Bioquímica I
ENZIMAS
CATALIZADORES BIOLÓGICOS
Enzimas
Proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas
orgánicas o inorgánicas que actúan catalizando los
procesos químicos de los
seres vivos.
•No se consumen durante la rx qca
•Selectivas y Eficientes
•Naturaleza proteica
•Importancia estructura terciaria y cuaternaria
Clasificación Internacional de Enzimas
1- OXIDORREDUCTASA 2-TRANSFERASA
3- HIDROLASA
4- LIASA
5-ISOMERASA 6- LIGASA
Holoenzima y Apoenzima
Ejemplos de cofactores
Cofacor Enzima
Cu+2, Fe+2 Citocromo oxidasa
K+ Piruvato quinasa
Mg+2 Hexoquinasa, Piruvato quinasa
Coenzimas y precursores
Cambios energéticos en procesos catalizados por E
Diagrama de curso Reacción exergónica
Mecanismo de Acción de las Enzimas
Principios energéticos
k1 k2
E+S ES E+P
k-1
Unión del sustrato Etapa catalítica
• Transformación S estado transición(inestable) P
• El sustrato (S) interacciona con el centro activo de la enzima:
complejo E-S
• Complejo E-S estabiliza estado transición.
Principios Energéticos
La velocidad de una reacción está relacionada con la energía
de activación.
Mecanismo de Acción de las Enzimas
Principios energéticos
k1 k2
E+S ES E+P
k-1
Unión del sustrato Etapa catalítica
Centro activo
•Las E no alteran los equilibrios de reacción, sino
que favorecen que se alcancen de forma más
rápida.
•Menor energía de activación significa mayor
velocidad de reacción.
•Centro activo de las E es complementario al
estado de transición.
Cinética Enzimática
Cinética Química: velocidades de reacción química
•Afinidad E por S , Eficiencia S---P, Mecanismo químico
S V0 P Desaparición del S……. Vo= - [S]
t
Reacciones de Primer orden Reacciones de Segundo orden
A B V=k [A]
A+ B C V=k [A][B]
Reacciones de Orden Cero
V independiente [S]
Diagrama de velocidades iniciales de reacción frente a [S]
Saturación
de la
enzima
Constante de Michaelis-Menten (km)
Km= [S] que se requiere para alcanzar la ½ Vmax
•[S] a la cual la ½ de los centros activos están ocupados
•Medida afinidad de una E por el S.
•Baja km elevada afinidad de la enzima por el sustrato
Isoenzimas
km=0,1mM 2-TRANSFERASA
km=5mM
¿Cúal de las dos E actuará en
condiciones de ayuno?
Factores que alteran la actividad enzimática
Temperatura
Factores que alteran la actividad enzimática
pH
Pepsina ureasa tripsina
Inhibición enzimática Compuestos que inhiben la acción
Catalítica
Inhibidores Reversibles
I se une a la E en el mismo sitio del S
Inhibición enzimática
Disminución de la V0 de reacción
Inhibidores Reversibles
I se une a la E (no sitio activo) o al ES
Inhibidores Irreversibles
Cambios permanentes en la molécula de la E
Inhibidores Irreversibles
Inhibidor Suicida
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
Modulador Negativo
Disminuye la afinidad de la E por el S
compuesto distinto al S
Regulación Alostérica
Modulador Positivo
Aumenta la afinidad de la E por el S
Oligoméricas, varias subunidades
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
Efecto de un modulador positivo y uno negativo sobre
una enzima alostérica
REGULACIÓN COVALENTE
Modificación covalente de la glucógeno fosforilasa
Zimógeno: precursor inactivo de una E
Escisión de un fragmento del polipéptido se obtiene la E activa
