ENLACE PETÍDICO

  Cuando el grupo carboxilo de un aa se

Cuando el grupo carboxilo de
une al grupo amino de otro aa se produce
un aa se une al grupo amino de entre ambos un enlace petídico en el que
otro aa se produce entre ambos se libera una molécula de agua
un enlace petídico en el que se
libera una molécula de agua.
 Si el péptido se hidroliza, se
liberan los aminoácidos.
 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE
PEPTÍDICO
 Es un enlace covalente
 Es un enlace de tipo amida
 Tiene cierto carácter de doble enlace, lo que impide girar la molécula
 Los átomos y enlaces que se mantienen entre –C=O y –N-H se mantienen
en el mismo plano, manteniendo distancias y ángulos.
 En los extremos siempre quedará un grupo amino terminal (N-terminal) y
un grupo carboxilo terminal (C-terminal)
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

 Las cadenas polipeptídicas presentan una serie de plegamientos que

determinan su funcionalidad.
 Existen cuatro niveles de complejidad
 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria
ESTRUCTURA PRIMARIA

 Secuencia lineal de aa unidos mediante

enlaces petídicos
 El número, el tipo y el orden de aa determina el
tipo de proteína.
 Los aa de la cadena se numeran a partir del
amino terminal que se sitúa a la izquierda.
 Presenta una disposición en zig-zag debido a
la rotación de los aa sobre los carbonos α
 Se pueden formar 20n proteínas diferentes,
siendo n el número de aa de la cadena
polipeptídica
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

 Las proteínas alcanzan un nivel de complejidad mayor, que las hacen más
estables.
 Existen distintos modelos de distribuciones espaciales
 α-hélice
 Conformación β o de lámina plegada
 Hélice de colágeno
 α-HÉLICE

 La cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre si misma, debido a los

giros del Cα de cada aa.
 El enrollamiento es a favor de las agujas del reloj y ocurre cada 3,6 aa.
 En una vuelta completa de la hélice hay 3 aa y el resto es el inicio del otro
aa
 La hélice se forma gracias a los puentes de H entre el grupo –NH- de un aa
y el grupo –C=O- de otro, ya que existen cargas parciales opuestas.
 Los grupos –C=O quedan en una dirección y los –NH- en otra y los radicales
quedan hacia la cara externa de la α-hélice
 LÁMINA PLEGADA

 Se forma una lámina plegada en zig-zag por el acoplamiento por medio de

puentes de H entre segmentos de la misma cadena o de distintas cadenas.
 Los radicales de los aa se dispondrán de forma alterna por encima y por
debajo de la estructura.
 La unión de las cadenas pueden ser
 Paralela: Cuando las cadenas se disponen todas en sentido N-C
 Antiparalelas: Cuando las cadenas se disponen de forma alterna en sentido N-
C o C-N. Es más compacta que la paralela
 HÉLICE DE COLÁGENO

 El colágeno está presente en los tendones y los tejidos conectivos

 El colágenos está formado por los aminoácidos prolina, hidroxiprolina y
glicina.
 Al repetirse múltiples veces estos aminoácidos, no puede formar muchos de
los puentes de H necesarios para formar la estructura secundaria.
 Por ello, se asocian tres cadenas trenzadas que forman una triple hélice.
 ESTRUCTURA TERCIARIA

 A partir de la estructura terciaria se establece la funcionalidad de las proteínas

 Esta estructura se produce a partir de los enlaces producidos entre los radicales de
los aa.
 Tipos de enlaces
 Puentes Disulfuro: Enlace covalente producidos entre dos grupos tiol (-SH)
pertenecientes a dos cisteínas.
 Fuerzas Electrostáticas: Enlaces iónicos entre grupos de cargas diferentes. Es decir,
entre aa ácidos (-COO-) y básicos (-NH3+)
 Enlaces de H: Entre grupos polares no iónicos con cargas parciales en su cadena
lateral.
 Fuerzas de Van der Waals o interacciones hidrofóbicas: Entre aa apolares
 Características de la estructura terciaria

 La estructura terciaria esta formada por varios dominios, es decir, unidades

entre 50 y 300aa.
 Los dominios son muy estables.
 Normalmente los dominios se unen entre sí mediante una porción proteica
flexible que hace de bisagra.
 Las bisagra suelen representar zonas específicas de unión como a un
coenzima o un sustrato.
 TIPOS DE ESTRUCTURAS
TRIDIMENSIONALES
 Globulares
 Alto grado de plegamiento y dan lugar a formas esferodiales
 Son solubles en agua o en disolventes polares
 Tienen alta relación con actividades biológicas celulares
 Fibrilares
 Tiene un menor plegamiento, encontrándose a lo largo de una sola dimensión
con forma alargada
 Son insolubles en agua
 Predominan la función estructural o protectora
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

 Esta estructura aparece cuando la proteína está formada por varias

subunidades proteicas o protómero.
 Esta unión se realiza a través de los mismos enlaces que la estructura
terciaria, pero principalmente a partir de fuerzas de Van der Waals y puentes
de H.
 Destacamos la hemoglobina, proteínas musculares, complejos
multienzimáticos y las inmunoglobulinas
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA
SOLUBILIDAD ESPACIAL
PROTEÍNAS

ESPECIFICIDAD AMORTIGUADORA
 SOLUBILIDAD

 Los radicales polares o hidrófilos se localizan en la cara externa de la

molécula, pudiendo forman puentes de H con el agua.
 Los aa apolares se distribuyen hacia el interior y los polares hacia el exterior.
 Al ser macromoléculas forman, en disolución, estructuras coloidales, que
impiden la unión entre distintas proteínas.
 Si la capa de solvatación se pierde, la unión entre las proteínas genera una
molécula insoluble que precipita.
 Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles y las globulares solubles
 ESTRUCTURA ESPACIAL

 La función biológica de una proteína depende de su estructura terciaria. Lo

que llamamos conformación nativa.
 Cualquier cambio en esa conformación afecta a la funcionalidad de la
proteína (pH y/o temperatura, tratamiento con sustancias)
 Este proceso se llama desnaturalización.
 En la desnaturalización no se rompe la estructura primaria.
 La desnaturalización puede ser reversible o irreversible.
 Si es reversible hablamos de renaturalización.
 ESPECIFICIDAD

 Las proteínas son altamente específicas.

 Niveles de especificidad
 Especificidad de función: Queda determinad por la secuencia de aminoácidos.
Una pequeña variación puede suponer la pérdida de funcionalidad.
 Especificidad de especie: Algunas proteínas son exclusivas de cada especie.
Normalmente, proteínas con igual funcionalidad en distintas especies presentan
alta similitud en estructura y composición. Estas proteínas se conocen como
proteínas homólogas. Las proteínas homólogas nos permiten hacer un estudio
de parentesco evolutivo.
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA

 Las proteínas, al igual que los aa de los que se forman, tienen carácter
anfótero.
 Pueden amortiguar variaciones en el pH, ya que se pueden comportar como
ácidos o como bases.
FUNCIONES BIOLÓGICAS

FUNCIONES
FUNCIONES DE
DE LAS
LAS
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS

ESTÁTICAS
ESTÁTICAS ACTIVAS
ACTIVAS

HOMEOSTÁTIC
HOMEOSTÁTIC
ESTRUCTURAL
ESTRUCTURAL RESERVA
RESERVA TRANSPORTE
TRANSPORTE HORMONAL
HORMONAL GENÉTICA
GENÉTICA CATALIZADORA
CATALIZADORA INMUNITARIA
INMUNITARIA CONTRÁCTIL
CONTRÁCTIL
A
A
 ESTRUCTURAL

 Las proteínas, sobre todas las fibrosas, presentan función estructural.

 Las glucoproteínas de las membranas plasmáticas
 Las histonas, componentes estructurales de los cromosomas
 La tubulina que forman los microtúbulos del citoesqueleto.
 El colágeno de los tejidos conjuntivos, cartilaginosos y óseos. Permite la unión
entre diferentes estructuras,
 La queratina presente en la epidermis, pelo, plumas, uñas, pezuñas y cuernos.
 La elastina que permite tras un esfuerzo recuperar la forma original.
 La esclerotina presente en el exoesqueleto de insectos.
 RESERVA

 Algunas proteínas almacenan determinadas aa para usarlos como elementos

nutritivos o para la formación embrionaria.
 Abundan en las semillas y en los huevos de los animales.
 La ovoalbúmina presente en la clara del huevo.
 La caseína de la leche que permite la absorción del calcio y el fosfato en el
intestino.
 La zeína del maíz
 La hordeína de la cebada
 La gliadina del trigo
 …
 HOMEOSTÁTICA

 Las proteínas mantienen el equilibrio del medio interno.

 Gracias a su capacidad amortiguadora son capaces de regular el pH
 TRANSPORTADORA

 Algunas proteínas se unen a determinadas sustancias y las transportan.

 Las lipoproteínas del plasma transportan lípidos.
 La hemoglobina que principalmente transporta oxígeno.
 La hemocianina de los invertebrados que también transportan oxígeno.
 La seroalbúmina transporta ácidos grasos en el tejido adiposo
 La neurofisina implicadas en el transporte de sustancias a lo largo de los
axones neuronales.
 …
 HORMONAL

 Son proteínas encargadas de controlar funciones metabólicas o

reproductivas
 La insulina y el glucagón, son hormonas antagónicas secretadas en el
páncreas, encargadas de controlar la concentración de glucosa en sangre.
 La somatotropina (STH) u hormona del crecimiento es secretada en la
hipófisis y regula el crecimiento corporal.
 GENÉTICA

 Algunas proteínas activan o inactivan la información genética.

 ARN-polimerasa
 ADN-polimerasa
 CATALIZADORA
 Pertenecen al grupo de las enzimas.
 Son biocatalizadores.
 Aumentan la velocidad de la reacción sin participar en ella y rebajando la
energía de activación
 INMUNITARIA

 Los antígenos proporcionan la identidad molecular de los seres vivos.

 Las inmunoglobulinas o anticuerpos defienden al organismo frente a
infecciones. Son las responsables de los rechazos de partículas extrañas.
 La trombina y el fibrinógeno son responsables de los procesos de
coagulación sanguínea.
 CONTRÁCTIL

 La actina y la miosina son responsables de la contracción muscular y por lo

tanto del movimiento
 La flagelina es responsable de la movilidad de los flagelos
 La dineína es responsable de la movilidad de los cilios
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

FORMADAS POR
HOLOPROTEÍNAS CADENAS
POLIPEPTÍDICAS

PROTEÍNAS
FORMADAS POR
UNA PARTE
HETEROPROTEÍNAS PROTEICA Y UNA NO
PROTEICA (GRUPO
PROSTÉTICO)
 HOLOPROTEÍNAS

ALBÚMINAS GLOBULINAS HISTONAS PROTAMINA QUERATINA COLÁGENO MIOSINA ACTINA FIBRINA ELASTINA
 ALBÚMINA

 Proteína animal y vegetal rica en azufre y soluble en agua

 Se encargan del transporte de otras moléculas o de reserva de aa
 Destacamos
 Lactoalbúminas de la leche.
 Ovoalbúminas de la clara del huevo.
 Seroalbúmina del plasma sanguíneo
 GLOBULINA

 Proteínas globulares y solubles en disoluciones salinas, pero insoluble en

agua pura
 Destacamos
 Lactoglobulina de la leche
 Ovoglobulina del huevo
 Seroglobulina de la sangre
 α-globulina asociada a la hemoglobina
 γ-globulina o inmunoglobulina que forma los anticuerpos
HISTONAS PROTAMINAS
 Presentan una alta proporción de aa  Asociadas al ADN del espermatozoide.
básicos  Antes de que se fusionen los dos
 Están asociadas al ADN, formando parte protonúcleos se produce la
de la cromatina transformación de la protamina a histona
QUERATINA COLÁGENO
 Proteína animal  Alta resistencia al estiramiento, por lo que
 predomina en el tejido conjuntivo,
Presente en la epidermis, pelos, plumas,
cartilaginoso y óseo.
uñas, cuernos, lanas y escamas.
 Está presente en la matriz extracelular de
 Es rica en el aa cisteína
la epidermis, cartílago, hueso, tendones y
córnea.
 Su estructura terciaria presenta tres
cadenas trenzadas
MIOSINA ACTINA
 Responsable de la contracción muscular
 Responsable de la contracción muscular
 Actúa conjuntamente con la miosina. La
 Interviene en la división celular
cabeza de la miosina se ancla a la actina
 Transporte de vesículas produciéndose el desplazamiento
 FIBRINA ELASTINA
 Se encuentra en la sangre  Es altamente elástica y flexible
 Participa en los procesos de coagulación  Se encuentra en órganos sometidos a deformaciones
reversibles como pulmones, arterias, dermis y cartílago.
 Tienen forma de red, lo que les permite alargarse o
doblarse al someterse a esfuerzos
 HETEROPROTEÍNAS

FOSFOPROTEÍNAS GLUCOPROTEÍNAS LIPOPOTEÍNAS CROMOPROTEÍNAS NUCLEOPROTEÍNAS

 FOSFOPROTEÍNA

 Su grupo prostético es el ácido ortofosfórico.

 Destacamos
 Vitelina de la yema del huevo
 Caseína de queso
 Caseinógeno precursor de la caseína de la leche
 GLUCOPROTEÍNA

 El grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a la cadena polipeptídica.

 Funciones
 Constituyente de la matriz extracelular
 Interviene en la formación de las membranas celulares, donde participa activamente en el transporte de
sustancias
 Actividad hormonal
 Forman la mucoproteínas secretadas por las mucosas
 Anticongelantes biológicos en peces de aguas muy frías.
 Función antigénica en las membranas
 Las gammaglobulinas con función de anticuerpo
 Presentes en las membranas de los eritrocitos responsables de la especificidad de los grupos sanguíneos al
presentar diferentes grupos glucídicos
 Líquido sinovial en las articulaciones
 LIPOPROTEÍNAS

 Grupo prostético un lípido.

 La mayoría forman parte de las membranas celulares
 En el plasma sanguíneo se encargan del transporte de lípidos insolubles
entre el intestino, el hígado y los tejidos adiposos.
 LIPOPROTEÍNAS TRANSPORTADORAS
DE LÍPIDOS
 QUILOMICRONES: Se generan en el intestino delgado a partir de los ácidos
grasos, la glicerina y el colesterol que absorben
 VLDL (lipoproteínas de muy baja densidad): A medida que el VLDL intercambia
lípidos con los tejidos se convierte en LDL
 LDL: Transportan colesterol y fosfolípidos desde el hígado hasta los tejidos, para
formar las membranas. Si los niveles de colesterol son muy elevados, no se
sintetizan tantos receptores de membrana y el colesterol no entra,
manteniéndose en la sangre y pudiendo generar residuos perjudiciales para la
salud.
 HDL: Tienen una acción contraria a LDL. Transportan hasta el hígado el
colesterol retirado de las paredes arteriales, haciendo disminuir sus residuos.
 CROMOPROTEÍNAS

 Su grupo prostético tiene una molécula compleja con dobles enlaces conjugados que les confiere
color.
 Existen dos subtipo
 Compuestos porfirínicos
 Hemoglobina y mioglobina
 Citocromos

 Peroxidasas y catalasas
 Clorofilas

 Cianocobalamina o vitamina B12

 Compuestos no porfirínicos
 Rodopsina

 Hemocianina

 Hemeritrina
 COMPUESTO PORFIRÍNICO

 Su grupo prostético es la metaporfirina, una molécula formada por 4 anillos

de pirrol unidos por puentes metilénicos, generando una estructura cerrada.
 A los átomos de N se le une un átomo o ion metálico
 HEMOGLOBINA y MIOGLOBINA

 Su grupo prostético es el llamado grupo hemo que lleva un catión de Fe2+

 La hemoglobina es un pigmento de color rojo que transporta oxígeno (en
menor medida dióxido de carbono)
 La mioglobina realiza la misma función en los músculos
 CITOCROMOS

 Son proteínas transportadoras de membrana presente en células aerobias

 También tiene Fe, pero puede tomar o ceder electrones pasando de Fe3+ a
Fe2+ y viceversa.
 Se usa en reacciones redox de la respiración y de la fotosíntesis
 PEROXIDASAS y CATALASAS

 También contienen hierro.

 Son enzimas
 Las peroxidasas catalizan la oxidación de sustratos orgánicos e inorgánicos
usando el peróxido de hidrógeno.
 Las catalasas catalizan la descomposición de peróxido de hidrógeno
 CLOROFILA

 Presentan metaloporfirina con Mg2+ y terpeno fitol

 Se encuentra en los cloroplastos y se encargan de captar la energía lumínica
durante la fotosíntesis
 Es un pigmento de color verde
 CIANOCOBALAMINA o VITAMINA B12

 Contiene Co3+
 Participa en el metabolismo de proteínas y ácido nucleicos
 Vitamina hidrosoluble
 Ayuda a la formación de los glóbulos rojos y al mantenimiento del sistema
nervioso central
 COMPUESTOS NO PORFIRÍNICOS

 Su grupo prostético también es coloreado, pero no constituye una metaloporfirina

 Rodopsina
 Presentes en las células de la retina imprescindible para la visión ya que se encarga de captar la
luz
 Su grupo prostético es el retinal, derivado de la Vitamina A
 Hemocianina
 Contiene Cu2+ y es de color azul
 En algunos invertebrados su función es como el de la hemoglobina
 Hemeritina
 Pigmento respiratorio que tiene hierro
 Se encuentra en anélidos marinos
 NUCLEOPROTEÍNAS

 Su grupo prostético son ácidos nucleicos.

 Constituyen la cromatina y los cromosomas
 Funciones
 Mantenimiento de la estructura del ADN
 Transporte del núcleo al citoplasma
 Protección contra la acción de las nucleasas (enzimas que rompen los enlaces
fosfodiéster de los ácidos nucleicos)