentosa con el -OH del
C5 de otra pentosa (ribosa: ARN, desoxirribosa ADN).
● Función: moléculas portadoras de información. Permiten almacenar, transmitir y expresar la
información genética en el proceso de reproducción.
NUCLEÓSIDOS
Se forman por la unión de una ribosa o de una desoxirribosa con una base nitrogenada mediante un enlace
N-glucosídico. Se da entre el carbono 1’ de la pentosa y el nitrógeno 1’ de la base nitrogenada (si es
pirimidínica) o el N (si es púrica). Se libera una molécula de agua.
● Base nitrogenada: moléculas de carácter básico, contienen N.
○ Púricas: derivan del anillo purina. Adenina y la guanina.
○ Pirimidínicas: deriva del anillo pirimidina. Citosina (ADN, ARN),timina (ADN) y uracilo (ARN).
○ Ribosa: adenina, guanina, citosina, uracilo.
○ Desoxirribosa: adenina, guanina, citosina, timina.
NUCLEÓTIDOS
Moléculas acumuladoras y donantes de energía. Unión del C5 de la pentosa de un nucleósido un ácido fosfórico
mediante enlace éster. Pueden ser mono- di- o trifosfato. Tiene un fuerte carácter ácido. Muchos nucleótidos se
encuentran libres en las células y participan en metabolismo.
● ATP (adenosín trifosfato): fundamental para la obtención de energía celular. Formado por Adenina,
ribosa y 3 ácidos fosfóricos. Producido durante la respiración y fotorespiración celular, consumido por
enzimas en procesos catalíticos.
● NAD, NADP y FAD, FMN: coenzimas.
● AMPc: mensajero intracelular.
ENLACE FOSFODIÉSTER
La unión es una esterificación que se realiza entre el grupo fosfato situado en posición 5' de un nucleótido y el
grupo hidroxilo que se encuentra en el carbono 3' de otro nucleótido se obtiene un compuesto denominado
dinucleótido. El dinucleótido se puede unir a más nucleótidos y formar trinucleótidos, tetranucleótidos, etc.
Se establecen largas cadenas sin ramificar formadas por la secuencia pentosa- fosfato-pentosa- fosfato…, en la
que las bases nitrogenadas quedan «colgando» lateralmente de las pentosas. La secuencia de estas bases
nitrogenadas es la que proporciona la especificidad a una cadena polinucleotídica determinada.
HISTONAS
Son proteínas básicas, de baja masa molecular, y están muy conservadas (en términos evolutivos)
entre los eucariontes. Forman la cromatina, junto con el ADN, sobre la base, entre otras, de unas unidades
conocidas como nucleosomas.
 ● Histonas del "core": las histonas del core, H3, H4, H2A y H2B, son proteínas pequeñas y básicas.
Muy conservadas en la evolución. Es interesante hacer notar que otras proteínas que interaccionan con
el ADN también presentan el "dominio de plegamiento" de las histonas.
● Histonas de unión: las histonas de unión se asocian con la región de unión del ADN existente entre
dos nucleosomas. A diferencia de las histonas del core, estas histonas no están muy conservadas entre
las distintas especies. Tienen un importante papel en el espaciado de los nucleosomas y pueden
modular la compactación de orden superior suministrando una región de interacción entre los
nucleosomas.
ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN)
Polímero de nucleótidos. Posee 2 cadenas antiparalelas: una 5'→3' y la otra 3'→.5'. Pantoja-fosfato en el
exterior de la estructura y las bases nitrogenadas hacia el interior. Los pares son de purina y pirimidina unidas
por puentes de H: A-T (2) y G-C (3). Hay 10 pares cada vuelta (3'4nm).
La función principal de la molécula de ADN es el almacenamiento a largo plazo de información para construir
otros componentes de las células, como las proteínas y las moléculas de ARN. Los segmentos de ADN que
llevan esta información genética son llamados genes, pero las otras secuencias de ADN tienen propósitos
estructurales o toman parte en la regulación del uso de esta información genética.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia de desoxirribonucleótidos de una sola cadena unidos entre sí por enlaces fosfodiéster. El enlace
se forma entre el grupo fosfato situado en el carbono 5' de un nucleótido y el grupo hidroxilo del carbono 3' del
siguiente nucleótido.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Fue determinada por Watson y Crick. El ADN es una molécula larga y rígida. Existe una equivalencia de bases
de manera que, para la misma especie, el contenido de bases púricas y pirimidínicas es igual. En la molécula
hay estructuras que se repiten cada 0'34 y 3'4 nm.
MODELO DE LA DOBLE HÉLICE
Características del ADN:
● Está formado por dos cadenas de polinucleótidos antiparalelas.
● Las cadenas son complementarias, la secuencia de cada cadena es diferente.
● El enrollamiento es dextrógiro y plectonémico, dos cadenas no pueden separarse ni desenrollarse.
La estabilidad de la doble hélice se debe a los enlaces de hidrógeno que se establecen entre las bases
nitrogenadas complementarias y los enlaces por fuerzas de Van Der Waals que se dan entre grupos hidrófobos,
Las bases nitrogenadas se disponen hacia el interior de la doble hélice mientras que las pentosas y los grupos
fosfato. Proporcionan a los ácidos nucleicos un carácter ácido, polianiones. Las bases nitrogenadas también se
disponen emparejadas en plano paralelos y a su vez se encuentran perpendicular a un eje imaginario que
recorre la molécula de arriba a abajo, alrededor del cual se enrolla la doble hélice. Cada vuelta completa de la
doble hélice está formada por diez pares de nucleótidos, la longitud es de 3'4 nm.
Son cadenas antiparalelas. Existe complementariedad entre ambas cadenas, ya que sus bases nitrogenadas
están enfrentadas formando puentes de hidrógeno entre ellas. A=T mediante dos enlaces, C=G mediante tres.
VARIACIONES
● Forma Z: es una doble hélice levógira, cada vuelta está formada por dice nucleótidos y su longitud es
de 4'5 nm.
● Forma A: la doble hélice es dextrógira, pero las bases no forman un plano peroenicilar al eje, está
inclinado. Cada vuelta está formada por once nucleótidos.
ESTRUCTURA TERCIARIA
● Empaquetamiento en las células procariotas: en todos los procariotas, mitocondrias y cloroplastos
de eucariotas, es una doble hélice circular. El ADN se asocia a proteínas que mantiene las estructura.
● Empaquetamiento en las células eucariotas: el ADN forma fibras de 10 nm. El ADN con carga
negativa se asocia a histonas, para formar una estructura denominada nucleosoma. Entre nucleosoma
y nucleosoma hay una filamento de ADN denominado linker o ligador. El conjunto se llama collar de
perlas. La fibra de cromatina de 10 nm de arrolla y da lugar a una forma más condensada (solenoide).
Este se pliega en forma de grandes bucles. Se compactan formando rosetones y espirales de
rosetones.
DESNATURALIZACIÓN DEL ADN
En estado natural la doble hélice es muy estable pero si se calienta a 100º una dispersión de fibras de ADN se
rompen los enlaces de hidrógeno y las dos hebras de la doble hélice se separan (desnaturalización). Si se
mantiene el ADN desnaturalizado a 65º las dos hebras vuelven a unirse (renaturalización).
ADN EN CÉLULAS EUCARIOTAS
Se encuentra en el núcleo. La doble hélice se enrolla y asocia 8 proteínas histonas dando lugar a las fibras
cromatínicas y estas a la cromatina. Cuando se van a dividir se produce el enrollamiento máximo y se forman los
cromosomas.
● Nucleosoma: ADN alrededor del octámero. Constituye la cuidad fundamental de la cromatina.
● Cuentas de collar: nucleosomas en línea.
● Cromatina: forma de organización del ADN en las células eucariotas.
La agrupación del ADN en furno de cromatina se encuentra disperso en el núcleo mientras que el ADN en forma
de cromosoma se encuentra empaquetado para facilitar su división celular.
ADN EN CÉLULAS PROCARIOTAS
El ADN está en un solo cromosoma que se enrolla y se localiza en la región llamada nucleoide. En las bacterias
también encontramos plásmidos.
● Plásmidos: elementos genéticos accesorios extracromosómicos, pequeños fragmentos circulares de
ADN, que están presentes prácticamente en todas las células bacterianas. Contienen de 2 a 30 genes.
Algunos tienen la capacidad para incorporarse o salir del cromosoma bacteriano. Se denomina episoma
a un plásmido incorporado al cromosoma bacteriano.
ADN EN MITOCONDRIAS Y CLOROPLASTOS
Similar al de las bacterias. En replicación constante. En humanos se hereda por vía materna. Las mitocondrias
se consideran organismos semiautónomos ya que ellos mismos tienen ADN, ARN y ribosomas.
VIRUS
Puede encontrarse en ADN o ARN (no juntos) en forma monocatenaria, doble hélice o hélice sencilla.
● Bacteriófagos, virus animales y virus vegetales.
ARN
Está formado por cadenas muy largas de nucleótidos unidos entre sí por enlaces fosfodiéster entre las
posiciones 3' y 5' de los nucleótidos consecutivos.
El azúcar es la ribosa, y las bases nitrogenadas son la adenina, la guanina, la citosina y el uracilo. La cadena
tiene polaridad, es decir, los dos extremos de la molécula son diferentes: uno es el extremo 5' fosfato, y el otro
es el extremo 3’ hidroxilo. Por convenio, siempre que no se especifique la polaridad, las cadenas se escriben de
5' a 3'. El orden de los nucleótidos en la molécula de ARN se llama secuencia y constituye la estructura primaria
del ARN. La secuencia de un ARN determina un mensaje genético.
ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt)
Se encuentra en el citoplasma en forma de molécula dispersa. Transporta los
aminoácidos hasta los ribosomas donde se sintetizan las proteínas.
Es una molécula lineal que presenta una estructura tridimensional en forma de L.
Tiene zonas con estructura en doble hélice debido a la complementariedad de las
bases y zonas con estructura monocatenaria que forman asas o bucles. Aparte
de A, G, C y U, aparecen otras bases nitrogenadas (bases metiladas). En el
extremo 5', presentan un triplete de bases nitrogenadas en el que siempre hay
guanina y un ácido fosfórico libre. En el ext. 3', contiene la secuencia
trinucleotídica CCA.
● Brazo aceptor: en los extremos de la molécula.
● Anticodón: determina el aa que se unirá a la molécula y es
complementario de algún codón del ARNm.
● Brazo T: se une al ribosoma.
● Brazo D: se une a los enzimas que catalizan la unión del ARNt con el
aa.
ARN RIBOSÓMICO
El ARN ribosómico se halla combinado con proteínas para formar los ribosomas,
donde representa unas 2/3 partes de los mismos. En procariotas, la subunidad mayor del ribosoma contiene dos
moléculas de ARNr y la subunidad menor una. En los eucariotas, la subunidad mayor contiene tres moléculas de
ARNr y la menor una. En ambos casos, sobre el armazón constituido por los ARNm se asocian proteínas
específicas. El ARNr es muy abundante y representa el 80 % del ARN hallado en el citoplasma de las células
eucariotas. Los ARN ribosómicos son el componente catalítico de los ribosomas; se encargan de crear los
enlaces peptídicos entre los aminoácidos del polipéptido en formación durante la síntesis de proteínas. Es
monocatenario de gran longitud, con horquillas y bucles, diferentes pesos moleculares, está en el citoplasma
asociado a proteínas.
ARN MENSAJERO
Es el que lleva la información sobre la secuencia de aminoácidos de la proteína desde el ADN, lugar en que está
inscrita, hasta el ribosoma, lugar en que se sintetizan las proteínas de la célula. Es por lo tanto, una molécula
intermediaria entre el ADN y la proteína, y el apelativo de "mensajero", es del todo descriptivo. En los eucariotas,
el ARNm se sintetiza en el nucleoplasma del núcleo celular y donde es procesado antes de acceder al citosol,
donde se hallan los ribosomas, a través de los poros de la envoltura nuclear.
ARN NUCLEOLAR
Se encuentra unido a diferentes proteínas formando el nucleolo. Se origina a partir de diferentes segmentos del
ADN denominados región organizadora nucleolar. Una vez formado, se fragmentan y dan origen a los diferentes
tipos de ARNr.
OTROS TIPOS DE ARN
● Algunos tiene complejas estructuras tridimensionales y ejercen una función catalítica, ribozimas.
● Otros se asocian con proteínas para formar ribonucleoproteínas, algunas de las cuales modifican los
ARNm para hacerlo funcionales.
● Otros ARN son autocatalíticos, son capaces de escindirse en varios fragmentos por sí mismos.
EXPERIMENTOS
OBSERVACIONES DE GRIFFITH
Encontró dos tipos de cepas de Streptococcus pneumoniae: la cepa S, patógena y que al inyectarla en ratones
provocaba su muerte, y la cepa R, no patógena y que mantenía los ratones con vida. La diferencia de estas
cepas radica en que las S presentan una cápsula de polisacáridos que forma una capa mucosa que protege a
las bacterias de los fagocitos.
Alimentar bacterias no patógenas (R) junto con bacterias patógenas muertas (S), los ratones morían, además,
los cadáveres contenían bacterias patógenas (S) vivas.
Dedujo que las bacterias S patógenas muertas podían transmitir un “factor transformante” a las R convirtiéndolas
en patógenas. La presencia de este factor transformante causaba que las bacterias R vivas sintetizaran la
cápsula polisacárida convirtiéndose en bacterias S patógenas.
EXPERIMENTOS DE HERSHEY Y CHASE
Reprodujeron el bacteriófago T2 en baterías cuyos aminoácidos cisteína y metionina contenían azufre radiactivo
(S) y obtuvieron virus con cápsides proteicas radiactivas. Realizaron otro cultivo marcando el ADN del fago con
fósforo radiactivo (P) obteniendo virus con ADN marcado radiactivamente.
Cuando los fagos con proteínas marcadas infectaban a las bacterias, el marcaje no parecía ni en las bacterias ni
los nuevos fagos, permanecía solo las cápsidas vacías.
Sin embargo, al infectar bacterias con fagos que contenían ADN marcado radiactivamente, este marcaje se
detectaba tanto en el interior de las bacterias como en los nuevos fagos. Así, demostraron que es el ADN, y no
las proteínas, la molécula que pase de una generación a la siguiente, y también la que contiene la información
genética de los organismos.
AVERY, McCARTY, McLEOD: IDENTIFICACIÓN DEL “FACTOR TRANSFORMANTE”

JOACHIM HÄMMERLING
Determinó que el núcleo de una célula controla el desarrollo de los organismos conteniendo la información
hereditaria, o ADN.
EXPERIMENTO DE MESELSON Y STAHL
Utilizaron la centrifugación en gradiente de densidad, usando dos isótopos de nitrógeno: nitrógeno 14 (ligero)
y nitrógeno 15 (pesado). Esta técnica permite separar moléculas según diferencias muy pequeñas de densidad,
de tal manera que las moléculas más pesadas irán al fondo.

● En la primera generación, el ADN tenía una densidad intermedia entre la correspondiente al ADN
pesado ya ligero. Estos resultados descartan la hipótesis conservativa, ya que segun está debería
haber aparecido una banda correspondiente al ADN ligero y otra al pesado. Son compatibles con la
hipótesis semiconservativa, en la que se espera la aparición de moléculas de ADN con una cadena
ligera y otra pesada, y, por tanto, con densidad intermedia entre el ADN ligero y el pesado.
● En la segunda generación aparece una banda correspondiente a ADN ligero y otra intermedia. Estos
resultados descartan la hipótesis dispersiva, según la cual, en esta generación, deberían aparecer
cuatro bandas correspondientes a ADN con una densidad comprendida entre ligera y semipesada, ya
que cada molécula de ADN contiene partes de la vieja y otros de nueva síntesis. Son compatibles con
la hipótesis semiconservativa, en la que se espera que la mitad del ADN sea ligero y la otra mitad tenga
una cadena pesada y otro ligera.
● En la tercera generación, aparece una banda correspondiente a ADN ligero más grande que la F2 y
otra intermedia. Estos resultados, apoyan la hipótesis semiconservativa, que prevé la aparición de seis
moléculas de ADN ligero y dos de ADN semipesado.
A continuación, aislaron el ADN híbrido, separaron las dos cadenas y comprobaron que una era ligera y otra
pesada. Por tanto, todos estos resultados coinciden con los esperados según la hipótesis semiconservativa.
Estos experimentos se han repetido en otras especies y en todas se han obtenido los mismos resultados.
EXPERIMENTO DE CAIRNS
Cultivar E. coli durante dos generaciones sucesivas en un medio que contenía Timidina tritiada (TH3), y un
sistema para extraer el ADN de E. coli sin romperlo (intacto) y extenderlo sobre un portaobjetos para
posteriormente realizar una autorradiografía.
Las autorradiografías correspondientes a la primera generación de replicación presentaban imágenes de puntos
formando un círculo. En las de la segunda generación de replicación se observaban imágenes de puntos en
forma de la letra griega F pero que mostraban una región del interior con doble cantidad de puntos.
ARN POLIMERASA
Enzimas que transcriben el ADN en ARN. Mediante un molde de ADN, la ARN polimerasa construye una nueva
molécula de ARN a través del apareamiento de bases. Son enzimas grandes con varias subunidades.
● Estructura en procariotas: cuatro subunidades proteicas y una accesoria denominada factor sigma
que es determinante en el reconocimiento del sitio de iniciación en la transcripción. Posee actividad de
helicasa que permite la abertura del ADN.
● Estructura en eucariotas: dos subunidades grandes equivalentes al β y β’ de procariontes. Carecen
de las proteínas equivalentes al factor sigma de procariontes, por lo que la iniciación de la transcripción
la debe realizar otro tipo de proteínas. Hay tres tipos de ARN polimerasas, I, II y III
○ Polimerasa I: en el núcleo y transcribe genes de ARNr.
○ Polimerasa II: encargada de transcribir genes que originan las proteínas (ARNm) y algunos
ARNnp.
○ Polimerasa III: también se localiza en el nucleolo y transcribe ARN 5S, ARNt, U6 ARNnp.
REPLISOMAS
El conjunto de proteínas que se forma en el punto de bifurcación de la horquilla se conoce como replisoma o
replicón. El mejor conocido es el replisoma de E. coli. El complejo enzimático que trabaja con un alto grado de
eficiencia y rapidez, tiene la capacidad de unir 500 nucleótidos por segundo en las bacterias y 50 nucléotidos por
segundo en eucariotas, con una tasa de error un nucleótido por cada 109 nucleótidos agregados. Hay muchas
más proteínas implicadas en la replicación. El ADN eucariótico tiene más problemas con el superenrollamiento al
estar muy estrechamente unido a histonas. En los de eucariotas suele haber muchas horquillas de replicación
por cada cromosoma. Esto facilita que la replicación en eucariotas se realice en muy poco tiempo.
REPLICACIÓN
Consiste en sintetizar, a partir de una molécula madre, dos moléculas hijas del ADN idénticas entre sí. Este
mecanismo es la base de la conservación de la información genética de generación en generación. Las
replicación permite a las células hijas contener el mismo ADN que la célula madre.
Las células replican su ADN antes de la división celular o fase M, es decir durante la fase S, que forma a partir
de la interfase del ciclo celular. Así, cada célula hija tendrá una copia exacta del ADN de la célula madre.
CARACTERÍSTICAS DE LA REPLICACIÓN
● Semiconservativa: cada molécula de ADN hija, está formada por una cadena o hebra original y la otra
es de nueva creación. Esta característica fue demostrada y aceptada por los experimentos de
Meselson y Stahl en 1958.
● Bidireccional: a partir de un punto determinado de la molécula de ADN , llamado origen de replicación
(ORI), se van desenrollando las dos hebras de ADN y se forman una horquilla de replicación. La
síntesis de ADN siempre va en dirección 5’ → 3’, sin embargo, aunque las dos cadenas se sintetizan en
la misma dirección, una va en un sentido y la otra en el sentido opuesto.
● Discontinua: esto quiere decir que una de las cadenas llamada hebra conductora, se sintetiza a mayor
velocidad, porque lo hace a través de fragmentos de ADN grandes llamada hebra retardad, realiza la
síntesis de una manera discontinua, es decir, la uan a través de pequeños fragmentos de ADN y de
formas separada (con paradas). Estos fragmentos se llaman fragmentos de Okazaki. Los pequeños
fragmentos constituidos por unos 50 nucleótidos o pares de bases (pb) de ARN y unos fragmentos de
unos 1000 a 200 pb. de ADN. Esto sucede así, porque las dos cadenas de ADN son antiparalelas y a
que la síntesis siempre va en dirección 5’ → 3’.
MECANISMO DE LA REPLICACIÓN Y SUS ETAPAS: INICIACIÓN. ELONGACIÓN Y TERMINACIÓN
El mecanismo de replicación donde más se ha estudiado y mejor se conoce es en el cromosoma circular E. coli.
● Iniciación: la replicación comienza en un punto de ADN donde abunda la secuencia de bases GATC,
(origen de replicación (ORI), que es la señal de inicio de proceso. En este punto, una enzima llamada
helicasa, rompe los enlaces de hidrógeno entre las dos cadenas de ADN complementarias y las separa.
A continuación las enzimas topoisomerasas I y II eliminan las presiones y superenrollamientos que se
generan en la molécula al desenrollarse la doble hélice. Estas enzimas actúan cortando una hebrea
(topoisomerasa I) o las 2 hebras (topoisomerasa II) y volviéndolas a unir.
La topoisomerasa II de E.coli se llama girasa. Por otro lado se unen las proteínas SSB, que son
proteínas estabilizadoras que mantienen a las 2 hebras completamente separadas.
Como el proceso es bidireccional, hay una helicasa actuando en un sentido y otra que trabaja el sentido
opuesto. Así, las 2 horquillas de replicación se encuentran enfrentadas y forman una estructura llamada
burbuja de replicación.
● Elongación: fase de alargamiento o formación de las nuevas cadenas de ADN. Comienza cuando una
ARN polimerasa (primasa) sintetiza un pequeño fragmento de ARN, llamado ARN cebador o primer.
A continuación la enzima ADN polimerasa III, a partir del primer, sintetiza una nueva hebra de ADN en
dirección 5’→3’, añadiendo los DNTPs libres (A=T y G=C). Esta nueva hebra, tiene un crecimiento
rápido, continuo y sin paradas, por lo que se llama hebra conductora.
Sobre la otra hebra de ADN (antiparalela a la anterior) la ARN polimerasa o primasa sintetiza un
fragmento de ARN cebador o primer más grande y se repite de nuevo el proceso. La ADN polimerasa
III sintetiza un fragmento de ADN de unos 1000 pb, que junto al cebador, se denomina fragmento de
Okazaki (dirección 5’→3’) y este proceso se va repitiendo a medida que la ADN poli III avanza por la
horquilla de replicación. En este caso, la hebra se sintetiza más lenta y de forma discontinua, de
fragmento en fragmento, por lo que se denomina la hebra retardada.
Aún tiene que actuar 2 enzimas más, la ADN polimerasa I , que divide el ARN cebador y rellena los
huecos con DNTPs de A, T, G y C. Por último, interviene el ADN ligasa , que une los fragmentos de
ADN que estaban libres, mediante enlaces fosfodiéster.
● Terminación: esta etapa, tiene lugar cuando las 2 horquillas de replicación se encuentran y se han
formado 2 cromosomas circulares completos de E.coli, uno original y el otro de nueva creación.
 ENZIMAS QUE INTERVIENEN EN LA REPLICACIÓN Y FUNCIONES
PROTEÍNAS ACTIVIDAD

Primasas (ARN polimerasas dependientes Sintetizan el ARn cebador usando 1 cadena de ADN
de ADN)

Helicasas Rompen los puentes de hidrógeno entre las 2 cadenas complementarias y las separan
para que sirvan de molde. Es decir, desenrollan la hélice de ADN.

Topoisomerasas Eliminan las tensiones generadas en la doble hélice por el desenrollamiento producido por
la helicasa, cortando 1 cadena de ADN (las topoisomerasas I) o las 2 cadenas (las
topoisomerasas II).
Una vez eliminadas las tensiones, las unen de nuevo.
En E.coli, a la topoisomerasa II, se le denomina girasa

Proteínas SSB Se unen a las cadenas sencillas en sitios en los que se ha desenrollado la hélice molde,
pero que todavía no ha sido duplicada, estabilizandola mientras dura la replicación.
Impiden que se enrede el ADN, dejando el molde listo para ser copiado.

Nucleasas Rompen los enlaces fosfodiéster entre nucleótidos. Van separando nucleótidos de uno en
uno, empezando por el extremo hidroxilo 3’ libre o por el extremo 5’. Entre sus funciones
destaca:
Rompen una de las hélices y dan lugar a un origen de replicación (crean un ADN primer).
Escinden los ARN cebadores.
Reparan lesiones del ADN.

Ligasas Unen los fragmentos de ADN adyacentes mediante enlaces fosfodiéster.

Por ejemplo; sellan el hueco existente entre los fragmentos de Okazaki

ADN polimerasas Catalizan la formación de enlaces fosfodiéster entre nucleótidos

TRANSCRIPCIÓN
Es el paso de una secuencia de ADN a una secuencia de ARNm. En el mecanismo intervienen: el ADN que
sirve de molde, DNTPs de adenina (A), citosina (C), guanina (G) y uracilo (U), las enzimas ARN polimerasas
(ARNp) y una serie de cofactores.
TRANSCRIPCIÓN EN PROCARIOTAS
En los organismos procariotas solo existe un tipo de enzima ARN polimerasa y la transcripción se desarrolla en
4 etapas. La ARN polimerasa de E.coli está formada por 2 tipos de cadenas polipeptídicas y un cofactor proteico
necesario para la transcripción. Este cofactor, es el responsable de que la ARN polimerasa reconozca al
promotor, se una a él, se separen las 2 cadenas de ADN y se inicie la transcripción.
● Iniciación: delante de cada segmento de ADN que se transcribe (unidad de transcripción) hay una
región que no se transcribe (promoto)r. El promotor tiene unas secuencias de consenso a las que se
asocia la ARN polimerasa con el factor σ. Determina qué cadena debe ser transcrita y, a veces, es
común a varios genes. Una vez que la ARN polimerasa se ha fijado sobre el promotor, desenrolla una
vuelta de hélice e inicia la síntesis de ADN.
● Elongación: la ARN polimerasa sintetiza una hebra de ARN en sentido 5’ → 3’ con los RNTs
(ribonucleótidos) trifosfato libres que se sintetizan en el citosol y al mismo tiempo el factor σ, se libera la
ARN polimerasa.
● Terminación: se produce cuando la ARN polimerasa llega a una secuencia denominada terminador,
que está formada por G y C. Tiene lugar por dos métodos:
○ Por secuencias terminadoras (terminator): ricas en bases G y C que forman un lazo en el ARN
y ese bucle constituye la señal para que la ARN polimerasa se separe del ADN y termine la
transcripción.
○ Terminación dependiente del factor rho (𝝆). Ese factor reconoce una secuencia específica y el
ARN recién sintetizado se une a ella y suelta el ARN transcrito de la ARN polimerasa.
● Maduración: tiene o no lugar según el tipo de ARN sintetizado. Si se sintetiza un ARNm, no hay
maduración, puede ser directamente traducido y se forma una proteína funcional. Si es un ARNt o un
ARNr, el ARN formado llamado transcrito primario, sí experimenta un proceso de maduración, es
cortado en fragmentos pequeños y algunos son retirados y el resto empalmados entre sí. El proceso de
maduración se realiza mediante un proceso de corte y empalme.
TRANSCRIPCIÓN EN EUCARIOTAS
El ADN está unido a histonas. Hay 3 ARN polimerasas: la ARN polimerasa I, que sintetiza un precursor de ARNr;
la ARN polimerasa II, que sintetiza ARNm; y la ARN polimerasa III, que sintetiza un precursor del ARNt.
Hay proteínas reguladoras de este proceso que se llaman factores de transcripción. Los genes están
fragmentados de forma que siempre hace falta un proceso de maduración del ARN transcrito, en el cual se
eliminan los intrones y se empalman los exones.
● Iniciación: en la región promotor se fija la ARN polimerasa II. Consta de dos secuencias de consenso,
la CAAT y la TATA, a diferentes distancias del punto de inicio de la transcripción. Para que se pueda
fijar la ARN polimerasa, antes se deben fijar los factores de transcripción generales (secuencias de
proteínas). Todo el conjunto recibe el nombre de complejo de iniciación de la transcripción.
● Elongación: el proceso de síntesis continúa en sentido 5’ → 3’. Una vez transcritos unos treinta
nucleótidos se añade una caperuza constituída por una metil-guanosina-trifosfato invertida en el
extremo 5’ que evita la acción destructiva de las enzimas exonucleasas. Un mismo gen puede ser
transcrito por varias ARN polimerasas, una detrás de la otra.
● Terminación: la terminación de la síntesis del pre-ARNm o ARN heterogéneo nuclear (ARNhn), se
produce cuando se llega a la secuencia TTATTT del ADN que da lugar a la secuencia AAUAAA,
llamada secuencia de señalización de poliadenilación. La transcripción continúa y después unas
enzimas separan el pre-ARNm de la ARN polimerasa. A continuación, invierte la enzima poliA
polimerasa que añade al extremo 3’, la cola de poliA, que retarda la acción destructiva de las enzimas
exonucleasas.
● Maduración: se produce en el núcleo y la lleva a cabo una enzima llamada ribonucleoproteína
pequeña nuclear (RNPpn), que es un complejo de proteína y ARN pequeño nuclear (ARNpn). La
ARNpn hace un proceso de maduración que consiste en cortar los intrones (no codificantes) y
empalmar los exones (codificantes).
FASES DEL ARNm EN EUCARIOTAS
1. Adición al extremo 5', la estructura denominada CAP que es un nucleótido modificado de guanina, la 7-
metilguanosina, que se añade a la terminación 5' de la creciente cadena de ARN, siendo preciso para
mantener su estabilidad. Esto es crítico para el reconocimiento y el acceso apropiado del ribosoma.
2. Poliadenilación: Es la adición de la secuencia llamada POLI-A al extremo 3'. La secuencia POLI-A está
formada por varias moléculas de adenosina, estando situada a unos 20-30 bp hacia la cola (secuencia
AAPAA) o señal de poliadenilación, que protege al extremo del ARNm. La poliadenilación ayuda a
aumentar el período del mensaje, de modo que la transcripción dure más tiempo en la célula y por lo
tanto se traduzca más y se produzca más proteína.
3. En la mayoría del ARN mensajero sufre el proceso de maduración, consiste en eliminar secuencias
intercaladas llamadas intrones no codificantes de aminoácidos de la proteína que se va a sintetizar. Los
fragmentos de secuencias de ARN restantes codificantes, los exones se unen mediante polimerasas. A
veces un mensaje del pre-ARNm se puede empalmar de diversas maneras, permitiendo que un gen
codifique múltiples funciones.
4. El ARN mensajero maduro es trasladado al citoplasma de la célula a través de poros de la membrana
nuclear y en el citoplasma es acoplado a los ribosomas. Después de cierta cantidad de tiempo el ARNm
se degrada en sus nucleótidos componentes, generalmente con la ayuda de ribonucleasas.
MADURACIÓN DE LOS ARNm
Se descubrió que algunos genes son discontinuos, es decir, están interrumpidos dentro de la secuencia.
A partir de eritrocitos de conejo se consiguió aislar el ARN mensajero maduro (ARNm) que lleva información
para la β-globina y el ARN recién transcrito o ARN heterogéneo nuclear (ARN-hn). Fue posible aislar el
segmento de ADN que lleva la información para la β-globina. Mediante la técnica de los “lazos R” es posible
hibridar ARN con ADN de doble hélice a altas temperaturas y en presencia de formamida. Los híbridos
ADN-ARN son más estables que las moléculas de ADN doble hélice. Como consecuencia, el ARN híbrida con la
secuencia complementaria de ADN y desplaza a la otra hélice de ADN que queda sin aparear formando un “lazo
R”. Se hibridó el ARNm de la β-globina con el segmento de ADN que lo ha originado, y por otro, el ARN-hn de la
β-globina con el segmento de ADN que lo originó. Los resultados obtenidos indicaban que había una zona del
ARNm maduro que no hibrida con el ADN del gen de la β-globina ya que en el centro se observa la aparición de
un lazo de ADN doble hélice y a ambos lados la existencia de dos lazos R. El ARN-hn hibrida en toda su longitud
con el ADN del gen de la β-globina sin que aparezcan en el centro zonas o lazos de ADN doble hélice. La
diferencia entre el tamaño del ARNhn y el ARNm es que existe un proceso de eliminación de una parte del
ARNhn. Estas regiones del ADN que no se traducen en aminoácidos en la proteína recibieron el nombre de
intrones y aquellas que sí se traducen en aminoácidos son los exones.
La eliminación de los intrones se lleva a cabo mediante un mecanismo de corte en las regiones de paso de exón
a intrón y de intrón a exón y de unión posterior de los exones sucesivos. Este mecanismo de corte y unión se
llama "splicing". Cuando se analizan las secuencias de las regiones de paso de intrón a exón y de exón a intrón
se encuentra unas secuencias bastante conservadas. Estas secuencias son reconocidas por moléculas de ARN
nucleares pequeñas (ARNnp) que interaccionan con proteínas formando partículas ribonucleoproteicas
pequeñas que constituyen lo que se ha denominado el "espliceosoma".

NÚCLEO CELULAR
Estructura exclusiva de las células eucariotas. Constituido por una membrana denominada envoltura nuclear que
rodea el material genético de la célula, separándolo del citoplasma y el nucleosoma. Es el compartimento donde
se localiza el ADN y toda la maquinaria necesaria para la transmisión de la información genética, ubicado
habitualmente en el centro de la célula.
ENVOLTURA NUCLEAR
Una ultraestructura membranosa que establece una segunda compartimentación fundamental dentro de la
célula. Separa el nucleoplasma del resto de la célula (citoplasma), permite y regula el paso de macromoléculas
esenciales para el funcionamiento celular. Es una doble membrana con una membrana externa de
características similares a las del RER con ribosomas adheridos a su superficie donde se sintetizan proteínas.
MEMBRANA EXTERNA
Similar a la membrana plasmática. Presenta un gran número de ribosomas adosados. Está en comunicación con
el retículo endoplasmático rugoso y realiza sus mismas funciones.
ESPACIO PERINUCLEAR
25 a 40 nm de espesor, conocido como cisterna
MEMBRANA INTERNA
Presenta en su superficie nucleoplasmática una densa red proteica de filamentos denominada lámina nuclear.
Se considera que estos filamentos son filamentos intermedios del citoesqueleto que forman una red o malla
bidimensional a la cual se une la cromatina nuclear. Está interrumpida a nivel de los poros nucleares. Las
láminas están presentes en todos los núcleos interfásicos de los vertebrados. A pesar de considerarse como los
FI del citoesqueleto, sólo han sido encontrados en el interior del núcleo.
POROS NUCLEARES
Estructuras flexibles que permiten el paso selectivo de moléculas de diversos tamaños. Se encuentran
uniformemente desplegados por la membrana nuclear. Son muy numerosos en células metabólicamente activas,
por lo general su número parece decrecer con el tiempo. Hay entre 2000 a 4000 poros nucleares por núcleo.
Están formados por un conjunto de unas 100 proteínas especiales, altamente organizadas y conocidas como
nucleoporinas, que forman el complejo del poro. El diámetro del poro varía de 50 a 100 nm y su abertura
depende de señales específicas que determinan su tamaño. Su función es servir de canal dejando pasar
moléculas de una manera controlada y específica. La dirección a seguir al parecer está determinada por la
proteína Ran GTPasa. La energía parece provenir en la mayoría de los casos de la hidrólisis de GTP. Se sabe
que para transportar los distintos RNA hacia el citoplasma existen mecanismos diferentes:
● RNAs no van unidas a proteínas.
● RNAm son transportados por proteínas específicas.
● RNAr están preconfigurados como subunidades ribosómicas.
NUCLEOPLASMA
Es el medio interno semilíquido del núcleo celular, en el que se encuentran sumergidas las fibras de ADN o
cromatina y fibras de ARN conocidas como nucleolos. Es uno de los tipos de protoplasma de la célula, está
envuelto y separado del citoplasma, por la membrana nuclear o envoltura nuclear (EN). Es un líquido viscoso,
que consiste en una emulsión coloidal muy fina que rodea y separa a la cromatina y al nucléolo. Ocupa todos los
espacios del compartimiento intercromatina, que está en continuidad con los poros nucleares (NPC).
CROMATINA
Es la sustancia del núcleo constituida por filamentos de ADN en diferentes grados de condensación. Está en el
nucleoplasma. La condensación que se consigue con los superenrollamientos está muy lejos de ser suficiente
para que el ADN quepa en el núcleo de una célula eucariota y menos de un cromosoma. Para conseguirlo el
ADN se empaqueta sobre un grupo de proteínas, las histonas (células somáticas y ovarios) y las protaminas
(espermatozoides).
●
EUCROMATINA
De apariencia laxa y con distribución homogénea por todo el núcleo. Permite el acceso de las enzimas
implicadas en la replicación y transcripción del ADN. En ella se encuentra toda la información necesaria para
regular el funcionamiento habitual celular.
HETEROCROMATINA
Compacta formando grumos, es la cromatina inactiva y se replica únicamente al final del ciclo celular. Situada en
la periferia del núcleo y alrededor del nucleolo. Presenta un alto grado de condensación, con el fin de que su
ADN no se pueda transcribir.
● Heterocromatina constitutiva: condensada en todas las células del organismo, por lo que su ADN no
se transcribe habitualmente.
● Heterocromatina facultativa: comprende zonas distintas en células diferentes. Representa el conjunto
de genes que se inactivan de manera específica a lo largo de la diferenciación celular. Es escasa en los
tejidos embrionarios y abundante en células muy especializadas. Puede pasar a forma de eucromatina.
EPIGENÉTICA
Área de la genética que estudia todos aquellos cambios heredables que no se encuentran determinados en la
secuencia primaria del ADN. Los cambios epigenéticos se producen principalmente por:
● La metilación de bases nitrogenadas del ADN.
● Los fenómenos de acetilación (eucromatina), metilación (heterocromatina) y fosforilación.
● Las modificaciones post-traduccionales de histonas.
● Los Complejos de Remodelación de Cromatina.
El mecanismo de ARNi (El ARN interferente, es un ARN bicatenario de pequeño tamaño, que suprime la
expresión de genes específicos). Está íntimamente relacionado con las modificaciones post-traduccionales de
histonas; regulando la estructura de cromatina y permitiendo que los complejos primarios de transcripción de
genes puedan o no expresar la información.
CROMOSOMAS
Cuando la célula entra en división, desaparecen casi todas las estructuras del núcleo interfásico a excepción de
la cromatina que se condensa formando los cromosomas. Esto ocurre durante la fase M o de mitosis del ciclo
celular, sobre todo durante la metafase. Previamente, la cromatina se ha duplicado en la fase S mediante la
replicación del ADN para transmitir toda la información genética a las células hijas. Tras la fase M, la cromatina
que forma los cromosomas se descondensan para formar de nuevo un núcleo típico en interfase.
Estructuralmente, adquieren dos niveles más de plegamiento respecto a la cromatina en el que intervienen
proteínas no histonas (cohesinas y condensinas), que facilitan un andamiaje adicional:
● Cuarto nivel o estructura en roseta: también llamada estructura en microconvólvulas, constituida por
el plegamiento de seis bucles (3º nivel). El armazón proteico se une en regiones específicas llamadas
SAR (regiones asociadas con el armazón)
● Quinto nivel: sucesión de diferentes rosetas que forman el brazo del cromosoma.
CÉLULA EUCARIOTA
Es una estructura constituida por la condensación de una única molécula de ADN de doble hélice gracias a su
unión con histonas y con otros tipos de proteínas. El cromosoma representa la máxima compactación del ADN.
Se forman en el núcleo poco antes de iniciarse su división y quedan inmersos en el citoplasma cuando se rompe
la envoltura nuclear. El número de cromosomas es cte. en todas las células somáticas.
Cuando se inicia la división celular, se duplica el ADN y se forman dos hebras de ADN idénticas entre sí, las
cromátidas, unidas por un punto medio denominado centrómero. Se mantienen en la profase y la metafase; pero
en la anafase se separan y dan lugar a un cromosoma de una sola cromátida, así continúa la telofase.
El cromosoma de dos cromátidas presenta un centrómero, del que parten cuatro brazos cromosómicos, cuyas
partes distales se denominan telómeros. En el centrómero se forman dos estructuras proteicas denominadas
cinetocoros. Los microtúbulos que se fijan son las fibras cinetocóricas del huso acromático, aparecen durante la
mitosis. Hay constricciones secundarias en los brazos que dan lugar a un segmento final muy corto que recibe el
nombre de satélite. El satélite está en el ADN del organizador nucleolar que sintetiza un ARN nucleolar.
CÉLULA PROCARIOTA
Tiene una molécula de ADN circular de doble hebra y aunque no sufre mitosis, se habla del cromosoma
bacteriano.
ANOMALÍAS CROMOSÓMICAS
● Anomalías cromosómicas estructurales: se trata de alteraciones en la estructura de los
cromosomas. Dichas alteraciones pueden ser de dos tipos:
○ Con ganancia o pérdida de material genético: esto tendrá una implicación a nivel fenotípico
para el portador (deleción, inserción…).
○ Sin ganancia ni pérdida de material: no tiene consecuencias para el portador pero si tiene
consecuencias a nivel reproductivo (translocación equilibrada, inversión…).
● Anomalías cromosómicas numéricas: son la pérdida o la ganancia de uno o varios cromosomas.
● Monosomía: pérdida de un cromosoma.
● Trisomía: existencia de tres copias de un cromosoma específico, en lugar de dos (en una situación de
normalidad). El síndrome de Down es un ejemplo de trisomía. Las personas con síndrome de Down
tienen tres copias del cromosoma 21.
REGULACIÓN GÉNICA EN PROCARIOTAS
● Genes estructurales: codifican las proteínas (enzimas) necesarias para el metabolismo de la lactosa
● Gen regulador: codifica el represor lac una proteína reguladora codificada por el gen lac. Es
constitutivo y se expresa permanentemente.
● Zona del operador: porción del ADN en la que se une la proteína reguladora que impide la
transcripción. La lactosa es el inductor y se une a la proteína represora Lac I disminuyendo su afinidad
por la región operadora. La región operadora queda libre y la ARN polimerasa puede transcribir los
genes estructurales. En ausencia de lactosa la proteína Lac I se mantiene unida a la región operadora,
impidiendo que la RNA polimerasa transcriba los genes estructurales.
● Zona promotora: secuencia de DNA donde se fija la RNA polimerasa dependiente del DNA. El lugar
de iniciación para la síntesis del RNA está situado inmediatamente tras el promotor. El gen de la RNA
polimerasa dependiente de DNA no es parte del operón, ya que la RNA polimerasa transcribe todos los
operones bacterianos.
OPERÓN TRIPTOFANO
Incluye cinco genes estructurales que codifican los enzimas para la biosíntesis de triptófano. Un promotor y un
operador. Los genes del operón se transcriben como un ARNm. Cuando hay triptófano en el medio, E. coli no
necesita sintetizarlo, de modo que la transcripción de los genes en el operón trp se inhibe. Cuando la
disponibilidad de triptófano es baja, el operón se activa, el represor trp está inactivo, no se adhiere al ADN ni
bloquea la transcripción.Esto permite que la ARN polimerasa transcriba el operón trp.
REGULACIÓN GÉNICA EN EUCARIONTES
● Accesibilidad de la cromatina: la estructura de la cromatina se regula. La cromatina más abierta hace
a un gen más disponible para la transcripción.
● Transcripción: grupos de proteínas del factor de transcripción se fijan a secuencias específicas del
ADN en o cerca de un gen y promueven o reprimen su transcripción en un ARN.
● Procesamiento del ARN: proceso de corte y empalme, la adición del casquete y la adición de una cola
poli-A así como la salida del núcleo pueden regularse. Se pueden producir diferentes ARNm del mismo
pre-ARNm por el proceso de empalme alternativo.
● Estabilidad del ARN: el curso de vida de una molécula de ARNm en el citosol afecta cuántas proteínas
pueden hacerse de ella. Pequeños ARN reguladores pueden unirse a ARNm objetivos y hacer que se
troceen.
● Traducción: puede aumentarse o inhibirse por los reguladores.
● La actividad de la proteína: pueden someterse a una variedad de modificaciones que pueden ser
reguladas y pueden afectar la actividad o el comportamiento de la proteína.
NUCLEOLO
Corpúsculo esférico formado por cromatina. Está constituido por bucles de ADN de distintos cromosomas,
denominadas regiones organizadoras nucleolares. En ellos se sintetiza y madura el ARN ribosómico, el cual se
procesa y se ensambla con proteínas para formar las subunidades ribosómicas. Las subunidades migran al
citoplasma, dónde terminan de madurar.
● Zona fibrilar: en el interior. Está constituida por ARN nucleolar (ARNn) de 45 S asociado a proteínas.
Se originan a partir de los sectores de las fibras de ARN nucleolar: organización nucleolar. Aquí se
encuentran los genes que transcriben el ARNr y el componente fibrilar denso que rodea el centro fibrilar
donde se produce la transcripción activa de los genes del ARNr.
● Zona granular: zona periférica. Está formada por ARN ribosómicos (ARNr) asociados a proteínas para
constituir las subunidades ribosomicas. Aquí se ensamblan las subunidades ribosómicas.
RIBOSOMAS
Son orgánulos globulares sin membrana, constituidos por varios tipos de proteínas asociadas (ARNr). En todas
las células eucariotas, procariotas y orgánulos semiautónomos. En las células eucariotas se pueden encontrar
dispersos en el citosol o adheridos a la membrana del retículo endoplasmático rugoso (cara externa) gracias a
unas proteínas, las riboforinas, que posibilitan su anclaje. También se encuentran libres en la matriz de las
mitocondrias y en el estroma de los cloroplastos. Están formados por moléculas de RNA ribosómico (50 %) de
diferentes pesos moleculares asociadas a más de 50 proteínas diferentes (50%). Cada ribosoma está formado
por una subunidad pequeña y una subunidad grande. El ARNr desempeña una función catalítica en la síntesis
proteica. Son corpúsculos esféricos de textura prosa. Su sedimentación es de 80S. Posee dos subunidades:
● Subunidad pequeña: sedimenta en 40S en eucariotas y 30S en procariotas.
● Subunidad grande: sedimenta en 60S en eucariotas y 50S en procariotas.
Las etapas finales de la maduración de los ribosomas siguen a la salida de las partículas preribosomales al
citoplasma, a través de los poros de la membrana nuclear. Las subunidades ribosómicas 40S y 60S maduras
son las funcionalmente capaces de formar los ribosomas 80S encargados de llevar a cabo la síntesis de
proteínas celulares en eucariotas.
SÍNTESIS DE LOS RIBOSOMAS
1. Las células contienen en el nucléolo múltiples copias de los genes para los ARNr para poder satisfacer
la elevada demanda de transcripción de moléculas de ARNr que son necesarias para sintetizar los
ribosomas.
2. Los ARNr nucleolares 18 S, 5.8 y 28 S son sintetizados por la ARN polimerasa I a partir de los genes
(ADNr) que codifican los ARNr.
3. El transcrito primario de los genes ARNr es un pre-ARNr de gran tamaño. Para alcanzar la madurez
funcional los ARNr sufren una extensiva gama de modificaciones covalentes, metilaciones y procesos
de corte hasta llegar a los ARNr 5.8 S, 18S y 28S.
4. Los ARNr maduros 5.8 S, 18S y 28S y el ARNr 5S se combinan en el nucleolo con las proteínas
ribosómicas para formar las subunidades ribosomales pre- 40S y pre-60S. Estas pre-subunidades son
exportadas a través de los complejos del poro nucleares (NPCs) al citoplasma donde se termina la
maduración.
CÓDIGO GENÉTICO
● Universalidad: es compartido por todos los organismos conocidos, indica que el código genético ha
tenido un origen único en todos los seres vivos conocidos.
● Especificidad: ningún codón codifica más de un aminoácido ni existe solapamiento.
● Continuidad: los tripletes se hallan dispuesto de manera lineal y continua, de manera que entre ellos
no existan comas ni espacios y sin compartir ninguna base nitrogenada.
● Codones especiales: tres codones no codifican aa sino son las señales de terminación de la proteina
TRADUCCIÓN O SÍNTESIS DE LAS PROTEÍNAS
Comienza con la unión entre sí de dos aminoácidos y continúa por el agregado de nuevos aminoácidos
ordenados por la secuencia de bases nitrogenadas del ARNm. Consiste en la doble capacidad del ARNt de
tener un brazo aminoacílico y una zona de anticodón con tres bases nitrogenadas que son complementarias del
codón en el código genético. Cada aminoácido tiene un ARNt específico y cada ARNt lleva antepuesto el
nombre del aminoácido que transporta. Sólo hay 31 ARNt por la capacidad que tienen algunos ARNt de
reconocer a más de un codón. El codón de iniciación que se traduce en los ARNm es siempre el triplete AUG
cuya información codifica al aa metionina.
La base de la traducción es el código genético, compuesto por combinaciones de tres nucleótidos consecutivos
en el ARNm. Los distintos tripletes se relacionan específicamente con tipos de aminoácidos usados en la
síntesis de las proteínas. Cada triplete constituye un codón: existen en total 64 codones, 61 de los cuales sirven
para cifrar aminoácidos y 3 para marcar el cese de la traducción. Al existir más codones que tipos de aa, casi
todos los aa pueden ser reconocidos por más de un codón, por lo que algunos tripletes son "sinónimos".
Solamente el triptófano y la metionina son codificados por un solo codón.
ACTIVACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
El aminoácido se liga a su correspondiente ARNt por la acción de una enzima llamada aminoacil-ARNt sintetasa:
1. El aminoácido se liga a un AMP, con el cual forma un AMP. El AMP procede de la desfosforilación de un
ATP que libera energía.
2. Esa energía es utilizada por el aminoacil-ARNt sintetasa para formar el aminoacil-ARNtAA que
reconoce el codón complementario en el ARNm. Existen 20 aminoacil-ARNt sintetasas diferentes, cada
una diseñada para reconocer a un aminoácido y al ARNt compatible con él.
 ● Sitio P o peptidil: lugar donde se sitúa el primer aminoacil ARNt que es el que lleva el aa metionina y
el aminoacil ARNm que lleva la cadena polipeptídica que se está sintetizando.
● Sitio A o aceptor: se ubica el aminoacil ARNt que lleva el siguiente aa a añadir.
● Sitio E o exit: se sitúa el ARNt vacío que acaba de dar su aa y sale del ribosoma.
INICIACIÓN
Esta regulada por proteínas citosólicas denominadas factores de iníciación (IF), El primer proceso involucra al
cap y a una secuencia de nucleótidos aledaña, localizada entre el cap y el codón de iniciación. La conexión del
IF-4 con el ARNm consume energía que le suministra un ATP.
En el segundo proceso el ARNm se une a la subunidad menor de un ribosoma gracias a la secuencia inicial 5’
UTR que no se traduce y en la que hay nucleótidos complementarios con el ARNr. Esta reacción requiere el
factor IF-2 y la energía de un GTP.
La subunidad pequeña se mueve respecto al ARNm con el factor de iniciación IF-3, con la ayuda de IF-4, hasta
que encuentra el codón de iniciación 5’...AUG...3’. A estos nucleótidos se asocia un aminoacil ARNt iniciador
específico, el anticodón 3’...UAC...5’ transporta el aa metionina (c. eucariotas) y formilmetionina (c. procariotas).
Se une la subunidad ribosómica mayor para formar el complejo ribosomal o activo.
La etapa de iniciación concluye cuando la subunidad menor se combina con la subunidad mayor y se forma el
ribosoma. En él se encuentran los primeros dos codones del ARNm: en el sitio P el codón AUG de iniciación
unido al metionil ARNt[i]met- y en el sitio A el codón que le sigue.
La unión entre sí de las dos subunidades ribosómicas se produce luego del desprendimiento del IF-2 y del IF-3,
lo cual es mediado por el factor IF-5.
ELONGACIÓN
Al sitio A llega el segundo aminoacil ARNt y su anticodon se une con el ARNm. El grupo carboxilo del aa interior
se une con el grupo amino del aa siguiente mediante un enlace peptídico. La enzima peptidil transferasa cataliza
esta unión. A la vez se rompe el enlaceentre el primer aa y su ARNt. El sitio P queda ocupado por una ARNt sin
aa, se corre el ribosoma hacia el extremo 5’ y el ARNt pasa a ocupar el sitio E para salir del ribosoma. El ARNt
pasa al sitio P y el sitio A queda libre. El primer ARNt se desprende del ribosoma.
TERMINACIÓN
Determinado por la presencia de: UAA, UAG y UGA, ya que no hay ningún ARNt cuyo anticodón sea
complementario. Son reconocidos por los factores proteicos de liberación que consumen GTP para actuar. Se
instalan sobre el sitio A y provocan que la peptidil transferasa haga interaccionar el grupo carboxilo del último aa
con el agua, se libera la cadena polipeptídica. El ARNm y las 2 subunidades ribosómicas se separan.

En los ribosomas libres se sintetizan proteínas del citosol, núcleo, peroxisomas, mitocondrias y cloroplastos, en
el caso de los vegetales.
La información para que las proteínas lleguen a su destino en la célula está contenida en secuencias de
aminoácidos de la proteína “péptido señal”. Son reconocidas por receptores del orgánulo al que va destinada la
proteína. Al empezar un ribosoma a sintetizar una proteína con un péptido señal para el RE, la propia señal
dirige al ribosoma a la membrana del RE.
En los ribosomas unidos al retículo endoplasmático se sintetizan las proteínas del RE, aparato de Golgi,
lisosomas, membrana plasmática y las destinadas a ser secretadas al exterior celular.