Repú blica Bolivariana de Venezuela

Ministerio del Poder Popular Para la Defensa

Universidad Nacional Experimental Politécnica de las Fuerzas

Armadas Nacional Bolivariana

U.N.E.F.A.N.B-Nú cleo Monagas

Enzimas

Profesor: Bachilleres:

Jonathan Carvallo Yvannis Aray C.I 27.299.135

4To Semestre Ing Agro-industrial

Maturín Abril 2021

 Introducción

Las enzimas son proteínas globulares formadas por una o má s

cadenas polipeptídicas plegadas, creando una “hondonada” donde encaja el
sustrato y tiene lugar la reacció n. Esta zona de la enzima se denomina
centro activo y só lo unos pocos aminoá cidos está n implicados en él.

Para utilizar enzimas en restauració n, es necesario entender qué

son, có mo funcionan, en qué condiciones, etc. Sin estos conocimientos, no
comprenderemos có mo actú an y no sabremos manipularlas correctamente. En
restauració n de obras de arte, muchos de los profesionales evitan emplearlas
por la falta de informació n, conocimiento y experimentació n con enzimas.
Muchos de ellos tienen miedo por los posibles efectos que pueden ocurrir
después de su empleo. No obstante, tampoco conocen hasta dó nde
penetran los disolventes en la superficie de una obra y qué efecto tienen
sobre ésta y en su propia salud a corto y largo plazo. Por estos motivos,
realizamos una bú squeda de informació n relacionada con enzimas, en libros
especializados de enzimología y de restauració n.

Las enzimas son biomoléculas de naturaleza proteica que aceleran la

velocidad de reacció n hasta alcanzar un equilibrio. Constituyen el tipo de
proteínas má s numeroso y especializado y, actú an como catalizadores de
reacciones químicas específicas en los seres vivos o sistemas bioló gicos.
Muchas de las enzimas no trabajan solas, se organizan en secuencias,
también llamadas rutas metabó licas, y muchas de ellas tienen la capacidad de
regular su actividad enzimá tica.
  Poder Catalítico

El poder catalítico es Mayor a Menor concentració n de substrato. Las

enzimas son catalizadores con una eficacia muy alta comparados con los
catalizadores no bioló gicos, ya que pueden incrementar la velocidad 10 20
veces. La forma de llevar a cabo esta aceleració n se apoya en diversos
mecanismos, de los cuales los mejor estudiados son:

1) Disminució n de la entropía: Las colisiones de las moléculas en

disolució n pueden ser escasas, la existencia y acció n de una molécula má s
grande con tendencia a unir y colocar correctamente los sustratos facilita la
transformació n.

2) Facilitació n del medio ambiente de la reacció n: El centro activo de la

enzima dispone de grupos funcionales que pueden modificar el medio ambiente
del sustrato, por ejemplo situá ndolo en un medio hidrofó bico que produzca su
desolvatació n, y que este cambio en su entorno posibilite la reacció n.

3) Introducció n de tensió n o distorsió n sobre el sustrato: La

complementariedad entre el centro activo y el sustrato provoca tensiones
sobre la molécula de sustrato favoreciendo la aparició n, o desaparició n de
enlaces que facilita su transformació n en producto.

4) Existencia de grupos catalíticos específicos: El centro activo puede

disponer de grupos funcionales catalíticos que colaboren de forma directa, en
la formació n o rotura de enlaces.

 Especificidad Enzimática

Cuando está n presentes diferentes moléculas de sustrato, ú nicamente

aquella que tenga la forma específica y complementaria al sitio activo de la
enzima será capaz de ocupar el sitio activo.
 El grado de especificidad es variable de una enzima a otra, por ejemplo la
glucocinasa y la hexocinasa son dos enzimas diferentes que catalizan la misma
reacció n, fosforilació n del sustrato a expensa del ATP:

La enzima Glucocinasa posee una especificidad absoluta para la

glucosa. La enzima Hexocinasa posee una especificidad relativa ya que
ademá s de glucosa también puede usar como sustrato a otras hexosas y
algunos derivados de las mismas.

Segú n el modelo de Ajuste inducido este modelo el centro activo une

el sustrato y como consecuencia de esta unió n su conformació n cambia,
ocurre una deformació n del sustrato y de la enzima para alcanzar una
mejor complementariedad, lo que facilita la transformació n del sustrato en
producto.

 Influencia de la concentraciones Enzimáticas

La actividad enzimá tica viene limitada por diferentes factores como

puede ser la concentració n de enzimas, de sustrato y la disponibilidad de
cofactores. La velocidad de la reacció n está relacionada directamente con la
concentració n de la enzima y esta velocidad es diferente para cada enzima.
Cuando la concentració n de la enzima es constante, la velocidad aumenta hasta
alcanzar un má ximo (V Max) [88 y 89] aunque la concentració n del sustrato
siga aumentando. Todas las moléculas de enzima está n ocupadas por
moléculas de sustrato y la velocidad no puede aumentar.

Existe un periodo inicial denominado estado pre-estacionario que es

cuando la enzima se mezcla con el gran exceso de sustrato y durante el
cual, aumenta la concentració n ES. Seguidamente aparece el estado
estacionario donde ES permanece constante en el tiempo.

Las células regulan la velocidad de las reacciones enzimá ticas mediante

la regulació n de las concentraciones de la enzima. Muchas enzimas son
degradadas rá pidamente y se sintetizan só lo cuando se necesitan. Otras, se
segregan en forma inactiva y se activan cuando se necesitan.

 Temperatura y PH sobre la velocidad de una reacción enzimática

La temperatura Cada enzima tiene una temperatura ó ptima de actuació n.

Por debajo y por encima de esta temperatura, la enzima ralentiza la
velocidad de la reacció n enzimá tica. Se observa que muchas de las enzimas,
duplican la velocidad de una reacció n enzimá tica cuando se aumenta la
temperatura de unos 10° C aproximadamente y luego cae muy rá pidamente
por encima de los 40°.

El aumento en la velocidad de reacció n se produce porque con

temperaturas má s altas, existen má s moléculas de sustrato con suficiente
energía para reaccionar; la disminució n de la velocidad de la reacció n es debida
a la desnaturalizació n de la enzima (la mayoría de las proteínas globulares se
desnaturalizan por encima de 60 - 70°C).

El pH La actividad enzimá tica también viene regulada por el pH de la

solució n enzimá tica. El pH ó ptimo o intervalo de pH de cada enzima es
diferente y cuando varía, la conformació n de la enzima se altera,
produciéndose un cambio en el estado de ionizació n de grupos del sitio activo
y llegando a no ser funcional.

Esto es debido a que la conformació n de una proteína depende

también, de las atracciones y repulsiones entre los aminoá cidos cargados
negativamente y los cargados positivamente. Ademá s algunas cadenas
laterales de aminoá cidos pueden actuar como á cidos o bases débiles que
desarrollan funciones críticas en el sitio activo del enzima.

Las enzimas pueden tener dos tipos de curvas:

 La primera curva posible de la actividad enzimá tica es en pico. Esto
significa que la enzima necesita un control riguroso del pH del medio en el
que se encuentra. El 100% de su actividad se encuentra en un pequeñ o
intervalo entorno a un pH determinado.

La segunda posibilidad es que la enzima mantenga una actividad

superior al 75% alrededor del pH ó ptimo. Estas curvas experimentales suelen
ser facilitadas por el fabricante o vienen en documentos técnicos.

 Inhibición enzimática Reversible

Los inhibidores son sustancias que disminuyen, o incluso anulan, la

velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

La inhibició n puede ser de distintos tipos:

 Reversible:

a) Competitiva

b) No competitiva

c) Acompetitiva

 Irreversible

Inhibició n competitiva: Algunos compuestos inhiben la actividad enzimá tica

ocupando temporalmente el centro activo de la enzima. Esta forma de
regulació n se conoce como inhibició n competitiva, ya que el inhibidor
(compuesto parecido al sustrato) y el sustrato compiten por unirse al
centro activo. La inhibició n competitiva es reversible. El resultado de la
competencia en cada momento depende de cuá ntas moléculas de sustrato y
de inhibidor estén presentes.
Inhibició n no competitiva: En la inhibició n no competitiva, el inhibidor que no
necesita parecerse al sustrato, se une a la enzima en un sitio distinto al
centro activo. La unió n del inhibidor no competitivo a la enzima, no bloquea
la fijació n del sustrato e inactiva la enzima, este presente o no el sustrato. Al
igual que la inhibició n competitiva, la inhibició n no competitiva es reversible.

Inhibició n acompetitiva o incompetitiva: En la inhibició n acompetitiva el

inhibidor se fija a un sitio diferente al del sitio activo. Este inhibidor só lo
se une a la enzima (E) cuando ya se ha formado el complejo ES enzima-
sustrato. El inhibidor só lo se une al complejo (ES)

 Inhibición irreversible

Algunas sustancias inhiben a las enzimas irreversiblemente, porque

se unen permanentemente con grupos funcionales al centro activo o, porque
desnaturalizan completamente a las proteínas. Los inhibidores suicidas o
“inactivadores basados en el mecanismo”, son compuestos poco reactivos
que en un inicio dejan que la reacció n enzimá tica normal se realice, pero que
al ser transformados, se convierten en compuestos muy reactivos que se
combinan irreversiblemente con la enzima.

 Coenzima

Molécula orgá nica que está débilmente unida a la enzima.

 Grupo prostético

Molécula orgá nica o ió n metá lico que está covalentemente unido a la enzima.

 Cofactor

Catió n metá lico, unido débilmente a la enzima. Los cofactores. Los

cofactores pueden ser iones inorgá nicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi
un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es
una molécula orgá nica se llama coenzima.

 Coenzimas de Transferencia de grupo

Las coenzimas experimentan modificaciones en el marco de las

reacciones químicas. Pueden ceder o aceptar grupos funcionales o electrones,
por ejemplo, los cuales pasan de una enzima a otra.

Hay coenzimas que mantienen una relació n permanente con la enzima.

Otras, en cambio, solo experimentan una unió n esporá dica. El vínculo comienza
cuando una coenzima se acopla a una enzima, la cual se encarga de captar su
sustrato. La enzima luego transfiere electrones que recibe la coenzima.
Finalmente la coenzima, ya reducida, puede desprenderse de la enzima y cede
sus electrones, retornando a su estado inicial.

Es importante tener en cuenta que no todas las coenzimas aceptan los

mismos tipos de á tomos. Pueden recibir grupos acetilos, hidró genos, aminos u
otras clases segú n cada caso. En cuanto a las enzimas a las que cuales se
adhieren, no existen restricciones: una misma coenzima se puede unir a distintas
enzimas.

 Aplicaciones industriales de la enzimas

El uso de enzimas en restauració n no es un sistema muy empleado

debido al desconocimiento de su empleo y acció n. Muchos de los restauradores
piensan que las enzimas son incontrolables, difíciles de manejar y
desconocen el alcance de su actividad. Por este motivo prefieren usar
disolventes que son perjudiciales para su salud. No obstante, la acció n y
penetració n de un disolvente en una capa pictó rica no son muy controladas y se
desconoce si con los añ os pueden ser perjudiciales para la obra y para el
restaurador.
 En una reacció n química la conversió n de sustrato en producto requiere
una situació n energética intermedia que se denomina estado de transició n,
donde el nivel de energía es superior al del sustrato o del producto. La
diferencia entre el nivel de energía basal y la correspondiente al estado de
transició n se denomina energía de activació n y cuanto má s alta sea menor será
la velocidad de reacció n. La presencia del catalizador provoca una
disminució n en la energía de activació n requerida, y de esta forma aumenta la
velocidad con que se desarrolla la misma.
 Conclusión

Las enzimas son el grupo má s variado y especializado de las proteínas,

su funció n es actuar como catalizadores, permitiendo que las reacciones que
transcurren en los seres vivos puedan desarrollarse a un ritmo adecuado. Un
catalizador, por definició n, es un compuesto que con su sola presencia aumenta
la velocidad de la reacció n sin experimentar ninguna modificació n. Las enzimas
son capaces de acelerar reacciones químicas específicas en un medio
acuoso, y en condiciones en las que los catalizadores no bioló gicos, serían
incapaces de realizar iguales funciones.

Su capacidad catalizadora depende de su conformació n, la supresió n de

alguno de sus niveles de estructuració n, causa la pérdida de funcionamiento.
Gran parte de sus propiedades catalíticas radica en el alto grado de
especializació n que presentan respecto a las sustancias reaccionantes o
sustratos.

Al igual que las proteínas, les hay de muy diferentes tamañ os y

requerimientos; algunas necesitan para desarrollar su actividad tan só lo su
estructura aminoacídica, mientras que otras requieren la presencia de un
cofactor.

La acció n de las enzimas es absolutamente necesaria para los sistemas

vivos, ya que las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas y las posibilidades
que tiene una molécula de cambiar en un ambiente estable como es el medio
bioló gico, son muy bajas, de ahí que las enzimas proporcionen el medio
adecuado para contrarrestar la lentitud en la realizació n del cambio.
 Bibliografía

WWW.Monografia.com.ve

WWW.Scribd.com.ve

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