FICHA DE IDENTIFICACIÓN DE TRABAJO DE INVESTIGACIÓN
Título INMUNOGLOBULINA
Nombres y Apellidos Código de estudiantes
Aguilar Arebalo Melissa Jadith 93597
Cervantes Nazaro Limdberth Jefferson 92883
Autor/es Flores Delgado Francesc Faustino 93364
Puma Chamo Luis Gustavo 93283
Rodríguez Pérez Robert Fabrizio 94188
Fecha 05/05/2024
Carrera Bioquímica y Farmacia
Asignatura Inmunología
Grupo B
Docente Dra. Olga Olmos
Periodo Académico V- semestre
Subsede Cochabamba
Copyright © (2024) por (Aguilar Arebalo Melissa Jadith, Cervantes Nazaro Limdberth Jefferson, Flores Delgado Francesc
Faustino, Puma Chamo Luis Gustavo y Rodríguez Pérez Robert Fabrizio). Todos los derechos reservados.
Título: Inmunoglobulinas
Autor/es: Aguilar A. Melissa Jadith, Cervantes N. Limdberth Jefferson, Flores D.
Francesc Faustino, Puma C. Luis Gustavo y Rodríguez P. Robert Fabrizio
Desarrollo del marco teórico
Inmunoglobulinas:
Las inmunoglobulinas son de gran importancia en la defensa del organismo ya que tienen la
capacidad de identificar y neutralizar sustancias extrañas. De ahí que históricamente las
inmunoglobulinas (Igs) se conociesen con el nombre de anticuerpos (ACs), por su función de
anteponerse a lo extraño.
Una inmunoglobulina o anticuerpo son glicoproteínas que se producen por las células
plasmáticas los linfocitos B o sus células derivadas, las células plasmáticas, es una proteína en
forma de Y que ayuda a detectar y neutralizar elementos extraños, como bacterias o virus. Estos
elementos extraños se denominan antígenos. Las inmunoglobulinas se unen específicamente a
estos antígenos, lo que desencadena una serie de respuestas inmunitarias para neutralizar o
eliminar la amenaza.
Los anticuerpos se forman cuando el organismo encuentra un antígeno, y se producen
específicamente para luchar contra un tipo de antígeno. Se pueden medir los anticuerpos en la
sangre después de una vacunación para ver si el paciente ha respondido a la vacuna. Las
inmunoglobulinas también promueven la fagocitosis, ayudan a neutralizar los virus y activan el
sistema del complemento.
Las inmunoglobulinas se extraen de donaciones de plasma. Para minimizar el riesgo de
transmisión de infecciones a través de la sangre, a todos los donantes se les hacen pruebas de
ciertos virus críticos en la sangre, como los virus de las hepatitis B y C o el VIH. Durante el
proceso de fraccionamiento del plasma, una serie de pasos independientes de inactivación vírica
extraen o eliminan eficazmente los virus tanto con envoltura (p. ej., los de las hepatitis B y C y el
VIH) como sin envoltura (p. ej., los virus de la hepatitis A y el parvovirus B19). Ve
Existen cinco isotipos de inmunoglobulinas: IgM, IgA, IgG, IgD e IgE, cada una de ellas con
ciertas características diferenciales, pero todas ellas con capacidad de unirse a antígenos de
manera específica.
Estructura de las Inmunoglobulinas:
Las inmunoglobulinas están formadas por cuatro cadenas polipeptídicas. Dos son de mayor
tamaño y se denominan cadenas pesadas, y dos, de menor tamaño y se denominan cadenas
ligeras. Las cadenas ligeras y pesadas se agrupan de tal manera que existe una proximidad
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espacial entre los cuatro extremos amínicos, por una parte, y los extremos carboxílicos por otra.
Las inmunoglobulinas pueden ser fraccionadas mediante la utilización de enzimas (papaína,
pepsina, etc.), obteniéndose diferentes tipos de fragmentos. Esto permitió no sólo conocer la
estructura de estas moléculas sino también deducir la función de cada una de sus partes (Figura:
Estructura unidad básica).
Al tratar con papaína la inmunoglobulina, se produce la ruptura específica de las cadenas
pesadas y se obtienen tres fragmentos: uno denominado Fc, que define la actividad biológica, la
clase y subclase de cadenas pesadas y otros dos fragmentos denominados cada uno de ellos Fab,
que es por donde la molécula se une a los antígenos.
Cadenas ligeras
tipos de cadenas ligeras diferentes: tipo kappa (κ) y lambda(λ) que poseen unos 200
aminoácidos cada una y se unen a las pesadas por un puente disulfuro intracatenario (entre
cadenas). En cada molécula de inmunoglobulina las dos cadenas ligeras que la forman son del
mismo tipo, o bien κ o bien λ
Cadenas pesadas
Están formadas por unos 400 aminoácidos y están unidas entre sí por puentes disulfuro
intracatenarios, que pueden ser distintos en número dependiendo del tipo de inmunoglobulina.
Esta zona, donde se encuentran los puentes intracatenarios, es muy flexible y constituye lo que se
denomina zona bisagra, que es por donde se deforman estas moléculas cuando se unen al
antígeno.
Las cadenas ligeras poseen dos partes: una corresponde al extremo carboxílico que es
constante (CL) y otra que está ubicada al extremo amínico, que es muy variable (VL). También
las cadenas pesadas poseen una parte variable (VH) y otra constante (CH). Por las partes
variables, tanto de las cadenas ligeras como de las pesadas, es por donde se produce la unión al
antígeno.
La parte constante de estas cadenas es diferente según la clase de inmunoglobulina que
consideremos. Así, estas cadenas pueden ser de tipo: γ, α, μ, δ y ε, que definen a su vez las cinco
clases de inmunoglobulinas: IgG, IgA, IgM, IgD e IgE respectivamente. (Figura: Cadenas Igs).
Las cadenas pesadas son las responsables de las propiedades biológicas, tales como la capa-
cidad de unirse entre sí, fijar complemento, fijar la pieza de secreción y unirse a macrófagos,
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neutrófilos y células NK. Incluso entre moléculas de una misma clase existen diferencias en
función de la subclase a la que pertenezcan.
La estructura básica de una inmunoglobulina consta de cuatro cadenas polipeptídicas
dispuestas en forma de Y. Dos de estas cadenas son pesadas e idénticas entre sí, mientras que las
otras dos son ligeras y también idénticas. Cada cadena polipeptídica está compuesta por
dominios estructurales conocidos como dominios de inmunoglobulina, que se pliegan en una
estructura estable en forma de hoja plegada. Las inmunoglobulinas tienen regiones funcionales
clave, como la región variable (V), responsable de la especificidad de unión al antígeno, y la
región constante (C), que determina la clase de la inmunoglobulina. La región de unión al
antígeno (Fab) se encuentra en las extremidades del brazo Y contiene la región variable de las
cadenas pesadas y ligeras, donde se produce la interacción específica con el antígeno.
Control genético de la producción de inmunoglobulinas
La producción de inmunoglobulinas está controlada por un complejo sistema de mecanismos
genéticos y moleculares. Estos mecanismos garantizan que el sistema inmunológico produzca la
cantidad y la variedad correctas de anticuerpos para responder a una amplia gama de patógenos.
Los genes de las inmunoglobulinas se encuentran en regiones variables y constantes. Las
regiones variables codifican la parte de la molécula de inmunoglobulina que se une al antígeno,
mientras que las regiones constantes codifican la parte de la molécula que media las funciones
efectoras, como la activación del complemento o la fagocitosis.
La diversidad de anticuerpos se genera por un proceso llamado recombinación genética.
Durante la recombinación genética, se reordenan segmentos de ADN de los genes de las
inmunoglobulinas, lo que da lugar a una gran variedad de regiones variables. Además, el proceso
de hipermutación somática introduce mutaciones aleatorias en las regiones variables de los
genes de las inmunoglobulinas. Esta diversidad de anticuerpos permite al sistema inmunológico
reconocer y unirse a una amplia gama de antígenos.
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La regulación de la producción de inmunoglobulinas está controlada por una serie de factores
de transcripción y citoquinas. Estos factores actúan sobre las células B y las células
plasmáticas para regular la expresión de los genes de las inmunoglobulinas.
Los siguientes son algunos de los mecanismos genéticos clave que controlan la producción de
inmunoglobulinas:
• Rearreglo de los genes de las inmunoglobulinas: Este es el proceso por el cual los
segmentos de ADN de los genes de las inmunoglobulinas se reordenan para generar una
gran variedad de anticuerpos.
• Hipermutación somática: Este es el proceso por el cual se introducen mutaciones
aleatorias en las regiones variables de los genes de las inmunoglobulinas.
• Selección clonal: Este es el proceso por el cual las células B que producen anticuerpos de
alta afinidad con el antígeno se expanden clonal mente, mientras que las células B que
producen anticuerpos de baja afinidad se eliminan.
• Maduración de la afinidad: Este es el proceso por el cual la afinidad de los anticuerpos
producidos por una célula B aumenta con el tiempo.
• Conmutación de isotipo: Este es el proceso por el cual una célula B cambia la clase de
anticuerpo que produce.
función de las inmunoglobulinas
Las inmunoglobulinas, también conocidas como anticuerpos, desempeñan varias funciones
clave en el sistema inmunitario para proteger al organismo contra agentes patógenos y mantener
la homeostasis. Algunas de sus funciones principales incluyen:
• Neutralización de patógenos: Las inmunoglobulinas pueden unirse específicamente a
antígenos, como toxinas o virus, impidiendo que interactúen con las células huésped y
neutralizando así su capacidad para causar daño.
• Opsonización: Las inmunoglobulinas pueden marcar patógenos para la fagocitosis al
unirse a ellos y facilitar su reconocimiento por parte de células fagocíticas, como los
macrófagos y los neutrófilos.
• Activación del complemento: Al unirse a ciertos antígenos, las inmunoglobulinas
pueden activar el sistema del complemento, una serie de proteínas plasmáticas que
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pueden formar complejos de ataque a membrana o actuar como quimiotácticos para
células inmunitarias.
• Inmunomodulación: Las inmunoglobulinas pueden regular la respuesta inmunitaria
mediante la activación o inhibición de diferentes tipos de células inmunitarias, como
los linfocitos, y la producción de citoquinas.
• Transporte de antígenos: En ciertos tejidos, como el intestino, las inmunoglobulinas
pueden transportar antígenos a través de las membranas mucosas hacia las células
inmunitarias subyacentes, facilitando así la presentación antigénica y la activación de
la respuesta inmunitaria.
• Protección del feto: Durante el embarazo, las inmunoglobulinas maternas,
especialmente de la clase IgG, pueden cruzar la barrera placentaria y proporcionar
inmunidad pasiva al feto durante las primeras etapas de la vida.
Catabolismo y control de la producción de las inmunoglobulinas
El catabolismo de las inmunoglobulinas, también conocidas como anticuerpos, es un proceso
mediante el cual estas proteínas son degradadas y recicladas por el organismo.
1. Captación por células especializadas. - Las inmunoglobulinas circulan por el torrente
sanguíneo y los fluidos corporales, donde pueden encontrarse con antígenos, como
bacterias, virus u otras sustancias extrañas. Cuando las inmunoglobulinas se unen a un
antígeno, forman complejos inmunitarios que son reconocidos por receptores específicos
en la superficie de ciertas células inmunitarias, como los macrófagos y los linfocitos B.
2. Degradación lisosomal. - Una vez que las inmunoglobulinas son reconocidas y unidas
por receptores en la superficie de las células inmunitarias, son internalizadas mediante un
proceso llamado endocitosis. Luego, las endosomas que contienen las inmunoglobulinas
se fusionan con los lisosomas, que contienen enzimas digestivas, como proteasas y
nucleasas. Estas enzimas descomponen las inmunoglobulinas en fragmentos más
pequeños, principalmente péptidos.
3. Reciclaje de aminoácidos. - Los péptidos resultantes de la degradación de las
inmunoglobulinas son descompuestos aún más por las enzimas lisosomales en
aminoácidos individuales. Estos aminoácidos son liberados al citoplasma de la célula,
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donde pueden ser utilizados para sintetizar nuevas proteínas o para obtener energía a
través de procesos metabólicos como la glucólisis o la respiración celular.
4. Presentación de péptidos. - Algunos de los péptidos resultantes de la degradación de las
inmunoglobulinas pueden ser cargados en moléculas de complejo mayor de
histocompatibilidad (MHC) de clase II en los endosomas y lisosomas. Estos complejos
MHC-II con péptidos son transportados a la superficie celular, donde pueden ser
reconocidos por linfocitos T cooperadores (también conocidos como células T CD4+).
Esto desencadena respuestas inmunitarias específicas, como la activación de otras células
del sistema inmunitario, la producción de citocinas y la coordinación de la respuesta
inmunitaria adaptativa.
El control de producción de las inmunoglobulinas, también conocido como regulación de la
síntesis de anticuerpos, es un proceso complejo que implica la coordinación de diversas señales y
mecanismos dentro del sistema inmunitario.
1. Estimulo antigénico. - La producción de inmunoglobulinas se desencadena
principalmente por la presencia de antígenos, como bacterias, virus, toxinas u otras
sustancias extrañas, que son reconocidas por el sistema inmunitario como invasores
potenciales. La interacción entre los antígenos y las células del sistema inmunitario, como
los linfocitos B y los linfocitos T, desencadena respuestas específicas que incluyen la
producción de inmunoglobulinas.
2. Activación de linfocitos B. - Los linfocitos B son células del sistema inmunitario que
tienen la capacidad de producir y secretar inmunoglobulinas. Cuando un linfocito B
reconoce un antígeno específico que se une a su receptor de antígeno de superficie, se
activa y comienza a proliferar y diferenciarse en células plasmáticas, que son las células
responsables de la producción a gran escala de inmunoglobulinas.
3. Estimulación por citoquinas. – La producción de inmunoglobulinas también puede ser
regulada por citoquinas, que son proteínas de señalización secretadas por diversas células
del sistema inmunitario. Por ejemplo, las citoquinas producidas por los linfocitos T
cooperadores, como la interleucina-4 (IL-4) y la interleucina-5 (IL-5), pueden estimular
la diferenciación de linfocitos B en células plasmáticas y promover la síntesis de
inmunoglobulinas específicas.
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4. Clas-switching. - Los linfocitos B pueden modificar el tipo de inmunoglobulina que
producen mediante un proceso llamado clas-switching (cambio de clase). Esto implica
cambios en la región constante de la cadena pesada de la molécula de inmunoglobulina,
lo que resulta en la producción de diferentes clases de anticuerpos, como IgM, IgG, IgA o
IgE. La clase de inmunoglobulina producida puede influir en la función y la eficacia de la
respuesta inmunitaria.
5. Regulación negativa. - Además de los mecanismos de activación, la producción de
inmunoglobulinas también está sujeta a mecanismos de regulación negativa para evitar
respuestas inmunitarias excesivas o inapropiadas. Esto incluye la acción de células
reguladoras, como los linfocitos T reguladores (Tregs), y la inhibición por citoquinas
antiinflamatorias, que ayudan a mantener el equilibrio y la homeostasis del sistema
inmunitario.
Superfamilia de las inmunoglobulinas (IgSF)
La superfamilia de las inmunoglobulinas (IgSF) es un grupo diverso de proteínas que comparten
un pliegue común en forma de dominio de inmunoglobulina (Ig). Este pliegue está formado
por aproximadamente 100-110 aminoácidos y se caracteriza por una estructura en forma de
sándwich beta con un sitio de unión a ligando en la superficie.
Las proteínas de la IgSF se encuentran en todos los vertebrados y desempeñan una amplia gama
de funciones biológicas, incluyendo:
• Reconocimiento y unión a antígenos: Las inmunoglobulinas (anticuerpos) son el
ejemplo más conocido de proteínas de la IgSF que se unen a antígenos específicos.
• Adhesión celular: Las proteínas de la IgSF también pueden mediar la adhesión entre
células, lo que es importante para procesos como el desarrollo embrionario, la
cicatrización de heridas y la función inmunológica.
• Señalización celular: Algunas proteínas de la IgSF actúan como receptores de
señalización celular y transmiten señales a las células en respuesta a la unión de ligandos.
• Inhibición de proteasas: Otras proteínas de la IgSF actúan como inhibidores de
proteasas y regulan la actividad de las enzimas proteolíticas.
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Las proteínas de la IgSF se clasifican en varios grupos en función de su estructura y función.
Algunos de los grupos más importantes incluyen:
• Inmunoglobulinas (anticuerpos): Las inmunoglobulinas son las proteínas de la IgSF
más estudiadas y son esenciales para la respuesta inmunológica humoral.
• Receptores de células T (TCR): Los TCR se encuentran en la superficie de las células T
y reconocen antígenos presentados por las células presentadoras de antígenos (APC).
• Moléculas de adhesión celular (CAM): Las CAM median la adhesión entre células y
son importantes para una amplia gama de procesos biológicos.
• Receptores de citocinas: Los receptores de citocinas se unen a citocinas, que son
moléculas de señalización que regulan la función inmunológica.
• Factores de crecimiento: Algunos factores de crecimiento son proteínas de la IgSF y
desempeñan un papel en el desarrollo y la proliferación celular.
Enfermedades relacionadas con la superfamilia de las inmunoglobulinas (IgSF)
Las proteínas de la superfamilia de las inmunoglobulinas (IgSF) desempeñan un papel crucial en
el sistema inmunológico. Las mutaciones en los genes que codifican estas proteínas pueden
provocar una serie de enfermedades, que se pueden clasificar en dos categorías principales:
1. Inmunodeficiencias:
Las inmunodeficiencias son un grupo de trastornos causados por defectos en el sistema
inmunológico. Estos defectos pueden hacer que el cuerpo sea más susceptible a las infecciones.
Algunas de las inmunodeficiencias relacionadas con la IgSF incluyen:
• Inmunodeficiencia variable común (IDVC): La IDVC es la inmunodeficiencia más
común. Se caracteriza por una baja producción de anticuerpos, lo que hace que las
personas sean más susceptibles a las infecciones bacterianas y virales.
• Inmunodeficiencia selectiva de IgA: La inmunodeficiencia selectiva de IgA es la
segunda inmunodeficiencia más común. Se caracteriza por una ausencia o niveles muy
bajos de IgA en la sangre y las secreciones mucosas. Esto puede provocar infecciones
recurrentes en el tracto respiratorio y el tracto digestivo.
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• Síndrome de hiper-IgM: El síndrome de hiper-IgM es una inmunodeficiencia rara
caracterizada por niveles elevados de IgM en la sangre y niveles bajos o ausentes de IgG,
IgA e IgE. Esto puede provocar infecciones recurrentes bacterianas y virales.
2. Enfermedades autoinmunes:
Las enfermedades autoinmunes son trastornos causados por un ataque del sistema inmunológico
a los propios tejidos del cuerpo. Las proteínas de la IgSF pueden desempeñar un papel en el
desarrollo de enfermedades autoinmunes al reconocer y unirse a autoantígenos (sustancias del
propio cuerpo que el sistema inmunológico identifica erróneamente como extrañas). Algunas de
las enfermedades autoinmunes relacionadas con la IgSF incluyen:
• Artritis reumatoide: La artritis reumatoide es una enfermedad autoinmune crónica que
causa inflamación y dolor en las articulaciones.
• Lupus eritematoso sistémico (LES): El LES es una enfermedad autoinmune sistémica
que puede afectar a varias partes del cuerpo, incluyendo las articulaciones, la piel, los
riñones y el cerebro.
• Enfermedad celíaca: La enfermedad celíaca es una enfermedad autoinmune que se
desencadena por la ingesta de gluten, una proteína que se encuentra en el trigo, la cebada
y el centeno.
Otras enfermedades:
Además de las inmunodeficiencias y las enfermedades autoinmunes, las proteínas de la IgSF
también pueden estar involucradas en el desarrollo de otros tipos de enfermedades, como el
cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.
Bibliografía
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Tiefenauer, L. (1998): Antigen binding forces of individually addressed single chain
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• Fields, B.A. Goldbaum, F.A. Yserm, X. Poljak, R.J. and Maruzza, R.A. (1995):
Molecular basis of antigen mimicry by an anti-idiotipe. Nature. 374:739-742.
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