Dra. Claudia Infante D.
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Planificación Bioquímica 2023 _ UNIDAD I
SEMANA Cátedra Laboratorio/Taller
1: 24-28 Julio Introducción al curso. Presentación de la estrategia Taller 1: Lineamientos del
metodológica del curso. Laboratorio de Bioquímica.
2: 31 Julio- 4 Estructura y clasificación de aminoácidos, sus Práctico 1: Determinación del
Agosto características ácido-base y propiedades de sus pH de diferentes aminoácidos.
cadenas laterales.
3: 7-11 de Estructura de Proteínas. Enlace peptídico en Taller 2: Fundamentos de
Agosto polipéptidos y proteínas. Interacción estructura- titulación de aminoácidos
función.
4: 14-18 Agosto Proteínas con Actividad Catalítica: Enzimas. Práctico 2: Titulación de
Reacciones químicas y catálisis enzimática. Modelo aminoácidos
de llave cerradura y encaje inducido
5: 21-25 Agosto Cinética enzimática. Inhibición enzimática. Práctico 3A: Espectroscopía I:
Regulación de la actividad enzimática. Curva de calibrado del método
de Biuret para la cuantificación
de proteínas.
Planificación Bioquímica 2023 – UNIDAD II
SEMANA Cátedra Laboratorio/Taller
6: 28 Agosto-01 Características y funciones del metabolismo Práctico 3B: Espectroscopía II:
Sept intermediario. Conceptos de termodinámica. Cuantificación de proteínas de
Estructura y función del ATP. una muestra utilizando el
método Biuret.
7: 4-8 Evaluación regular I Práctico 4: Actividad enzimática.
Septiembre Reacción de la catalasa
8: 11-15 Estructura de Carbohidratos. Catabolismo de Práctico 5: Identificación de
Septiembre Carbohidratos (Glucólisis) carbohidratos a través de
pruebas colorimétricas.
9: 25-29 Catabolismo de Carbohidratos (Fermentación Práctico 6: Glucólisis y
Septiembre alcohólica y láctica, Metabolismo del glucógeno). Fermentación
Mitocondria, estructura y función.
10: 2-6 Octubre Cinética enzimática. Inhibición enzimática. Taller 3: Taller respiración
Regulación de la actividad enzimática. celular
11: 9-13 Anabolismo de CH. Gluconeogénesis y regulación Taller 4: Metabolismo del
Octubre de los metabolismos. Ciclo de Cori y Ciclo de la glucógeno
alanina. Vía de las
Planificación Bioquímica 2023 – UNIDAD III
SEMANA Cátedra Laboratorio/Taller
12: 16-20 Estructura y clasificación de lípidos. Catabolismo de Lípidos. Revisión avances ABP.
Octubre
Reacciones de oxidación e hidratación
13: 23-27 Evaluación regular II Taller 5: Integración Metabólica
Octubre
14: 30 Oct-3 Síntesis de lípidos. Mecanismos de la acil-coA sintasa y tiolasa. Práctico 7: Identificación de
Nov Catabolismo Peroxisomal de lípidos. Regulación del metabolismo
de lípidos. propiedades químicas de los lípidos.
Entrega informe escrito sobre ABP enfermedades metabólicas
(20% ER II)
15: 6-10 Nov Cetogénesis. Anabolismo de Lípidos. Catabolismo de aminoácidos Práctico 8: Metabolismo de
compuestos nitrogenados
glucogénicos y cetogénicos. Principales reacciones de eliminación
del grupo amino.
16: 13-17 Ciclo de la urea, regulación, interrelación con el ciclo de Krebs. Taller 6: Presentaciones
Nov Alteraciones del ciclo de la urea.
17: 20-24 Evaluación regular III Taller 7: Presentaciones
Nov
18: 27 Nov- Estructura y clasificación de lípidos. Catabolismo de Lípidos. Revisión avances ABP.
01 Dic
Reacciones de oxidación e hidratación
19 Evaluación Sustitutiva
UNIDAD I. Bioquímica estructural, proteínas y enzimas
CONTENIDOS RELEVANTES CRITERIOS DEEVALUACIÓN
• Introducción a la bioquímica. Explica la composición química de aminoácidos y
• Estructura y clasificación de aminoácidos, sus proteínas a partir de un diagrama.
características ácido-base y propiedades de sus Relata la función enzimática en el contexto metabólico.
cadenas laterales. Entiende la información que lee y escucha,
• Estructura de Proteínas. Enlace peptídico en jerarquizando las
polipéptidos y proteínas. Interacción estructura- ideas sobre un tema.
función.
• Proteínas con Actividad Catalítica: Enzimas.
Reacciones químicas y catálisis enzimática. PROCEDIMIENTO EVALUATIVO
Modelo de llave cerradura y encaje inducido. Prueba escrita de selección múltiple y desarrollo (100%)
• Cinética enzimática. Inhibición enzimática.
Regulación de la actividad enzimática.
Modificaciones autorizadas por presidentes de
comités de currículo de las carreras.
RESULTADO DEAPRENDIZAJE
Explica la relación entre los procesos metabólicos
a nivel molecular, basándose en el estudio de las
transformaciones químicas que experimentan las
biomoléculas y la localización celular donde éstas se
llevan a cabo, para comprenderlos en el contexto
fisiológico normal y patológico. Organizando
coherentemente sus ideas de manera escrita
UNIDAD II. Metabolismo carbohidratos y energético
CONTENIDOS RELEVANTES CRITERIOS DEEVALUACIÓN
• Características y funciones del metabolismo Explica la relación la composición química,
intermediario. Conceptos de termodinámica. estructura y clasificación de los carbohidratos, así
Estructura y función del ATP. como las vías metabólicas catabólicas y anabólicas
• Estructura y clasificación de carbohidratos (CH). centrales.
Catabolismo de CH (Glucólisis). Clasifica las enfermedades que pueden
• Catabolismo de CH (Fermentación alcohólica presentarse por alteraciones del metabolismo de los
y láctica, Metabolismo del glucógeno). carbohidratos.
Mitocondria, estructura y función. Establece relaciones de empatía con las personas en
• Complejo Piruvato Deshidrogenasa. Ciclo de Krebs. diferentes contextos.
Respiración Celular.
• Anabolismo de CH. Gluconeogénesis y PROCEDIMIENTO EVALUATIVO
regulación de los metabolismos. Ciclo de Cori y Prueba escrita de selección múltiple y
Ciclo de la alanina. Vía de las pentosas.
desarrollo (80%) Informe ABP (20%)
RESULTADO DEAPRENDIZAJE
Integra las principales vías metabólicas de los Modificaciones autorizadas por presidentes de
carbohidratos y su regulación en el ser humano, comités de currículo de las carreras.
valorando el conocimiento de las principales
alteraciones del metabolismo de los
carbohidratos trabajando en equipo, para lograr la tarea
común.
UNIDAD III. Metabolismo de lípidos y compuestos
nitrogenados
CONTENIDOS RELEVANTES
• Estructura y clasificación de lípidos. CRITERIOS DEEVALUACIÓN
Catabolismo de Lípidos. Reacciones de
oxidación e hidratación.
Relaciona el metabolismo de lípidos y su rol como
• Síntesis de lípidos. Mecanismos de la acil-coA fuentes de reserva energética.
sintasa y tiolasa. Catabolismo Peroxisomal
de lípidos. Regulación del metabolismo Estructura las rutas metabólicas en que se ven
de lípidos. involucrados compuestos lipídicos o compuestos
nitrogenados tales como aminoácidos y nucleótidos.
• Cetogénesis. Anabolismo de Lípidos.
Catabolismo de aminoácidos glucogénicos y Expresa sus ideas de manera lógica y coherente.
cetogénicos. Principales reacciones de
eliminación del grupo amino. PROCEDIMIENTO EVALUATIVO
• Ciclo de la urea, regulación, interrelación Prueba escrita de selección múltiple y
con el ciclo de Krebs. Alteraciones del ciclo
de la urea. desarrollo (80%) Trabajo grupal (20%)
RESULTADO DE APRENDIZAJE Modificaciones autorizadas por presidentes de
Explica la integración de las principales vías comités de currículo de las carreras.
metabólicas de los lípidos y aminoácidos y su
regulación en el ser humano, valorando el
conocimiento de las principales alteraciones
del metabolismo de estas moléculas.
Organizando sus ideas y expresándola de
manera escrita.
“¿Qué es la vida, pues?
Es un proceso físico que cabalga sobre la materia como una ola
extraña y lenta.
Es un caos controlado y artístico, un conjunto de reacciones
químicas tan abrumadoramente complejo que hace más de
ochenta millones de años produjo el cerebro mamífero que ahora,
en forma humana, escribe cartas de amor y emplea ordenadores
de silicio para calcular la temperatura de la materia en el origen
del universo”.
Margulis, Lynn; Dorion Sagan (1996). ¿Qué es la vida?. Tusquets Editores.
Carbohidratos
Lípidos
Composición
Química
Célula Proteínas
Enzimas
Bioquímica Aminoácidos
Lípidos
Reacciones
Metabolismo Carbohidratos
Químicas
Proteínas
Aspectos
generales
AMINOÁCIDOS Propiedades
Clasificación
ASPECTOS GENERALES DE LOS AMINOÁCIDOS
• Compuesto orgánico sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de
fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua
• Con actividad óptica (debido a su estructura)
• Carácter Anfótero
• Los cuatro sustituyentes del carbono alfa (Ca) en un aminoácido son:
Excepción: Prolina, con un anillo pirrolidínico.
a-aminoácido que está N-sustituído por su propia cadena lateral.
Estereoquímica de los Aminoácidos
Isómeros: misma fórmula molecular, pero difieren en su estructura química (como sus
átomos están conectados)
Enantiómeros: isómeros ópticos
que se relacionan entre sí por
una reflexión: son imágenes
especulares entre sí, y no son
superponibles
Diasteroisómeros son
estereoisómeros que NO son
imágenes especulares entre sí.
Serie D Serie L
Existen dos enantiómeros (isómeros ópticos), uno de la serie D y otro de la serie L .
Los AA proteicos son invariablemente de la serie L.
https://biomodel.uah.es/model3j/aa.htm
Un compuesto puede tener solo UN Enantiómero pero varios
Diasteroisómeros
ACTIVIDAD ÓPTICA
Carbono asimétrico: son capaces de desviar el plano de polarización de
la luz hacia la derecha o hacia la izquierda.
http://www.ehu.eus/biomoleculas/moleculas/optica.htm
COMPORTAMIENTO ANFÓTERO
• En disolución acuosa son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un
ácido (dona un catión cuando el pH es básico), como una base (acepta un catión
cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es
neutro
• Ácidos débiles y no se disocian completamente en agua,
• Los AA son excelentes amortiguadores:
R- COOH H+ + R- COO -
R-NH3+ H+ + R- NH2
• Dependiendo del pH, un AA puede tener carga neta positiva, negativa o cero.
• Los AA portan por lo menos 2 grupos ácidos débiles ionizables, un -COOH y un NH3+.
• Los grupos ácido-base débiles presentan una capacidad tamponadora máxima en la zona
próxima al pKa.
pK: fuerza que tienen las moléculas al disociarse https://biomodel.uah.es/model1j/prot/aa-ion.htm
El único grupo lateral con un pKa próximo al pH fisiológico es la cadena lateral de la histidina.
Por ello, las proteínas ricas en este AA se comportarán como excelentes amortiguadores
fisiológicos
El pH isoeléctrico o punto isoeléctrico (pI) es el valor de pH en el
que el aa. posee una carga eléctrica neta de cero y corresponde al
valor de pH que esta en medio de los valores de pK
pK1 + pK2
pI =
2
Estructura isoeléctrica o “zwitterionica de un aa.
Carga neta es 0 y por lo tanto no migra al ser sometido a un
campo eléctrico.
Curvas de Titulación de un Aminoácido
pKa= pH en el cual existe igual concentración de la especie dadora de electrones como de
la especie aceptora de electrones. En este caso igual concentración de la forma protonada
y desprotonada.
Propiedades electrolíticas de las proteínas: determinadas por el
comportamiento ácido-base de los AA.
En el modelo de interacción proteína-ligando, la carga eléctrica de una y otro juegan un
papel fundamental. Por este motivo, la función de las proteínas es extraordinariamente
sensible al pH:
•A pH bajo: grupos disociables estarán protonados (gran número de cargas positivas)
•A pH elevado: grupos disociables no estarán protonados (mayor número de cargas
negativas)
•Cambios en el pH: cambios en el número de cargas de la proteína que pueden inhibir la
interacción de la proteína con un ligando determinado.
https://gateway.golabz.eu/os/pub/concord/interactives%25252Fsamples%25252F5
-amino-acids.json/w_lab.html
Codificables
(20 AA)
Proteícos
Clasificación Modificados
No Proteícos
Los AA proteicos codificables
Muy poco reactivos, fuertemente hidrofóbicos.
Tienden a ocupar la parte central de las proteínas
Neutros o alifáticos globulares, minimizan su interacción con el
disolvente.
Estos AA, además de formar parte de las proteínas
Aromáticos son precursores de otras biomoléculas de interés:
hormonas tiroideas, pigmentos o
neurotransmisores..
Hidroxiáminoacidos Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral.
Son la T y S
Naturaleza y Contienen azufre. La cisteína (C) puede reaccionar
con el grupo SH de otra C para formar un puente
Propiedades de la Tioaminoácidos disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la
cadena lateral R proteína
Tienen el grupo a-amino sustituído por la
Iminoácidos propia cadena lateral, formando un anillo
pirrolidínico. Es el caso de la P.
Dicarboxílicos y sus Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico
(E). Sus amidas correspondientes son la
amidas asparragina (N) y la glutamina (Q).
La cadena lateral contiene grupos básicos. El
Dibásicos grupo básico puede ser un grupo amino (K), un
grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H).
Apolares
Polaridad de la
cadena lateral R
Polares sin Carga
Catiónicos
Aniónicos
HIDROXILACIÓN: 4-hidroxiprolina
o la 5-hidroxilisina (colágeno).
ADICIÓN DE IODO: Tiroglobulina
(una proteína del tiroides):
monoiodotirosina, diiodotirosina, la
triiodotirosina o la liotirosina.os..
CARBOXILACIÓN: El Glu se
convierte en ácido g-
carboxiglutámico.
AMINOÁCIDOS
PROTEICOS NO
CODIFICABLES
(Modificados) FOSFORILACIÓN: Los residuos que
se suelen fosforilar son la serina y la
tirosina.
GLICOSILACIÓN: Glicoproteínas,
enlace O-glicosídico a un residuo de
serina o treonina o mediante un
enlace N-glicosídico a un residuo de
asparagina.
CONDENSACIÓN: La cistina es el
resultado de la unión de dos C por
medio de un puente disulfuro (-S-S-
).
AMINOACIDOS NO PROTEICOS
• Derivados de otros aminoácidos: se incorporan a la proteína como uno de los
aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se
modifican químicamente
• Se conocen más de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su
función no siempre es conocida. Se pueden dividir en tres grupos:
D-Ala y D-Glu
D-aa (peptidoglicán) D-Phe
(gramicidina)
L-ornitina, L-citrulina
Aminoácidos no
A-aa intermediarions de
proteicos
eliminación de N.
el grupo amino
sustituye al último
W-aa
carbono (carbono w),
g-aminobutírico
Código Genético Estándar
Los aminoácidos
estándares son
codificados en el
ADN
AMINOÁCIDOS NEUTROS O ALIFÁTICOS
• Fuerte carácter hidrofóbico.
• Tienden a orientarse en el interior de las proteínas o en ambientes lipídicos
• Minimizan su interacción con el disolvente.
• La glicina es el aminoácido más pequeño
• La Glicina y la Prolina dificultan el plegado proteico.
• La Metionina contiene azufre.
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
• Absorben fuertemente la luz UV
• La Tirosina contiene un grupo OH, es un aminoácido hidroxilado
AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA
AMINOÁCIDOS CARGADOS POSITIVAMENTE
La cadena lateral de la Histidina puede estar protonada (carga positiva) o
desprotonarse (carga 0) a pH fisiológico, por lo que puede participar en la
catálisis enzimática
Propiedades de los aminoácidos
• Los aminoácidos no absorben la
luz en el espectro visible (son
incoloros).
• Con excepción de los aa.
Aromáticos tampoco absorben la
luz UV. de una longitud de onda
mayor de 240 nm.
• Por tal motivo la mayor parte de
la absorción UV de las proteínas
se debe al contenido de
triptofano.
