Cinética
k1
k2
E + S ES E + P
k-1
Michaelis-Menten: El equilibrio entre E,
S y ES es muy rápido en comparación
con la velocidad de descomposición de
ES en E y P. vmax s
v=
Briggs-Haldane: La velocidad neta
Km + s
de cambio en la concentración de
ES es poco significativa y por lo
tanto en estado estacionario
1
Cinética
vmax s
v=
Km + s
Vmax representa la velocidad máxima a la que la reacción pude
ocurrir.
Km puede asumirse como una medida inversa de la afinidad de la
enzima por el sustrato.
2
Cinética
vmax s
v=
Km + s
dp
En cuanto al orden n de la reacción = kn p n
dt
vmax s
a. A concentraciones bajas de S (s<0.01K), la cinética es de v=
Km
primer orden o de orden uno.
b. A concentraciones altas de S (s>100K), la cinética es de v = v max
orden cero.
c. A concentraciones intermedias, la reacción no es cero ni vmax s
v=
uno. Km + s
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Efectores
La velocidad de una reacción enzimática puede ser modificada por la
presencia de otros compuestos distintos del sustrato llamados efectores,
los mas comunes son son inhibidores. Estos causan un efecto reversible,
existiendo un equilibrio entre la enzima y el inhibidor I, definido por Ki.
Ki puede ser considerado como una medida inversa de la afinidad entre la
enzima y el inhibidor.
El tipo de inhibición puede ser:
a. Competitivo.
b. No competitivo.
c. Acompetitivo
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Inhibición competitiva
5
Inhibición competitiva
Asumiendo equilibrio rápido
y definiendo
v max S v max S
v= =
K æ ö
K m + S + m I K m ç1 + I ÷ + S
ki ç k ÷
è i ø
6
Efectores
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Efectores
La velocidad de una reacción enzimática puede ser modificada por la
presencia de otros compuestos distintos del sustrato llamados efectores,
los mas comunes son son inhibidores. Estos causan un efecto reversible,
existiendo un equilibrio entre la enzima y el inhibidor I, definido por Ki.
Ki puede ser considerado como una medida inversa de la afinidad entre la
enzima y el inhibidor.
El tipo de inhibición puede ser:
a. Competitivo.
b. No competitivo.
c. Acompetitivo
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Inhibición Mixta
Inhibición No competitiva
9
Inhibición No competitiva
10
Efectores
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Efectores
La velocidad de una reacción enzimática puede ser modificada por la
presencia de otros compuestos distintos del sustrato llamados efectores,
los mas comunes son son inhibidores. Estos causan un efecto reversible,
existiendo un equilibrio entre la enzima y el inhibidor I, definido por Ki.
Ki puede ser considerado como una medida inversa de la afinidad entre la
enzima y el inhibidor.
El tipo de inhibición puede ser:
a. Competitivo.
b. No competitivo.
c. Acompetitivo
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Inhibición a-competitiva
13
Inhibición a-competitiva
14
Efectores
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Inhibición por Sustrato
Baja [S] Alta [S]
16
17
Inhibición
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Tarea
Los siguientes datos fueron obtenidos de un experimento de catálisis de almidon a Maltosa
mediante el uso de α-amilasa. Se requiere saber si los productos intermedios de la reacción,
además del producto, inhiben la reacción, si es así, ¿que tipo de inhibición ocurre?
Almidonè α-dextrina è Dextrina límite è Maltosa
Sin inhibidor Inhibidor: Maltosa Inhibidor: Dextrina Inhibidor: Alfa-dextrina
[I]=0 [I]=12.7 (mg/mL) [I]=13.35 (mg/mL) [I]=3.34 (mg/mL)
[S] v [S] v [S] v [S] v
(mg/mL) (-) (mg/mL) (-) (mg/mL) (-) (mg/mL) (-)
12,56 101,0 10,00 77,0 10,00 95,3 33,30 116,0
11,24 98,2 7,70 71,4 7,15 87,0 20,00 109,0
9,00 92,4 5,26 62,5 6,25 83,4 12,90 102,0
8,12 90,0 4,55 58,9 5,00 75,9 10,00 85,5
6,33 82,7 3,33 51,4 4,17 47,6 6,06 71,5
5,61 79,1 2,04 38,9 3,77 45,5 3,64 55,6
4,28 70,9 1,89 37,0 3,14 41,7 2,82 47,6
3,56 65,0 1,67 34,2 2,39 35,7 1,84 35,6
2,34 51,7 2,10 33,0 1,60 32,2 19
1,00 28,8 1,75 29,4 1,43 29,5
Terea/Control
1. Gráfico de datos experimentales
2. Regresión linealè tipo de inhibición; valores de
vmax, Km y Ki
3. Valores solver
4. Gráfico completo; datos experimentales y lineas de
regresión no-lineal
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