MICROBIOLOGÍA Y QUÍMICA BIOLÓGICA
UNIDAD N° 7: Biomoléculas estructura y
función (Proteínas y Ácidos nucleicos)
2024
360
MILLONES
[Link]
en-proteinas-alternativas-registra-crecimiento-historico
PROTEÍNAS
17% del peso seco de nuestro organismo
Características generales
N: representan la fuente más importante de N
Aminoácidos: estructura monomérica fundamental
15%: de las calorías utilizadas diariamente en condiciones fisiológicas
50-100 g: necesarios en la alimentación diaria
300 AA y 40.000 proteínas: se encuentran de manera natural
Enlace peptídico: que se puede romper mediante proteasas o peptidasas
Funciones de las proteínas
Estructurales Catalíticas Señalizadoras Defensa Otras
Estructura de la Facilitan las Capacidad de Reaccionan o • Movilidad
matriz: reacciones desencadenar previenen un (solubil. Comp
químicas respuestas ataque insolubles). Ej
• Fibronectinas (enzimas) (hormonas) Albúmina
• Adhesinas • Inmunoglubu- • Contracción. Ej.
• Histonas • Liasas • Insulina linas Actina, miosina
• Queratina • Trasnferasas • Glucagón • Prot del en el músculo
• Elastina • Óxidoreduc- • Vasopresina complemento • Reserva de AA.
tasas • hormonas • Trombina lactoalbúmina
• Hidrolasas tiroideas • Fibrinógeno • Respuesta al
• Paratohormona estrés,
• Calcitonina regulado a
• Adrenalina través de
estímulos
AMINOÁCIDOS
Comportamiento Relativamente
anfótero soluble
Capacidad buffer Presenta asimetría. El carbono al que
(amortiguadores Poseen actividad se encuentra unido
naturales) óptica el carboxilo se
denomina α
AMINOÁCIDOS: Clasificación
Proteicos. Derivados. No proteicos.
Los alfa-aminoácidos o Se originan en procesos No están presentes en
codificables (podemos posteriores a la las proteínas
fabricar proteínas a partir formación de la cadena Muchas de las hormonas,
de ellos mediante el molde polipeptídica: alcaloides, pigmentos,
de DNA mediado por le hidroxiprolina, etc
RNA mensajero). Existen hidroxilisina.
20 aminoácidos
codificables por el código
genético en los seres vivos.
AMINOÁCIDOS: Clasificación
Apolares. Polares. Aniónicos. Catiónicos
Cadenas Poseen carga Tienen en su cadena Existe en su cadena
laterales de neutra lateral un lateral un grupo
naturaleza segundo grupo nitrogenado que les
básicamente HC. Tienen en sus carboxilo que les confiere una carga
cadenas laterales confiere una carga positiva y
La es más grupos negativa y características
elevada cuanto hidrofílicos que características básicas.
más voluminosa aumentan su ácidas
sea la cadena solubilidad.
lateral
Garrido, A., Olmo, R., Castel, C., &
Teijón, C. (2004). BIOQUÍMICA Y
BIOLOGÍA MOLECULAR para
ciencias de la salud.
Aminoácidos y derivados
Muchos AA y Tirosina: puede formar la DOPA, Dopamina, adrenalina, etc
derivados que
participan en Glutamato: forma GABA (importante neutrotransmisor)
diversos
procesos Histidina: forma histamina (importante modulador inflamatorio)
celulares y de
señalización
Metionina: forma homocisteína (marcador de deterioro
cardiovascuar o del sistema nervioso)
ENLACE PEPTÍDICO
Es un enlace amida entre el grupo α-carboxilo de un
aminoácido y el grupo α-amino de otro, con liberación de
una molécula de agua.
• Enlace es muy resistente a la hidrólisis (cadenas
polipeptídicas bastante estables).
• Estructura plana: par de electrones del nitrógeno está
en resonancia con los electrones π del enlace carbono-
oxígeno, confiriendo carácter de doble enlace a la
unión carbono-nitrógeno. O y H configuración Trans
Dentro de las células, la polimerización de los 20
aminoácidos comunes en cadenas polipeptídicas es
Garrido, A., Olmo, R., Castel, C., & Teijón, C.
catalizada por enzimas, y está asociada con los ribosomas. (2004). BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA
MOLECULAR para ciencias de la salud.
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
DEFINICIÓN MONOMÉRICA O MULTIMÉRICA
polímeros largos de L-AA unidos Quitina: tiene 26.926 AA en una
por enlaces peptídicos dispuestos sola cadena (monomérica)
en una secuencia lineal. Multimérica: tienen varias cadenas
diferentes (homomérica o
heteromérica)
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURA
compuestos de 15-25% de pueden plegarse en estructuras
nitrógeno y oxígeno, y pueden tridimensionales complejas, lo que
contener también azufre, hierro, les da una gran variedad de formas
magnesio fósforo, cinc y cobre. y funciones.
PROTEÍNAS: Clasificación
Diversa, dado el gran número que existe y la diversidad de
propiedades que presentan. Cuatro criterios
Composición Forma Solubilidad Función
• Simples: • Globulares: de • solubles en agua Muy heterogéneo
contienen sólo forma esférica u fría • Enzimáticas
AA formando ovoide • solubles en • Transportadoras
una o varias (generalmente soluciones salinas • De reserva
cadenas solubles) • solubles en ácidos • Contráctiles
polipeptídicas • Fibrosas: forma y bases diluidos • Hormonales
• Conjugadas: alargada, • solubles en • Estructurales
contienen otro insolubles. Son alcoholes • De defensa
componente no base de tejidos • solubles en agua y • Toxinas
aminoacídico estructurales. amoníaco • Receptoras
• Insolubles • Otras
PROTEÍNAS: ESTRUCTURA
• Una proteína relativamente pequeña
(500 aminoácidos), tiene unos 10.000
átomos (masa molecular ≥ 50 kDa).
• Plegado de una forma muy definida
(estructura tridimensional) que es
bastante fija (estructura nativa), y es
indispensable para que la proteína lleve
a cabo su función
• Cambios en la estructura pueden
determinar la disminución o pérdida de
sus propiedades y función biológica.
PROTEÍNAS: ESTRUCTURA PRIMARIA
Hace referencia a la SECUENCIA de
aminoácidos, es decir, la posición
que ocupa cada aminoácido en la
cadena peptídica. Los métodos de
determinación de las estructuras
primarias reciben el nombre de
Battaner Arias, E. (2012). BIOMOLÉCULAS
Una introducción estructural a la
métodos de secuenciación.
Bioquímica. In BIOMOLÉCULAS Una
introducción estructural a la Bioquímica
(Universida)
PROTEÍNAS: ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Los grupos R de las proteínas son
dinámicos, o sea que tienen fuerzas de
atracción y repulsión entre ellos.
• Estructura espacial con cierta simetría.
Las más frecuentes son:
• hélice α: pliega en forma helicoidal. Las
cadenas laterales de los L-AA se
disponen hacia el exterior de la hélice
• hoja plegada β: disposición
zigzagueante. Puentes de H
intercatenarios
Garrido, A., Olmo, R., Castel, C., & Teijón, C. (2004). BIOQUÍMICA Y
BIOLOGÍA MOLECULAR para ciencias de la salud.
PROTEÍNAS: ESTRUCTURA TERCIARIA
• Plegamiento espacial completo de cada
cadena. Incluye el conjunto de
interacciones, covalentes o de otro tipo
(puentes disulfuro, puentes de
hidrógeno, hidrofóbicas, iónicas o
electrostáticas, catión-π, fuerzas de van
der Waals, etc.)
• La gran mayoría de las funciones
celulares las llevan a cabo proteínas
globulares. Su nombre se debe a que
sus cadenas polipéptídicas se pliegan
sobre si misma de manera compacta.
• La estructura terciaria de una proteína
determina su función biológica.
Garrido, A., Olmo, R., Castel, C., & Teijón, C. (2004). BIOQUÍMICA
Y BIOLOGÍA MOLECULAR para ciencias de la salud.
PROTEÍNAS: ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Sucede cuando una proteína consta de
más de una cadena polipeptídica. este
nivel estructural consiste en la
descripción de las subunidades de que
constan las proteínas junto con su
distribución espacial.
• Las cadenas polipeptídicas individuales
reciben el nombre de subunidades, y no
tienen por qué ser necesariamente
iguales unas a otras.
• Por regla general, se sospecha la
presencia de estructura cuaternaria
Hemoglobin at pH 5.7 cuando el peso molecular de una
PDB Protein Data Bank proteína es superior a 70 kDa
PROTEÍNAS: ESTRUCTURA QUINARIA
En muchos casos, las
proteínas se agrupan entre sí
o con otros grupos de
biomoléculas para formar
estructuras supramoleculares
de orden superior y que
tienen un carácter
permanente.
Desnaturalización de proteínas
• Si pierden su estructura, pierden su función (la
estructura y los plegamientos permiten la
interacción entre distintos AA que están alejados
entre sí en la cadena).
• A la P que está correctamente conformada y tiene
su función correspondiente se la denomina P
Nativa.
• Si la modificamos (la “desnaturalizamos”), a
pesar de tener la misma estructura química, ya no
cumple la función específica.
• En algunos casos, este “desacomodo” puede ser
transitorio (cuando quitamos el estímulo vuelve a
tomar su estructura) y a esto lo denominamos
“renaturalización”
ENZIMAS
• Para acelerar estos procesos metabólicos, las células poseen catalizadores específicos
denominados enzimas
• En 1926, Sumner purificó y cristalizó por primera vez una enzima, la ureasa (actualmente, hay
catalogadas más de 2000 enzimas)
• Las enzimas recuperan su estado inicial tras cada ciclo catalítico.
• Son catalizadores específicos.
• Su actividad catalítica puede ser regulada por mecanismos celulares
ÁCIDOS NUCLEICOS
Grupo de
macromoléculas que participan en el proceso de transferencia de la
información genética entre las distintas generaciones celulares y en la
expresión de dicha información, plasmada en la síntesis de un conjunto
de proteínas concretas.
Existen dos tipos generales de ácidos nucleicos: el ácido
desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN)
Su nombre hace referencia a que están formados por grupos ácidos y a
que fueron localizados inicialmente en el núcleo de las células eucariotas
ÁCIDOS NUCLEICOS
Macromoléculas conformadas por monómeros de nucleótidos
Características generales
Núcleótido: constituido por bases nitrogenadas (BN), un azúcar y el
ácido fosfórico
BN: púricas: adenina y guanina y pirimidínicas: citocina, timina y uracilo
Azúcar: Ribosa o desoxirribosa
BN+Azúcar: nucleósido
Fosfatos: pueden formar nucleótidos monos, di o trifosfatos
A pH fisiológico, la estructura ceto es la forma
predominante.
Aparte de las cinco bases nitrogenadas mayoritarias de
los ácidos nucleicos, existen otras minoritarias que
también forman parte de ciertos tipos de ácidos
nucleicos o bien, se forman como intermedios de las
rutas metabólicas de los ácidos nucleicos
Garrido, A., Olmo, R., Castel, C., & Teijón, C. (2004).
BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR para ciencias de la
salud.
NUCLEÓTIDO Y ÁCIDO NUCLEICO
Los ácidos nucleicos son polímeros lineales
aperiódicos, en los que los nucleótidos son las
unidades monoméricas (del mismo modo que los
aminoácidos en las proteínas) y que estos aparecen
unidos entre sí por un enlace fosfodiéster
Se denomina polinucleótido a una cadena de
nucleótidos unidos por este tipo de enlace. Si el
número de nucleótidos es pequeño, hablamos de
oligonucleótidos.
Battaner Arias, E. (2012). BIOMOLÉCULAS Una introducción
estructural a la Bioquímica. In BIOMOLÉCULAS Una
introducción estructural a la Bioquímica (Universida)
DINUCLEÓTIDOS
Los nucleótidos operan como coenzimas en
multitud de reacciones enzimáticas.
Los nucleótidos cíclicos, como el cAMP y el cGMP
operan como segundos mensajeros intracelulares
de multitud de señales químicas (hormonas y
neurotransmisores)
Battaner Arias, E. (2012). BIOMOLÉCULAS Una introducción
estructural a la Bioquímica. In BIOMOLÉCULAS Una
introducción estructural a la Bioquímica (Universida)
POLINUCLEÓTIDOS
Un dinucleótido, a su vez, puede unirse a otro
nucleótido, y así sucesivamente, para formar
polinucleótidos.
En los polinucleótidos naturales, el enlace
fosfodiéster une las posiciones 5’ y 3’, por lo que se
denomina enlace fosfodiéster 5’→ 3’
La estructura química básica de las moléculas de
los AN es una cadena polinucleotídica formada por
la repetición de unidades (nucleótidos), unidas por
enlaces fosfodiéster entre la posición 5’ de un
nucleótido y la 3’ del nucleótido adyacente
Battaner Arias, E. (2012). BIOMOLÉCULAS Una introducción
estructural a la Bioquímica. In BIOMOLÉCULAS Una
introducción estructural a la Bioquímica (Universida)
EL ADN
Formado por dos cadenas
muy largas de nucleótidos
unidas entre sí por PH
específico entre dos bases
nitrogenadas
Las cadenas son
exactamente idénticas,
pero crecen en sentido
antiparalelo sobre un eje
común formando una
estructura de doble hélice
La composición de BN es
característica existiendo
en todos los ADN una
proporción determinada.
Así, la concentración molar
de A=T, mientras G=C.
EL ADN
El ADN es bicatenario y
helicoidal (forma de hélice
que adopta el ADN). Las
cadenas además son
complementarias y
antiparalelas
EL ADN
Cátedra de
Biotecnología. Año 2020.
Prof. Elisa Benítez
EL ARN
AN semejantes al ADN, pero en los que
participa ribosa en lugar de
desoxirribosa y la base uracilo en lugar
de timina.
Garrido, A., Olmo, Suelen ser monocatenarias y de tamaño
R.,Castel, C.,
& Teijón, C.
mucho menor (de 20 a 10.000 nucleót).
(2004). Intervienen en la síntesis de proteínas
Se encuentra en el citoplasma (90%) y
en el nucleolo.
Se han caracterizado muchas moléculas
de RNA de pequeño tamaño con
Imagen
funciones muy importantes dentro de
modificada todo el aparato de expresión genética de
de Wikimedia, la célula
CC BY-SA 3.0.
TIPOS DE ARN
Mensajero Transfere Ribosomal Nuclear Citolasmáti
(ARNm) ncia (ARNt) (ARNr) (ARNn) co
Copia la info Encargado de Es el más Forma Es pequeño.
genética que transportar abundante. complejos Participa en
está en el ADN los Forman las con el proceso
y sale del AA a los subunidades proteínas que de selección
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información de trébol formar eucarionte.
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