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Temas 5-6-7-Proteinas Enzimas y ...

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1º Prueba de Acceso a la Universidad

PEvAU Andalucía, Ceuta, Melilla y Centros en

Marruecos

Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra.
Queda permitida la impresión en su totalidad.
[Link] de proteínas
[Link] aminoácidos:unidades estructurales de las proteínas
 Clasificacion aa
 Aa esenciales
 Propiedades físicas aa
 Propiedades químicas
[Link] enlace peptidico
[Link] de las proteínas
 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria
[Link] de las proteínas
 Solubilidad
 Desnaturalización
 Especificidad
 Capacidad amortiguadora
[Link]ón de las proteínas
 Holoproteinas:globulares y fibrosas
 Heteroproteinas: Glucoproteinas, lipoproteinas,nucleoproteinas,
cromoproteinas,fosfoproteinas
[Link] de las proteínas

Las proteínas son biopolimeros de elevado peso molecular ;compuestos químicos

muy complejos que se encuentran en todas las células vivas.
Formadas por C, H, O, N y S en menor cantidad. Pueden tener P,Fe,Cu,Mg,I.

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células
Importantes por las variadas funciones biológicas

Químicamente, las proteínas formadas por la unión de

muchas moléculas sencillas y no hidrolizables:
aminoácidos
Existen 20 aa distintos formadores de proteínas.
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos .
Según su tamaño molecular, pueden ser dipéptidos,
tripéptidos, oligopéptidos, formados por no más de 10 aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 aa.
Cuando el número de aa supera los 50 o 100 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional
específica, entonces se habla de proteínas
 +

Son compuestos orgánicos no hidrolizables de bajo peso molecular.

un carbono central (ɑ)* se une a:
 Un grupo carboxilo (-COOH), ácido.
 Un grupo amino (-NH2), básico.
 Un hidrógeno.
 Un radical

El radical R es el que determina las propiedades químicas y biológicas de cada aa

El grupo carboxilo -COOH tiene tendencia a ceder H+, lo que le da carácter ácido.
El grupo amino –NH2 tiende a aceptar H+, por eso es básico.

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
-Si el radical R es o no polar y si tiene carga o no la tiene (es neutro).
1. Aminoácidos neutros(sin carga)con R no polar
2. Aminoácidos neutros con R polar
3. Aminoácidos con carga - , ácidos.
4. Aminoácidos con carga + , básicos.
Aa neutros con R apolar (R hidrófobo).
-Son poco solubles en agua
Pueden ser apolares alifáticos o apolares aromáticos.
• Apolares alifáticos: alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina y prolina.
• Apolares aromáticos:fenilalanina y triptófano
Aa neutros con R polar.
pH neutro, la cadena R no tienen carga.
La cadena R grupos polares hidrófilos ( -OH, -NH2, -SH) que pueden formar puentes de H con
moléculas polares( agua) son solubles en agua.
Son: serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina, glutamina y glicina
Aa con carga
• Ácidos: ac arpártico y ac glutámico
• Básicos: lisina, arginina, histidina
AA ESENCIALES
son los que nos pueden ser sintetizados y deben ser ingeridos
EN ADULTOS: 8
Fenilalanina. Metionina
Isoleucina. Treonina
Leucina. Triptofano
Lisina. Valina
EN NIÑOS: anteriores + Arginina histidina
-proteínas de alta calidad : ricas en aa esenciales.

PROPIEDADES FÍSICAS

-sólidos cristalinos, punto de fusión superior a 200C (al tener grupos amino y carboxilo, ambos polares,
se forman puentes de H, explica sus elevados puntos de fusión y ebullición)
-Incoloros
-solubles
-Tienen actividad óptica y estereoisomería
ACTIVIDAD ÓPTICA :

Todos aa menos glicola o glicerina. C α asimétrico

Por esta característica, presentan actividad óptica,son capaces de desviar el plano de

luz polarizada
que atraviesa una disolución de aminoácidos.
Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina
dextrógiro (+),
y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).
ESTEREOISOMERIA
Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos
configuraciones espaciales.
Para diferenciar los isómeros se coloca el grupo carboxilo en posición superior, a
continuación,
el Cα y después la cadena R.
Dependiendo de la posición del grupo amino, aparecen las formas D ( -NH2 a la
derecha) o las formas L ( -NH2 a la izquierda)
La disposición L o D es independiente de la actividad ó[Link] L-aminoácido podrá ser
levógiro o dextrógiro.
En la naturaleza, la forma L es la más abundante, y todas las proteínas están formadas
por L-aminoácidos
PROPIEDADES QUÍMICAS
1. No hidrolizables
2. comportamiento químico anfótero: se comportan como ácidos o como bases según el
pH del medio
- como un ácido , dan H+(los grupos -COOH liberan protones, quedando como -
COO- )
-como una base , aceptan H+(los grupos -NH2 captan protones, quedando como -
NH3+)
-como un ácido y una base a la vez.
A pH fisiológico los aa se ionizan doblemente,forma dipolar iónica zwitterion
o En medio ácido, capta protones , se comporta como una base y carga positiva
o En medio básico libera protones , se comporta como un ácido y carga negativa

La cadena lateral R puede tener grupos ionizables que participan en la carga eléctrico
del aa.
El pH en el que el aa adoptar una forma dipolar neutra, tiene mismas cargas positivas y
negativas es punto isoeléctrico.
o Los aa básicos (lisina) tendrán pI básicos,en un ambiente pobre en H+ (medio
básico) la lisina pierde
H+ para neutralizar la basicidad del medio, y quedará neutro.
o Los aa ácidos (ac aspártico o ac glutámico) tendrán pI ácidos,en un ambiente
rico el H+ el ac aspártico
acepta esos H+ para neutralizar la acidez del medio y quedará neutro.
Si estos aa,con su pI, se colocan en medios de pH diferente, quedarán cargados para
neutralizar el pH del medio
y migrarán hacia un polo en una electroforesis
La electroforesis es un método de separación, separación de aa en una disolución
sometida a un campo eléctrico.
Se coloca una mezcla de aa en un medio a un pH dado y dos electrodos (ánodo + y
cátodo -).
Los aa se irán separando en función de su pI. Unos migrarán hacia el cátodo, otros
hacia el ánodo
aa que tengan un pI= pH del medio, no se mueven
 enlaces químicos entre aminoácidos y las cadenas formadas, péptidos.
El enlace peptídico entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del aa siguiente,
con la pérdida de una molécula de agua (enlace hidrolizable). Es un enlace de tipo amida.

Clasificación según el nº de aa
- Dipéptido: 2 aa
- Tripéptido: 3 aa
- Oligopéptido: menos de 50 aa
- Polipéptido o proteínas: cadenas largas de más de 50 aa.
Los cuatro átomos que forman el enlace peptídico (O, C, N y H) comparten e-,aparecen dos formas resonantes
(dos distribuciones electrónicas distintas):formas tautómeras.

El enlace C-N tiene doble [Link] que se efectúen torsiones alrededor del enlace peptídico, los átomos de C, N, H y
O del enlace peptídico se sitúan en el mismo plano.
Aparece una cadena de aa, con forma de zig-zag, con los vértices ocupados por los Cα .
Los grupos R no participan en el enlace peptídico y quedan colgando hacia arriba y hacia abajo alternativamente.
Extremos de la cadena peptidica
El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena: N-terminal y C-terminal
los aminoácidos se enumeran desde el N-terminal (extremo amino comienzo de la cadena peptídica)
 Las cadenas polipeptídicas sufren plegamientos que les dan forma y les capacitan para una función.
Cada proteína estructura tridimensional unica que le confiere una actividad biológica específica.
La actividad de una proteína depende de su forma espacial.
La estructura de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales:
 Estructura primaria.
 Estructura secundaria.
 Estructura terciaria.
 Estructura cuaternaria.

Estructura primaria
Es el número , tipo y la secuencia de aminoácidos de la proteína.
indica qué aa componen la cadena polipeptídica y el orden en el que se encuentran.
La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
se mantiene mediante los enlaces peptídicos
Estructura secundaria
consiste en el plegamiento de la estructura primaria por la infinidad de puentes de H que se establecen entre
los grupos –C=O de un enlace peptídico y los grupos –NH de otro.

Son conocidos dos tipos de estructura secundaria que son estables:

-la α-hélice,
-la conformación β o lámina β o lámina plegada .

 α-hélice: se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria

presenta 3,6 aa por vuelta y la rotación es hacia la derecha
se mantienen por la formación espontánea de enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el —CO— de un enlace peptídico y el —NH— del
enlace peptídico
del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal.

Las cadenas laterales R de los aa no intervienen en esta estructura secundaria y aparecen en la parte externa de la α-hélice.
Proteínas con estructura primaria muy diferente pueden tener la misma estructura secundaria.
El nombre α-hélice es por la α-queratina esta en las células de la epidermis, y presenta esta estructura helicoidal
A veces, cuando dos aa contiguos poseen cadenas laterales muy voluminosas o cargas eléctricas del mismo signo, la α-hélice se desestabiliza,
se desorganiza algún tramo y no se reconoce la α-hélice.
El aa Prolina también se acomoda mal a esta estructura y tiende a romperla.
 conformación β o lámina β o lámina plegada:
Los aa forman una cadena en forma de zigzag ( el Cα actúa como punto vértice). Si la cadena de aa forma codos y se repliega sobre si misma, se
pueden establecer puentes de hidrógeno entre segmentos, antes distantes, que ahora han quedado próximos.
da lugar a una lámina en zigzag muy estable: β-lámina o lámina plegada.
El nombre es por la β-queratina presente en uñas, pelos y plumas,ejemplo de esta estructura.
Esta estructura también se puede formar entre dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes.
Se forman enlaces de hidrógeno (entre los mismos grupos que en la hélice anterior),
participan todos los enlaces peptídicos,gran estabilidad a la estructura.
Los radicales R quedan alternativamente por encima y por debajo de la lámina.

Dos tramos de la cadena o dos cadenas se unen de dos formas distintas; paralela y antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y
 mayor frecuencia en las proteínas.

Estructura terciaria
disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma.
Estos plegamientos, con tramos en α-hélice y otros en láminas β , son consecuencia de las interacciones
entre cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena.
• Las proteínas adquieren una conformación espacial tridimensional estable.
• De ella depende la función de la proteína,cualquier cambio en la disposición de esta puede provocar la pérdida de su
actividad biológica.
La estructura terciaria se mantiene por enlaces entre los grupos R de los aa.
Estos enlaces son:
 Puentes disulfuro: enlaces covalentes fuertes entre grupos –SH que pertenecen a dos aa cisteína*.
 Fuerzas electrostáticas: enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas eléctricas opuestas.
Se producen entre los aa ácidos (-COO-) y los aa básicos (-NH3+)
 Puentes de H: entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales (dipolos) en su cadena lateral
 Interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals: uniones débiles entre aa apolares, con cadenas alifáticas y aromáticas

La estructura terciaria está altamente influenciada por la estructura primaria

En la estructura terciaria, algunos tramos de la cadena polipeptídica posee estructura secundaria de tipo α-hélice o β-láminar.
en los codos ogiros presenta secuencias sin estructura precisa.
La función de una proteína depende de su secuencia de aa y de la forma que adopte.
El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana provoca la anemia falciforme.

Estructura terciaria: tipos de conformacionestridimensionales

– GLOBULARES
• Alto grado de plegamiento de la estructura secundaria, como un ovillo, hasta formar una estructura esferoidal y compacta, con un interior compacto apolar y
el exterior hidrófilo, “solubles” en agua ( en las proteínas de membrana el interior es hidrófilo y el exterior hidrófobo)
• Sus funciones biológicas son dinámicas ( transporte, enzimático,hormonal) mas que estático ( estructural)
– FIBROSAS
• La estructura terciaria adopta forma alargada (coincide practicamente con la secundaria).
Suelen se insolubles en agua.
• Función frecuentemente estática, de tipo estructural.
Ej: la hélice de queratina se enrolla nuevamente para formar una superhélice. Esta es su estructura terciaria.
Ej: la elastina
Ej: la superhélice de colágeno: El colágeno posee una estructura primaria que abundan los aa prolina e hidroxiprolina y glicina que se acomodan mal a la α-hélice.
Estos aa estructura que dificulta la formación enlaces dehidrógeno,cuando se pliega para formar la estructura secundaria aparece una hélice especial,
mas alargada que la α-hélice y levógira, con sólo tres aminoácidos por vuelta.

La estabilidad del colágeno es por la asociación de tres hélices empaquetadas en enrollamiento dextrógiro, para formar la triple hélice o superhélice,
responsable de la gran fuerza de tensión del colágeno.
Las tres hélices se unen por enlaces covalentes disulfuro y enlaces débiles, puente de hidrógeno entre grupos R.

Otras proteínas fibrosas conocidas son:

- la β-queratina del pelo,plumas, uñas, cuernos,
-la fibroína del hilo de seda y de las telarañas
-la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.

DOMINIOS ESTRUCTURALES
En la proteínas muy grandes de alto peso molecular, a veces la estructura terciaria constituida por varia regiones o unidades compactas: dominios estructurales.
Son regiones de aspecto globular conectadas a través de tramos polipeptídicos más estrecho o “cuellos” sin estructura determinada y posibilitan cierto movimiento
rotacional
Algunos dominios repetidamente en proteínas distintas (cuando undominio ha probado su eficacia, se utiliza repetidamente .Ej:unión enzima-coenzima)
Estructura secundaria

Es la disposición en el espacio de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria para ser estable. Es la

consecuencia directa de la capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α, y a los radicales de
los aminoácidos, que hacen que el polipéptido adquiera una disposición espacial estable.

Hay tres tipos de estructura secundaria:

- La α-hélice (más abundante).

- La lámina plegada o lámina β.
- La hélice de colágeno.

 α-hélice

La cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma de forma dextrógira dejando los grupos R hacia el exterior.

Los giros se mantienen por la formación de enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el grupo –NH de un
enlace peptídico y el grupo C=O del cuarto aa que le sigue.

 Lámina β plegada

La cadena polipeptídica adopta forma de zigzag por la rigidez del enlace peptídico y la ausencia de enlace de
hidrógeno entre los aa cercanos. La cadena se queda extendida en vez de enrrollada.

Se estabiliza creando puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y –NH de las cadenas paralelas formando la
lámina plegada.

Puede ser:

- Paralela cuando es en el mismo sentido N-C y N-C

- Antiparalela cuando cambia el sentido N-C y C-N

 Hélice de colágeno

Es muy rígida ya que forma los tendones y tejidos conectivos, siendo la estructura que adopta el colágeno.

Está compuesta por prolina y debido a la repetición de este aa no puede adoptar ninguna de las formas
anteriores.

Estos aminoácidos poseen una estructura que dificulta mucho la formación de enlaces de hidrógeno, por lo
que no se forma una α-hélice sino una hélice levógira algo más estirada que la α-hélice, teniendo únicamente
tres aminoácidos por vuelta.

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Estructura terciaria

Es el modo en el que la proteína nativa (estructura tridimensional de una proteína más estable) se encuentra
plegada en el espacio.

Es estable por las uniones débiles que se producen entre los radicales de aa en posiciones muy alejadas.

- Enlaces por puente de hidrógeno.

- Enlaces iónicos.
- Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.
- Puentes disulfuro, enlaces covalentes entre dos grupos tiol.

Las características de una proteína y sus funciones biológicas dependen de esta estructura.

Está constituida por varios dominios que son muy estables.

La estructura terciaria puede ser de dos formas:

 Globulares: se pliega la estructura secundaria y da lugar a estructuras con forma de esfera. Son
solubles en agua y tienen función enzimática, de transporte u hormonal.
 Fibrosas: si la estructura secundaria no se pliega, queda una estructura alargada. Son insolubles en agua
y disoluciones salinas y suelen tener función estructural.

Estructura cuaternaria

Son proteínas que se componen de dos o más cadena polipeptídicas agregadas en una macromolécula
funcional. Son las globulares y fibrosas.

- Colágeno: es una proteína fibrosa compuesta por 3 cadenas polipeptídicas helicoidales

entrelazadas para formar una hélice más grande (muy resistente).
- Hemoglobina: es una proteína globular constituida por 4 cadenas polipeptídicas.

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Desnaturalización

Es la rotura de los enlaces que mantienen la configuración espacial de la proteína (estado nativo),
perdiéndose las estructuras secundarias, terciaria (principalmente) y cuaternaria. Pierde sus propiedades y no
pueden realizar su función (pierde actividad biológica). Los enlaces peptídicos no se ven afectados por tanto
no afecta la estructura primaria.

La desnaturalización puede ser:

- Irreversible: si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su conformación nativa ni su funcionalidad.

- Reversible: se produce renaturalización, recuperando la proteína su conformación nativa y

funcionalidad. Suelen precipitar porque las atracciones entre los grupos hidrófobos hacen que se agrupen

entre sí.

En la renaturalización se repliegan y adoptan su conformación nativa recuperando también la actividad

biológica.

Solubilidad

Se debe a la presencia de aa con radicales polares, que establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de
agua y forman a su alrededor una capa llamada capa de solvatación que impide su unión con otras proteínas.
Si esta capa de solvatación se rompe, se unen con otras proteínas y precipitan.

Las proteínas globulares son solubles y las proteínas fibrosas no lo son.

Factores:

 pH del medio
 Tamaño
 Estructura
 Aminoácidos que las forman

Especificidad

Es lo más característico de las proteínas. La función de una proteína viene determinada por la estructura
primaria.

En algunas proteínas, si se sustituye algún aminoácido, su función no varía. Esto ha hecho que por evolución
hayan surgido proteínas específicas para cada especie y que las especies alejadas evolutivamente tengan
proteínas muy diferentes aunque tengan la misma función.

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 Hay dos tipos de especificidad:

- Especificidad de función: cada proteína está especializada en una determinada función por la posición de
sus aa. La secuencia de aa condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en
última instancia, de su función característica. Una variación en la secuencia de aminoácidos puede
provocar la pérdida de la función.

- Especificidad de especie: son proteínas exclusivas de cada especie. Son proteínas homólogas que
desempeñan la misma función en diferentes especies, suelen tener una composición y estructura
similares.

Capacidad amortiguadora

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los aa. Pueden funcionar como ácidos o como
bases y son capaces de amortiguar las variaciones del pH del medio en el que se encuentren.

Holoproteínas

Están compuestas únicamente por aminoácidos.

 Fibrosas (Función estructural)

 Colágeno
 Miosina
 Queratinas
 Fibrina
 Elastina

 Globulares (Función transporte)

 Albúminas
 Globulinas
 Actina

Heteroproteínas

Son la unión de un aa (proteico) y un grupo prostético (no proteico que determina su función).

Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
Función de reserva

Almacenan compuestos químicos para usarlos como elementos nutritivos o formación de embrión.

- Ovoalbúmina en la clara de huevo

- Caseína en la leche
- Gliadina de la semilla de trigo
- Zeína en el maíz

Función de transporte

Transportan sustancias como moléculas a través de un medio acuoso.

- Lipoproteínas que transportan lípidos insolubles en el plasma sanguíneo

- Citocromos que transportan electrones por las membranas
- Hemoglobina que transporta el oxígeno
- Mioglobina

Función contráctil

Permiten el movimiento a los organismos.

- Actina y miosina que son las responsables de la contracción y relajación muscular

Función protectora y defensiva

- Inmunoglobulinas que defienden de infecciones

- Trombina que interviene en la coagulación, impidiendo la pérdida de sangre en las heridas

Función hormonal

Algunas proteínas actúan como hormonas que controlan funciones celulares.

- Insulina y glucagón que regulan la glucosa

- Hormona de crecimiento

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Función enzimática

Las enzimas impulsan las reacciones químicas aumentando su velocidad y se clasifican según la reacción que
catalizan.

- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas

Función estructural

Son proteínas fibrosas que dan soporte mecánico a las células y tejidos.

En células:

 Las glicoproteínas (membrana plasmática)

 La tubulina
 Las

histonas En tejidos:

 El colágeno (mantiene unidos los tejidos)

 La elastina
 La queratina (forma uñas, pelo…)

Función homeostática

Conservan el equilibrio del medio interno y el pH.

Reconocimiento de señales químicas

Son las glucoproteínas, están en la superficie exterior de las membranas celulares y sirven para identificar
hormonas, virus…

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R
e
Son proteínas que catalizan de forma específica algunas reacciones bioquímicas uniéndose a la molécula que
van a transformar (sustrato) formando una nueva sustancia (producto). Debido a su naturaleza proteica
tienen que ser sintetizadas.

Tienen una zona determinada centro activo que es la región de la enzima donde se acopla el sustrato. Cuando
encajan la velocidad aumenta. Hace que cada enzima sea específica.

La unión enzima-sustrato (E-S) implica un reconocimiento estérico, por ello la variedad es incalculable. Son
específicas para cada sustrato.

Son catalizadores

- No se alteran ni se consumen durante la reacción.

- Favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo, no modifican
el equilibrio

Holoenzimas

Estas enzimas están asociadas con otro tipo de moléculas no proteicas y de las cuales depende su actividad.

 Parte proteica: Apoenzima

 Las moléculas no proteicas: Cofactores que son:

- Cationes metálicos como Zn2+ y Ca2+

- Coenzimas que son moléculas orgánicas
complejas que se asocian a la parte
proteica (NAD+, FAD, NADP+).
- Grupos prostéticos son moléculas fuertemente
unidas por enlaces covalentes a la cadena
polipeptídica.

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 Clasificación de las enzimas

Se clasifican atendiendo al tipo de reacción que catalizan y el nombre alude tanto al sustrato como al tipo de
reacción. Se añade el sufijo -osa a la raíz del nombre del sustrato sobre el que actúa.

- Hidrolasas, que son aquellas que catalizan reacciones de hidrólisis rompiendo el enlace covalente.
 Amilasa
 Lipasa

La Ea (energía de activación) es la energía que se usa para comenzar una reacción bioquímica, la cual se
reduce con la enzima (el mismo tiempo pero usando menos energía).

Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
Especificidad

Es una característica importante y es que son específicas para la reacción que catalizan.

El sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato (ES). Esta unión se caracteriza por un
alto grado de especificidad, de modo que para cada tipo de sustrato y de reacción se necesita una enzima
concreta.

 Modelo de llave-cerradura

El centro activo de la enzima posee, por sí mismo, una forma complementaria a la del sustrato.

- La ‘‘llave’’ es el sustrato
- La ‘‘cerradura’’ es el centro activo de la enzima

 Modelo de acoplamiento inducido

El centro activo se adapta a la forma del sustrato, la unión no es rígida.

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Reacción enzimática

Una reacción bioquímica catalizada por enzimas transcurre siempre mediante la unión del sustrato a la
enzima, formándose el complejo enzima-sustrato.

Enzima + Sustrato → Enzima-Sustrato → Enzima + Productos

La velocidad de la reacción aumenta de forma lineal hasta alcanzar un máximo en el que se produce la
saturación de la enzima.

En ese momento, la velocidad solo dependerá de la rapidez con la que la enzima sea capaz de procesar el
sustrato. La velocidad de la reacción catalizada depende inicialmente de la concentración de sustrato, al
aumentar la concentración de sustrato, aumenta también la velocidad de la reacción.

Res

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Temperatura

Las variaciones de temperatura inducen cambios en configuración en la estructura terciaria o cuaternaria de

las enzimas, alterando su filtro activo y su actividad biológica.

Cada enzima tiene una temperatura óptima de actuación, dentro de un intervalo de tolerancia. Cuando la
temperatura se aleje de esa Tº, la actividad de la enzima disminuirá o quedará anulada.

La mayoría de las enzimas actúan a la temperatura corporal de los seres vivos, inactivando se a temperaturas
superiores a 50 o 60°.

La desnaturalización suele ser irreversible, y aunque vuelva a disminuir la temperatura, la enzima no

recupera su estructura tridimensional nativa. En ocasiones, si ha estado sometida durante poco tiempo a
factores desnaturalizantes y a baja intensidad, la desnaturalización puede ser reversible.

pH

Las variaciones del pH del medio provocan un cambio en las cargas eléctricas superficiales en las enzimas,
modificándose también su estructura de terciaria y por tanto su actividad.

Para cada enzima existe, dentro de un pequeño intervalo de tolerancia, un pH óptimo. Por ejemplo, las
enzimas intestinales (tripsina) actúan a un pH ligeramente alcalino, las deshidrogenasas tienen un pH óptimo
de 7,5, mientras que la pepsina del estómago actúa a pH ácido.

Activadores

Algunos iones favorecen la unión enzima-sustrato, como el ión Mg2+

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 Inhibición

Si a la enzima se une un objeto extraño, no podrá entrar el sustrato. La actividad enzimática puede inhibirse si
su centro activo es ocupado por una molécula extraña siempre que sea muy similar a la del sustrato.

Inhibidores reversibles, se
unen de forma transitoria y
son inhibidores competitivos
porque compiten con el
sustrato para unirse al centro
activo.

Inhibidores irreversibles
(venenos), se unen de forma
permanente al centro activo y
suprimen por completo su
actividad.

Alosterismo

Hay diversas moléculas (ligandos o efectores) que son capaces de unirse específicamente a la enzima y
provocar en ella un cambio conformacional. Este cambio origina la transformación entre la forma inactiva de
la enzima y la activa o viceversa.

Estos ligandos se unen a la enzima en los centros reguladores. Hay dos tipos de ligandos:

- Ligandos activadores que son los sustratos.

- Ligandos inhibidores que son los productos, impiden la reacción enzimática.

Las enzimas que son reguladas por el sustrato y el producto de la reacción se conocen como enzimas
alostéricas.

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R
e

Las vitaminas son biomoléculas de composición química variada que no pueden ser sintetizadas por los
animales y tienen que ser ingeridas en la dieta.

Son nutrientes que actúan como catalizadoras de todos los procesos fisiológicos, actuando algunas como
cofactor de las enzimas.

Se pueden clasificar según su solubilidad

 Vitaminas liposolubles
- Vitamina A o retinol
- Vitamina D o calciferol

 Vitaminas hidrosolubles
- Complejo vitamínico B (Ácido fólico + B12)
- Vitamina C

Problemas que pueden ocasionar

- Avitaminosis: carencia total de una vitamina determinada.

- Hipovitaminosis: carencia parcial de una vitamina determinada.
- Hipervitaminosis: exceso de una vitamina determinada.

Enfermedades que previenen o producen por su carencia

- Escorbuto (carencia de vitamina C)

- Espina bífida (carencia de vitamina B9)
- Anemia perniciosa (carencia de vitamina B12)
- Ceguera nocturna (carencia de vitamina A)
- Raquitismo (carencia de vitamina D)

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