Micaela Apoyo Biología 2021
BIOENERGÉTICA Y CINÉTICA QUÍMICA
G→ REAL Keq > 1 → ΔG° < 0
G° → ESTÁNDAR
Keq = 1 → ΔG°= 0
G°’ → ESTÁNDAR A pH 7
Ke1 < 1 → ΔG° > 0
Temperatura: 25°C (298 K)
Presión: 1 atm
[Reactivos] = [Productos] = 1M
G°’ no nos indica que sucederá con esta transformación en otras condiciones para lo
cual deberemos calcular el G.
G° 0 → REVERSIBLE
[𝐀]𝐚 . [𝐁]𝐛
G = G° + R.T. ln G<0: ESPONTÁNEA, Exergónica
[𝐂]𝐜 . [𝐃]𝐝
G=0: Equilibrio
G>0: NO ESPONTÁNEA, Endergónica
G = Gproducto – Greactivo
Ea = Estado activado – Greactivos
A→B Estado activado
Energía libre, G
6,5 Kcal/mol
Energía de activación
Energía de activación (Ea)
(Ea) de la reacción A→B
de la reacción B→A
G°A=4 Kcal/mol
G°
G°B=1,5 Kcal/mol
Progreso de reacción
G°= G°producto – G°reactivo Ea= 6,5 Kcal/mol – 4K
G°= 1,5 Kcal/mol – 4 Kcal/mol Ea= 2,5 Kcal/mol
G°= -2,5 Kcal/mol → Reacción ESPONTÁNEA
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Energía libre (G) Energía libre (G) S→R
R→S
Kcal/mol Kcal/mol
9 kcal/mol 9 kcal/mol
Ea R→S
Ea S→R
G°R= 5,5 kcal/mol G°R= 5,5 kcal/mol
ΔG° ΔG°
G°S= 2,5 kcal/mol G°S= 2,5 kcal/mol
Progreso de la reacción
ΔG°= G°Productos – G°Reactivos
ΔG°= G°Productos – G°Reactivos
ΔG°= G°S - G°R
ΔG°= G°S - G°R
ΔG°= 2,5 Kcal/mol – 5,5 Kcal/mol
ΔG°= 5,5 Kcal/mol – 2,5 Kcal/mol
ΔG°= –3 Kcal/mol → ESPONTÁNEA
ΔG°= 3 Kcal/mol → NO ESPONTÁNEA
Ea= Estado activado – G°Reactivos
Ea= Estado activado – G°Reactivos
Ea= 9 kcal/mol – 5,5 kcal/mol
Ea= 9 kcal/mol – 2,5 kcal/mol
Ea= 3,5 Kcal/mol
Ea= 6,5 Kcal/mol
Fijense la forma que tienen ambas gráficas, la que es espontánea se ve “cuesta abajo”
y la que no es espontánea se ve “cuesta arriba”. Miren también que el ΔG° tiene igual
magnitud (3) pero signo contrario, hasta se dan cuenta con simplemente mirarlo en el
gráfico. Además se cumple esto de que la energía de activación de la reacción inversa
(S→R) es la suma de la energía de activación de R→S + el ΔG°.
Las variaciones de energía libre estándar de reacciones secuenciales (en las cuales el
producto de una es reactivo de la siguiente) son aditivas
Reacciones A →B G°’ A → B = 5 Kcal/mol
secuenciales B →C G°’ B → C = -7 Kcal/mol
Reacción Global: A → C G°’A → C = G°’A → B + G°’ B → C = -2 Kcal/mol
Una reacción termodinámicamente desfavorable (endergónica) puede ser impulsada
en la dirección directa acoplándola a una reacción muy exergónicas a través de un
intermediario común
Requisitos:
- Intermediario común
- Que el GGlobal < 0
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Catalizadores: Inorgánicos y biológicos (enzimas)
-No forman parte de los productos ni se degradan
-No afectan el G de la reacción
-Disminuyen la energía de activación (recordemos que la velocidad de la reacción
depende de la energía de activación. Las enzimas al disminuir la energía de activación
aumentan la velocidad de la reacción)
Enzimas:
-Actúan en condiciones fisiológicas
-Son altamente específicas
-SITIO ACTIVO: lugar específico de la enzima donde se une el sustrato
El sitio activo está constituido por cadenas laterales de aminoácidos con características
complementarias a la estructura del sustrato:
- Sustrato con carga positiva (+) → Sitio activo con aa ácidos (que tienen carga – a pH7)
- Sustrato con carga positiva (-) → Sitio activo con aa básicos (que tienen carga + a pH7)
- Sustrato hidrofóbico → sitio activo con aa hidrofóbicos
Energía de Reacción no catalizada
activación
(Ea) Reacción catalizada
G°
Velocidad de
reacción Recordar que + Km = – afinidad
(mM/seg) V máx porque necesito más
concentración de sustrato para
alcanzar la mitad de la Vmáx
Km [S] (mM)
Km: Concentración de sustrato ([S]) a la cual se alcanza la mitad de la velocidad
máxima. Depende de la afinidad de la enzima por el sustrato.
V máx: Todos los sitios activos de las enzimas se encuentran ocupados. Depende de la
concentración de enzima
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VARIABLES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN CATALIZADA
ENZIMÁTICAMENTE
1- Concentración de sustrato
2- Concentración de enzima
3- Temperatura
4- pH
5- Inhibidores
1- Concentración de sustrato: a mayor concentración de sustrato, mayor Vmáx
2- Concentración de enzima: La Vmáx aumenta de manera proporcional al aumento de
la concentración de enzima. Si tengo 4 veces más [] de enzima, la Vmáx será el
cuádruple. La afinidad de la enzima por el sustrato no cambió, por lo tanto no se
modifica el Km.
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3- Temperatura
1) Aumento gradual de la velocidad de la reacción con el
aumento de la temperatura hasta alvanzar una temperatura
en la cual la actividad enzimática es máxima, que se conoce
como Temperatura óptima
2) Disminución progresiva de la velocidad de reacción
debido a la inactivación de la enzima por desnaturalización
térmica de la proteína.
Aumenta la velocidad porque aumenta la
temperatura → aumenta la energía cinética
Disminuye la velocidad porque se desnaturaliza la
enzima
Temperatura
4- pH
El pH influye en el estado de ionización de los sustratos
y de los grupos funcionales de los aminoácidos
(modifica la actividad enzimática).
Cada enzima es activa en un intervalo de pH
determinado y dentro de ese intervalo habrá uno
donde la actividad enzimática será máxima → pH
óptimo
En el pH óptimo, el estado de ionización del sustrato y
de los restos de aa presentes en el sitio activo de la
enzima es aquel que permite la máxima interacción E-S.
INHIBIDORES
COMPETITIVOS NO COMPETITIVOS
Vmáx: no se modifica Vmáx: Disminuye
Km: Aumenta Km: no se modifica
-Disminuye la afinidad de la -Inactiva las enzimas, por lo tanto, hay
enzima por el sustrato menos enz con poder catalítico.
-Se une al sitio activo -Se une a un sitio alostérico
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