UNIVERSIDAD FRANCISCO DE PAULA SANTANDER
DEPARTAMENTO DE QUÍMICA
LAS PROTEINAS
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La relación estructura-función a nivel de
proteínas.
Constitución de las proteínas.
●
●Estructuras primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.
●Fuerzas que determinan y estabilizan la
estructura tridimensional de las
proteínas.
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IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS
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LOS AMINOÁCIDOS SON LOS PRINCIPALES
CONSTITUYENTES DE LAS PROTEÍNAS.
Deacuerdo a su composición se les denomina:
●Péptido: A la unión de un bajo número de aminoácidos.
●Oligopéptido: Si el número de aminoácidos que forma la molécula
no es mayor de 10.
●Polipéptido: Cuando es superior a 10.
●Proteína: Si el número es superior a 50 aminoácidos.
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Dependiendo de la necesidad del cuerpo
Esenciales No esenciales
●Valina (Val) ●Alanina (Ala)
●Leucina (Leu) ●Prolina (Pro)
●Treonina (Thr) ●Glicina (Gly)
●Lisina (Lys) ●Serina (Ser)
●Triptófano (Trp) ●Cisteína (Cys)
●Histidina (His) ●Asparagina (Asn)
●Fenilalanina (Phe) ●Glutamina (Gln)
●Isoleucina (Ile) ●Tirosina (Tyr)
●Metionina (Met) ●Ácido aspártico (Asp)
●Ácido glutámico (Glu)
●Tirosina (Tyr)
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PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
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ISOMERÍA DE LOS ALFA-AMINOÁCIDOS
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ENLACE DE LAS PROTEÍNAS
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Estructuras primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria de las proteínas.
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●Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos
indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que
dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su
secuencia y de la forma que ésta adopte.
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●Estructura secundaria: organización en el espacio de la cadena polipeptídica
estabilizada por puentes de hidrógeno entre los elementos C=O y NH de los
enlaces peptídicos.
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Estructuras secundarias
Estructura en alfa hélice Hoja plegada o estructura beta.
●Hay 3.6 aminoácidos por cada ●En esta disposición los aminoácidos
vuelta, y cada vuelta tiene 5.4 no forman una hélice sino una
ángstrom. Esta estructura fue cadena en forma de zigzag,
propuesta por Linus Pauling en 1951. denominada disposición en lámina
plegada.
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●Estructura terciaria: se refiere a los plegamientos que tienen la cadena
proteica, por encima de la estructura secundaria, que determinan la forma
tridimensional total de la proteína.
●Estos plegamientos se originan por interacciones particulares entre los grupos
R de los aminoácidos que los forman, por ejemplo el puente disulfuro que se
origina por interacción entre los azufres de los grupos R de la cisteína, o los
puentes de hidrógeno.
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●Estructura cuaternaria: solo la tienen las proteínas formadas por varias
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, unidas mediante enlaces débiles
(no covalentes), para formar un complejo proteico. Cada cadena polipeptídica
recibe el nombre de protómero.
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FUERZAS DE ATRACCIÓN EN LAS PROTEÍNAS.
Tipo de enlace Fuerza (kcal/mol)
Covalente
-50 a –100
Iónico o salino
-1 a –80
Puentes de Hidrógeno
-3 a –6
Van der Waals
-0,5 a –1
Hidrofóbico
-0,5 a –3
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EN RESÚMEN
●Las proteínas son biopolímeros (llamados polipéptidos) de L-amino ácidos.
●Los aminoácidos en las proteínas se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.
●Solo los L-aminoácidos se utilizan para hacer proteínas (salvo raras excepciones
de las proteínas de la pared celular de las bacterias que contienen D-aminoácidos.
●El orden o secuencia de aminoácidos de las proteínas las distingue unas de otras.
●La secuencia de aminoácidos determina la forma tridimensional de la proteína.
●Alteraciones de la secuencia de aminoácidos de una proteína cambia su forma
tridimensional.
●La diferencia entre los términos polipéptido y proteína es que el primero hace
referencia a una cadena de aminoácidos. Por otra parte, una proteína es una cadena
de aminoácidos después de su plegamiento y otras modificaciones. Las proteínas
pueden consistir en mas de una cadena de polipéptidos.
●Las proteínas tienen una gran cantidad de funciones en el cuerpo, como son la de
catalizar reacciones, proporcionar integridad estructural, participar en el transporte
de moléculas, facilitar el movimiento, la unión de moléculas y otras.
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¡GRACIAS POR SU ATENCIÓN!
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