Qué son las enzimas

Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan TODAS las reacciones químicas
de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que son catalizadores,
porque cada reacción química necesita una enzima para que se realice, es decir, todo lo
que se transforma lo hace gracias a una enzima. Cada enzima actúa sobre una sustancia
concreta, como una llave y una cerradura.

Las enzimas son sensibles: necesitan unas condiciones adecuadas para poder hacer sus
funciones y si las condiciones se alteran, mueren.

La temperatura es fundamental, por eso nuestro cuerpo no soporta fiebre por encima
de 41-42º un tiempo prolongado y morimos, ya que las enzimas se desnaturalizan.

Los alimentos tienen enzimas, más enzimas tienen cuanto más frescos y menos
manipulados estén. Al someterlos al calor destruimos sus enzimas y éste es uno de los
argumentos principales de la dieta cruda, en la que no se utilizan temperaturas por
encima de 40º más o menos.

No todas las enzimas se desnaturalizan a 40º, algunas aguantan hasta 70º, pero lo que
hay que tener en cuenta es que cuanta más tª y más tiempo se mantiene la tª elevada,
mayor es la destrucción enzimática.

Comemos enzimas (porque están en los alimentos) y comemos gracias a las enzimas
(porque están en nuestro cuerpo para ayudarnos a hacer la digestión: segregamos al día
varios litros de jugos digestivos, que son jugos llenos de enzimas para transformar
proteínas, grasas y glúcidos).

♣ –ASAS: todo lo que termina en –asa es una enzima. Por ejemplo: la lactasa que
desdobla la lactosa (el glúcido de la leche) en sus dos azúcares simples: glucosa y
galactosa, la lipasa transforma los lípidos (el triacilglicerol en glicerol), etc. También
son enzimas la ptialina de la saliva o la pepsina del estómago, aunque no terminan en –
asa.
Estructura de las enzimas

La mayoría de las enzimas se componen de proteínas globulares de tamaño muy

variable: desde monómeros de 62 aminoácidos, hasta enormes cadenas de alrededor de
2500. Sin embargo, apenas unos pocos de ellos son los involucrados directamente en la
catálisis de la reacción, conocidos como centro activo.

La secuencia en que se ensamblen todos estos aminoácidos determina la estructura

tridimensional de la enzima, lo cual dictamina también su funcionamiento específico. A
veces esta estructura también posee sitios para atraer cofactores, es decir, otras
sustancias cuya intervención es necesaria para producir el efecto buscado.

Las enzimas son altamente específicas, es decir, no reaccionan con cualquier cosa ni
intervienen en cualquier reacción. Tienen un cometido bioquímico muy puntual y
preciso, que llevan a cabo con un porcentaje bajísimo de errores.

Clasificación de las enzimas

Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la siguiente

manera:

 Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea,

transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro.
Ejemplo de ellas son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.

 Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico
diferente del hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la
enzima glucoquinasa.

 Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de
moléculas orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.
 Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por
ejemplo, el acetato descarboxilasa.

 Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una
molécula en su variante geométrica tridimensional.

 Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de
sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales
como el ATP o el GTP). Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.

¿Cómo actúan las enzimas?

Las enzimas pueden operar de distinto modo, aunque siempre disminuyendo la energía
de activación de una reacción química, es decir, la cantidad de energía necesaria para
ponerla en marcha. Estos modos diferentes son:
  Ambientar. Se reduce la energía de activación creando un ambiente propicio
para que la reacción se dé, por ejemplo, modificando las propiedades químicas
del sustrato a través de reacciones con su propia capa de aminoácidos.
 Propiciar la transición. Se reduce la energía de transición sin modificar el
sustrato, es decir, creando un ambiente con cargas óptimas para que la reacción
se produzca.
 Dar una ruta alternativa. En este caso las enzimas reaccionan con el sustrato
para generar un complejo ES (Enzima/Sustrato) que se “salta pasos” en el
camino ordinario de la reacción, disminuyendo el tiempo necesario para que se
produzca.
 Aumentar la temperatura. Dentro de ciertos parámetros, la acción de la
enzima puede acelerarse mediante un aumento en los niveles de energía calórica,
dado mediante reacciones exotérmicas paralelas.

Coenzima

Definición de coenzima

Una coenzima es un compuesto orgánico no proteico que se une a una enzima para
catalizar una reacción. Las coenzimas a menudo se denominan cofactores, pero son
químicamente diferentes. Una coenzima no puede funcionar sola, pero puede
reutilizarse varias veces cuando se combina con una enzima.

Funciones de las coenzimas

Una enzima sin coenzima se llama apoenzima. Sin coenzimas o cofactores, las enzimas
no pueden catalizar reacciones de manera eficaz. De hecho, es posible que la enzima no
funcione en absoluto. Si las reacciones no pueden ocurrir a la velocidad catalizada
normal, entonces un organismo tendrá dificultades para mantener la vida.

Cuando una enzima gana una coenzima, se convierte en una holoenzima o enzima
activa. Las enzimas activas transforman los sustratos en los productos que un organismo
necesita para llevar a cabo funciones esenciales, ya sean químicas o fisiológicas. Las
coenzimas, como las enzimas, se pueden reutilizar y reciclar sin cambiar la velocidad de
reacción o la eficacia. Se adhieren a una parte del sitio activo de una enzima, lo que
permite que se produzca la reacción catalizada. Cuando una enzima se desnaturaliza por
temperatura o pH extremos, la coenzima ya no puede adherirse al sitio activo.

Tipos de enzimas

Los cofactores son moléculas que se adhieren a una enzima durante las reacciones
químicas. En general, todos los compuestos que ayudan a las enzimas se denominan
cofactores. Sin embargo, los cofactores se pueden dividir en tres subgrupos según la
composición química y la función:
Coenzimas

Se trata de moléculas no proteicas reutilizables que contienen carbono (orgánico). Se

unen libremente a una enzima en el sitio activo para ayudar a catalizar reacciones. La
mayoría son vitaminas, derivados de vitaminas o se forman a partir de nucleótidos.

Cofactores

A diferencia de las coenzimas, los verdaderos cofactores son moléculas no proteicas

reutilizables que no contienen carbono (inorgánico). Por lo general, los cofactores son
iones metálicos como el hierro, el zinc, el cobalto y el cobre que se unen de manera
flexible al sitio activo de una enzima. También deben complementarse en la dieta, ya
que la mayoría de los organismos no sintetizan naturalmente iones metálicos.

Grupos protésicos

Estos pueden ser vitaminas orgánicas, azúcares, lípidos o iones metálicos

inorgánicos. Sin embargo, a diferencia de las coenzimas o cofactores, estos grupos se
unen de forma muy estrecha o covalente a una enzima para ayudar a catalizar
reacciones. Estos grupos se utilizan a menudo en la respiración celular y la fotosíntesis.

Ejemplos de coenzimas

La mayoría de los organismos no pueden producir coenzimas de forma natural en

cantidades suficientemente grandes para ser eficaces. En cambio, se introducen en un
organismo de dos formas:

Vitaminas

Muchas coenzimas, aunque no todas, son vitaminas o derivan de vitaminas. Si la ingesta

de vitaminas es demasiado baja, entonces un organismo no tendrá las coenzimas
necesarias para catalizar reacciones. Las vitaminas solubles en agua, que incluyen todas
las vitaminas del complejo B y vitamina C, conducen a la producción de
coenzimas. Dos de las coenzimas derivadas de vitaminas más importantes y extendidas
son el dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD) y la coenzima A.

NAD se deriva de la vitamina B3 y funciona como una de las coenzimas más

importantes en una célula cuando se convierte en sus dos formas alternativas. Cuando
NAD pierde un electrón, se forma la coenzima de baja energía llamada NAD +. Cuando
NAD gana un electrón, se forma una coenzima de alta energía llamada NADH.

NAD + transfiere principalmente los electrones necesarios para las reacciones redox,
especialmente aquellos involucrados en partes del ciclo del ácido cítrico (TAC). El TAC
produce otras coenzimas, como el ATP. Si un organismo tiene una deficiencia
de NAD +, las mitocondrias se vuelven menos funcionales y proporcionan menos
energía para las funciones celulares.

Cuando NAD + gana electrones a través de una reacción redox, se forma

NADH. NADH, a menudo llamado coenzima 1, tiene numerosas funciones. De hecho,
se considera la coenzima número uno en el cuerpo humano porque es necesaria para
muchas cosas diferentes. Esta coenzima transporta principalmente electrones para las
reacciones y produce energía a partir de los alimentos. Por ejemplo, la cadena de
transporte de electrones solo puede comenzar con la entrega de electrones de NADH. La
falta de NADH provoca déficits de energía en las células, lo que resulta en una fatiga
generalizada. Además, esta coenzima es reconocida como el antioxidante biológico más
poderoso para proteger las células contra sustancias nocivas o dañinas.

La coenzima A, también conocida como acetil-CoA, se deriva naturalmente de la

vitamina B5. Esta coenzima tiene varias funciones diferentes. Primero, es responsable
de iniciar la producción de ácidos grasos dentro de las células. Los ácidos grasos forman
la bicapa de fosfolípidos que comprende la membrana celular, una característica
necesaria para la vida. La coenzima A también inicia el ciclo del ácido cítrico, lo que
resulta en la producción de ATP.

No vitaminas

Las coenzimas no vitamínicas suelen ayudar en la transferencia química de

enzimas. Aseguran que las funciones fisiológicas, como la coagulación de la sangre y el
metabolismo, ocurran en un organismo. Estas coenzimas se pueden producir a partir de
nucleótidos como adenosina, uracilo, guanina o inosina.

El trifosfato de adenosina (ATP) es un ejemplo de una coenzima esencial no

vitamínica. De hecho, es la coenzima más distribuida en el cuerpo humano. Transporta
sustancias y suministra la energía necesaria para las reacciones químicas necesarias
y la contracción muscular. Para hacer esto, el ATP transporta fosfato y energía a varios
lugares dentro de una célula. Cuando se elimina el fosfato, también se libera la
energía. Este proceso es el resultado de la cadena de transporte de electrones. Sin la
coenzima ATP, habría poca energía disponible a nivel celular y las funciones vitales
normales no podrían ocurrir.

A continuación se muestra un ejemplo de la cadena de transporte de electrones. La

coenzima NADH, derivada de vitaminas, comienza el proceso mediante la entrega de

electrones. ATP es el producto final resultante:

Términos de biología relacionados

 Catalizar: provocar o acelerar una reacción.

 Enzima: proteína que cataliza reacciones químicas dentro de un
organismo.
 Sitio activo: la región de una enzima donde los sustratos se unen
durante una reacción.
 Sustrato: sustancia sobre la que actúa una enzima para producir un
nuevo producto.
Cinética Enzimática

La cinética enzimática se encarga de estudiar las reacciones químicas de las enzimas

desde el punto de vista dinámico, es decir, de cómo ocurren bajo ciertas condiciones
controladas en laboratorio, por ejemplo, la concentración de enzima, de sustrato,
diferentes valores de pH o temperatura, etc. Todo esto con la finalidad de comprender y
predecir el comportamiento de las enzimas dentro de la célula viva o en un organismo
completo.

Para estudiar la cinética enzimática se llevan a cabo experimentos de catálisis colocando

a la enzima en condiciones óptimas y a una concentración constante, variando sólo la
concentración de sustrato. De esta manera se evalúa la velocidad de la reacción
catalizada por la enzima. Si graficamos los valores de la concentración del sustrato en
el eje X, y en el eje Y los valores de la velocidad de reacción para cada una de esas
concentraciones de sustrato, lo que obtenemos es una curva como la mostrada en la
imagen.

Podemos observar que cuando el sustrato se encuentra a baja concentración, la

velocidad de reacción es lenta, esto se debe a que hay muchas moléculas de enzima que
no llevan a cabo la reacción química porque no hay sustrato disponible. Conforme
aumenta la concentración de sustrato, también aumenta la velocidad de la reacción, ya
que al existir más sustrato disponible hay más moleculas de la enzima que pueden llevar
a cabo la reacción química. Cuando el sustrato se encuentra a muy altas concentraciones
la velocidad de la reacción ya no aumenta considerablemente, debido a que todas las
moléculas de enzima tienen sus sitios activos ocupados llevando a cabo la reacción, por
lo tanto la velocidad ya no puede ser más rápida.

A partir de este tipo de gráficas obtenemos tres valores que nos determinan cómo es la
cinética enzimática, son:

Velocidad Máxima Expresada como Vmax

Mitad de la Velocidad Máxima Expresada como 1/2 Vmax
Constante de Michaelis-Menten Expresada como Km
La Velocidad Máxima nos indica el límite de velocidad que puede alcanzar una enzima
cuando se encuentra saturada de sustrato. Si dividimos a la mitad esta velocidad máxima
obtenemos 1/2 de Vmax, y este valor nos permite conocer la concentración de sustrato
al cual la enzima está trabajando a la mitad de su máxima velocidad, lo denominamos
Km. La Km es un indicativo de la afinidad que la enzima tiene por su sustrato: A
valores bajos de Km mayor afinidad, y a valores altos de Km tenemos una menor
afinidad de la enzima por el sustrato.

La ecuación matemática que nos describe este comportamiento de la enzima fue

postulada por el bioquímico Alemán Leonor Michaelis y la bioquímica Canadiense
Maud Menten. Se denomia Ecuación de Michaelis-Menten:

Donde v representa la velocidad de la reacción, Vmax es el valor de la velocidad

máxima, [S] es la concentración de sustrato y Km es la constante de Michaelis-Menten.
Con esta ecuación podemos evaluar la velocidad de reacción de una enzima, pero
también podemos predecir su comportamiento al cambiar la concentración de sustrato.
Cuando la concentración de sustrato es baja, la velocidad de la reacción es proporcional
a la concentración de sustrato (a mayor concentración de sustrato, mayor velocidad de la
reacción química) y entonces decimos que la reacción es de primer orden. Por otro
lado, cuando la concentración de sustrato es muy alta y la enzima se encuentra saturada,
entonces la velocidad de la reacción ya no depende de la cantidad de sustrato, decimos
que la reacción es de orden cero. Bajo estas condiciones, la velocidad de la reacción
sólo depende de la enzima y estamos en su velocidad máxima.

Conocer la cinética de una enzima incluyendo algún inhibidor nos permite predecir con
más detalle su comportamiento dentro de la célula. Un inhibidor enzimático es una
molécula que tiene cierto parecido con el sustrato (o el producto) y por lo tanto tiene
afinidad por el sitio activo. En este caso, lo llamamos inhibidor competitivo, ya que
compite con el sustrato por el sitio activo. Esta competencia tiene como consecuencia
que un porcentaje de las enzimas no este disponible para unirse al sustrato refrejándose
en un aumento aparente del valor Km (es decir, una disminución de la afinidad de la
enzima por el sustrato). Dado que hay enzimas libres que pueden llevar a cabo la
catálisis, la velocidad máxima (Vmax) no se ve afectada.

Existe otro tipo de moléculas inhibidoras que pueden unirse a un lugar distinto del sitio
activo, llamado sitio alostérico. En esta caso, el inhibidor denominado inhibidor no
competitivo no compite con el sustrato por lo que no afecta el valor de la Km de la
enzima, sin embargo, sí afecta el valor de Vmax de la enzima.

Otra forma de representar la cinética enzimática es mediante la Ecuación de

Lineweaver-Burk, en la que se grafican los valores inversos de la Velocidad Máxima.
Esto genera una linea recta que representa la cinética enzimática con la que se puede
obtener el valor de Km más fácilmente.