Las proteínas son polímeros resultantes de la unión mediante enlace covalente (PEPTIDICO) de
monómeros denominados aminoácidos.
Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas. Específicamente, una proteína está
compuesta de una o más cadenas lineales de aminoácidos, cada una de la cuales se denomina polipéptido.
Las proteínas contienen 20 tipos de aminoácidos.
Enlace peptídico
Los aminoácidos se unen entre si a través de un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y
el grupo amino del otro, con pérdida de una molécula de agua, a esta unión se le llama enlace peptídico.
Que son las proteínas: Son polímeros resultantes de la unión mediante enlace covalente (enlace
peptídico) de monómeros denominados aminoácidos.
Las proteínas son biomoléculas orgánicas de gran tamaño y complejidad, constituyen a los elementos
estructurales más importantes de los tejidos animales y están presentes en gran cantidad de vegetales.
- Las proteínas están implicadas en multipes funciones: F. energética F. regulador pH- F. de transporte
de gases – F. de transporte a través de la membrana.
Que pasa con la estructura de las proteínas que les permite estar implicadas en tantas
funciones (proteínas por función) Estos polímeros que están conformados por unión de enlace
covalente, exhiben una muy alta diversidad estructural que se sustenta en 2 factores esenciales:
El numero de aminoácidos distintos que las constituyen (Tipo) las proteínas pueden estar
conformadas por distintos aminoácidos. 8 hasta 5.000
-El Numero de monómeros ( aminoácidos) que forman una proteina. (Numero) los monómeros
pueden ser hasta 20 distintos
¿ cuántos aminoácidos distintos pueden organizar o formar parte de la proteína?
R: 20 , no es necesario que las 20 deben estar conformando una proteina
Preguntar que gupos químicos participan en el enlace que une aminoácidos?
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido
y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una
molécula de agua.
Especificidad: Es la única propiedad intrinsica de las proteínas.
Se refiere a que asociado al plegamiento, la superficie adquiere un código electroestático y ese código
electroestático tiene una consecuencia, determina la molécula o las moléculas similares con las que
interacciona una proteina.
Las proteínas son las moléculas que tienen la más amplia diversidad estructural y por lo que siempre están
implicadas en básicamente todas las funciones biológicas.
De la secuencia de aminoácidos y del plegamiento depende del código electroestático de superficie---
todos los aminoácidos de comportamiento hidrofóbicos quedan escondidos en la proteína para evitar su
interacción con el agua y por eso en la superficie quedan solo los aminoácidos hidrofílicos que tienen cargas
netas o pseudocargas. -- Esas cargas solo pueden interaccionar con otras moléculas que tengan lo opuesto.
Estos polímeros están conformados por la unión mediante enlace covalente de monómero denominados
aminoácidos, exhibe una muy alta diversidad estructural que se sustenta en dos factores esenciales
El número de aminoácidos distintos
La composición de los átomos que constituyen a las proteínas es él:
Carbono, hidrogeno, oxígeno y nitró[Link] azufre
Plegamiento de las proteínas
En la configuración primaria no hay plegamiento
Estructura primaria: La secuencia de aminoácidos que conforma a una proteína , esto está determinado
genéticamente. Que aspectos interesantespodría tener esto. 1 las proteínas no pertenecen como cadenas de
aminoácidos en la célula y genéticamente lo único que yo heredo es la secuencia de aminoácidos, en ese
mismo sentido en el ADN se podrían producir mutaciones que hagan que finalmente en su proteína se
cambie un aminoácido por otro? La respuesta es sí, en biología celular aclare que las, mutaciones son
fuente de variabilidad y que no necesariamente la mutación implica algo negativo, va a depender del rasgo
sobre el cual opere la mutación. Ejemplo: La textura del cabello o pelo (no es relevante para la sobrevivencia)
por lo tanto cuando no es relevante se aceptan algunas mutaciones, la diferencia es que hay algún aminoácido
que la secuencia de la queratina de la conformación de su cabello cambio.
La estructura primaria es uno de los factores que determina el plegamiento, pero no es el único
La proteína PRION es una versión con un plegamiento anómalo (pero la secuencia de aminoácidos con la
funcional es exactamente la misma)
Estructura secundaria
Se produce por puentes de hidrógenos que se establecen en los grupos químicos, reacciona el oxígeno de
grupo carboxilo de un aminoácido con el hidrogeno del grupo amino de otro aminoácido. ¿La pregunta es
por qué? Les dije que el oxígeno o el nitrógeno unido con el hidrogeno forman pseudocargas y eso va a hacer
que formen puentes de hidrogeno.
El primer nivel de plegamiento es la estructura o plegamiento secundario
Se conocen 2 subtipos la alfa hélice y la beta lamina
Beta lamina: Son cadenas de aminoácidos que establecen puentes de hidrogeno con cadenas laterales. Se
encuentran en la proteína de soja.
Funciones de la proteína con estructura o plegamiento secundario: Función estructural, nada más,
ejemplo: Colágeno(tendones) y Queratina (Pelo). hay un cambio en la secuencia de aminoacidos que
hacen que le hélice sea mas separado el giro o mas junta y ese giro determina la diferencia de la
conformación.
No hay mas funciones a nivel 2dario ni código electroestático a nivel 2dario . porque es una proteína
mecánica (por eso tiene una forma de resorte, se puede estirar, someter a fuerzas mecánicas y vuelve a
retornar)
Estrias Elastina (proteina de configuración 2daria alfahelice)proteína se corta si se estira o hacen
mucha fuerza.
Estructura terciaria: Es un plegamiento de la configuración 2daria (Presentan regiones alfa hélice y porción
lamina beta intercaladas)
Zinc, cobre ,etc: Para doblar las proteinas, adquieran su configuración funcional .
Preguntas
¿Podría yo tener 2 proteínas de 100 aminoácidos distintas?
R: si porque incluso podrían tener ambas 100 aminoácidos, ambas los mismos tipos de aminoácidos, pero la
posición que ocupan los aminoácidos en la cadena de aminoácidos unidas mediante enlace covalente podrían
ser distintas por lo tanto las proteínas necesariamente van a ser distintas.
¿Que es un enlace peptídico? R: El enlace covalente que une aminoácido
¿Las proteínas son estructuras fuertes y estables o componentes laviles e inestables? R: Son laviles e
inestables ya que pueden cambiar de forma, se pueden alterar por el pH, por la temperatura, agentes químicos,
etc.
¿Qué es el plegamiento funcional? R: Aquella que le permite a la célula tener un códigoelectroestático que
le permite tener una configuración funcional.
¿Qué es el plegamiento no funcional? R: Si una proteína no se pliega correctamente, la misma no será
funcional y, por lo tanto, no será capaz de cumplir con su función biológica.
El proceso de plegamiento de las proteínas no siempre es perfecto. Las proteínas pueden desplegarse y volver
a plegarse incorrectamente, lo que puede dar lugar a enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y
el Parkinson, así como a enfermedades genéticas como la fibrosis quística.
¿Qué es el plegamiento funcional?
- Aquella que le permite a la célula tener un código electroestático que le permita cumplir una función
particular en una célula.
Chaperoninas: Tienen por función ayudar al plegamiento de otras.
Si hay una secuencia rica en radicales Hidrofobicos, por pretender no interaccionar con el agua, tuercen a la
cadena de aminoacidos por lo tanto El agua es un factor modelador del plegamiento de las proteínas.
¿Existe desnaturalización de las proteínas?
R: No, hay una alteración del plegamiento, solo cambian su conformación, se hacen menos funcionales.
la proteína no funciona tan bien. Por eso hay mecanismos de compensación para regular el pH
Desnaturalización: Es permanente si es muy brusca, muy elevado a su concentración normal ahí si es
irreversible.
Fiebre que pasa con las proteínas?
Se despliegan las proteínas, se pueden romper ciertos enlaces pero después se pueden volver a unir, por lo
tanto no es una Desnaturalización porque esta hace que se despliegue para siempre.
Estructura cuaternaria: Es la asociación de 2 o más proteínas con configuración terciaria que se asocian
para cumplir una función.
Bomba sodio potasio, ATPasa, tiene configuración cuaternaria
Configuración con 3 subunidades
¿Cual es la relevancia de haber desarrollado el contenido de proteínas para el contenido de rutas
metabólicas, submetabolismo celular?
R: La participación de enzimas que son proteínas,
Cada reacción química esta mediada por solo una enzima porque el código electroestático le permite unirse a
un sustrato particular.
Cual es la importancia de la insulina y el glucagón?
R: la regulación de la glicemia para un can con diabetes mellitus tipo dos, esta fallando la secreción de
hormonas de tipo proteico.
Mutaciones en la hormona del crecimiento es lo que otorga la gran diversidad de tamaños en perros y
gatos.
¿La desnaturalización afectara el enlace peptídico o solo afecta al plegamiento?
R: La desnaturalización no se afectará el enlace peptídico, solo él se afecta el plegamiento
Si el proceso es reversible le llama activación o inactivación
Proceso irreversible Se llama desnaturalización
Siempre hay una relación entre estructura y una función biológica ¿Quién depende de quién?La
función biológica depende de la estructura
¿Que es un enlace peptídico? R: El enlace covalente que une aminoácido
¿ Puedo tener 2 proteinas con la misma secuencia de aminoácidos pero con plegamiento distinto? R: si
¿Las proteínas son estructuras fuertes y estables o componentes laviles e inestables? R: Son laviles e
inestables ya que pueden cambiar de forma, se pueden alterar por el pH, por la temperatura, agentes
químicos , etc.
El plegamiento de una proteína puede alterarse por diversos factores.
- pH (Concentración de protones que merodea alrededor de una proteína)
El pH puede interferir los protones con carga positiva, pueden interferir con los radicales
hidrofílicos de una proteína y pueden alterar el plegamiento, si el cambio es muy brusco la proteína
puede alterar su plegamiento de una manera irreversible
- Elevación de temperatura solo para arriba
- Alteración de compuestos químicos
- Pueden alterar el plegamiento de una proteína, la especificidad y la función.
Esta alteración se denomina DESNATURALIZACION : Se refiere a la alteración irreversible del
plegamiento funcional.
¿Qué es el plegamiento funcional? R: Aquella que le permite a la célula tener un código
electroestático que le permite tener una configuración funcional.
Las proteínas participan en todas las funciones biológicas, conocida con la excepción de servir como
molde molecular para dirigir la síntesis de otras moléculas, porque está restringido a la ADN o al ARN.
¿Por qué las proteínas son relevantes en contexto del metabolismo celular?
R: Porque la mayoría de las proteínas que aceleran las reacciones o que producen las reacciones químicas del
metabolismo sea que sea catabólica o anabólica son proteínas denominados ENZIMAS
Función celular de una PROTEINA
-Función energética - Función regulador de pH
-Función de transporte de gases -Función transporte de membrana
Las enzimas son especificas para interaccionar con un solo sustrato o con sustratos con estructuras muy
similares.
Las proteínas son macromoléculas formadas por largas cadenas de aminoácidos que
desempeñan múltiples funciones en el organismo. Proporcionan nitrógeno y aminoácidos
que el cuerpo utilizará para la síntesis y el mantenimiento de las proteínas codificadas
en el genoma. De las proteínas también se obtienen sustancias nitrogenadas
metabólicamente activas como hormonas, ácidos nucleicos, neurotransmisores, creatina
o glutatión; además el esqueleto carbonado de los aminoácidos se utiliza en diferentes
vías metabólicas o como sustrato energético
Las proteínas están formadas a partir de 20 aminoácidos, denominados proteinógenos,
permitiendo que existan posibilidades prácticamente infinitas de polímeros. Las
proteínas pueden desempeñar diversas funciones: catalítica (enzimas), reguladora
(hormonas o neurotransmisores), transporte (albumina o las apoproteínas), estructural
(colágeno), defensiva (inmunoglobulinas), de reserva (ferritina), y, finalmente, energética
(2).
