DRA MOIRA MARTINEZ BIOQUIMICA
PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA
INTEGRANTES:
Antelo Arancibia Fabio Andre
Guillen Arancibia Jose David
Hurtado Meruvia Maria Camila
Monfort Drielsma Nicole
Ordoñez Cossio Fabricio
Natalia Evelyn Vaca Sánchez
Las proteínas son compuestos formados por lo que es la formación o unión de aminoácidos como
características es que llegan a ser moléculas grandes y complejas y llegan a desempeñar funciones
criticas en nuestro cuerpo.
Para empezar debemos de saber que las proteínas se sintetizan en los ribosomas, Orgánulos globulares
constituidos por proteínas y ARNr, pero el R.E y el A.G también intervienen en la glicosilación
almacenamiento y transporte de las proteínas. Estos compuestos Químicos son muy complejos y se
encuentran en todas las células vivas: la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y
pólenes. Finalmente las proteínas son sustancias complejas qu9e sintetizan y regulan nuestro organismo.
LAS PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS DEPENDEN DE LOS AMINOÁCIDOS QUE LAS
FORMAN, CUYOS RADICALES LIBRES QUE SOBRESALEN, REACCIONAN CON OTRAS
MOLÉCULAS.
PROPIEDADES ÁCIDO – BASE
En esta parte tiene esta característica Acida/Base por la conformación de un:
• Grupo Amina H2N
• Un Átomo de nitrógeno N
• Grupo Carboxílico -COOH
• Una cadena Lateral R
Que es el aminoácido que se esta estudiando y depende de este, será la característica Acido/Base todo
esto de acuerdo al PH que tenga y de acuerdo así capta o pierde electrones , generalmente las
sustancias acidas son capaces de liberar iones de hidrogeno en cambio las sustancias básicas o base
son capaces de disociar iones de hidróxido , en caso a los ácidos llegan a tener un PH menor a 7 y en el
caso de los base (alcalinos) tienen un PH mayor a 7.
Las Proteínas tienen propiedades acido/base
debido a los grupos Amino y Carboxilo que están
presentes en los aminoácidos que las componen.
Estos grupos pueden actuar como ácidos o
bases, lo que les permite interactuar con otras
moléculas y participan en las distintas reacciones
químicas, Algunas proteínas actúan como
enzimas, catalizando reacciones químicas
especificas. Otras proteínas se unen a otras
moléculas, como hormonas, para transmitir
señales dentro del cuerpo. Además algunas
proteínas tienen una estructura que les permite
unirse a otras proteínas, formando complejos
proteicos que realizan funciones especificas
ELECTROFORESIS
Cuando una solución de proteína se somete a la
acción de un campo eléctrico en un medio cuyo
pH sea ácido con respecto al punto isoeléctrico
de la proteína, se desplaza hacia el polo negativo
o cátodo. Cuando el pH está por encima del
punto isoeléctrico, la proteína migra hacia el polo
positivo o ánodo, su carga será negativa (se
comporta como anión). En el punto isoeléctrico, la
proteína no posee carga y permanece inmóvil. La
migración por acción de un campo eléctrico se
conoce con el nombre de ELECTROFORESIS.
En una mezcla de dos o más proteínas de pHi
diferentes, disuelta en un medio de determinado
pH. las diferencias entre este pH y el pHi de cada
proteína serán distintas y por ello el valor de su
carga neta y su velocidad de migración en el
campo eléctrico serán también distintos.
Estas difieren considerablemente entre sí en forma. tamaño y masa
molecular. Las más pequeñas tienen alrededor de 6.000 Da, y las de mayor
tamaño alcanzan varios millones.
Conociendo la masa molecular de una proteína se puede establecer
aproximadamente el número de aminoácidos que la integran. Basta dividir
su masa por 120. valor promedio para los restos aminoacídicos.
La determinación de la masa molecular se puede realizar por diferentes
métodos. Uno de ellos es la ultra centrifugación, que emplea un aparato
capaz de desarrollar altísimas velocidades y fuerzas centrífugas de
500.000 o más veces la fuerza de la gravedad. Esta permite el estudio de la
velocidad de sedimentación de una proteína en solución. La proteína,
sometida a esa enorme fuerza centrífuga, tiende a sedimentar con una
velocidad proporcional a su masa.
MASA MOLECULAR DE
ALGUNAS PROTEINAS
SOLUBILIDAD Las proteínas son solubles en agua o en soluciones acuosas. La estabilidad de estas
soluciones se debe a varios factores. Uno de los más importantes es la propiedad de
las partículas dispersas de interactuar con moléculas de solventes polares como el
agua, que forman una cubierta aureola denominada capa de solvatación. La
presencia de grupos funcionales ionizados, como -NH; y -COO- y de otros grupos
polares(-OH,-SH, =NH) atrae moléculas de agua.
La solubilidad varia con el PH, la temperatura y la presencia de sales inorgánicas o
solventes no polares.
Efecto del PH. - EI PH es un factor importante en la solubilidad de una
proteína por cuanto de él depende la magnitud de la carga eléctrica.
Efecto de sales. - A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad de muchas
proteínas, los iones inorgánicos interaccionan con grupos ionizadosde moléculas
proteínicas.El fenómeno es mas notable en proteínas con carácter dipolar, es decir en
aquelas moléculas la carga de signo contrario
Efecto de solventes poco polares.-disminuye su solubilidad y produce
precipitación cuando la concentración del solvente alcanza ciertos valores.
variables según la proteína considerada. La precipitación se acompaña de
alteración de la proteína (desnaturalización). a menos que se trabaje a
temperaturas muy bajas. .
DIALISIS - ULTRAFILTRACION
Son soluciones complejas que contienen
solutos de bajo peso molecular junto con
macromoléculas. Mediante un proceso
llamado diálisis, es posible separar las
moléculas pequeñas. Se utilizan
membranas porosas, como celofán y otros
materiales sintéticos; que actúan a la
manera de un tamiz: permiten el paso de
agua y moléculas de bajo peso y retienen
macromoléculas. À este tipo de membranas
se las llama SEMIPERMEABLES. Este
método, además de separar las moléculas
pequeñas permite concentrar las
macromoléculas por sustracción del
solvente, lo cual es útil cuando se desea
estudiar proteínas en una solución en la
cual se encuentran muy diluidas.
FORMA MOLECULAR DE LAS PROTEINAS
• Cada proteína tiene, al estado natural, una forma molecular característica. De acuerdo con esto se
consideran dos grandes categorías: globulares y fibrosas.
PROTEINAS GLOBULARES PROTEINAS FIBRILARES O
FIBROSAS
Son aquellas en las cuales la molécula se
pliega sobre sí misma para formar un En ellas las cadenas polipeptídicas se
conjunto compacto semejante a un ordenan paralelamente, formando fibras o
esferoide u ovoide, con sus tres ejes de láminas extendidas, en las cuales el eje
similar longitud. En general, son proteínas longitudinal predomina notoriamente sobre
de gran actividad funcional; enzimas, los transversales. En general, son poco
anticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc., solubles o insolubles en agua y participan
pertenecen a este grupo y son solubles en en la constitución de estructuras de sostén,
medios acuosos. como fibras del tejido conjuntivo y otras
formaciones tisulares de gran resistencia
física.
ESTRUCTURA MOLECULAR
La estructura de
proteínas es muy
1-. ESTRUCTURA PRIMARIA
compleja, razón por 2-. ESTRUCTURA SECUNDARIA
la cual resulta 3-. ESTRUCTURA TERCIARIA
conveniente 4-. ESTRUCTURA CUATERNARIA
describirla en
distintos niveles de
organización:
1-. ESTRUCTURA PRIMARIA
Cuando se somete una proteína a hidrólisis completa, quedan en libertad
los aminoácidos constituyentes, los cuales pueden ser entonces
identificados y su cantidad determinada. EJEM - la insulina bovina,
pequeña proteína de masa próxima a 6.000 Da, está constituida por: (sig.
diapositiva.) Cada proteína se caracteriza por poseer una composición
definida de aminoácidos y especialmente por la secuencia según la cual
las unidades se ordenan.
INSULINA BOVINA
3 U DE ALANINA 1 DE ARGININA 3 DE ASPARRAGINA 6 DE CISTEINA
4 DE ACIDO
3 DE FENILANALINA 4 DE GLICINA GLUTAMICO
3 DE GLUTAMINA
2 DE HISTIDINA 1 DE ISOLEUCINA 6 DE LEUCINA 1 DE LISINA
1 DE PROLINA 3 DE SERINA 4 DE TIROSINA 1 DE TREONINA
5 DE VALINA
ESTRUCURA PRIMARIA
Este es un paso fundamental en el estudio de moléculas
proteínica. La primera proteína cuya secuencia se conoció
con exactitud fue la insulina bovina, cuya composición
global ya se ha indicado. En medio alcalino, este compuesto
reacciona con el grupo o-amina terminal de las cadenas
peptídicas. Después de hidrólisis ácida del péptido, se
identifica por cromatografía el resto aminoacídico N-
terminal, pues es el único que se encuentra como dinitrofenil
derivado.
La proteína es esencial para la vida; proporciona los
aminoácidos esenciales necesarios para el crecimiento y
mantenimiento de nuestras células y tejidos. Nuestro
requerimiento de proteínas depende de nuestra etapa de la vida
y la mayoría de los europeos consumen lo suficiente para
satisfacer sus requerimientos. Como la mayoría de las personas
consume una dieta variada, la calidad y la digestibilidad de las
proteínas que ingieren no deberían ser una preocupación,
siempre y cuando la cantidad total de proteínas satisfaga sus
necesidades diarias
CONCLUSIONDE LAS PROTEINAS
MUCHISIMAS
GRACIAS
