Ciclo Semestral Especializado
Biología N° 03
QUÍMICA DE LA MATERIA VIVIENTE - III
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Los aminoácidos son moléculas que poseen un grupo amino y un grupo
carboxilo. Existen 20 aminoácidos diferentes de que forman parte de las
proteínas. Todos ellos son α-aminoácidos y constan de un grupo amino, un
grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un
mismo carbono denominado carbono-α. El carbono-α recibe este nombre por
ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el grupo
diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se denomina cadena lateral.
Como estos compuestos poseen un grupo amino y uno ácido en estado sólido
se genera un ion bipolar llamado “zwitterión”
OH -
O
R R
O O
+
NH2 NH3
Como en los hidratos de carbono, el carbono α es un carbono quiral, por lo tanto presentan isomería óptica. En la
naturaleza existen los α-aminoácidos que pertenecen a la serie L, el único aminoácido que no es quiral es la glicina (ácido
2-aminoetanoico). Dado que los diferentes aminoácidos difieren unos de otros por su cadena lateral (R), podemos
clasificarlos según el tipo de cadena lateral que posean:
Alifáticos cuando R es una Aromáticos cuando R posee una Azufrados si R posee uno o varios
cadena hidrocarbonada estructura aromática grupos –SH o –S-
Hidroxilados si R posee uno o Básicos si R posee un grupo Ácidos si R posee un grupo –
varios grupos –OH amino –NH COOH (carboxilo)
Los aminoácidos se unen entre sí por uniones llamadas peptídicas (químicamente una función amida) formadas por
la pérdida de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido.
Bienvenidos al único Consorcio de academias especializadas de Trujillo y Chimbote
1
C o n s o r c i o d e Ac a d e m i as Es p e c i a l iz a d a s
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina
enlace peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y
secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
a) Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
• Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
• Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
• Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
• etc...
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
En general todos poseen en un extremo un grupo amino terminal y en el otro extremo un grupo carboxilo terminal. Cada
péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal
que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de
tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos
ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
Las proteínas son biopolímeros que resultan de la unión peptídica de aminoácidos, formando macromoléculas con una masa
molar mayor a 10000 g/mol. Estas se encuentran en todos los seres vivos. Los músculos están formados por proteínas, la
sangre posee proteína, ciertas hormonas como la insulina son proteínas, las enzimas (que son catalizadores biológicos) son
proteínas; la parte no mineral de los huesos son proteínas, etc.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura
secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la
estructura anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria indica la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena
polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de
la forma que ésta adopta.
Bienvenidos al único Consorcio de academias especializadas de Trujillo y Chimbote
2
C o n s o r c i o d e Ac a d e m i as Es p e c i a l iz a d a s
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria indica la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que
van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de
un aminoácido y el -NH- del aminoácido de otra unión peptídica
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. (alfa)-hélice 2. Conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice
helicoidalmente sobre sí misma la estructura sino una cadena en forma de zigzag, denominada
primaria. disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la
seda o fibroína.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la
estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre
sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina
cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta
conformación globular facilita la solubilidad en agua y así
realizar funciones de transporte, enzimáticas,
hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a
la existencia de enlaces entre los radicales R de los
aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
1) El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos
que tiene azufre.
2) Los puentes de hidrógeno
3) Los puentes eléctricos
4) Las interacciones hidrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico. Las uniones que mantienen unidas las cadenas son del tipo de fuerzas de Van
der Waals, entre los grupos R de aminoácidos de diferentes cadenas Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa, cuatro como en la
hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
Bienvenidos al único Consorcio de academias especializadas de Trujillo y Chimbote
3
C o n s o r c i o d e Ac a d e m i as Es p e c i a l iz a d a s
SOLUBILIDAD
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R)
libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua.
Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide
que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace
posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
Proteínas fibrosas y globulares
Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos, el de las proteínas fibrosas y las proteínas globulares. Las
proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la de proporcionar soporte mecánico a las
células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para
formar fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uñas; el
colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.
Desnaturalización proteica
La desnaturalización proteica consiste en la perdida de la configuración espacial característica, que es la que tienen en estado
nativo, es decir, la determinada por las condiciones celulares, adoptando una configuración al azar lo que conlleva a una
pérdida de la función biológica. En la desnaturalización se alteran los enlaces que estabilizan las estructuras secundarias,
terciarias y cuaternarias con lo que cambian los plegamientos propios de la molécula que adopta una conformación al azar.
Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización proteica se encuentran las variaciones de presión y temperatura
y determinadas radiaciones electromagnéticas (agentes físicos) y las variaciones de pH, así como los cambios en
concentración salina o determinadas sustancias química como la urea (agentes químicos) La desnaturalización puede ser
reversible si al desaparecer el factor desnaturalizante la proteína recupera su conformación nativa y por lo tanto su función
biológica. En caso contrario la desnaturalización es irreversible.
Bienvenidos al único Consorcio de academias especializadas de Trujillo y Chimbote
4
C o n s o r c i o d e Ac a d e m i as Es p e c i a l iz a d a s
ÁCIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos son biopolímeros responsables de la información genética de los organismos. Se conocen dos clases
de ácidos nucleicos:
• El ácido ribonucleico (ARN)
• El ácido desoxirribonucleico (ADN)
Las unidades constituyentes de estas macromoléculas son los
nucleótidos. Los ácidos nucleicos son poli nucleótidos, están
formados por centenares o miles de nucleótidos unidos. A su vez
se puede considerar que los nucleótidos proviene de la unión de:
• Una base nitrogenada que puede ser de dos tipos
a) base púrica: adenina (A) y guanina (G)
b) base pirimidínica: uracilo (U); timina (T) y citosina (C)
• Un azúcar que es la pentosa (ribosa o 2-desoxirribosas)
• Ácido fosfórico
Ácidos ribonucleicos (ARN) Ácidos desoxirribonucleico (ADN)
Bases nitrogenadas: adenina, guanina, citosina y uracilo Bases nitrogenadas: adenina, guanina, citosina y timina
Azúcar: D- ribosa Azúcar: D- 2-desoxi ribosa
Las moléculas de estos se unen entre sí mediante reacciones de condensación, con pérdida de una molécula de agua en
cada unión. Un nucleótido se puede representar con el siguiente esquema:
Fosfato Pentosa Base nitrogenada
NUCLEOSIDO
NUCLEOTIDO
Una molécula de pentosa se une a una molécula de una base nitrogenada mediante una unión glicosídica entre el carbono 1
de la pentosa y un átomo de nitrógeno de la base, formando un compuesto llamado nucleósido. Finalmente, la reacción de
esterificación entre el grupo hidroxilo del carbono 5 de la pentosa que forma parte del nucleósido, con el ácido fosfórico,
conduce a la formación del nucleótido.
Así cada nucleótido está formado por una unión glicosídica entre la pentosa y la base nitrogenada y por una unión éster entre
la pentosa y el ácido fosfórico. La macromolécula de los ácidos nucleicos está formada por la unión de muchos nucleótidos,
de manera que el resto del ácido fosfórico de cada uno está esterificado con el hidroxilo del carbono 3 del azúcar del nucleótido
siguiente. Dicho de otra manera el ácido fosfórico establece un puente fosfodiester entre las posiciones 5 de un azúcar y 3
del azúcar del nucleótido siguiente.
Los ácidos desoxirribonucleicos (ADN) son moléculas muy grandes y se encuentran principalmente en el núcleo de las
células, son las que guardan la información genética celular y regulan la síntesis de proteínas. Están constituidos por dos
Bienvenidos al único Consorcio de academias especializadas de Trujillo y Chimbote
5
C o n s o r c i o d e Ac a d e m i as Es p e c i a l iz a d a s
cadenas, cada una de las cuales es un polímero integrado por nucleótidos. Estas cadenas forman una escalera retorcida que
recibe el nombre de doble hélice. Las interacciones intermoleculares que mantienen unida esta doble hélice son enlaces
puente de hidrógeno entre las bases nitrogenadas. Los pares de bases que pueden formar entre si el puente de hidrogeno
son: adenina con timina (A con T) y citosina con guanina (C con G).
Los ácidos ribonucleicos (ARN) son moléculas mucho más pequeñas y se hallan mayormente fuera del núcleo celular, en el
citoplasma. Son los responsables del transporte de la información almacenada por los ADN fuera del núcleo, hacia el
citoplasma, donde esa información es utilizada para la síntesis de proteínas. Están formadas por una única cadena de
polinucleótido.
Una representación de los enlaces entre los nucleótidos se puede esquematizar del siguiente modo:
TIPOS DE ACIDOS NUCLEICOS:
ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN)
Es una molécula sumamente compleja que contiene toda la información genética del individuo. El ADN regula el control
metabólico de todas las células.
El ADN posee una doble cadena o hilera de polinucleótidos,
ambas con forma helicoidal y ensamblada a manera de
escalera. Es un ácido nucleico presente en el núcleo, en las
mitocondrias y en los cloroplastos de todas las células
eucariotas.
El ADN está formado por dos hileras o cadenas de
polinucleótidos. El nucleótido de cada hilera sigue a otro
nucleótido, y este a su vez al siguiente. De esta forma, cada
nucleótido se denomina de acuerdo a la secuencia de cada
base nitrogenada. Por ejemplo, una de las secuencias
puede ser G-T-A-C-A-T-G-C. Una determinada secuencia
de nucleótidos del ADN se denomina gen. Los genes se
ubican en un determinado lugar de los cromosomas, y
ejercen funciones específicas.
Las bases nitrogenadas de una cadena o hilera están
orientadas hacia las bases nitrogenadas de la otra hilera
complementaria, unidas entre sí por puentes de hidrógeno.
Las bases enfrentadas de cada hilera no lo hacen al azar,
sino que la adenina se une siempre a la timina (A-T)
mediante dos puentes de hidrógeno y la citosina hace lo
propio con la guanina (C-G) a través de tres puentes de
hidrógeno, tal como puede verse en el siguiente esquema.
De esta forma, las dos hileras permanecen conectadas en
toda su longitud.
La forma en que se disponen las cuatro bases nitrogenadas
a lo largo de toda la cadena es la responsable de codificar
la información genética de la célula, con instrucciones para
controlar el desarrollo y las funciones del individuo.
Numerosas proteínas como las histonas y factores de
transcripción se adosan a la molécula de ADN con el fin de
regular su expresión.
Bienvenidos al único Consorcio de academias especializadas de Trujillo y Chimbote
6
C o n s o r c i o d e Ac a d e m i as Es p e c i a l iz a d a s
ACIDO RIBONUCLEICO (ARN)
A diferencia del ADN que posee desoxirribosa y timina, el ARN está formado por ribosa como monosacárido y uracilo como
una de las bases nitrogenadas. El ARN forma una sola cadena de polinucleótidos dispuesta en manera lineal. Está presente
en el citoplasma de las células procariotas y eucariotas. La formación o síntesis de ARN se realiza a partir del ADN mediante
la enzima ARN polimerasa, que copia una secuencia de nucleótidos (genes) de una hilera del ADN.
El ARN controla las etapas intermedias en la formación (síntesis) de proteínas. Existen cuatro tipos de ARN con distintas
funciones. Ellos son el ARN mensajero, el ARN de transferencia, el ARN ribosómico y el ARN heteronuclear.
-ARN mensajero (ARNm). Se forma a partir del molde de una hilera de ADN. El ARN mensajero transporta la información
para sintetizar una proteína copiada del ADN, desde el núcleo hasta el citoplasma, pasando por los poros de la membrana
nuclear o carioteca. Luego se acopla a los ribosomas, organelas celulares donde se produce la síntesis de proteínas. Un
codón está formado por tres nucleótidos del ARNm. Cada codón contiene un aminoácido diferente. Por lo tanto, a partir de la
sucesión de los nucleótidos del ARNm se arma la secuencia de aminoácidos de la proteína. Debe recordarse que una serie
de aminoácidos forman una proteína. El ARNm se degrada rápidamente por acción enzimática.
-ARN de transferencia (ARNt). Tiene por función transportar aminoácidos hacia el ribosoma. En un extremo de su estructura,
el ARNt posee un lugar específico para que se fije el aminoácido. En el otro extremo tiene un anticodón, formado por tres
nucleótidos que se unen al codón del ARNm por puentes de hidrógeno.
-ARN ribosómico (ARNr). Se unen a proteínas para formar los ribosomas, organelas formadas por dos subunidades, una
mayor y otra menor. En los ribosomas se produce la síntesis de proteínas. El ARNr se sitúa en el citoplasma, y es el tipo de
ácido ribonucleico más abundante de las células. El ARN nucleolar, ubicado en el nucléolo de las eucariotas, es el precursor
del ARN ribosómico.
-ARN heteronuclear (ARNh). Se aloja en el núcleo celular y su función es actuar como precursor de los distintos tipos de
ARN.
Bienvenidos al único Consorcio de academias especializadas de Trujillo y Chimbote
7
C o n s o r c i o d e Ac a d e m i as Es p e c i a l iz a d a s
PRÁCTICA DE CLASE 9. En relación al enlace no covalente que estabiliza la
estructura secundaria:
1. Las proteínas cumplen diversas funciones en los seres
vivos, la albúmina es una proteína de: A) Se forma entre el radical y la molécula de agua
A) Reserva B) Catalizadora C) Estructural B) Se forma entre los restos del grupo amino y
D) Reguladora E) Protección carboxilo
C) Se forman entre los grupos funcionales
D) Se da entre radicales de cisteínas
2. Relacione ambas columnas E) Se da entre el grupo carboxilo y el grupo amino
a. Proteína de reserva ( ) Miosina
b. Presente en las arterias ( ) Anticuerpo
c. Presente en los músculos ( ) Elastina 10. La desactivación de la estructura nativa de una
d. proteína inmunitaria ( ) Albumina proteína se conoce como:
A) Interrupción
A) abcd B) bacd C) cdab B) Activación
D) dabc E) cdba C) Desnaturalización
D) Labilidad
3. Los pesos moleculares de las proteínas son muy E) Sensibilidad
elevados, por hidrólisis ácidas las moléculas proteicas
se descomponen en: 11. Ácidos nucleicos son moléculas formadas por la unión
A) Monosacáridos B) Nucleótidos de:
C) Aminoácidos D) Ácidos grasos A) Polipéptidos
E) Alcoholes B) Bases nitrogenadas
C) Nucleótidos
4. Las proteínas que funcionan como hormonas son de:
A) Reguladoras B) Protección C) Reserva D) Aminoácidos
D) Catalizadoras E) Transporte E) Pentosas fosfato
12. La estructura del ADN corresponde al nivel de
5. La cisteína: organización:
A) Es un aa. con cadenas laterales que contienen S A) Molecular
B) Es un aa. con cadena lateral que contiene grupos
ácidos B) Atómico
C) Es un aa. con cadenas laterales alifáticas C) Supramolecular
D) Es un aa. que contiene anillos aromáticos D) Celular
E) Es un aa. con cadenas laterales que contiene E) Macromolecular
grupos hidroxilo
6. Las proteínas son de función fisiológica porque:
13. La base nitrogenada ausente en el ADN, es:
A) Son solubles en agua
B) Son compuestos apolares A) Timina B) Adenina C) Citosina
C) Presentan una región polar y otra apolar D) Uracilo E) Guanina
D) Porque son de transporte
E) Son compuestos cuaternario 14. En toda molécula de ADN la cantidad de adenina es
siempre igual a la cantidad de:
7. Entre las proteínas que cumplen función de transporte A) Citosina B) Guanina C) Timina
encontramos
D) Uracilo E) Timina + uracilo
A) Colágeno - hemoglobina
B) Hemocianina – hemoglobina
15. Es una base nitrogenada de las pirimidinas:
C) Fibrina - queratina
D) Fibroína - elastina A) Citosina B) Adenosina C) Guanina
E) Somatotropina – inmunoglobulina D) Nucleósido E) Adenina
16. Específicamente el enlace fosfodiéster vincula:
8. Relacione ambas columnas y marque la alternativa A) Las bases nitrogenadas complementarias en el
que señale la secuencia correcta
ADN
1. Globulina ( ) función hormonal
2. Tripsina ( ) proteína de reserva B) Las bases nitrogenadas con los azúcares en los
3. Caseína ( ) proteína de transporte nucleótidos
4. Glucagón ( ) proteína estructural C) Los azúcares de dos nucleótidos consecutivos
5. Osteína ( ) función catalizadora D) Los azúcares de tres nucleótidos consecutivos
E) Las bases nitrogenadas de dos nucleótidos
A) 4, 3, 1, 5, 2 B) 4, 2, 1, 5, 3 C) 2, 4, 1, 3, 5 consecutivos
D) 5, 2, 4, 3, 1 E) 4, 3, 1, 2, 5
Bienvenidos al único Consorcio de academias especializadas de Trujillo y Chimbote
8
C o n s o r c i o d e Ac a d e m i as Es p e c i a l iz a d a s
17. En relación a los ácidos nucleicos, marque verdadero 03. En relación al ADN, marque verdadero (V) o falso (F):
(V) o falso (F): ( ) Se le encuentra en cloroplastos y mitocondrias
( ) Presentan azúcares hexosas ( ) La ribosa está unida a la timina
( ) Se disponen solamente en el núcleo celular ( ) Contiene la información genética
( ) La unidad monomérica es el nucleótido ( ) No es posible localizarlo en el núcleo
( ) El ácido fosfórico le brinda naturaleza ácida A) FFVF B) VVFV C) VFVF
D) FFVV E) VFVV
A) FVFV B) VFVF C) FVVF
D) FFVV E) VFFF
04. análisis de una muestra de ácido nucleico registra 30
% de timina. El biólogo reporta que la muestra se
18. La complementaridad de bases del ADN se cumple en:
trataría probablemente de un ______ y que la cantidad
A) A – G ; C – G
de guanina sería de ______ por ciento.
B) A – T ; G – C
A) ARN – 30 %
C) T – C ; A – G
B) ADN – 20 %
D) A – C ; G – T
C) ARN – 70 %
E) C – G ; A - U
D) ADN – 35 %
E) ARN – 20 %
19. Con respecto a la complementariedad de las bases
nitrogenadas en el ADN, se cumple:
05. Una característica del ADN:
A) A + G = T – C
A) Tener una doble hélice con dos cadenas paralelas
B) A + T = G – C
B) Presenta monómeros del tipo ribonucleótidos
C) A + T = G + C
C) Los ribonucleótidos contienen ribosa
D) A + G = T + C
D) Se encuentra sólo en el núcleo celular
E) A + G = U + C
E) Contiene siempre la pirimidina timina
20. En el núcleo de las células eucariotas encontramos:
06. Las proteínas difieren unas de otras porque:
A) Solo ADN
B) Solo ARNm A) Los enlaces peptídicos que unen a los
C) ADN y ARN aminoácidos difieren de una proteína a otra
D) ARNt y ARNm solamente
B) La secuencia de aminoácidos en la cadena
E) Solo ARNr
polipeptídica difiere de una proteína a otra
TAREA DOMICILIARIA C) Cada molécula de proteína contiene su propia
secuencia única de moléculas de azúcar
01. Los nucleótidos a lo largo de una cadena de ácido
D) El número de nucleótidos en cada proteína varía
nucleico se unen entre sí mediante enlaces ________;
sin embargo, pueden formar doble cadena estable a de una molécula a otra
través de enlaces________ E) El número de átomos de nitrógeno en cada
aminoácido difiere del número en todos los demás
A) fosfodiéster – puentes de hidrógeno
B) puente de hidrógeno – puente disulfuro 07. Indique qué proteína es de importancia fisiológica:
C) fosfoglicosídico – disulfuro A) Insulina
D) puente de hidrógeno – fosfodiéster B) Colágeno
E) fosfoéster – puente de hidrógeno C) Queratina
D) Albumina
E) Gluten
02. Con relación a la estructura molecular del ADN,
marque verdadero (V) o falso (F):
( ) Posee dos cadenas polinucleotidicas 08. ¿Cómo se llaman las proteínas protectoras en la
( ) Las bases nitrogenadas se unen mediante sangre de los vertebrados que se forman en respuesta
enlaces fosfodiéster a antígenos?
( ) Carece de ribosa A) Hormonas
( ) Una base púrica se une con una pirimidínica
B) Histonas
complementaria
C) Tubulinas
A) FVFV B) VFVV C) VVFF D) Reguladoras
D) VFFV E) FVVV E) Anticuerpos
Bienvenidos al único Consorcio de academias especializadas de Trujillo y Chimbote
9
C o n s o r c i o d e Ac a d e m i as Es p e c i a l iz a d a s
09. Las moléculas orgánicas más abundantes en las
células son:
A) La grasas
B) Loa ácidos nucleicos
C) Las hormonas
D) Las vitaminas
E) Las proteínas
10. El colágeno y la elastina tienen función:
A) Transporte
B) Defensa
C) Estructural
D) Reserva
E) Catalítica
CLAVES
1. A 6. B
2. B 7. A
3. C 8. E
4. B 9. E
5. E 10. C
Bienvenidos al único Consorcio de academias especializadas de Trujillo y Chimbote
10
