CLASE I
NIVELES DE ORGANIZACIÓN BIOLOGICA-. SERES VIVOS E INANIMADOS,
BASES CELULARES DE LA VIDA.
La vida. - Existen enfoques ideológico y científico, el ideológico dicta que fuimos
creados por un ser supremo y se suele decir que la vida es un regalo de Dios, pero desde
un punto de vista científico la vida se cataloga como “Una serie de reacciones físico,
químico y metabólicas que se producen en un ser altamente organizado” cuyo ser
puede ser unicelular y pluricelular.
Existen a su vez existen diversas teorías para explicar el origen de la vida desde el punto
de vista idealista existen una sola explicación, pero por el punto de vista científico existen
diversas teorías para poder explicar el denominado origen de la vida, la ciencia
usualmente plantea teorías no afirma del todo nada, ya que la ciencia se basa en
investigaciones.
A su vez existen seres vivos bióticos y abióticos, para que un ser se considere biótico
tiene que poseer ciertas características, es altamente organizado, como la capacidad de
relacionarse con la energía y la materia, tiene que tener movilidad, capacidad de respuesta
o reacción a estímulos, crecimiento, movimiento, reproducción.
Los seres vivos están formados por células, además poseen la característica de
crecimiento, que es el aumento de tamaño o volumen, el desarrollo en cambio implica
las evoluciones que se dan en la vida o procesos vitales de una persona, la movilidad es
la capacidad de un ser vivo de moverse de manera independiente o con un propósito
específico, reproducción es la capacidad de poder transmitir su información genética a
las siguientes generaciones, luego tenemos a la reacción hacia estímulos denominada
irritabilidad, que es la propiedad de reaccionar a un estímulo determinado, después
encontramos la adaptabilidad la cual es la capacidad de un ser vivo de acoplarse a un
medio diferente al normal, mientras que el metabolismo, es la capacidad de todo ser vivo
descomponer o transformar sustancias dentro de su organismo para su propio beneficio
el cual a su vez se divide en anabolismo el cual es la síntesis o composición de un
compuesto y catabolismo es la descomposición de un compuesto grande en sus productos
originarios.
(Los virus no son seres vivos)
CLASE II
EL AGUA
Los seres vivos nos organizamos de la siguiente manera.
El átomo es la mínima expresión de la materia, átomo significa “sin partes o divisiones”,
concepto dado porque se pensaba que el átomo era el elemento más pequeño, pero
sabemos que un átomo está constituido por protones, electrones y neutrones, su estructura
es núcleo y envoltura y periferia, los protones y neutrones nos dan la masa atómica.
Mientras que los electrones se encuentran distribuidos en niveles,
Esto fue descubierto por Bohr, aquí los electrones van aumentando según su nivel, para
que ocupen un lugar en la tabla se toma en cuenta el ultimo electrón del ultimo orbital.
Existen a su vez enlaces iónicos que es cuando se ceden electrones, de aquí salen los
cationes + (pierde electrones) y aniones - (gana electrones) y covalente polar y apolar, es
cuando los átomos comparten electrones
¿Qué es el agua?
Es el líquido más común en la superficie terrestre, también denominado liquido vital, es
el componente principal en los seres vivos. En el caso del ser humano se dice que estamos
compuestos entre un 60-75% de agua (70% dicho por el doctor), el agua posee
propiedades dadas por la estructura del agua.
Su estructura molecular es dos átomos de hidrogeno y oxígeno, los cuales se mantienen
unidos por enlaces covalentes, son moléculas polares que forman los denominados
puentes de hidrógenos que se rompe y se vuelven a formar.
La molécula del agua como se había ducho es polar, por lo cual en ella se forman enlaces
débiles.
Ciclo del agua:
Propiedades físicas del agua:
Le dan los estados al agua: Puentes separados (estado gaseoso) y unidos (estado sólido).
Permiten los fenómenos: de cohesión entre sus mismas moléculas y de adhesión con
moléculas diferentes.
Como consecuencia generan:
Tensión superficial: acción de las fuerzas de cohesión en las capas más superficiales,
hace que los glóbulos rojos se unan porque están formados en un 70% agua, 30%
hemoglobina,
Alto grado de vaporización: aumenta la temperatura y las moléculas se dispersan.
Permite mantener la temperatura corporal.
Solidificación: si ocurre esto no se pueden producir reacciones dentro del organismo.
Capilaridad: interviene cohesión y adhesión.
Imbibición: las partículas de H2O penetran superficies diferentes y las empapan, se
produce en ciertos tejidos como edema agudo de pulmón.
También mantiene unida la doble hélice del ADN.
Es la única sustancia que se encuentra en los tras estados de la materia.
Es inolora, insabora, incolora su punto de ebullición es a 100°c a 1 atm, el punto de fusión
es a los 0°C a 1 atm, cuando aumenta la presión el punto de fusión disminuye, existe la
temperatura critica cuando la temperatura es de 364°C en este punto los estados no son
distinguibles, esto sucede a 220 ATM. Posee un alto índice da calor especifico por eso
puede absorber mucho calor, por esto es regulador de temperatura del aire o tierra, tiene
alto grado de vaporización lo que significa que elimina calor con mínima perdida de agua,
de esta manera actúa como termorregulador cuando sudamos, posee además alta tensión
superficial, lo cual es que la magnitud de la fuerza que controla la forma del líquido se
llama la tensión superficial. Cuanto más fuertes son los enlaces entre las moléculas en el
líquido, más grande es la tensión superficial, además esta tensión le da la propiedad de
capilaridad al agua, ocurre cuando se pone en contacto el agua con las paredes internas
de un capilar, la densidad del agua es 0,92 kg/L esto se de desde los 0-100°C pero al llegar
a los 3,8°C la densidad máxima a la cual puede llegar es a 1 kg/L, cuando el agua se
congela la densidad disminuye a 0,91 kg/L lo que es lo que hace que el hielo flote en el
agua, algo a recalcar es que el agua esta formado por una molécula de oxigeno que es la
mas grande y las mas pequeñas son las hidrógenos, esto forma un ángulo de 104°, además
poseen una carga positiva y una negativa, que permiten que las moléculas se unan entre
sí, también se forman enlaces covalentes bipolares, lo que significa que se unen o orientan
entorno a las partículas polares o iónicas, además es el solvente universal, pose un pH de
7 lo cual quiere decir neutro
POTENCIAL DE HIDRÓGENO (pH):
Solución ácida: pH menor de 7, mayor concentración de iones de hidrógeno y menos
iones OH- (hidroxilo).
Solución neutra: pH de 7, el número de iones de hidrógeno (H+) es igual al número de
iones hidroxilo OH-.
Solución básica o alcalina: pH mayor de 7, mayor número de iones hidroxilo (OH-) que
el número de iones de hidrógeno (H+).
pH de la orina: 5.5 a 6.5, promedio 6.
pH normal de la vagina: 3.5.
Además, es un reactivo muy usado ya que reacciona con metales, no metales, óxidos
ácidos, óxidos básicos y con sales.
Es un compuesto químico muy versátil ya que funciona como ácido, álcali, ligando,
agente oxidante y agente reductor.
La importancia de estas propiedades es que permiten disolver muchas sustancias, permite
retenerlas, aunque cambie la temperatura de la misma, esto sirve en procesos metabólicos
para que los organismos vivos se mantengan estables, transporta nutrientes y oxígeno a
las células de nuestro cuerpo, regula temperatura corporal, ayuda a absorber nutrientes,
se deshace de desperdicios, limpia riñones, balancea electrolitos, humedece ojos y boca,
además es un importante medio de intercambio de energía.
La importancia de las propiedades del agua:
Mantienes el cerebro hidratado, sirve como disolución de todos los líquidos de nuestro
cuerpo, preserva elasticidad, suavidad y tono de la piel, funciona como sostén, lubricante
y amortiguador en las articulaciones.
Los puentes de hidrógeno: El hidrógeno posee carga negativa y el oxigeno positiva, los
cuales al unirse forman puentes de hidrógenos que son enlaces covalentes de tipo polar,
posee una energía que va de 5-150 kJ/mol, posee fuerza inter molecular, su longitud es
de 0,2 nm, es 20 veces más débil que un enlace normal al ser polar, además puede ser
hidrofóbica e hidrofílica, los átomos de hidrogeno están unidos por átomos
electronegativos que pueden ser el oxígeno, nitrógeno y flúor.
CLASE III
CARBOHIDRATOS
También se denominan glúcidos, su masa atómica es 6, es considerado un no metal sólido,
es importante porque se une con otros carbonos u elementos, formando así nuevas
moléculas.
Elemento fundamental de las moléculas biológicas: carbono Se une por enlaces
covalentes.
Tetravalencia del carbono, tiene forma oblicua u optuso que permite que los cuatro
enlaces se unan de maneras diferentes. La molécula puede tener formas muy variadas.
Forman un ángulo de 104 a 105 grados, permite que se formen estructuras de formas
variadas.
Los carbonos presentan enlaces simples son flexibles lo que permite formar cadenas
cíclicas, dobles o triples aquí las cadenas son rígidas en ciertos casos inflexibles.
Un hidrocarburo está formado por carbono e hidrógeno, elemento hidrofóbico es no
polar.
Hidrocarburo son el esqueleto a partir de los que se forman los elementos orgánicos,
para formar una molécula sufre un acoplamiento gracias a los grupos funcionales: son
compuestos que se unen a un hidrogeno del hidrocarburo y por medio de algún
componente de sus extremos permite que el hidrocarburo sea polar, es un adaptador.
Ejemplos, éster, carbonilo, amino, hidroxilo, aldeido, cetosa.
Hidrocarburos se unen por las atracciones hidrófobas, no por enlaces covalentes ni
polares. Quien da la solubilidad son los grupos funcionales.
Enlace que los une: enlace glucosídico.
Cómo se forma una macromolécula. Se forma una cadena, polímero, por la unión de
varios monómeros. Monómero es la unidad para formar los polímeros.
Síntesis de un polímero, condensación o polimerización: cada que se unen monómeros y
pierde una molécula de agua, también llamado deshidratación.
Proceso contrario de la polimerización llamado hidrolisis: por efecto de agregar agua se
descompone la gran macromolécula, en monómeros.
Metabolismo, Si hay síntesis anabolismo, si hay destrucción catabolismo.
Isómeros: compuestos que al analizar su estructura es diferente pero su fórmula es
igual.
Isomería geométrica Cis-grupo funcional del mismo lado /Trans-grupo funcional de
lados contrarios
Enantiómeros-isómeros ópticos (imagen en espejo) uno es imagen especular de la
molécula del otro y no son superponibles. El que ira a la derecha: isómero D, izquierda:
isómero L.
Carbohidratos fuente primeria de energía. Glucosa 4 kcal.
Clasificación de los carbohidratos: monosacáridos (monómero de un polímero de
azúcar), disacáridos (dos monosacáridos) y polisacáridos (azúcar). Varios tipos de
monosacáridos de 3 a 7 carbonos en su constitución.
Oligosacáridos: significa oligo-poco sacáridos-azúcar. Puede tener hasta 20.
Polisacárido: Más de 20.
Almidones: carbohidratos de reserva de los vegetales.
Glucógeno y almidón son de reserva energética, pasan por un proceso catabólico.
Glicemia: determinación de la glucosa en sangre. Valores normales de glucosa: 70 a 110
ml %. Menos de 70 (hipoglicemia); Mayor a 110 (hiperglicemia).
Formar glucógeno a partir de carbohidratos esenciales es glucogénesis; y si se destruye
se llama glucogenólisis.
Glucolisis: destrucción de glucosa para formar ATP.
Obtener carbohidrato/glucosa a partir de algo que no sea carbohidratos (grasa/proteína):
gluconeogénesis.
LÍPIDOS
9- 9.3 kcal ----- 1 g de lípido/ grasa
Sustancias orgánicas relativamente insolubles en agua formados por C, H, O (en cantidades
bajas).
Hidrófobos, aunque posee enlaces polares asociados al oxígeno. Se disuelven en alcohol.
- Grasas
- Fosfolipidos
- Carotenoides
- Esteroides y Ceras
Funciones:
Reserva de energía.
Componente estructural de las membranas celulares.
Protección del cuerpo (Riñón)
Transporte de colesterol por parte de las lipoproteínas.
Funciones estructurales:
Membrana celular.
Forma parte de la vaina de mielina
GRASAS
No son polímeros, pero son moléculas grandes.
Glicerol (alcohol de 3 carbonos que lleva un grupo hidroxilo) + Ácido graso (esqueleto largo de
16 a 18 átomos de carbono).
A un extremo del ácido graso, un grupo carboxilo, que le da el nombre de ácido graso. Unido al
grupo carboxilo una cadena larga hidrocarbonada, razón por la cual son hidrófobas.
Fuerzas de Van der Waals: En uniones Hidrofobicas. Fenómeno que hace que las grasas se
solidifiquen (moléculas se unen) ejemplo: mantecas. O se diluyan (moléculas se disocian).
Grasas Neutras o Grasa simple:
Estructura: 1 molecula Glicerol + 1 ácido graso.
Dependiendo de los ácidos grasos que se una al glicerol, 3 tipos de ácidos grasos:
1 ácido graso Monoacilglicerido
o monoglicerido
Glicerol + 2 ácidos grasos Diglicerido o
diacilglicerol
3 ácidos grasos Triacilglicerido o
Triglicéridos.
Características de los ácidos grasos:
Contiene cadenas de carbonos pares. Cadena larga hidrocarbonada que contiene al final
ácido carboxílico.
Más triglicéridos, más ácidos grasos.
Enlace Éster: Ácido graso y glicerol
Ácidos grasos Satutados: Malo. Torsión en la cola. Solidos a temperatura ambiente.
4 enlaces de carbonos ocupados y poseen enlace simple.
Ácidos grasos insaturadas: Bueno. Manera lineal, líquidos. Tiene dobles y triple enlaces, tiene
enlaces libres.
Se clasifican en:
Monoinsaturados: 1 solo doble o triple enlace que falta de saturar.
Poliinsaturados: 2 o más doble o triple enlace.
Grasas compuestas:
Glucoproteinas
Fosfolipidos: lípidos anfipáticos.
Lipoproteínas.
Lipoproteínas: Grasa compuesta, Macromoléculas.
Fosfolipidos:
Estructura del fosfolipido:
Molécula anfipática, es decir doble comportamiento, un extremo hidrofílico y el otro
hidrofóbico.
Cabeza: hidrofílicas, constituida por glicerol + grupo fosfato + compuesto nitrogenado.
Cola: hidrofóbicas, formado por 2 ácidos grasos (digliceril).
Esteroides:
4 anillos, 3 de seis átomos de carbonos, 1 de cinco carbonos.
No se asemejan a lípidos, pero son insolubles en agua.
Colesterol: forma la membrana plasmática, formada por 4 anillos de carbono y una cadena
hidrocarbonada.
Es sintetizado en el hígado a partir de los ácidos grasos saturados, y se obtiene de la dieta.
Perfil lipídico: busca las grasas más importantes (lípidos totales, colesterol bueno y malo, y
triglicéridos)
Colesterol: 50- 200mg% colesterolemia.
Hipercolesterolemia por arriba de los 200 mg%
Hipercolesterolemia, debajo de 50mg%
LDL (malo):50 -150mg% debe estar bajo
HDL (bueno): 35- 75 mg% debe estar alto
Triglicéridos: 50 -150 mg%
Ceras
Lípidos saponificables.
Se forma por esterificación, entre el glicerol y ácido graso.
Insoluples en agua.
Función: protección, efecto lubricante en ocasiones.
Cera en el conducto auditivo
Cera en la piel, para que el agua no se penetre en el tejido, impermeabilidad.
Formados por ácidos grasos de cadena larga + monoalcohol de cadena larga.
Terpenos
Lípidos insaponificables.
Sin aromáticos
Formados por varios isoprenos (polimerización de isoprenos)
Isopreno: hidrocarburo que tiene 5 carbonos, en C2 grupo metilo, C1 y C3, dobles enlaces.
Isomero, monómero de terpeno.
Betacarotenos: precursor de la vitamina A
AMINOÁCIDOS
4Kcal---------- 1 g de proteína.
Aminoácidos
Subunidades de las proteínas, tienen un grupo amino, y otro grupo carboxilo.
Estructura del aminoácido:
Átomo de carbono central (carbono alfa), unido a un grupo amino, al otro lado un grupo
carboxilo, un átomo de Hidrógeno, y un radical que le da las propiedades físicas químicas del
aminoácido.
Propiedades de los aminoácidos:
- Compuestos sólidos
- Forman redes cristalinas
- Incoloros
- Sin moléculas anfóteras, en disolución acuosa se comportan como ácidos o como bases.
Ph ácido: aminoácido en forma de catión +
Ph básico: forma de anión –
- Actúan como buffer
- Alto punto de fusión y ebullición.
Tampón, amortiguador, Buffer: sustancia que tiene la propiedad de modificar el Ph para
mantener el equilibrio dentro del organismo.
2- 10 Oligopeptidos
10- 100 Polipéptidos
↑ 100 Proteína
Secuencia peptídica - Estructura lineal
N–C–C-N–C–C-N–C–C–
Clasificación de los aminoácidos De acuerdo a la estructura según grupo R. 20 aminoácidos
en total.
No polares: Leucina- Propina- Alanina- Valina- Metionina- Triptofago- Fenilalanina-
Isoleucina- Glicina- Cisteina
Acidos: Aspartico- Ácido glutamico
Polares: Treotina- Serina- Asparagina- Glutamina- Tirosina
Basicos: Piscina- Arginina- Histidina
PROTEINAS
Macromoléculas compuestas de aminoácidos.
Clases de proteinas:
- Enzimas
- Proteínas estructurales
- Proteínas de almacenamiento
- Proteínas de transporte
- Proteínas reguladoras
- Proteínas de movimiento: actina y miocina en la contracción muscular.
- Proteínas de defensa.
Niveles de organización de las proteínas
Primeria: Secuencia de aminoácidos unidas por enlaces peptidicos, es lineal, forma un collar de
perlas.
Secundaria: resultado de los enlaces de hidrógeno en la cadena polipeptidica. Los polipeptidos
presentan regiones con alguna de las formas regulares de estructura secundaria, como la Hélice
alfa y la lámina plegada beta.
- Hélice alfa: unidad básica de Proteínas fibrosas. Puentes de Hidrógeno en dirección de
arriba-abajo.
- Hélice beta: enlaces de Hidrógeno se forman entre cadenas polipeptidicas diferentes. Se
pliega lateralmente.
Terciaria o Globular: depende de interacciones entre cadenas laterales (radicales), estructura
3D. Es la más común.
Factores que influyen:
Enlaces de Hidrógeno que se forman entre los grupos R de ciertas subunidades de
aminoácidos.
Enlaces ionicos que pueden ocurrir dentro de un grupo R de un aminoácido con carga
positiva, o dentro de un grupo R de otro aminoácido con carga negativa.
Interacciones hidrofobas la cual resulta de las tendencias de los grupos R no polares al
ser excluido por el agua circundante.
Enlaces covalente disulfuro, o puente de sulfuro.
Cuaternadia: Resultado de interacciones de polipeptidos. Estructura que resulta de las proteínas
[Link] incluyen enlaces de Hidrógeno, puente disulfuro, enlace ionico, interacciones
hidrofobas. Ejemplo: hemoglobina
Clasificación de Proteínas según la forma:
Proteínas globulares
Proteínas fibrosas
Proteína más pequeña: insulina
Glucogénesis: proceso de síntesis de glucosa o de glucógeno a partir de carbohidratos.
Glucogenólisis: proceso catabólico y hace referencia a la degradación de glucógeno a glucosa.
Gluconeogénesis: es el proceso de síntesis de glucosa o de glucógeno a partir de precursores
que no son carbohidratos.
Glucolisis: La glucólisis o glicólisis es la ruta metabólica encargada de oxidar la glucosa con la
finalidad de obtener energía para la célula.
Proteoma: conjunto o número total de proteínas que contiene un organismo.
Desnaturalización de las proteínas: La desnaturalización puede ser provocada por diferentes
causas o agentes desnaturalizantes de tipo físico (aumento de temperatura) o químico (alteración
del pH).
Termolábil: Las Proteínas se destruyen al alcanzar una temperatura más o menos elevada.
Genoma: número total de genes del organismo.
Oloproteinas- proteínas simples- No conjugadas: compuestas únicamente por aminoácidos.
Conjugadas, heteroproteinas, compuestas:
Glucoproteina: proteína + azúcar
Fosfoproteina: proteína + fosforo
Nucleoproteina
Metaproteina: proteína + compuesto metal, hemoglobina, el hierro.
Lipoproteina: Lípido + proteína
VITAMINAS Y MINERALES
Viene de vita vida y amina compuestos derivados del amoníaco, tienen
Las vitaminas son compuestos heterogéneos que en dosis adecuadas son de vital importancia
para los diferentes procesos fisiológicos de nuestro organismo. Tienen una estructura química
variada y no pueden ser sintetizadas por el organismo y deben ser ingeridas por nuestra dieta.
• La falta de vitaminas se llama avitaminosis. Se deben a la mala alimentación, en el
caso de las vitaminas liposolubles que no se excretan y se almacenan en nuestro
organismo, necesitan de las sales biliares para poder ser absorbidas.
• Hipovitaminosis. Disminución de los niveles de vitaminas.
• Hipervitaminosis. Niveles altos de vitaminas en nuestro cuerpo, en la cual las
vitaminas liposolubles son más toxicas, las hidrosolubles son más tolerables ya que
puede ser excretada mediante la orina.
CLASIFICACIÓN
LIPOSOLUBLES: A, D, E, K
HIDROSOLUBLES: Complejo B y vitamina C
Su principal diferencia proviene de su solubilidad. Las liposolubles son solubles en lípidos e
insolubles en agua y las hidrosolubles; solubles en agua e insolubles en lípidos.
• VITAMINAS LIPOSOLUBES
Se almacenan en el hígado, no pueden ser excretadas y necesitan de sales biliares.
Vitamina A o retinol
Se puede conseguir mediante fuente vegetal como en los carotenos, en específico en el
betacaroteno, que viene de los terpenos, conformado por dos ciclos betanionona en los
extremos. Este mediante diferentes procesos metabólicos al nivel del carbono 15, rompe la
cadena y forman dos retinal (aldehído con un ciclo beta ionona).
• La retinal mejora nuestra visión, actúa a nivel de la retina y se encuentra con la
proteína exina y forma la redoxina, que mejora la visión nocturna.
• En el hígado encontramos el retinol éster.
• El retinol es un grupo hidroxilo que se puede formar en retinal, retinol éster y ácido
retinoico.
• El ácido retinoico es un ácido carboxílico importante para la diferenciación celular,
transcripción de genes, en contacto con las células.
Hipervitaminosis causa cefalea, 5000 unidades es lo básico. Se usa en los procesos de acné.
Acelera el ciclo celular. Efecto teratogénico.
Vitamina D
La provitamina D proviene de la 7 deshidrocolesterol, a partir de esta se produce la vitamina D
en su fase activa. Se forma a partir del acetil coa y forma la provitamina D3, esteroide derivado
del colesterol que puede formar colesterol, o mediante los rayos ultravioletas se forma el
colecalciferol.
El colecalciferol necesita realizar la hidroxilación, le agrega grupos hidroxilo al compuesto a
nivel hepático (carbono 25) y renal (carbono 1), aquí se forma el calcitriol, biológicamente
activo que provoca la mineralización de los huesos estimulando los osteoblastos.
Vitamina E
Viene de los tocoferoles, clasificado en: alfa-tocoferol tiene un metil en el radical 1 y 2, el más
asimilado, beta-tocoferol, gamma-tocoferol y delta-tocoferol. Antioxidante frente a los
radicales libres.
Vitamina K
La principal función es mantener una buena coagulación sanguínea.
Son kinonas, que se derivan en filokinonas que se obtiene por el brócoli y la espinaca. Estimula
los factores de coagulación en nuestro hígado para generar los puentes de calcio o la
membrana plasmática.
• Vitaminas hidrosolubles
• Cofactores, moléculas que van a la par de las enzimas, que necesitan las
coenzimas para activar estas vitaminas.
• Son solubles en agua, unas que otras en metanol y alcohol.
• No son tóxicas.
• Se excretan rápido.
• El ácido fólico o B9 se excreta mediante orina o heces fecales.
• No se almacenan en el cuerpo, sino que los principales tejidos de
almacenamiento son el hígado, cerebro, riñón. Excepto de la cobalamina que se
almacena en el hígado.
• No la producimos, sino que tenemos que adquirirla mediante la alimentación.
• Actúan como coenzimas.
Complejo B
Existen pseudovitaminas. Es un subgrupo dentro de las vitaminas. Reguladoras y catalizadoras
no esenciales, ya que nuestro organismo es capaz de sintetizarlas en momentos necesarios
(colina, ácido fólico, ácido paraminobenzoico)
• Liberadores de energía
Tiamina B1: Soluble en agua, glicerol y metanol. Molécula que consta de dos estructuras
cíclicas orgánicas interconectados a un anillo de pirimidina, (grupo amino) y un anillo tiosol a
sus ramas. Tiene azufre y un grupo amino.
Es una enzima que participa en el factor deshidrogenasa (formación del ATP), tiene un papel
fundamental en el mantenimiento de las funciones cerebrales y es un cofactor de enzimas en
el metabolismo de la glucosa a nivel encefálico y membranas neuronales.
Fuente: son los alimentos de origen animal, lácteos, cereales enteros, entre otros.
Funciones: participa en las reacciones químicas de la respiración celular y encargada
de transformar los hidratos de carbono en energía, interviene en el metabolismo de
hidratos de carbono, proteínas y grasas.
Características: termolábil (sensible a destrucción por del exceso de calor) y su
requerimiento depende de la ingesta de carbohidratos, alcohol etílico o etanol.
Deficiencia: lo produce el alcoholismo el síndrome de Korsakoff, pérdida de memoria.
Enfermedad de cuernique trastornos oculares.
Intoxicación: en dosis altas se excreta por vía urinaria.
Riboflavina B2: o lactoflavina. Un nucleósido formado por flavina y una pentosa de ribitol. Se
encuentra en el hígado y en riñones en pequeñas cantidades.
Cantidad: 1,2 a 1,6 miligramos al día en adultos.
Fuentes: hígado vacuno, la carne de cerdo, pescado, vegetales verdes y legumbres.
Características: Estable al calor, a la oxidación y al ácido, se desintegra en la luz
ultravioleta. Se absorbe en el intestino delgado proximal por transporte saturable.
Funciones: forma los anticuerpos y glóbulos rojos, energía, mantenimiento de tejido
epitelial y glucosa.
Deficiencia: ariboflavinosis que produce anemia, lengua magenta y dermatitis, además
produce trastornos oculares.
No es tóxica, solo podría ocasionar sensibilidad a la luz, ardor, orina amarillenta. Se
excreta por vía urinaria.
Niacina B3: Su estructura química es de la piridina, y sus coenzimas ácido nicotínico y
nicotinamida. Esta se absorbe en el intestino y se almacena poco en el cuerpo. Es estable a la
luz, al calor y a la oxidación, a los ácidos y la alcálisis.
Fuentes: carne de vaca, pescado, huevo, pollo, legumbres, semilla, trigo, levaduras,
leche.
Funciones: reduce el colesterol, colabora en la síntesis de glucógeno, produce las
hormonas esteroideas y ayuda a la eliminación de toxinas. Evita la lipólisis (catalización
de las grasas en partículas más pequeñas, los ácidos grasos). Se encargan de sintetizar
y degradar los ácidos grasos, los hidratos de carbono, los aminoácidos y el intercambio
de oxígeno entre los tejidos.
Deficiencia: pelagra.
Biotina B7: compuesto cofactor enzimático de la carboxilasa con enzima que requiere ATP
utilizada para el dióxido de carbono. Sus coenzimas son la biotina y la biocitina que se
absorben fácilmente. Estable en el calor, soluble en el agua y en el alcohol. Susceptible a la
oxidación,
función: hidrolizar el plasma para liberar biotina, que es captado tanto por el músculo,
hígado y riñones. Crecimiento celular. Producción de energía. Interviene en el
metabolismo de hidratos de carbono, ácidos, aminoácidos y purinas.
Deficiencia: dermatitis, alucinaciones.
No intoxicación, excreción vía urinaria.
Ácido pantoténico B5: ácido pantoico unido mediante un enlace peptídico a la betalanina.
Distribuida en los alimentos. La absorción del ácido pantoténico está dada por el consumo de
alcohol, que ocasiona depresión, irritabilidad, dolor de estómago, quemazón en los pies e
infecciones respiratorias altas.
Funciones: participa en la liberación de energía de hidratos y en la degradación y
metabolismo de ácidos grasos. Participa también en la producción de cortisona y
estimula el crecimiento y síntesis de colesterol. Forma parte de la estructura de la
coenzima A. interviene en las reacciones del metabolismo relacionadas con la energía.
Intoxicación produce diarrea si se excede de 10 a 15 ml al día.
• Hematopoyéticas
Ácido fólico B9: Se presenta como poliglutamatos en los alimentos. Su estructura química es la
pteridina – paba o ácido p-araminobenzoico, requerida para la síntesis de ácido fólico y ácido
glutámico. Su porcentaje es sensible al pH.
Actúa como una coenzima de transporte de fragmentos de carbono únicamente para el
metabolismo de los aminoácidos, en la cual se encuentra la homocisteína y la glicina, para las
proteínas. Y la síntesis de ácido nucleico que es la kinibina y la pirimidina.
Función: forma el ADN y el Arn. Nos protege de la anemia ya que participa en la
formación del grupo hemo, vitaminas que contiene hierro, forman los glóbulos tojos y
blancos del organismo.
No se debe exceder a más de 1000 microgramos por día.
Su avitaminosis produce la anemia megaloblástica (glóbulos blancos y rojos más
grandes de lo común) o defectos del tubo neural en el embrión.
Su hipervitaminosis cubre el déficit de la B2. Absorción del hierro. Interviene en la
formación del tubo neural.
Cobalamina B12: resultante de la unión asimétrica de 4 anillos quirólicos. Tiene un ion metal,
el cobalto. Sintetizada por el lactobacillus y por lo tanto se encuentra en productos animales.
Esta se destruye lentamente por el ácido diluido, la luz y agentes intraoxidantes reductores.
Contribuye a la formación de células sanguíneas y médula ósea. Ayuda en el
metabolismo de carbohidratos, grasas y proteínas y a la producción de material
genético. Actúa como un depósito del hígado y se elimina por la vía biliar.
Se almacena en los riñones para saciar las necesidades de la médula ósea y otros
tejidos.
Su déficit es por la anemia perniciosa, dietas vegetarianas y gastritis, gastrectomía
total.
Una intoxicación se podría dar para la vista, su aumento produce visión borrosa,
vómitos, diarreas, desórdenes gástricos y la formación de coágulos de sangre.
Otras
Piridoxina B6: O piridimina o piridoxal, se localiza en el organismo en fosfatos de piridoxal,
grupo prostético (un grupo prostético es un componente no aminoácido que forma parte de
las heteros proteínas o proteínas conjugadas caracterizada por un aldehído sustituyente del
carbono 4 de su núcleo).
• Funciones: Es una coenzima que actúa en el metabolismo de la sangre, SNC y la piel.
Interviene en la síntesis del ADN y ARN, metabolismo de grasas y proteínas, necesaria
para el balance de electrolitos y en la formación de anticuerpos y hemoglobina.
• Fuente: Se encuentra en los alimentos animales.
• Intoxicación: produce ataxia o dificultad de coordinación de movimiento o neuropatía
sensorial grave.
• Deficiencia: produce irritabilidad, dermatitis o glositis.
• Se absorbe en las mucosas del intestino delgado alto donde se fosforilan (agregar un
grupo fosfato)
No complejo B
Ácido ascórbico C: Tiene una estructura química derivado de la L-glucosa (lactona).
• Fuente: Se encuentra en los alimentos cítricos.
• Cantidad: Se necesita de 60-50 ml al día y un máximo de 200 ml al día en mujeres
gestantes.
• Funciones: formación de colágeno, huesos y dientes y glóbulos rojos.
• Deficiencia: Causa resequedad, tendencias a hematomas y sangrados nasales, retrasa
la cicatrización de las heridas.
• Intoxicación: no es tan tóxica, solo produce diarrea y se elimina por medio de la vía
urinaria.
• Es propensa a la oxidación, se absorbe con facilidad en el intestino delgado y pasa a la
sangre por mecanismo activo y difusión.
Biomoléculas
Bio-vida, mole-masa, culas-pequeñas
Son moléculas biológicas propias de los seres vivos, productos de sus funciones biológicas o
constitución de sus cuerpos. Según la presencia del carbono se divide en moléculas orgánicas
con enlaces de carbono (glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos) e inorgánicas (agua,
sales minerales y gases).
Sales minerales
Biomoléculas inorgánicas que se encuentran en los seres vivos de forma precipitada, disueltas
en forma de iones o asociadas a otras moléculas. Imprescindibles para la homeostasis.
• Insolubles: No ionizadas, insolubles en agua. Se encuentran en el organismo formando
tejido y órganos compacto (carbonatos de calcio, fosfato de calcio, sales presentes en
los huesos, dientes, las conchas de los moluscos).
• Solubles: Ionizados, al disolverse en agua dan origen a átomos de cargas eléctricas.
Como el cloruro de sodio, su componente se separa al disolverse en agua, formando
iones de carga opuestas, Cl- Na+. Se pierde electrolitos (disoluciones iónicas)
Funciones
• Constitución de estructuras duras de sostén y protección
• Mantenimiento de concentración osmótica adecuada
• Funciones fisiológicas y bioquímicas
• Mantenimiento en el pH en estructuras o medios biológicos
Minerales
Micronutrientes inorgánicos que en el cuerpo se necesita en cantidad pequeñas o grandes
para realizar el funcionamiento metabólico.
• Macrominerales: Cantidades más grandes (más de 100 mg al día), están presentes en
un 0.01% del peso corporal. Son el Na y K, Cl, Ca y P, Mg y S.
• Microminerales: Llamados oligoelementos. Menores a 100 mg al día, menores al
0.01% del peso corporal. Son hierro, cobre, zinc, selenio, yodo, cromo fluoruro,
manganeso y molibdeno.
• Minerales ultra taza: Tóxicos. Son B, Si, Li, As, Ni, Al, Cd, Pb, Co, Br, Ge, Ru, Ti, V.
Macrominerales
Calcio: Mineral más abundante en el organismo.
Función: Esencial para la formación del esqueleto. Forma parte de los dientes, huesos,
es importante en la coagulación, en el impulso nervioso, contracción muscular,
secreción hormonal, secreción de la vitamina B12.
Cantidad: Se recomienda una cantidad de 800 a 1200 ml al día.
Deficiencia: Su deficiencia provoca osteoporosis, raquitismo, tetamina.
Fuentes: Se encuentra en los lácteos, vegetales de hoja verde y semillas de girasol.
Potasio
Cantidad: 3500 mg.
Función: Tienen funciones a nivel de contracción muscular, en el impulso nervioso,
regulan la presión y concentración de sustancias en las células, colaborar con el
crecimiento del organismo, equilibrio osmótico, forma parte de los huesos, interviene
en la producción de proteínas a partir de los aminoácidos, metabolismo de los
glúcidos.
Deficiencia: Debilidad muscular, taquicardia, hipotensión arterial, falta de apetito,
trastornos neuromusculares, vómitos y malestares.
Fuentes: Se encuentra en el plátano, el kiwi, el melón, naranja, tomates.
Magnesio:
Función: Presente en los huesos, cumple una función reguladora para la obtención de
energía de las células. Interviene en el mantenimiento de los dientes, corazón y huesos
sanos, participa en el metabolismo energético, en la activación de las enzimas que
liberan glucosa, favorecen la formación de las proteínas y forman parte de la
estructura ósea, intervienen en la transmisión nerviosa.
Cantidad: 200-400 mg.
Deficiencia: personas con alcoholismo, recién operadas o quemaduras pueden tener
convulsiones, reducciones del apetito.
Fuentes: frutos secos, cereales, semillas, verduras en hoja verde, chocolate negro, higo
seco.
Azufre: Constituyente de las proteínas.
Sodio: Funcionalidad muscular, función nerviosa, balance hídrico, control de la composición de
los líquidos orgánicos extracelulares.
Cloro: Control de la composición de los líquidos orgánicos extracelulares, equilibrio ácido-base
y constituyente del ácido gástrico.
Las vitaminas del complejo B forman parte de los cofactores enzimáticos para el proceso
metabólico del organismo.
Ácidos nucleicos
Moléculas orgánicas que se relacionan con la reproducción. Polímero, cuyo monómero es el
nucleótido.
Nucleósidos
En lugar de los nucleótidos, son monómeros que tendrán dos partes fundamentales: azúcar
(pentosa: ribosa o desoxirribosa) y la base nitrogenada (A, G, T, U, C).
Entre las bases nitrogenadas y el azúcar se producirá un enlace beta-n-glucosídico, producido
por una hidrólisis. Recibe este nombre debido a que la parte beta corresponde al carbono 1,
que se unirá al grupo N que pertenece a la base nitrogenada.
Forman una base para la formación de los nucleótidos. Son estudiados para elaborar
medicamentos antirretrovirales para combatir los retrovirus como el VIH y atacar algunas
enfermedades cancerígenas. Como el aciclovir (para ETS), rendencivir o algo así (para covid-
19).
De forma natural, existen 10 nucleósidos por la combinación de las bases nitrogenadas con los
azúcares, el azúcar ribosa tiene dos grupos OH y la desoxirribosa tiene un grupo OH.
• Por el uracilo, puede ser uridina o desoxiuridina.
• Por la guanina, puede ser guanosina o desoxiguanosina.
• Por la citosina, puede ser citidina o desoxicitidina.
• Por la timina, puede ser timidina o desoxitimidina.
• Por la adenosina, puede ser adenosina o desoxiadenosina.
Nucleótidos
Está formado por cinco elementos: carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y fósforo. Es
considerado como la unidad base de los ácidos nucleicos, una cadena de nucleótidos forma el
ADN y el ARN. Están formados por una pentosa, grupo fosfato y la base nitrogenada.
• El ADN tendrá en su pentosa una ausencia de oxígeno.
• El ARN tendrá ese oxígeno en su pentosa.
• El enlace éster une el grupo fosfato y la pentosa.
• El enlace n-glucosídico une la pentosa con la base nitrogenada.
• A partir de estos dos enlaces se forma un nucleótido.
• Los nucleótidos se unen por un enlace fosfodiéster.
o Conecta el 5’-fosfato de un nucleótido y el grupo 3’-OH de la pentosa de otro
nucleótido.
o Libera una molécula de agua.
• Cuando dos nucleótidos se unen, se forma un dinucleótido.
Importancia de los ácidos nucleicos
• Participan en la síntesis de proteínas en el interior de la célula.
• Sirven para el almacenamiento, lectura y transcripción del material genético que se
halla en la célula.
• Intervienen en la replicación celular y en la reproducción del individuo completo.
Adenosín trifosfato
Nucleótido que consta de una base nitrogenada de adenosín, una pentosa (ribosa) y tres
grupos fosfatos, es conocida como la moneda de intercambio energético del organismo tras la
hidrólisis en donde queda como resultado el ADP. Se produce en las mitocondrias.
Bases nitrogenadas de los ácidos nucleicos
• Bases púricas: Tienen estructura de anillo doble. Primer anillo, hexagonal; segundo,
pentagonal. Son la adenina y la guanina.
• Bases pirimidínicas: Citosina, timina (ADN) y uracilo (ARN). Tienen un único anillo
hexagonal.
ADN
Constituido por una cadena larga de ácidos nucleicos que se unen por enlaces fosfodiéster. Es
un ácido que se halla en el núcleo.
Es una molécula en la que está inscrita la información de las células, se puede encontrar en el
núcleo de las mitocondrias y posee funciones de replicación, codificación, metabolismo celular
y mutación.
Estructura del ADN
• Doble hélice (dos cadenas de nucleótidos enrolladas un alrededor de la otra formando
hélice) que discurren en dirección opuesta, una 5’ y 3’ y la otra 3’ y 5’.
• Compuesto por un esqueleto azúcar-fosfato en el exterior de la molécula.
• Los grupos fosfatos van a conferir a la molécula una carga negativa.
• Las bases le dan la alcalinidad al nucleótido. Se encuentran en el centro en forma de
platos apilados. Son la adenina, guanina, citosina y timina. La adenina va a estar
siempre unida a la timina por dos puentes de hidrógeno y la citosina a la guanina, por
tres puentes de hidrógeno.
• Las interacciones hidrófobas y las fuerzas de Van der Walls le confieren estabilidad a la
molécula.
• La distancia del esqueleto del átomo de fosfato al centro será de 1 nm. La molécula
tendrá una distancia de 2 nm.
• La doble hélice va a realizar una vuelta completa cada 10 residuos de nucleótidos.
• Debido a que la adenina está unida a la timina, la secuencia de los nucleótidos va a
estar siempre fija.
• El azúcar mantiene la parte neutra del nucleótido. La pentosa tiene 5 carbonos:
o El carbono 1 se une a la base nitrogenada por medio de un enlace glucosídico.
o El carbono 2 da el nombre del ácido nucleico.
o El carbono 3 es el sitio de unión, a nivel del hidroxilo, con el siguiente
nucleótido para formar el ácido nucleico.
o El carbono 4 es estructural.
o El carbono 5 se une con el grupo fosfato o ácido fosfórico por medio de un
enlace éster.
Funciones principales del ADN
• Almacenamiento de la información genética
Contiene un registro grabado de instrucciones que va a determinar las características
heredables de cada descendencia. Va a contener el orden específico de aminoácidos, de todas
las proteínas sintetizas en nuestro organismo.
• Replicación y herencia
Permite dar instrucciones de una célula a una célula hija.
• Expresión del mensaje genético
Funde la actividad celular. Al codificar el ADN, va a participar en los procesos internos de la
célula.
Historia del ADN
• Friedrich Miescher, 1869: Aisló por primera vez el ADN de núcleos de diferentes
células y lo llamó “nucleína” por su composición, el nombre después cambió a ácido
nucleico o ácido desoxirribonucleico.
• Phoebus Levene, 1909: Descubrió la ribosa.
• Phoebus Levene, 1929: Descubrió la desoxirribosa, determinando los dos tipos de
ácidos nucleicos.
• Phoebus Levene, 1930: Identificó las bases nitrogenadas y dedujo que el ADN se
constituye por un grupo fosfato, base nitrogenada y un azúcar.
• Erwin Chargaff, 1950: Descubrió ADENINA = TIMINA, GUANINA ≡ CITOSINA.
• Watson y Crick, 1951: Determinación de las estructuras tridimensionales de las
proteínas, pero especialmente del ADN.
• Alfred Hershey y Martha Chase, 1952: Demostraron mediante experimentos con radio
isótopos del fósforo 32p como marcador de ADN y azufre 35s como marcador de
proteínas que el ADN es portadora de información congénita.
• Rosalind Franklin, 1953: Watson y Crick construyeron un modelo inicialmente en triple
hélice y Rosalind recomendó que las bases se debían colocar dentro del eje formado
por el azúcar y el fosfato y se descubrió la estructura del ADN. Tomó imágenes de
difracción de Rx del ADN y lo midió.
• James Watson, Francis Crick y Maurice Wilkins, 1962: Recibieron el premio nobel de
medicina en 1962 por su descubrimiento de la estructura de doble hélice del ADN.
ARN
Macromoléculas, polinucleótidos. Es la unión de los ribonucleicos, es decir, cuyos nucleicos
tengan un azúcar ribosa.
Función
• Síntesis de proteínas
• Transporte de información
Tiene bases nitrogenadas: A, G, C y U que se unen a las pentosas por medio del enlace
glucosídico, y por medio del enlace fosfodiéster une la pentosa y el grupo fosfato. Está
constituida por una sola hélice.
Estructura
• Ribonucleótido (bases nitrogenadas+ribosa)
• Grupo fosfato
• Enlace 3-5 fosfodiéser: Unión entre el carbono 5 por medio del grupo fosfato hacia el
carbono 3 que pertenece al siguiente nucleótido.
Importancia: aparte de influir en el transporte de información genética y será estudiado por la
creación de vacunas.
Ubicación del ARN
Se lo puede encontrar tanto como dentro del núcleo de la célula como en el citoplasma,
debido a su función transportadora y de síntesis de proteína. Las proteínas se van a sintetizar
en el citoplasma y se necesita la información del núcleo de la célula para especializarse en tres
tipos de ARN (mensajero, transportador y ribosomal). Intervienen también en los procesos de
transcripción, traducción y en la proliferación de los virus (retrovirus).
Clasificación del ARN
De acuerdo a la estructura de la molécula del ARN.
• ARN mensajero: Su función principal es llevar la información genética que sale dentro
del núcleo hacia el citoplasma, donde se ubica dentro de los ribosomas para producir
la síntesis de proteína. Tiene una estructura lineal.
• ARN de transferencia: Tiene apariencia de un trébol de estructura secundaria o
terciaria, con capacidad de llevar aminoácidos para la síntesis de proteínas en el
ribosoma. Existe uno por cada tipo de aminoácidos, es decir, son 20.
• ARN ribosomal: Estructura terciaria o globulares, forma las partes del ribosoma:
subetapa mayor (etapa de los 50 años) y la subetapa menor (etapa de los 30 años). La
parte mayor estará constituida por 3 moléculas de ARN ribosomal y la menor por una
sola.
Otras clasificaciones: Pequeño ARN nuclear, ARN regulador, ARN doble trenzado (presente en
algunos virus).
El ácido ribonucleico (ARN).
Es una macromolécula, un polinucleótido. Una sola hélice. Unión de los ribononucleicos, esto quiere
decir que la pentosa es ribosa.
Función: Síntesis de proteínas ya que es indispensable en los procesos de transcripción y traducción, y
transporte de información.
Estructura:
Grupo fosfato
Ribosa
Bases nitrogenadas: Adenina, guanina, citosina y el uracilo (En el ADN es la timina).
Enlace de base nitrogenada con pentosa es por medio de enlaces glucosídicos.
Enlace de pentosa con grupo fosfato, enlace fosfodiéster (forma la hebra del arn) es el enlace 3-5 de
carbono.
Ubicación: Dentro del núcleo como en el citoplasma.
Tipos:
Mensajero: llevar la información genética que sale del núcleo hacia el citoplasma donde se va a ubicar
entre los ribosomas para producir la síntesis de proteínas. Estructura es línea o secuencial.
Transferencia: es muchísimo más corto, forma de un trébol. tiene la capacidad de llevar aminoácidos
para sintetizar las proteínas en el ribosoma, existe uno por cada tipo de aminoácidos, 20 tipos diferentes
de transferencia. Su estructura es secundaria o terciaria.
Ribosomal: Esta va a tener en dos subetapas una etapa mayor de 50 años que es grande y la etapa
menor de 30 que es la menor, la parte mayor va a estar constituida por 3 moléculas de ARN ribosomal
mientras que la parte inferior por una sola. Estructura terciaria o globular
Otros tipos.
Pequeño ARN nuclear.
ARN regulador
ARN dobletrenzado.
Técnicas de estudios en biología celular.
Método científico. Proceso sistemático que intenta exponer el origen o el por qué de los diferentes
fenómenos químicos y físicos de la naturaleza, pero para esto debe de cumplir los principios del método
científico que es la causalidad natural, la percepción común y la uniformidad en el espacio
Inicia en la época de Aristóteles en el cual uno de los primeros fundamentos que explicó fue la diferencia
entre el conocimiento científico y el conocimiento inductivo diciendo que aunque en verdad el
conocimiento inductivo propio del método empírico expone una realidad este le falta la base lo que sí
posee el método científico que era el origen del por qué.
Galileo Galilei es el padre del método científico, este utiliza las diversas etapas teniendo la
experimentación aunque en su tiempo no utilizaba la experimentación como tal sino que utilizaba las
matemáticas.
Causalidad natural: todos los fenómenos que suceden tienen su principio en las leyes de la naturaleza
por eso deben ser comprensibles y explicables.
La uniformidad en el espacio y en el tiempo: expone que las conclusiones obtenidas debido a este
método pueden ser verificables en cualquier lugar y en cualquier momento.
La percepción común: estas conclusiones son entendibles en un grupo de personas distintas es decir que
los resultados van a tener la misma percepción.
Etapas del método científico:
Observación: individuo analiza un campo de investigación recolectando los diversos factores que van a
influir en el fenómeno en sí
Formulación de pregunta: se crea a partir de la información previamente recolectada del fenómeno
estudiado esta puede responder por qué o el origen de esto
Formulación de hipótesis: esto responde a la pregunta previamente planteada, esta intenta dar una
explicación.
Experimentación: Es el proceso en sí que se va a intentar verificar la hipótesis se compone de 2 variables
la variable independiente en el cual se encuentra a disposición de los científicos o de los investigadores
estos la manipulan y la variable dependiente que es el factor medible, el resultado a medir de la
experimentación en esta etapa.
También tenemos diversas definiciones como:
El grupo de control: son individuos apartes que se utilizarán como contraste al proceso que se va a
realizar, aquí se van a aplicar placebos para hacer un estudio ciego.
El grupo de experimentación son aquellos individuos sobre el cual se van a realizar el experimento neto.
El grupo doble ciego: ni los investigadores ni las personas en cuestión van a saber si pertenecen al grupo
de experimentación o al grupo de control.
Refutación: Se busca encontrar las fallas de la hipótesis. Si esta hipótesis se logra refutar pasaremos de
nuevo a la observación.
Teoría: cuando el proceso se lleva acorde y el resultado es verificable.
Métodos citoquímicos
Se busca poder identificar los distintos compuestos químicos presentes en las células, también sus
respectivos procesos biológicos moleculares mediante análisis químicos y químico-físicos permitiendo
así una fácil observación de estos compuestos.
Hay que recordar que las moléculas biológicas son: carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos.
Fraccionamiento celular: el proceso que consiste en la división de los elementos celulares, es mecánico
mediante la utilización de la ultra centrifugadora ya sea diferencial permite obtener los dos productos
que depende del tamaño de los componentes. Y analítica que depende de la velocidad que sedimenta.
La centrifugadora puede realizar rotaciones de hasta 100000 por minuto y los productos que obtenemos
son el sobrenadante (parte líquida) y el pellet que contiene los núcleos y las células no rotas.
Primero debemos realizar la más iniciación de las células y liberación de los órganos los esto se realiza
para tener una mezcla de sustancias de manera uniforme y y lo hacemos en un medio isotónico quiere
decir que el soluto se encuentra en un equilibrio el ph se encuentra regulado y está en una baja
temperatura esto es para evitar los daños de las enzimas moléculas sustancias en general
Luego de la homogeneizaciónsigue la microfiltración: se la realiza mediante un embudo y un papel de
filtrado.
Microscopía fluorescente: microscopio de fluorescencia utilizar la luz en diferentes para generar la
excitabilidad en las diferentes partículas.
Prueba inmunohistoquímica, se suministra un cuerpo acompañado de una enzima a un tinte
fluorescente esto para que el anticuerpo reaccione con el antígeno se pueda visualizar con el antígeno y
las células respectiva este método se utiliza principalmente para detectar algunos tipos de cánceres.
Tinción citoquímica.
Descubrimientos históricos de la biología
Antibióticos: Alexander Fleming en 1928 descubrio la penicilina, esta podía matar bacterias.
En 2012 un grupo de investigadores propuso que se podría usar el sistema Crispr-Cas9
En 2018 nacen dos niñas con un genoma editado de Crispr siendo las primeras con edición heredable en
su ADN.
Obtención del tejido: Tipos:
Biopsia excisional: mira procedimiento quirúrgico utilizado para extraer la zona completa del tejido.
biopsia endoscópica: procedimiento mínimamente invasivo, en el que durante un estudio endoscópico
se extrae tejido para analizarlo.
Biopsia Incisional: examen médico para extraer un trozo de tejido.
biopsia colposcopica: biopsia en la que se obtiene tejido de la vagina o del cuello del útero.
Punción aspiración con aguja fina: Obtenida mediante la punción con una aguja de escaso calibre
conectada a una jeringa y aspiración del tejido.
Punción con aguja gruesa: Pistolas automáticas que reduce las molestias en el paciente.
Las técnicas más comunes dentro del estudio biologíco son:
La microscopía óptica como electrónica.
Métodos especiales en el estudio de la célula viva.
Métodos de citoquímica e inmunoquímica.
Radioautografía y fraccionamiento celular.
Técnicas para el análisis molecular de los ácidos nucleicos.
Pasos para ver los tejidos:
Fijación del material: Preserva la morfología y la composición químicas de los tejidos y las células. Para el
núcleo se utilizan fijadores ácidos y para la actividad enzimática fijadores básicos como la acetona,
glicoaldehido y formaldehido, ya que no daña tanto preserva muchos sistemas enzimáticos.
Glicoaldehido y formaldehido dan lugar a fuertes uniones de moléculas proteicas ya que es de gran
importancia para la conservación de su estructura después de la fijación.
Congelación-Desecación:
Consiste en la congelación rápida del tejido y su deshidratación en el vacío a baja temperatura.
La fase de congelación comienza con la introducción de pequeñas piezas de tejido en un baño a
temperatura a menos de -160 y -190 grados centígrados lograda con nitrógeno líquido también se
emplea la fijación con helio líquido a una temperatura cercana a cero grados Kelvin.
La desecación se realiza al vacío entre -30 y -40 grados centígrados en tales condiciones el hielo sublima
a vapor y se produce la deshidratación de los tejidos.
Las ventajas de este método son obvias no causa retracción del tejido, la fijación es totalmente
homogénea en todas las piezas, no hay extracción de sustancias solubles, la composición química se
mantiene prácticamente sin cambios y la estructura se conserva con muy escasas modificaciones y las
pocas existentes son generadas por los cristales de hielo.
La rapidez de fijación también permite sorprender a las células en momentos funcionales críticos. Como
producto de la fijación tenemos el material listo para el siguiente paso que es el corte.
Corte: El tejido debe cortarse en láminas muy delgadas mediante instrumentos llamados microtomos.
El tejido debe incluirse en material que le confiera consistencia si el tejido ha de ser coloreado se lo
incluye en parafina, el tejido debe ser primero deshidratado este proceso requiere el uso de un líquido
intermediario apropiado como por ejemplo xileno, benceno o tolueno para la parafina y etanol-éter
para la celoudina.
Lípidos son solubles en alcoholes, esteres y benceno, el Benceno ayuda a limpiar las moléculas grasas,
para quedarnos con la parte más compacta del elemento.
Para mantener la composición química de algunos componentes celulares se emplean microtomos
situados en el interior de cámaras enfriadas con CO2 líquido, llamado microtomos de congelación o
criostato.
Vibrátomo Son microtomos de congelación pero que contienen como principal diferencia el poseer una
navaja vibrátil, los que son esenciales cuando un tejido no es posible cortarlo a mano alzada debido a su
dureza o su resistencia.
Micrótomo: Instrumento de corte que permite obtener rebanadas muy finas de material, conocidas
como secciones. Los microtomos son un instrumento importante de la microscopía
Tinción: También llamada coloración que consiste en otorgar a las diferentes estructuras del tejido un
color distinto que permita diferenciarlos y así lograr el estudio de su comportamiento, relación y función
dentro del tejido. La mayoría de los colorantes tisulares son de naturaleza orgánica y aromática se
reconocen dos tipos de colorantes los básicos y los ácidos.
BÁSICOS: Sales en las que la base, normalmente una amina, aporta el color, mientras que la parte ácida
es incolora. Manifiestan el núcleo y el ARN, sobre todo el ARNr, así como ciertas matrices extracelulares
ricas en componentes ácidos.
Ejemplos de colorantes básicos son la tionina, safranina, azul de toluidina, el azul de metileno o la
hematoxilina.
ÁCIDOS: Sales con el anión coloreado y la base incolora. Son derivados de grupos sulfónicos, carboxilos o
hidroxilos fenólicos. Tienen apetencia por sustancias básicas, sobre todo estructuras proteicas, en el
citoplasma celular y también el colágeno de la matriz extracelular.
Ejemplos de colorantes ácidos son la fucsina ácida, verde rápido, naranja G o la eosina.
TINCIÓN DE ÁCIDOS RIBONUCLEICOS
En el caso de los ácidos nucleicos la carga neta es determinada por la ionización de los grupos fosfato y
su punto isoeléctrico es muy bajo por esta causa para la tinción de estos ácidos se utilizan colorantes
básicos como el azul de toluidina, que tiñe selectivamente componentes ácidos de los tejidos, tales
como sulfatos y radicales fosfatos incorporados en el ADN y ARN de las células. Para el ARN la
especificidad puede ser demostrada mediante una hidrólisis previa con la enzima ribonucleasa ciertos
colorantes básicos como lo son la tionina, safranina, azul de toluidina, el azul de metileno o la
hematoxilina que tienen la propiedad de teñir ciertos componentes celulares en un color diferente del
que caracteriza al colorante esta propiedad es llamada metacromasia.
Cromotomos: permiten la coloración y la distinción e cada estructura del tejido que se tiene.
REACTIVO DE SCHIFF
Es un reactivo para la detección de aldehídos, que también ha encontrado uso en la tinción de
tejidos biológicos. Prueba cualitativa para aldehídos, se añade la muestra desconocida con el reactivo de
Schiff decolorado; cuando el aldehído está presente se desarrolla un color fucsia característico.
Debido a las distintas técnicas de tinción cada grupo de estructuras forma un grupo de acuerdo a su
función en el tejido esto permite dividir los componentes celulares en 4 fracciones
1 la nuclear que incluye los núcleos y los filamentos del citoesqueleto
2 la mitocondrial con las mitocondrias los peroxisomas y los lisosomas
3 la microsómica con fragmentos del RE del complejo de Golgi y de otras membranas celulares
4 las solubles qué contiene ribosomas macromoléculas, grandes virus, etc.
TÉCNICAS DE TINCIÓN MÁS USADAS
La técnica de PAS
Se utiliza porque permite la tinción exacta de componentes
celulares que tienen hidratos de carbonos.
Por ejemplos: Células calciformes, mucosa del intestino,
membranas celulares, fibras reticulares que estén rodeado
por hidratos.
La tinción hematoxilina-eosina
Tiñe de color rosado, naranja o rojizos toda la célula. Ayuda a
identificar sus estructuras. Muy utilizada para el diagnostico
La tinción argéntica
Revela detalles extremadamente finos. Usa plata
El azul de toluidina o cloruro de tolonio.
Colorante catiónico metacromático utilizado en histología y algunas veces
en ambientes clinico.
El Sudán III
Tinte del tipo lisocromo, para marcar triglicéridos en secciones congeladas,
algunos lípidos y lipoproteínas que se encuentran en secciones de la parafina.
Aplicación médica
La célula es la base de la vida.
Las enfermedades humanas suelen ser el resultado de la interacción genética del individuo y el medio
ambiente.
PROYECTO DEL GENOMA HUMANO
Se describió por primera vez la secuencia completa del AND genómico humano
Biología Molecular
Inicialmente basó su estudio en las reacciones de los virus en bacterias.
Aplicaciones del estudio molecular y celular en la medicina
• Diagnóstico prenatal, premórbido y mórbido
• Identificación de la etiología genética
• Estudio de patogenia
• Producción de nuevos agentes terapéuticos
• Terapia génica
• Desarrollo de la farmacogenética
• Estudio de las biomoléculas
• Prevención.
Microscopía electrónica.
Microscopio Óptico de campo claro (es de luz artificial, binocular):
Microscopio óptico compuesto es un tubo provisto de 2 lentes que amplían sucesivamente la imagen del
objeto el cual está intensamente iluminado
Es microscopio es un instrumento óptico que se utiliza en la microscopía que nos permite ver las
muestras a mejor resolución y de manera más cercana, observamos estructuras no visibles de manera
normal.
Tipos de microscopios
Los primeros 4 son compuestos.
1. Óptico de campo claro común, más utilizado.
2. Electrónico de transmisión
3. Electrónico de alta aceleración o voltaje
4. Electrónico de barrido
5. La lupa es un microscopio simple (único en este tipo), solo tiene un lente (ocular y objetivo)
Microscopio óptico de campo claro
Es un tubo provisto de dos lentes que amplían sucesivamente la imagen del objeto, el cual está
intensamente iluminado.
Lente objetivo: próximo al objeto
Lente ocular: lente ocular
Tienen tres partes
Sistema de:
Lentes: amplía la imagen
Iluminación: iluminación
Mecánico: mediante los cuales se mueve el objeto.
Campo claro. Comúnmente binocular y luz artificial, compuesto.
Puede tener de 1 a 3 oculares máximo.
Monoculares, binoculares y trinoculares (este último para tomar la fotografía)
De acuerdo a su fuente de luz.
Luz natural - luz artificial
Sistema optico
1. Lente monoculares o binoculares, es un cilindro que se unen a un tubo que permiten que
lleguen los rayos de luz con la imagen. Consta de un lente superior que se llama lente ocular y
uno inferior llamado lente colector.
2. También posee un diafragma que cambia de nombre debido a su ubicación, entre dos lentes es
ocular de juggler. Después de los dos lentes ocular de brainstein.
3. El aumento puede ser 1x 5x 10x 15x 20x.
4. Existen anillos en el ocular izquierdo que permiten ajustar la img.
Objetivo
1. Aumentar la imagen real de la muestra.
2. La imagen está ampliada pero también invertida.
3. Puede tener de 3 a 4 (lupas de 10x 40x o 100x). El último es de inmersión debido a que
necesitan una gota de aceite de cedro, los demás son secos.
Iluminación
1. Lámpara: es alógenos 12 volteos, en la parte inferior del microscopio.
2. Condensador: su ubicación varía, tiene un lente que condensa y dirige la luz hacia la muestra,
está se regula por un tornillo (baja o sube)
3. Diafragma: regula el paso de luz.
4. Transformador: alimenta la lámpara (voltaje)
Mecánico
1. Columna o brazo: de aquí se agarra. Aquí se encuentran los tornillos.
2. Revolver: tiene a los objetivos incrustados, posee una rosca que permite rotarlos.
3. Tornillo manométrica o macrométrico o enfoque grueso: Mueve la palatina de forma vertical
con movimientos macros, acerca o aleja, arriba a abajo. Algunos mueven en vez de la palatina
los tubos.
4. Micrométrico: suelen estar los dos en el mismo eje, movimientos finos o micrométricos,
permiten visualizar nítidamente la img.
5. Platina o porta objeto: aquí se ubica la muestra, posee un agujero en su zona media por donde
pasa la luz que ilumina a esta, es metálica.
6. Carro: pieza que permite retroceder y recorrer la muestra ( izquer, dere, delan, atrás)
7. Piezas sujetadoras pinzas: evita el movimiento accidental de la muestra, sujetan a la placa.
8. Base o pie: en esta reposa la estructura, aquí está el foco o lámpara (a veces), diferentes formas.
Segundo componente: Parte óptica, o microscopio propiamente dicho.
Lente ocular: cercano al ojo del observador y se encuentra localizado en la parte superior del tubo
ocular generalmente los lentes oculares traen una medida estándar que es 10x, la imagen está
aumentada a 10 veces su tamaño original.
Lento objetivo: se encuentra localizado en la parte inferior del tubo ocular contenidos en el revólver,
porque están cercanos o próximos al objeto que vamos a estudiar estos se divide en dos grupos:
• En seco o al seco: son objetivos que van desde 10x, 20x, 30x y hasta 40x porque para poder
observar con ellos solamente hay que agregarle una o dos gotas de agua a la placa.
• Objetivo de inmersión: 100x nosotros necesitamos agregarle aceite de cedro a la placa.
Tercer componente del microscopio:
Sistema de iluminación: sirve para observar con mejor claridad.
• Fuente luminosa: lámpara que generalmente está ubicado en el pie o base del microscopio de
allí manda la luz hacia arriba
• Condensador: lente bicóncavo de vidrio localizado debajo de la platina que sirve para reunir o
condensar los rayos luminosos y dirigirlos como solo haz de luz a través del orificio de la platina.
• Diafragma: Estructura metálica por debajo de la platina algunas veces puede aparecer debajo o
por encima del condensador consiste en un sistema de laminillas que están sujetas en un
extremo y libres en el otro en forma de abanico, esta tiene una palanquita para graduar las
partes libres. Función: sirve para regular o graduar la cantidad de luz que voy a necesitar para la
observación.
Poderes del microscopio:
• Poder de ampliación: capacidad que tiene de agrandar o amplificar totalmente una imagen,
por la multiplicación del ocular y del objetivo que estamos utilizando en este momento.
Recordemos que el ocular tiene 10x así que multiplicamos ese 10 por lo que te digan.
El máximo tiene 1000x por multiplicar 10 x 100.
• Poder de resolución: capacidad que tiene el microscopio para poder definir o describir la
conformación íntima de los objetos que estamos viendo macroscópicamente. Recordemos
que el microscopio da imágenes invertidas. La importancia del microscopio es su poder de
resolución es la capacidad de distinguir como imágenes diferentes dos puntos cercanos.
El campo microscópico está ubicado en dos partes en el centro y en la periferia, y como el lente es
redondo lo podemos ubicar también de acuerdo con las manecillas del reloj.
Microscopio electrónico de transmisión
Entre 1931-1933 el físico alemán Ernest Ruska y el ingeniero en electricidad también alemán
Max Knoll. el microscopio electrónico supone un aumento en el poder de resolución al emplear
no luz visible sino electrones acelerados cuya longitud de onda es de unas 100000 veces
menor.
Técnica preparatoria usadas en microscopía electrónica de transición son las de fijación,
inclusión y corte y por último tinción. Las muestras son muchísimas más pequeñas y sensibles,
la estructura se observan con mayor detalle, nos da una observación ultraestructural.
La fijación se realiza generalmente con los glutaraldehído y también usando el formol en la
fijación, seguida con una postfijación de osmio e impregna muchas estructuras con diversas
afinidad así nos ayuda a proporcionar un gran contraste al chocar los electrones con una
muestra.
Corte: 20-28 nanometros.
Microscopio electrónico de alta aceleración (Alto voltaje)
Llegan a pesar hasta 22 Toneladas, son más precisos que el microscopio electrónico de transmisión, esto
es acelera más los electrones para que tengan un voltaje de un millón de voltios.
Microscopio electrónico de barrido
Se lo conoce como Scanning Electron Microscope produce imágenes de alta resolución utilizando
interacciones de electrón materia, aplica unas de electrones para formar una imagen. este va a trabajar
con un gran vacío. Su principal utilidad es la observación de la superficie de las células orgánulos y
componentes tisulares para tener una visión tridimensional de su forma externa y organización espacial.
Algunos métodos de estudios utilizados en microscopía electrónica
Contraste negativo mejora mucho la resolución de las estructuras biológicas pudiendo conseguirse hasta
un nanómetro con microscopio electrónico de transmisión ya que éste no se realizan cortes y no
extensión del material tal como se encuentra.
Sombreado metálico quedan así una sombra y un contraste que permite una apreciación tridimensional.
SANGRE
GENERALIDADES
Tejido sanguíneo
Tejido conectivo y especializado por la función propia que cumple, de consistencia líquida
conocido como líquido vital.
Ph de 7.35 a 745
Sangre representa el 8% del peso corporal = Volemia. Sirve para procesos de reposición de
sangre su cálculo exacto.
En una persona de 70 kg su volemia es de 5.6 L.
Funciones:
• Distribución de nutrientes desde el intestino a los tejidos.
• Intercambio de gases: transporte de oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos y de
dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones.
• Transporte de productos de deshecho, resultantes del metabolismo celular.
• Transporte de hormonas desde las glándulas endocrinas hasta los tejidos diana.
• Protección frente a microorganismos invasores.
• Protección frente a hemorragias.
Composición:
Porción sólida 45% compuesto por células.
Porción líquida 55% por plasma.
Porción gaseosa 0.1-0.2 % de oxígeno y dióxido de carbono
La sangre es acuosa lo que le permite mantener el flujo sanguíneo.
Porción sólida
Glóbulos rojos
Glóbulos blancos
Plaquetas o glándulas de visores no
Plasma
95% de agua
5% restante por diversas sustancias en solución y suspensión. Estas sustancias incluyen:
iones minerales (sodio, potasio, calcio, cloro …), pequeñas moléculas orgánicas
(aminoácidos, ácidos grasos y glucosa) y proteínas plasmáticas destacando tres grandes
grupos de proteínas (albúminas, globulinas y factores de la coagulación como el fibrinógeno
y la protrombina.
Contiene elementos metabólicos y moléculas sanguíneas
6 a 8 g % proteínas totales que es la suma de las 3 grandes proteínas que existen.
Proteínas
Albúmina 3.5 a 5.5 g %
Grande, regula la presión coloide osmótica del plasma.
Atrae las moléculas de agua por lo que hay un buen flujo y presión en la sangre-
Hipoalbuminemia: menos de 3.5 de albúmina. El agua no puede pasar en el vaso sanguíneo
crea edemas.
Globulinas: 2.5 a 3.5 g %
Defensa inmunológica mediante las inmunoglobulinas de 5 tipos:
Ig G:
Ig A:
Ig M:
Ig D:
Ig E:
Fibrinógeno 0.5 a 1 g %
Interviene en procesos de coagulación.
Moléculas orgánicas
Ácidos grasos
Colesterol normal de 150 /200 miligramos
Hipercolesterolemia
Hipocolesterolemia
Glucosa
Glucemia de 70 /110 mg/dl %
Hiperglucemia
Hipoglucemia
Minerales o electrolitos como sodio y potasio
Vitaminas
Hormonas
Drogas
Porción gaseosa
Oxihemoglobina: lleva O2
Carboxihemoglobina: lleva CO2
Hematocrito
Es el valor de los elementos sólidos de la sangre, da la viscosidad es decir la Constitución.
Hombre de 40 a 50%
Mujer de 38 a 42%
Hemoconcentrado: más de 50% de Hematocrito, hay menor velocidad del flujo sanguíneo
Sangre lenta: por alteraciones metabólicas, mayor mecanismo de la coagulación,
Se forman grandes coágulos llamado trombo, cuyo cuadro clínico es llamado trombosis
Si se trata de pedazos pequeños que se desprenden del trombo es nominado émbolo puede
producir embolia.
Pinta de sangre de 470 a 460 ml
Cada pinta tiene unos 5% de hemoglobina y 4% de hematócrito.
HEMATOPOYESIS
La hematopoyesis es el proceso de formación, maduración y paso a la circulación sistémica
de las células de la sangre.
En la vida embrionaria la hematopoyesis tiene lugar en el hígado, bazo y ganglios linfáticos.
En la última parte del embarazo y después del nacimiento toda la médula ósea es roja en los
huesos.
En el crecimiento y en la adultez, la médula ósea en la cavidad medular de los huesos largos
es reemplazada por médula ósea amarilla y la médula ósea roja en algunos huesos como las
vértebras, el esternón, las costillas, los huesos planos de la pelvis y los extremos de los huesos
largos continúan con la hematopoyesis.
Para formar células sanguíneas, las células madre pluripotenciales, hemocitoblastos de la
medula producen dos tipos de células madre con capacidad de transformarse en varios tipos
celulares:
Células madre mieloides: empiezan su desarrollo en la medula ósea roja y dan origen a los
glóbulos rojos, plaquetas, monocitos, neutrófilos, eosinófilos y basófilos.
Algunas células mieloides se diferencian en células progenitoras que no se pueden reproducir
y dan origen a elementos de la sangre específicos, algunas son conocidas como unidades
formadoras de colonias UFC,
UFC-E produce eritrocitos,
La UFC-GM produce granulocitos (neutrófilos y monocitos).
la UFC-Meg produce megacariocitos, donde derivan las plaquetas y, directamente, a las
células precursoras llamadas mieloblastos eosinofílicos, de donde derivan los eosinófilos, y
mieloblastos basofílicos, de donde derivan los basófilos.
Células madre linfoides: empiezan su desarrollo en la medula también, pero lo completan en
los tejidos linfáticos. Dan lugar directamente a las células precursoras o linfoblastos: los
linfoblastos B y los linfoblastos T que dan origen a los linfocitos.
GLOBULOS ROJOS, HEMATÍES O ERITROCITOS
Célula sanguínea especializada que ha perdido su núcleo durante su maduración y en su lugar,
contiene hemoglobina para realizar la HEMATOSIS o INTERCAMBIO GASEOSO.
Cantidad: en el hombre 4,5 a 5,5 millones por mm3 de sangre, en la mujer: de 4.2 a 5.4
millones por mm3. Por el proceso MENSTRUAL la mujer tiene menos. Las personas de la
Sierra tienen más que los de la Costa.
Diámetro: 7 a 9 micras.
Forma: de frente es discoidea y en un frotis normal la periferia es de color verdoso y en la
parte central rosada (hemoglobina), lateralmente es como un disco biconcavo que puede
medir hasta 2 micras (le permite transporta más oxigeno o dióxido de carbono).
Estructura: 70% agua y 30% hemoglobina. La hemoglobina tiene dos fracciones: fracción
HEM (ion férrico y le da la pigmentación roja) y la globina (proteína que le da consistencia
de ser duro o frágil).
Origen:
Durante el primer trimestre: de las células del saco vitelino.
A partir del segundo trimestre: del hígado, bazo.
A partir del 3er trimestre hasta vida adulta: de la médula ósea o médula roja.
Tiempo de vida: 120 días en la circulación, cuando ya cumplen este periodo las células del
bazo, hígado y del sistema reticuloendotelial las retiran de circulación (FUNCIÓN
HEMATOCATERETICA O HEMOCATERESIS) Y la hemoglobina se traspasa a las nuevos
glóbulos rojos.
Hematosis o intercambio de oxígeno:
Durante la inspiración tomamos el oxígeno del aire, y este es o2 es captado por los eritrocitos
de los alvéolos capilares, este se acopla con la hemoglobina (oxihemoglobina) y una pequeña
parte circula libre. Y llega a los capilares arteriovenosos de los tejidos y en el extremo arterial
el eritrocito le cede el oxígeno a la célula de las arterias y en el extremo venoso toma el
desecho celular (CO2) y este se pega a la hemoglobina (Carboxihemoglobina) y una poca
parte circula libre. Durante la espiración se expulsa el CO2.
Sin tinsion es de color verdoso, y la parte central tiene una parte rosada que corresponde a la
hemoglobina.
La hemoglobina compuesta por la porción: hemo: que corresponde al hierro y la globina:
proteína encargada de darle la consistencia.
Hematocateresis: destrucción de los eritrocitos.
Propiedades:
Adherencia: agrupación de los glóbulos rojos, como pilas de monedas (tensión superficial)
Crenación: o crenosis cuando el eritrocito está en un medio hipertónico, se le succiona toda
el agua, crenosito: glóbulo rojo deshidratado.
Hemolisis: Se encuentra en un medio hipotónico, el eritrocito se hincha y revienta.
Fragilidad:
Aglutinación: contrario a la adherencia, agrupación desorganizada de los eritrocitos para
destruirse entre sí, debido a un proceso inmunológico.
Variaciones del eritrocito
Numero: Normocitemias: rango normal de eritrocitos; Policitemia o poliglobulia: número
elevado de eritrocitos; oligocitemia o oligohemia: disminución del numero de eritrocito
Tamaño: Normocito: tamaño normal; Macrocito: tamaño grande; microcito: tamaño
pequeño; anisocitosis: glóbulos rojos de diferentes tamaños.
Forma: esferocito: forma normal; poiquilocito o poiquilocitosis: diferentes formas del
glóbulo rojo diferente a la normal, reticulositos: glóbulos rojos inmaduros contiene cromatina
y no hay hemoglobina 2%
Concentración o composición química: Hemoglobina: 13-16 g/% O 14-16 G/% -M:13-15
g/%
Glóbulos blancos:
Célula sanguínea especializada, que participa en la defensa celular
cifra normal: 5000-9000 milímetro cubito de sangre.
Leucocitosis más de 9000, leucopenia: 5000 menos, cuadro infeccioso por la salmonelosis,
fiebre tifoideo
diapédesis, Quimiotaxis, fagocitosis, Movimiento ameboideo.
Oxonización. La oxonina se adhiere a la partícula digerida para facilitar la fagocitosis.
neutrófilos:
Porcentaje de neutrófilos: 50 al 65%
Aumenta en procesos agudos: neutrofilia Y DISMINUCION: neutropenia.
Miden: 12-14 micras tiempo de vida: 6 a 8 días
Posee de 2 a 7 lobulaciones. (o 3 usualmente)
Es considerado la primera línea de defensa en los procesos bacterianos agudos, cuando se
mueren se convierte en piocito o célula de pus.
Eosinofilo o acidófilo: afin a la eosina
3 o 8% eosinopenia.
Diametro: 14 a 16 micras
5 a 7 días
Nucleo bilobulado, siempre 2
Eosinofilia: elevación de eosinófilos (eosinofilia),
Se elevan procesos alérgicos o parasitarios.
Disminuyen cuando se administran corticoesteroides (eosinopenia)
Basófilos: afín al básico
0.5-1% de todos los glóbulos blancos
16 a 18 micras tiempo de vida: 5 a 8 días
Tiene forma arriñonada forma de s
Se presentan en procesos alérgicos crónicos (Basofilia)
Heparina (vaso dilatación), histamina y serotonina (Vaso constricción)
El 99.9% de los procesos alérgicos son histamínicos, se da antihistamico.
Linfocitos (Célula solitaria)
20 a 30%
Grandes: mayor a 9 micras vive de una a 2 semanas (vaso y ganglios linfáticos) linfocitosis
y linfocitopenia
Pequeños: menor de 9 micras T y B meses o años
Pubertad: 12 a 14 años, en el timo se forma los linfocitos T intervienen en la respuesta
inmunológica mediada por celular
Linfocitos B, la bolsa de Fabricio, bazo, intervienen en la inmunidad humoral.
Reconocer si la sustancia es propia del organismo o extraña.
Monocitos
4 a 8 días porcentaje: 4 a 8%
Más grande que todos, tiene la capacidad de fagocitar mayor cantidad de bacterias, se
considera el gran macrófago.
Monocitosis y monocitopenia
Plaquetas:
Gránulos de Bissorero
Numero: 200 – 400 mil por mm3
Trombocitosis: aumento de las plaquetas (mucho)
Trombocitopenia: disminución de plaquetas por debajo de 400 000: no compatible con la
vida
Tamaño: 5 micras de diámetro, periodo de vida de 5 días.
Origen: megacariocitos de la medula osea, es una parte o fraccion de su citoplasma que se
transforma en trombosito.
Es el factor 4 de la coagulacion.
Actúa en la coagulación sanguínea y hemostasia
Se adhieren a la pared del endotelio vascular.
Estructura:
Zona periférica blanca, que se denomina hialomera.
Región central se llama granulomera
3 tipos de gránulos
(Histamina produce vasodilatación, serotonina, vasoconstrictor y gránulos de
trombostinina que actúa en la retracción del coagulo sanguíneo).
Hemostacia:
Prevención de la perdida sanguínea
Su mecanismo fisiológico evita la microhemorragia.
La hemostasia consta de tres pasos principales:
1. Vasoconstricción
2. Formación de un tapón plaquetario para bloquear temporalmente la ruptura: tapón
para bloquear el sitio, la luz se obstruye, la sangre no pasa y se forma una nueva
vascularización. Si no es suficiente, se forma tejido cicatrizal alrededor del coagulo que
cierra el vaso sanguíneo.
El colágeno expuesto se une a las plaquetas y las activa.
La activación libera factores plaquetarios alrededor de la lesión.
Estos factores plaquetarios acentúan la vasoconstricción y activan más plaquetas.
Las plaquetas se agregan y forman un tapón plaquetario
3. Formación de un coágulo para sellar el orificio hasta la reparación final del tejido
4.
Grupos Sanguíneos: Sistema ABO
Se estudió en los monos macacus Rhesus, es un antígeno o aglutinógeno. Es Rh positivo
(85%) cuando tiene el aglutinógeno Rh en la membrana del eritrocito y no tiene aglutinina
porque o si no se destruye a sí mismo. Es Rh negativo (15%) cuando no tienen el aglutinógeno
Rh, pero si tiene la aglutinina anti D o anti Rh.
Antígeno: toda sustancia que proviene del exterior o el organismo, y produce un daño o
reacción adversa al organismo
Anticuerpo: sustancia elaborada por el cuerpo como un medio de defensa a la presencia de
un antígeno
Aglutinógeno: sustancias antigénicas que se localizan en la membrana de los eritrocitos; su
ausencia o presencia va a determinar el grupo sanguíneo
Aglutitinas: anticuerpos que se encuentran en el plasma sanguíneo como respuesta a un
aglutinógeno especifico, generalmente corresponde a las inmunoglobulinas D.
Grupo sanguíneo A: 41% de la población Aglutinógeno A anticuerpo Anti-B
Grupo B: 9% de la población – aglutinógeno B anticuerpo Anti-A
Grupo AB: 3% de la población – aglutinógeno AB no hay anticuerpo
Grupo O: 47% de la población no hay aglutinógeno anticuerpo Anti-A y B
O: Donador Universal
AB: receptor universal
Factor Rh positivo: tiene el aglutinógeno Rh en la membrana 85%
Factor Rh negativo: no tiene aglutinógeno, pero si aglutinina anti-Rh 15%
Más común: Opositivo, menos común: AB negativo
Aplican Roda: madre negativa niño positivo.
Reacciones hipotérmicas. Cuadro fiebres, leves o moderadas, reacciones alérgicas, leves
moderadas o graves choque anafiláctico
Membrana plasmática
La célula
Eucariota animal
El primero que hablo de la célula fue Robert Hooke que estudio un tejido vegetal muerto
llamado corcho, vio una serie de tabiques unidos con forma de panal de abejas, sin citoplasma
ni núcleo, ni membrana. Le dio el nombre de Celas: hueco o cavidad, Cellula, hasta llegar a
la palabra célula.
Teoría celular
Por Matthias Schleiden y Theodor Schwann
Bases o estamentos originalmente
1. Todo organismo vivo está formado por células qué es la unidad Anatómico funcional.
2. Toda célula proviene de una célula preexistente. Toda Omnis cellula e cellula. Por Rudolf
Virchow.
3. La célula tiene la capacidad de desarrollar todas las funciones físico químico metabólico
en un ser altamente organizado punto
4. Tiene información para transmitirla mediante la reproducción
Célula eucariota
Eu: verdadero
Carion: nuez
Tiene todas las organelas y un tamaño grande.
Célula procariota
Pro: antes de
Carion: nuez
En su nucloide se encuentra el material genético, sin membrana nuclear. Oide: algo similar
al núcleo.
Tamaño pequeño
Organelas: mayor cantidad de ribosomas.
Clasificación según su capacidad para producir alimentos en nutrición
Heterótrofos
Toman elementos de algo ya elaborado para descomponerlo.
Autótrofos
toman alimentos elementos del medio como C, O2, N y forma proteínas, grasas y azucares
para su nutrición y como reserva para otros.
Clasificación según su tamaño
1. Macroscópicos
Se ven a simple vista como los óvulos o el huevo de las aves
2. Microscópicos
No se ven a simple vista.
Según el numero
1. Unicelular
Formado por una célula como los parásitos o bacterias.
2. Pluricelular
Formado por muchas células.
Según su forma
Aplanadas, fusiformes, cubicas, redondeadas, etcétera
Constitución general
1. Membrana: membrana externa
2. Citoplasma: porción amorfa que está dentro de la membrana
3. Núcleo: contiene el material genético.
Las células vegetales tienen pared celular y los plastos (leucoplastos, cromoplastos, etc.) son
autótrofas.
Membrana plasmática o plasmalema
Es una bicapa fosfolipídica.
Función
Delimitación
Intercambio: donde interviene las proteínas
Reconocimiento: regula lo que entra y sale de la célula. Defensa contra agentes estraños.
Adhesión celular: unión con otras células para formar tejidos.
Estructura
Overton 1895: existencia de una membrana lipídica debido a que la superficie celular es
fácilmente traspasada por lípidos y muy resistente al paso de corriente eléctrica.
1897 Langmuir: estudió el comportamiento de los fosfolípidos al extenderlos sobre el agua.
Los grupos polares (hidrófilos) de cada molécula quedaban en contacto con la superficie
acuosa mientras que los grupos no polares (hidrófobos) se disponían perpendicularmente a
ésta. Si se añadía otra capa de fosfolípidos, ésta se disponía enfrentada a la anterior para que
los grupos polares y no polares quedasen también en la misma relación respecto al agua.
1925 Gorter y Grendel: extrajeron los lípidos de la membrana de eritrocitos y calcularon que,
al extenderlos sobre el agua, ocupaban una superficie doble de la que debían ocupar las
membranas de los eritrocitos. Conclusión: la membrana es una capa lipídica bimolecular
1932 Cole: estudió la tensión superficial de membranas de huevos de erizo de mar. Los
fosfolípidos deberían ir acompañados de proteínas que disminuyeran su tensión superficial.
Danielli y Davson en 1935: modelo del mosaico estable.
Propusieron un modelo en el que las proteínas se sitúan con los grupos polares de la bicapa
lipídica. Incluyeron en su modelo poros o canales en la membrana para explicar el paso de
sustancias.
Modelo vigente hasta 1972
Está compuesto por una doble capa, conocido como modelo del sándwich o emparedado.
Proteínas arriba y abajo
Lípidos en el medio
Tiene poros en sus extremos para el intercambio.
Estudio con microscopia electrónica
Unidad de membrana
Estructura trilaminar de 10 nanómetros de espesor.
Dicha estructura es igual en la membrana plasmática y citoplasmática pero éstas son menos
espesas 7mn.
La membrana plasmática posee una proporcionalidad de 60% de proteínas y 40% lípidos
como la membrana citoplasmática de 80% de proteínas y 20% lípidos.
Técnicas de microscopía: criofactura: lo divide en
Hemicapa protoplasmática: interna y tiene muchas partículas correspondiente a proteínas.
hemicapa exoplasmática: externa y tiene muchas cavidades.
Mosaico fluido por Singer Nicholson 1972
No es sólo una membrana.
Lípidos forman una bicapa en el que las proteínas se configuran de acuerdo a su polaridad y
función.
Fluida de acuerdo con las interacciones hidrófobas de los fosfolípidos no van a ser estáticas.
las proteínas se ubican de acuerdo con su polaridad y su función, no sólo en su región polar.
De acuerdo con las polaridades sus moléculas éstas se encuentran en constante movimiento
qué hace cambiar la apariencia de la membrana plasmática.
Estructura
Carbohidratos 10%
Grasas 40%
Proteínas 50%
Lípidos
Fosfolípidos son los más abundantes, cuando su grupo fosfato no se esterifica con otro
componente, sólo se queda como ácido fosfatídico. Se une con otros radicales y forma, por
ejemplo, fosfatidil colina, fosfatidil inositol, etanolamina, etc.
Esfingolípidos: esfingosina al reaccionar con ácidos grasos forman ceramidas.
colesterol en un 40%
Es antipático (parte polar y no polar)
Regula la fluidez
Evita la cristalización de ácidos grasos
Aporta semipermeabilidad
Proteínas de acuerdo con su ubicación
1. Integrales o transmembranas
Son anfipáticas
Realizan movimiento de rotación y traslocación.
Atraviesan las 2 capas
• Externa: que miran hacia el espacio intercelular.
• Interna: que miran hacia el citosol.
2. Periféricas o superficiales
Se encuentran en contacto con el citoplasma
Sólo un lado de la Hemimembrana
Función de llevar el estímulo.
De acuerdo con su función
• Intracelular
• Extracelular
Proteínas de acuerdo con su función
1. Proteínas transportadoras o acarreadoras
2. Proteínas de canal
3. Proteínas de anclaje: se asientan sustancias para procesos enzimáticos y reciben y
transmiten señales
Carbohidratos de la membrana – Glicocálix
Es la capa superior externa que está en contacto con el medio y contiene adheridas proteínas
o lípidos
Son generalmente oligosacáridos.
Presentan el 10% de la membrana celular
Pueden encontrarse proteínas.
Los oligosacáridos del glicocálix unidos a lípidos forman glucoesfingolipidos.
Aunque todas las células poseen glicocálix, éste no es igualmente visible en todas ellas ni
responde a las mismas necesidades. Las principales funciones reconocidas en el glicocálix
son las siguientes:
Funciones del Glicocálix
- Es responsable de la carga negativa de la superficie celular, principalmente debida al
ácido siálico, y de los cambios en la carga eléctrica del medio extracelular, actuando como
una resina intercambiadora de iones.
- Reconocimiento y fijación de las partículas que incorpora la célula por endocitosis.
- Reconocimiento específico de células entre sí durante el desarrollo embrionario,
permitiendo la agrupación de las células para generar los tejidos y órganos. La implantación
de la metástasis depende de la capacidad de las células tumorales no sólo para emigrar sino
también para crecer en lugares nuevos, rodeadas de células con las que normalmente no
interaccionan. De esta manera, estas células deben ignorar las propiedades del glicocálix en
el reconocimiento y la diferenciación.
- Participación en las uniones de células entre sí y con la matriz extracelular efectuadas
por glucoproteínas transmembranosas como cadherinas (unen células entre sí) e integrinas
(unen células a la matriz extracelular).
- Propiedades inmunológicas. Contiene muchos de los antígenos celulares que causan
el rechazo de trasplantes e injertos. Un ejemplo son los grupos sanguíneos que residen en el
glicocálix de los eritrocitos.
- Anclaje de enzimas. En el glicocálix de algunas células hay unidades globulares (5-6
nm de diámetro) que contienen enzimas, como leucoaminopeptidasas en los hepatocitos y
maltasa en los enterocitos (células del epitelio intestinal).
La palabra celular proviene de la palabra Cella, hueco o cavidad, vio al corcho (Robert
Hooke)
Balsas lipídicas
Controlan el movimiento y la distribución de las proteínas.
Colesterol
Regula la fluidez de la membrana mantiene las moléculas unidas entre sí para evitar que se
abran, está afectado por la temperatura.
Mayor temperatura, las moléculas se separan o disgregan, el colesterol trata de evitar que la
membrana se rompa.
Menor temperatura las moléculas tienden a consolidarse o apretarse. El colesterol funciona
como espaciador para que haya fluido de gases o agua.
La hipertermia causa que el colesterol evite la ruptura de la membrana es decir evita qué se
disgregue.
Movimiento de los fosfolípidos
Le aportan fluidez
1. rotación sobre su propio eje
2. Acortamiento o flexión: las cadenas de los brazos se acortan, unas están flexionadas
y otras normales. Le da forma ondulante.
3. Movimiento lateral
4. flip flop: puede saltarse de la interna a la externa.
Renovación de las membranas celulares
Es constante
Depende del tipo de proteína. Las proteínas de alto peso molecular se renuevan cada 2 – 5
días y las de bajo peso molecular cada 7- 13 días.
Mediante invaginación de vesículas por endocitosis para el metabolismo y luego mediante
exocitosis.
Ruptura y fusión de membranas
Capacidad de romperse y de volver a fusionarse
Principalmente debido a las proteínas. Receptores de proteína de fijación soluble que ayuda
en la absorción de vesículas.
Reparación de membrana
Hay 2 maneras para sellar la membrana según el tipo de daño que se produzca.
Cuando los daños son pequeños menores a 0.2 um, los lípidos son suficientes para repararlos
este proceso depende de la tensión de la membrana y este del conjunto de anclaje
(citoesqueleto y matriz extracelular). Entra el calcio a favor del gradiente de concentración
hace que el sitio esqueleto se desorganizar parcialmente en la zona dañada para que se rebaje
la tensión y aumente la velocidad del resellado.
Cuando los daños son grandes más de 0.2 a 0.5 um, la membrana no se puede auto sellar la
reparación debe durar pocos segundos disparan la membrana masiva del calcio en la célula
que produce alteraciones, si perdura por mucho tiempo puede suceder una apoptosis. El
calcio dispara vías enzimáticas para la fusión de compartimentos membranosos próximos a
la ruptura.
Transporte pasivo
La membrana se clasifica
Impermeables: Impiden el paso de sustancias.
Permeables: Dejan pasar de todo.
Semipermeables: Dejan cruzar sustancias y otras no.
La membrana plasmática semipermeable es selectiva, ella elige las sustancias que pasan. Una función
importante de la membrana es que guarda la homeostasis.
Principio de diffusion
Si la concentración de un soluto específico es muy alta en un sector de una solución y baja en otra zona,
las moléculas del soluto difundirán hacia el área con menor concentración, o sea, a favor de su gradiente
de concentración. Después de cierto tiempo, las partículas se distribuyen de manera uniforme en la
solución y se considera que la solución está en equilibrio.
Factores que influyen en la velocidad de difusión:
Gradiente de concentración: El gradiente electroquímico determina la velocidad.
Temperatura: la mayor temperatura más rápido va a ser la velocidad.
masa de la sustancia que difunde: menor masa más velocidad.
menor peso molecular: la menor peso más velocidad.
Superficie: mayor superficie que dispone para la difusión mayor velocidad.
distancia de fusión menor distancia mayor velocidad.
Porosidad: a mayor porosidad esto quiere decir que en la membrana tenga muchos poros, mayor será la
difusión.
Liposoludibilidad: más liposoluble mejor acceso a la membrana.
Difusión simple:
• No necesita proteínas transportadoras de membrana.
• Las moléculas hidrófobas no polares la realizan.
* Oxígeno, dióxido de carbono y nitrógeno, los ácidos grasos, los esteroides y las vitaminas
liposolubles (A, D, E y K).
• Las moléculas pequeñas polares sin carga eléctrica.
* Agua, la urea y los alcoholes pequeños
Difusión facilitada
• A favor de su gradiente de concentración.
• Azúcares, aminoácidos, nucleósidos, vitaminas, etc.
• Moléculas polares con carga neta.
Difusión facilitada mediada por canales.
Canal por ligando.
Un ligando es una sustancia química o molécula específica que mayormente son hormonas o un
neurotransmisor que se une a ellos el más común es la acetilcolina que es un neurotransmisor. el
ligando se une al canal para abrir la puerta
Activados por voltaje:
se activan por los cambios de voltaje de la membrana. la membrana en reposo es electronegativa hace
que los canales se vuelvan electronegativos pero cuando se torna electropositivo en su polo interno
cambia la polaridad de la membrana provocando que se abra el canal.
Canales regulados por nucleótidos cíclicos
La unión a un nucleótido cíclico, principalmente cGMP.
Canales regulados por concentración iónica.
El cambio en la concentración de algún ion.
La estimulación mecánica.
Difusión facilitada mediada por transportadores. Permeasas
Soluto se une a transportador y este es liberado una vez que el
transportador experimentó cambios morfológicos.
Las sustancias que atraviesan la membrana plasmática son la glucosa, la
fructosa, galactosa y algunas vitaminas.
La proteína está satura cuando se ocupan todos los centros de unión al
sustrato y la velocidad es máxima.
Constante de Michaelis, es igual a la concentración del soluto cuando la
velocidad del transporte es la mitad de la máxima
Ósmosis
Movimiento de agua a través de una membrana.
Desde una zona con mayor concentración de agua hacia otra con menor concentración de agua.
Otra forma de mirarlo:
Área con menor concentración de soluto hacia una región con mayor concentración de soluto.
La ósmosis sólo se produce cuando una membrana es permeable al agua pero no a ciertos
solutos.
La presión osmótica va a detener la ósmosis
Transporte activo
Cuando el transporte es en contra del gradiente electroquímico se denomina transporte
activo. Se consume energía, que puede obtenerse de la degradación del ATP. Gracias a este
transporte se consigue que las concentraciones extra e intracelulares de algunos iones sean
diferentes.
La capacidad de una célula para generar tales gradientes elevados de concentración a través
de su membrana plasmática no se puede producir por difusión simple o facilitada. Por el
contrario, estos gradientes deben generarse mediante transporte activo.
Al igual que la difusión facilitada, el transporte activo depende de proteínas integrales de
membrana que se unen selectivamente a un soluto particular y lo mueven a través de la
membrana en un proceso impulsado por cambios en la conformación de la proteína. Sin
embargo, a diferencia de la difusión facilitada, el movimiento de un soluto contra un gradiente
requiere la entrada acoplada de energía. En consecuencia, el movimiento endergónico de
iones u otros solutos a través de la membrana contra un gradiente de concentración se acopla
a un proceso exergónico, como la hidrólisis del ATP, la absorbancia de la luz, el transporte de
electrones, o el flujo de otras sustancias por sus gradientes. Las proteínas que llevan a cabo el
transporte activo a menudo se denominan “bombas”.
El transporte puede ser tanto uniporte como cotransporte, y es realizado por permeasas. Uno
de los transportadores activos mejor estudiados es una enzima transmembranosa: la bomba
de Na+ /K+ o Na+ –K+ –ATPasa. El bombeo de Na+ y K+ está asociado a la actividad ATPasa de
esta proteína.
Transporte activo primario: transporte de acoplamiento a la hidrólisis del ATP
En 1957 el fisiólogo danés Jens Skou descubrió una enzima que hidroliza el ATP de las células
nerviosas del cangrejo, que solo estaba activa en presencia de iones Na+ y K+. Skou propuso —
y correctamente— que esta enzima responsable de la hidrólisis de ATP era la misma proteína
que estaba activa en el transporte de esos dos iones; la enzima se llamó Na+/K+-ATPasa, o
bomba de sodio-potasio es la responsable del gran exceso de iones Na+ fuera de la célula y del
gran exceso de iones K+ dentro de la célula.
Las cargas positivas portadas por estos dos cationes se equilibran mediante cargas negativas
portadas por diversos aniones, de modo que los compartimientos extracelular e intracelular
son, en su mayor parte, eléctricamente neutros. Los iones Cl– están presentes a mayor
concentración fuera de las células, donde equilibran los iones Na+. extracelulares. La
abundancia de iones K+ intracelulares se equilibra principalmente por el exceso de cargas
negativas que portan las proteínas y los ácidos nucleicos. La relación Na+, K+ bombeada por la
Na+ /K+ -ATPasa no es 1:1, sino 3:2. En otras palabras, por cada ATP hidrolizado, se bombean
tres iones de sodio a medida que se bombean dos iones de potasio.
A causa de esta relación de bombeo, la Na+ /K+ -ATPasa es electrogénica, lo que significa que
contribuye directamente a la separación de cargas a través la membrana. La Na+ /K+ -ATPasa
es un ejemplo de bomba de iones tipo P. La “P” significa fosforilación, lo que indica que
durante el ciclo de bombeo la hidrólisis del ATP conduce a la transferencia del grupo fosfato
liberado hacia un residuo de ácido aspártico de la proteína de transporte. Como lo denota el
nombre de la proteína, la propia bomba cataliza esta reacción. Considérese la actividad de la
proteína.
Esta enzima bombea Na+ al exterior de la célula e introduce K+. La salida de Na+ (en contra del
gradiente de concentración) se realiza con gasto de energía (desdobla-miento del ATP en ADP
y P). La oligomicina y la N-etilmaleimida inhiben la transformación de la enzima fosforilada en
configuración E1P a configuración E2P. La ouabaína inhibe la transformación de la enzima
desfosforilada en configuración E2a con-figuración E1y la salida de Na+.
Esta ATPasa requiere además la presencia de Mg2+, pero existen otras ATPasas activadas por
el magnesio que no son activadas por los iones sodio y potasio. En general, puede decirse que
las enzimas cuya actividad requiere la presencia de potasio son inhibidas por el sodio. Las
ATPasas son extremadamente específicas, y las reacciones que catalizan dependen
estrictamente de la localización de la enzima en relación con los sustratos de la reacción. Los
lugares activadores en los que se fijan el sodio y el potasio se encuentran, respectivamente, en
la cara interna y externa de la membrana. Esta polarización del sistema implica que la enzima
posea una estructura asimétrica y una orientación constante; por consiguiente, no es posible
su rotación alrededor de un eje paralelo al plano de la membrana.
El cambio en la estructura de la proteína —entre las conformaciones E1 y E2— también sirve
para exponer alternativamente los sitios de unión de iones al lado opuesto de la membrana.
• En el paso 1, la bomba está en la conformación E1, y los sitios de unión de iones están
accesibles al interior de la célula. En este paso la proteína ha unido tres iones Na+ y un
ATP.
• En el paso 2 se ha cerrado una compuerta dentro de la proteína, se ha desplazado la
bomba a un estado E1 ocluido, en el que los iones ya no pueden volver a fluir hacia el
interior del citosol.
• La hidrólisis del ATP ligado (paso 2 y 3) y la liberación de ADP (paso 3 y 4) provocan el
cambio de la conformación E1 a E2. Al hacerlo, el sitio de unión se vuelve accesible
para el compartimiento extracelular, y la proteína pierde su afinidad por los iones Na+,
que luego se liberan fuera de la célula.
• Una vez que se han liberado los tres iones Na+, la proteína capta dos iones K+ (paso 5).
• El cierre de otra compuerta dentro de la proteína desplaza la bomba a un estado
ocluido (paso 6) y se impide el flujo de retorno de los iones K+ en el espacio
extracelular.
• A la oclusión le sigue la desfosforilación (paso 6 y 7)
• La unión a ATP (paso 8), que induce el retorno de la proteína a la conformación E1
original. En este estado, el sitio de unión está abierto a la superficie interna de la
membrana, y ha perdido su afinidad por los iones K+ , lo que lleva a la liberación de
estos iones en la célula. A continuación, se repite el ciclo.
Estructura de la bomba sodio-potasio
La bomba sodio-potasio está compuesta de 3 subunidades: α, β y γ.
• La subunidad α es una proteína de 110 kDa encargada de la función de transporte,
tiene un sitio para la unión del ATP y un sitio de fosforilación.
• La subunidad β es una proteína transmembrana de 55 kDa altamente glicosilada que
aumenta la eficiencia de traslación y la estabilidad de la subunidad α.
• La subunidad γ, es específica de ciertos tejidos y modifica la afinidad por Na+ y K+, la
cinética de la bomba y estabiliza la conformación de la bomba.
La importancia de la bomba de sodio-potasio se hace evidente cuando se considera que
consume aproximadamente un tercio de la energía producida por la mayoría de las células
animales, y dos tercios de la energía producida por las células nerviosas.
Transporte activo secundario
Muchos sistemas de transporte activo son impulsados por la energía almacenada en los
gradientes iónicos, y no directamente por la hidrólisis de ATP. Todos ellos funcionan como
sistemas de cotransporte (unidireccionales o de intercambio) en los que el ion cotransportado
por gradiente electroquímico proporciona la fuerza impulsora para el transporte activo de una
segunda molécula (transporte activo secundario), que luego es bombeada al exterior.
El establecimiento de gradientes de concentración como los de Na+, K+ y H+ proporciona un
medio por el cual se puede almacenar energía libre en una célula. La energía potencial
almacenada en los gradientes iónicos es utilizada por una célula de diversas maneras para
realizar trabajo, incluido el transporte de otros solutos.
El movimiento de la glucosa a través de la membrana plasmática apical de las células
epiteliales, en contra de un gradiente de concentración, se produce por cotransporte con iones
de sodio. La concentración de Na+ se mantiene muy baja dentro de las células por acción de
un sistema de transporte activo primario (Na+ /K+ - ATPasa), ubicado en la membrana
plasmática basal y lateral, que bombea iones de sodio fuera de la célula contra un gradiente de
concentración. La tendencia de los iones de sodio a difundirse hacia atrás a través de la
membrana plasmática apical —en favor de su gradiente de concentración— es “conducida”
ligeramente por las células epiteliales para conducir el cotransporte de moléculas de glucosa
hacia la célula en contra del gradiente de concentración.
Se dice que las moléculas de glucosa son impulsadas por el transporte activo secundario. En
este caso la proteína de transporte, llamada cotransportador Na+ /glucosa, mueve dos iones
de sodio y una molécula de glucosa en cada ciclo. Una vez adentro las moléculas de glucosa se
difunden a través de la célula, y se mueven a través de la membrana basal mediante difusión
facilitada. Para apreciar el poder de un gradiente de iones de acumular otros tipos de solutos
en las células, podemos considerar brevemente la energética del cotransportador Na+
/glucosa.
Otros sistemas primarios de transporte de iones
La bomba de tipo P mejor estudiada es la Ca2+-ATPasa, cuya estructura tridimensional se ha
determinado en varias etapas del ciclo de bombeo. La bomba de calcio está presente en las
membranas del retículo endoplásmico, donde transporta activamente los iones de calcio del
citosol hacia la luz de este organelo.
Las bombas de tipo V transportan activamente iones de hidrógeno a través de las paredes de
los organelos y vacuolas del citoplasma (de ahí la designación tipo V). Aparecen en las
membranas que recubren los lisosomas, los gránulos secretores y las vacuolas de las células
vegetales, donde mantienen el bajo pH de los contenidos.
Transporte mediante vesículas
La incorporación a la célula de moléculas de gran tamaño (macromoléculas), tales como
enzimas, ácidos nucleicos, histonas, y otras, se produce por un mecanismo de vesiculación
(endocitosis), mediante el cual dichas moléculas son englobadas en una membrana
proveniente de la membrana plasmática. Las proteínas y otras macromoléculas pueden ser
también segregadas hacia el exterior por un proceso inverso denominado exocitosis. Un
transporte combinado es el paso de sustancias de un lado a otro de la célula (transcitosis). En
cualquier caso, se trata de transportes que conllevan gasto de energía proporcionada por la
hidrólisis del ATP.
Endocitosis
La endocitosis es el proceso mediante el cual las células obtienen materiales grandes que no
pueden pasar a través de la membrana celular. Hay 3 tipos: Pinocitosis Fagocitosis
Endocitosis mediada por receptor
Fagocitosis
La célula crea unas proyecciones de la membrana y el citosol llamadas pseudopodos
que rodean la partícula sólida. Una vez rodeada, los pseudopodos se fusionan
formando una vesícula alrededor de la partícula llamada vesícula fagocítica o
fagosoma. El material sólido dentro de la vesícula es seguidamente digerido por
enzimas liberadas por los lisosomas.
Los glóbulos blancos constituyen el ejemplo más notable de células que fagocitan
bacterias y otras sustancias extrañas como mecanismo de defensa.
Pinocitosis
En este proceso la sustancia a transportar es una gotita o vesícula de líquido
extracelular. En este caso, no se forman pseudópodos, sino que la membrana se
repliega creando una vesícula pinocítica. Una vez que el contenido de la vesícula ha
sido procesado, la membrana de la vesícula vuelve a la superficie de la célula. De esta
forma hay un tráfico constante de membranas entre la superficie de la célula y su
interior.
Endocitosis mediada por receptor
Similar a la pinocitosis, con la salvedad que la invaginación de la membrana sólo tiene
lugar cuando una determinada molécula, llamada ligando, se une al receptor existente
en la membrana. Una vez formada la vesícula endocítica está se une a otras vesículas
para formar una estructura mayor llamada endosoma. Dentro del endosoma se
produce la separación del ligando y del receptor: Los receptores son separados y
devueltos a la membrana, mientras que el ligando se fusiona con un lisosoma siendo
digerido por las enzimas de este último.
Las vesículas de endocitosis viajan por el citoplasma y se unen a otras vesículas y a sistemas de
membranas distribuyendo sus contenidos: algunos de éstos pueden ser finalmente
degradados por los orgánulos especializados en esa función, otros pueden ser utiliza-dos en el
citosol, y otros pueden ser reciclados hacia la propia membrana plasmática.
Exocitosis
La exocitosis es la fusión de vesículas con la membrana plasmática. Las vesículas son
producidas principalmente por el aparato de Golgi, desde su dominio trans, y viajan hasta la
membrana plasmática con quien se fusionan. También pueden provenir vesículas de otros
compartimentos como los endosomas (ver más adelante).
Hay dos tipos de exocitosis de las vesículas que vienen desde el aparato de Golgi: constitutiva y
regulada (Figura 1).
La exocitosis constitutiva se produce en todas las células y se encarga de liberar
moléculas que van a formar parte de la matriz extracelular o bien llevan moléculas en
la propia membrana de la vesícula que sirven para regenerar la membrana plasmática.
Es un proceso constante de producción, desplazamiento y fusión de vesículas, con
diferente intensidad de tráfico según el estado fisiológico de la célula.
La exocitosis regulada se produce sólo en aquellas células especializadas en la
secreción, como por ejemplo las productoras de hormonas, las neuronas, las células
del epitelio digestivo, las células glandulares y otras. En este tipo de exocitosis se
liberan moléculas que realizan funciones para el organismo como la digestión o que
afectan a la fisiología de otras células que están próximas o localizadas en regiones
alejadas en el organismo, a las cuales llegan a través del sistema circulatorio, como es
el caso de las hormonas. Las vesículas de secreción regulada no se fusionan
espontáneamente con la membrana plasmática sino que necesitan una señal que
normalmente es un aumento de la concentración de calcio. Además, necesitan ATP y
GTP.
Transcitosis
La transcitosis o transporte transcelular es un conjunto de procesos que permiten el paso de
macromoléculas desde un espacio extracelular a otro, es decir, desde un dominio de
membrana a otro distinto, mediante la formación de vesículas. Estas vesículas llevan una carga
determinada en su interior, así como transportan proteínas de membrana con ellas. La
transcitosis implica una combinación entre los procesos de endocitosis y exocitosis. El
transporte de macromoléculas permite preservar la polaridad funcional de la célula, y es
también un mecanismo de reutilización de receptores específicos de la membrana plasmática.
A pesar de ser un proceso muy común en células epiteliales y endoteliales, se da también en
muchas otras células, como las neuronas o los osteoclastos.
Transcitosis mediada por clatrina
La clatrina es una proteína que forma unas depresiones revestidas de ésta a lo largo de
la membrana celular. La transcitosis mediada por clatrina permite el transporte
transcelular de una manera específica, ya que la clatrina tiene afinidad por unos
receptores que se unen a determinados ligandos. Este tipo de transcitosis se da para la
obtención de anticuerpos a partir de la leche materna. La clatrina sirve para estabilizar
la invaginación que acabará dando lugar a la vesícula. Una vez ésta esté formada, la
clatrina se desprenderá y volverá a la membrana a formar depresiones revestidas.
Transcitosis mediada por caveolina
La caveolina es una proteína que reviste de forma abundante las caveolas
(invaginaciones de la membrana plasmática). También se encuentra constituyendo las
balsas lipídicas. La transcitosis mediada por caveolina es fundamental para el
transporte transendotelial de albúmina, ácidos grasos o compuestos hormonales. No
obstante, hay que tener en cuenta que las vesículas que se forman con caveolina son
menos específicas que las de clatrina. En ocasiones las caveolas tienen la capacidad de
formar tubos intracelulares o canales que atraviesan toda la célula y así facilitan el
transporte transcelular de un extremo a otro.
En la transcitosis el contenido de la vesícula no forma parte del metabolismo de la
célula porque no es vertido en esta, solo es un medio de paso (la célula) el contenido
entra por endocitosis y sale por exocitosis, está vesícula no sufre afectación por parte
de los lisosomas debido a las proteínas de la transcitosis clatrina y caveolina (son los
revestimientos de estos).
UNIONES DE LAS CÉLULAS ENTRE SÍ Y CON LA MATRIZ EXTRACELULAR
Uniones celulares: Sitios específicos complejos de la membrana plasmática.
Función: guardan la integridad del tejido que componen.
Complejo constituido por la sucesión de tres tipos de uniones, de apical a basal:
- Zonula occludens
- Zonula adherens
- Desmosoma (o macula adherens)
Al observar a gran aumento algunas uniones que se habían clasificado de íntimas, se comprobó
que las membranas adyacentes quedaban separadas unos 2 nm. Este tipo de unión fue designado
como unión de hendidura, acoplamiento o nexo, y con el término inglés gap.
La terminología latina utilizada remite a dos conceptos:
1. La distancia entre las membranas de las células adyacentes:
- La unión occludens (íntima o estrecha) no hay separación entre las células adyacentes.
- La unión adherens (adherente) hay cierta distancia (entre 20 y 25 nm) entre las células
contiguas.
2. La extensión de la unión.
- Zonula: si es como una banda (alrededor de 1 µm de ancha) que rodea totalmente la
célula
- Macula (mancha) si es una unión puntual (alrededor de 1 µm 2).
MOLÉCULAS DE ADHESIÓN A CÉLULAS O AL SUSTRATO
Las moléculas de adhesión a células o al sustrato, que intervienen tanto en uniones no visibles
como en las morfológicamente diferenciadas.
CADHERINAS
Se encuentran en la superficie de las células epiteliales.
Contienen sitios de unión al Ca2+
Unión homófila: Se unen a una cadherina del mismo tipo en la célula anexa.
Suelen designarse con una letra mayúscula. Los tipos principales son:
- E (uvomorulina). Presente en las células epiteliales, en las células del embrión de los
mamíferos antes de su nidación en el útero.
- N: En células nerviosas, musculares cardíacas y del cristalino.
- P: En la epidermis, la placenta.
- VE: Se encuentran en las células endoteliales.
La actividad de las cadherinas está a veces coordinada en el tiempo: las células del embrión, una
vez formado el tubo neural, pierden la cadherina N para adquirir cadherinas E y P. Las células
que forman la cresta neural pierden la cadherina N durante su emigración fuera del sistema
nervioso central, pero adquieren de nuevo esta cadherina si forman un ganglio nervioso.
SELECTINAS
Pertenecen al grupo de las lectinas (proteínas de la superficie celular que se unen a
carbohidratos).
Unión heterófila: las moléculas de superficie que interaccionan son diferentes y encajan una en
la otra.
Intervienen en el paso de varios tipos de células sanguíneas que atraviesan el endotelio para
acudir a su destino ejemplo: leucocitos se dirijan a la fuente de inflamación, linfocitos circulen
por los órganos linfoides y por el sistema circulatorio.
INTEGRINAS
Difieren de otros receptores de membrana por su escasa afinidad.
Están presentes en una gran concentración en la superficie celular.
La molécula consta de dos cadenas glucoproteicas, α y β.
Uniones heterófilas diversas.
Las integrinas con cadena β3 (como la α2β3) se localizan, entre otras células, en las plaquetas, y
se unen al fibrinógeno participando en la coagulación celular.
MOLÉCULAS DE LA SUPERFAMILIA INMUNOGLOBULINAS
Los miembros mejor conocidos son:
- Molécula de adhesión intercelular I-CAM: En las células endoteliales. A estos
receptores se unen las células sanguíneas con receptores del tipo de la integrina con
cadena β2 para atravesar el endotelio.
- Molécula de adhesión de las células vasculares (V-CAM): en células endoteliales, en
macrófagos y en muchas células relacionadas con el sistema inmunitario.
- Molécula de adhesión de las células nerviosas (N-CAM). En las neuronas e interviene
en la organización del sistema nervioso central.
Otras moléculas presentes en el sistema nervioso son la molécula de adhesión neuroglial
(Ng-CAM), la glucoproteína asociada a mielina (MAG) y la contactina.
UNIÓN ESTRECHA, ÍNTIMA O ZONULA OCCLUDENS
UNIONES QUE SELLAN EL ESPACIO INTERCELULAR
La porción más apical del complejo de unión, forma una unión íntima o estrecha, que impide el
paso de cualquier sustancia, incluso de bajo peso molecular, por ello el paso de estas sustancias
ha de ser a través de la membrana plasmática en contacto con la luz (la de las microvellosidades
en el caso del intestino).No hay fusión total de las hemimembranas externas adyacentes en toda
la extensión de la unión, sino a intervalos.
Estas líneas de unión están formadas por proteínas transmembranosas: la claudina, que es la
más abundante y forma poros para el paso de iones y la ocludina que sella el espacio
intercelular.
Aunque estas uniones impiden el paso de la mayoría de moléculas, en algunas ocasiones
permiten el paso de iones o incluso de otras sustancias cuando hay exceso de ellas y su
transporte a través de la membrana es lento; por ejemplo en el caso del intestino cuando hay
exceso de aminoácidos o azúcares, proceso denominado transporte paracelular.
ZONULA ADHERENS
UNIONES DE ANCLAJE DE FILAMENTOS DE ACTINA
Unión adherente entre células.
También llamada desmosoma en banda o banda de adhesión, se encuentra inmediatamente a
continuación de la zonula occludens en el complejo de unión.
En ella se produce un ensanchamiento del espacio intercelular (unos 25 nm), que forma también
un cinturón alrededor de la célula.
En la cara interna de la membrana se observa un material electrodenso donde se anclan
internamente los filamentos de actina del velo terminal. Esta zona de anclaje presenta las
siguientes proteínas:
- Proteínas de coronación (Cap- Z): evita la polimerización de actina.
- Actinina α: forma delgados filamentos entre filamentos de actina adyacentes.
- Vinculina: une los extremos de los filamentos de actina a una proteína integral de la
membrana plasmática.
- Cateninas: hay tres variedades alfa beta Gamma, La Alfa se sitúa en el lado de los
filamentos de actina, la Beta o Gamma una de las dos nunca ambas del lado de las cadherinas.
La membrana plasmática en la zona de Unión contiene cadherina E, la contracción celular
causada por los filamentos de actina anclados en uniones intercelulares adherentes es
responsable del estrechamiento apical que sufren las células de una zona concreta del
ectodermo, estrechamiento que conduce a la formación del surco neural.
DESMOSOMA PUNTUAL O MACULA ADHERENS
UNIÓN INTERCELULAR
UNIONES DE ANCLAJE DE FILAMENTOS INTERMEDIOS
Macula adherens, desmosoma puntual o, simplemente, desmosoma.
Es el tercer elemento del complejo de Unión situado a continuación de la zonula adherens. Estas
uniones no forman un cinturón alrededor de la célula, sino una mancha o área aproximadamente
circular, de 0.5 a 1 µm de diámetro, tiene una doble misión anclar los filamentos intermedios y
aumentar la cohesión entre las células vecinas.
Consta de dos partes fácilmente identificables
- Zona fibrilar: parte interna. Contiene desmoplaquinas que están en contacto con los
filamentos intermedios
- Placa: parte externa en contacto con la membrana plasmática. Contiene placoglobina
también conocida como catenina Gamma.
Entre las dos membranas plasmáticas de ambas células se disponen dos tipos de cadherinas
formando los denominados vínculos transmembrana la desmogleina y las desmocolinas.
El espacio intercelular en los desmosomas es de unos 25 nm.
En las células epiteliales, los filamentos intermedios que alcanzan la placa de fijación son de
queratina.
En otros tipos celulares se anclan otros tipos de filamentos intermedios como la vimentina (en
células gliales) y la desmina (discos intercalares del miocardio).
Una presentación muy llamativa de los desmosomas es la que se da en las células del estrato
espinoso de la epidermis de mamíferos.
UNIÓN ADHERENTE DE LA CÉLULA CON LA MATRIZ EXTRACELULAR
(CONTACTOS FOCALES)
UNIONES DE ANCLAJE DE FILAMENTOS DE ACTINA
Algunas células como los fibroblastos y las musculares lisas pueden encontrarse bastante
alejadas de otras células y por ello presentan uniones a la matriz extracelular que los rodea.
Al igual que las uniones adherentes contienen actinina α, proteína de coronación y vinculina
pero se sustituyen las cateninas por talina. Otra diferencia importante es que las proteínas
transmembrana no son cadherinas sino integrinas que se unen a la fibronectina a su vez la
fibronectina se une al colágeno y proteoglicanos de la matriz extracelular.
UNIÓN CÉLULA-MATRIZ EXTRACELULAR (HEMIDESMOSOMA)
UNIONES DE ANCLAJE DE FILAMENTOS INTERMEDIO.
Los que mejor se conocen son los que se establecen entre la superficie basal del estrato
germinativo de los epitelios planos poliestratificados y la membrana basal que descansa sobre
tejido conjuntivo.
Los componentes de estas uniones difieren de los de los desmosomas en en los siguientes
aspectos:
- Las proteínas del material denso intracelular (homólogas a las desmoplaquinas) son la
plectina y la BPAG1. Ambas son proteínas asociadas a los filamentos intermedios y se
extienden desde éstos hasta el dominio intracelular de las proteínas transmembranosas.
- Las glucoproteínas transmembranosas son la integrina α6β4 y el colágeno del tipo XVII
(antes denominado proteína BPAG2).
- Los filamentos de queratina terminan en el material denso y no forman asas.
UNIONES DE COMUNICACIÓN (DE HENDIDURA O NEXO)
Estas uniones se conocen actualmente como uniones de hendidura, nexo o acoplamiento (gap
junction, en inglés).
En estas uniones, los 2 nm de separación están atravesados por una unidad funcional, conexón,
partículas de contorno hexagonal que unen las membranas de las células adyacentes.
Cada conexón está constituido por seis subunidades, llamadas conexinas. A través del canal de
los conexones pueden pasar partículas de peso molecular inferior a 1 kDa.
Esta comunicación implica que las células acopladas compartan diversas moléculas pequeñas,
como iones inorgánicos, oligosacáridos, aminoácidos, nucleótidos y vitaminas, sin que puedan
transitar macromoléculas, como polisacáridos, proteínas y ácidos nucleicos.
El desarrollo de los folículos ováricos depende de las uniones de hendidura entre el ovocito y
las células foliculares adyacentes.
El funcionamiento de este tipo de comunicación depende de la energía proporcionada por el
ATP. Ante determinados estímulos, la célula puede modificar la permeabilidad de estos canales.
La permeabilidad aumenta con el glucagón y se reduce al descender el pH o al aumentar la
concentración intracelular del Ca2+ (aunque la formación y mantenimiento de estas uniones no
sean dependientes de Ca2+).
Comunicantes (de unión o nexo): plasmodesmos que pertenecen a las células vegetales NO es
hexagonal comunica los retículos endoplasmáticos de las células.