PROTEÍNAS y

ENZIMAS
 Proteínas: descripción
general
Biomoléculas poliméricas (biopolímeros) constituidas por
¡IMPORTANTE!
Las biomoléculas son poliméricas con excepción
de los lípidos. Es decir, glúcidos, proteínas y
ácidos nucleicos se componen de unidades
estructurales a las que llamamos monómeros.
Monosacáridos --- Glúcidos Aminoácidos ---
Proteínas Nucleótidos -- Ácidos nucleicos

En algunas ocasiones también poseen

Existen 20
aminoácidos
proteinogenéticos, con
PROTEO los que se construyen
todas las proteínas,
biopolímeros con
múltiples funciones.
Las proteínas son polímeros de aminoácidos.

Como tales, las proteínas se comportan como

macromoléculas, y su estructura general está íntimamente
relacionada con su función.

En general, el funcionamiento celular está determinado

directa o indirectamente por el funcionamiento de una o
varias proteínas.

Las condiciones celulares permiten la biosíntesis de las

proteínas que deben actuar antes tales condiciones, y los
“planos” para seleccionar qué proteína es necesaria en
cada momento, están “escritos” en los genes (segmentos
discretos de ADN)
 Oligopéptidos
Moléculas formadas por un número de aminoácidos inferior a
100.
Oligopéptidos con actividad biológica:
– Algunas vitaminas del grupo B: ácido pantoténico y ácido fólico.
– Hormonas: adrenocorticotropa (ACTH), melanotropa (MSH),
insulina y glucagón, gastrina, secretina y angiotensina.
– Neuropéptidos como las encefalinas
– Antibióticos alcaloides

Se habla de proteínas, polipéptidos o cadenas polipeptídicas

refiriéndose a todas las demás situaciones (De 100 aa en
adelante)
Fórmula general de un aminoácido

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y

determina sus propiedades químicas y biológicas.
 Aminoácidos: clasificación

a) Proteicos: Actúan como monómeros de los biopolímeros proteicos

• Son 20, de los cuales hay 10 esenciales (no pueden ser sintetizados
por los mamíferos, por lo que deben ingerirse en la dieta)
• Todos ellos son L – Aminoácidos con alguna excepción, como algunos
D – aminoácidos presentes en la pared bacteriana

b) No proteicos: No actúan como

monómeros de proteínas, pero poseen
otras funciones biológicas.
- Neurotransmisores (adrenalina)
- Hormonas (Tiroxina) L-aminoácido D-aminoácido
- Mediadores locales (Histamina)
- Intermediarios metabólicos (ornitina,
citrulina, taurina)

Adrenalina Tetraiodotiroxina (T4)

 Aminoácidos esenciales
 EN ADULTOS: 8
 Fenilalanina
 Isoleucina
• Son aquellos que los organismos
heterótrofos deben tomar con la dieta ya  Leucina
que no pueden sintetizarlos en su cuerpo  Lisina
(los autótrofos pueden sintetizar todos)
 Metionina
• Las rutas metabólicas para su obtención  Treonina
suelen ser largas y energéticamente  Triptófano
costosas, por lo que los vertebrados las han
ido perdiendo a lo largo de la evolución
 Valina
(resulta menos costoso obtenerlos en los
alimentos).  EN NIÑOS los anteriores y:
 Arginina
 Histidina
 Aminoácidos: clasificación
Aminoácidos hidrófobos

Alanina (Ala) (A) Valina (Val)(V) Leucina (Leu)(L) Isoleucina (Iso)(I)

Prolina (Pro)(P)
Fenilalanina
Metionina (Met)(M) Triptófano (Trp)(U)
(Fen)(F)
 Aminoácidos: clasificación
Aminoácidos polares hidrofílicos (Polares sin carga)

Serina (Ser)(S) Treonina (Thr)(T)

Glutamina (Gln)(E)

Cisteína (Cis)(C)

Asparagina
Glicocola (Gly)(G)
(Asn)(N)
Tirosina (Tir)(Y)
 Aminoácidos: clasificación
Aminoácidos ácidos y básicos

AMINOÁCIDOS BÁSICOS AMINOÁCIDOS

(carga positiva) ÁCIDOS
(Carga negativa)

Lisina Aspartato
(Lys)(K) (Asp)(D)

Arginina (Arg)(R)
Glutamato (Glu)€

Histidina (His)(H)
 Propiedades de los Aminoácidos

• Algunos tienen sabor dulce o amargo, otros son insípidos

• En estado sólido: cristales incoloros
• Solubles en agua

• Presentan isomería óptica

• Presentan isomería
espacial Grupo
carboxilo
• Carácter anfótero
α
Grupo
amino

Radical,
diferente en cada
uno de los aa
 Propiedades de los Aminoácidos

Presentan isomería óptica

El plano de vibración de la luz polarizada se desvía a la derecha:

Aminoácido dextrógiro (+) El plano de vibración de la luz polarizada se
desvía a la izquierda: Aminoácido levógiro (-)
 Isomería de los aminoácidos
Por ser el carbono  un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones
espaciales.

D - aminoácido L - aminoácido

El grupo amino está El grupo amino está

a la derecha a la izquierda

Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.

 Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
 Formación de un enlace peptídico
Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídico

Plano del enlace

peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal
 Características del enlace peptídico

• Es un enlace covalente más corto que la

mayoría de los enlaces C - N.

• Posee cierto carácter de

doble enlace.

• Los cuatro átomos del

enlace se encuentran sobre
el mismo plano.

• Los únicos enlaces que pueden girar son los

formados por C-C y C-N
Estructura de las Proteínas
Estructura primaria de las proteínas

• Todas las proteínas la tienen.

• Indica los aminoácidos que la forman y el

orden en el que están colocados.

• Está dispuesta en zigzag.

• El número de polipéptidos diferentes que

pueden formarse es:

n
Número de

20
aminoácidos
de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el

número de las diferentes cadenas posibles
sería:

1267650600228229401496703205376 ·10100
Estructura secundaria de las proteínas:
 -hélice
• La cadena se va enrollando en espiral.

• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios

mantienen la estructura.

• La formación de estos enlaces determina la

Paso
longitud del paso de rosca.
(Avance por vuelta)

0,54 nm
• La rotación es hacia la derecha. Cada
Avance por aminoácido gira 100° con respecto al
0,15 nm
residuo anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

• Los grupos -C=O se orientan en la misma

Carbono  dirección y los -NH en dirección contraria.
hidrógeno Los radicales quedan hacia el exterior de la
nitrógeno  -hélice.
oxígeno
Cadena lateral
PLEGAMIENTO PROTEÍCO
 Estructura secundaria de las proteínas:
Triple hélice del Colágeno (tropocolágeno o
Superhélice del colágeno)
El colágeno posee una disposición en hélice especial, mas alargada que la α-
hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina.

Estos aa poseen una estructura que dificulta la formación de enlaces de

hidrógeno, por lo que se forma una hélice más extendida, con sólo tres
aminoácidos por vuelta.
Estructura secundaria de las proteínas: conformación 

Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Los enlaces de hidrógeno

intercatenarios mantienen
unidas las cadenas.

Las cadenas
polipeptídicas se Disposición Disposición
pueden unir de dos antiparalela paralela
formas distintas.
Giros o Codos tipo 

Regiones obligadas a cambiar

bruscamente de dirección. Conectan
extremos de dos segmentos adyacentes
y antiparalelos de hoja plegada. Son
ricos en Prolina
 ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS:
Asociaciones de estructuras secundarias, constituyendo
motivos estructurales.
 Estructura terciaria de las proteínas

Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.

• Enlaces de hidrógeno.
La estructura se estabiliza por uniones entre • Atracciones electrostáticas.
radicales de aminoácidos alejados unos de otros.
• Atracciones hidrofóbicas.
• Puentes disulfuro.

En las proteínas de elevado peso molecular, la

estructura terciaria está constituida por dominios.

En la estructura terciaria se pueden encontrar

subestructuras repetitivas llamadas motivos.
ENLACES QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA y CUATERNARIA
ESTRUCTURA
TERCIARIA Dominios Estructurales

Se llaman Dominios Estructurales a combinaciones

estables, compactas y de aspecto globular de α-hélice y
conformación-β que aparecen repetidamente en
proteínas distintas. Cada dominio se pliega y se
desnaturaliza casi independientemente de los demás.

Dominio de unión con el

gliceraldehido-3-fosfato

Dominio de unión con el NAD+

Gliceraldehido-3-fosfato deshidrogenasa
 Dominios Estructurales
Funciones de los Dominios:
A menudo un dominio realiza una función especifica y separada para la
proteína:
- Enlaza a un pequeño ligando
- “Atravesar” la membrana plasmática
- Contiene el sitio catalítico (enzimas)
- Enlazar al ADN (factores de transcripción)
- Provee una superficie para enlazarse específicamente a otra proteína
ESTRUCTURA TERCIARIA

La enorme variabilidad de
estructuras y, por lo tanto, de
funciones, hace que la clasificación
meramente estructural (fibrosas y
globulares) se quede muy
pequeña para definir la
variabilidad proteica.
 Estructura cuaternaria de las proteínas

Asociación estructural funcional de las cadenas proteicas

en una proteína oligomérica (con varias subunidades) que
se estabilizan por puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas, uniones electrostáticas o fuerzas de Van der
Waals.

(Ver página 82 del libro de texto)

Proteínas fibrosas
Las proteínas fibrosas tienen forma alargada y
se caracterizan porque la base fundamental de
su estructura es la estructura secundaria, ya que,
como vimos anteriormente, su estructura terciaria
es muy simple. Suelen desempeñar funciones
estructurales, como la queratina del pelo, el
colágeno y la fibroína de la seda. La asociación
entre las distintas unidades peptídicas que las
componen da lugar a complejos
supramoleculares de gran envergadura. De
todas ellas, estudiaremos detalladamente la
queratina del cabello.
Proteínas Globulares

Estructura cuaternaria de la Hemoglobina

Estructura cuaternaria de las proteínas musculares
durante la contracción/relajación muscular mediada
por Ca++

[Link]
 Niveles de estructuración proteica

In vivo las chaperonas facilitan la adquisición

de la estructura nativa de las proteínas.
Proteosomas
 Propiedades de las proteínas
Especificidad
La especificidad de las proteínas se basa en la estructura tridimensional
que alcanzan en su estructura funcional, de modo que aquellas superficies
activas puedan relacionarse con otras moléculas. Es el caso de la unión del
centro activo de una enzima con su sustrato.

Se puede distinguir Especificidad de función, de especie y de individuo.

 Propiedades de las proteínas
Solubilidad

Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles.

 Propiedades de las proteínas

Punto isoeléctrico: el valor del pH para el cual las cargas positivas y negativas
de los radicales de los aminoácidos están compensados. En este valor las
proteínas son insolubles, por lo que el pH fisiológico debe ser diferente.

En esta propiedad se basa la utilización del pH para la separación de

macromoléculas (en este caso, proteínas) mediante electroforesis.
 Propiedades de las proteínas
Desnaturalización y renaturalización de una proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Propiedades de las proteínas
 Propiedades de las proteínas
Poder amortiguador o tampón: debido a su
carácter anfótero, contribuyen a la regulación
del pH del medio

Determinados radicales, así como los

extremos carboxilo y amino poseen
propiedades anfóteras y por ello, participan
en la amortiguación de cambios en el pH del
medio.
 Clasificación de las proteínas: Holoproteínas

PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES

• Generalmente, los polipéptidos que las forman se

encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. • Más complejas que las fibrosas.
• Son proteínas insolubles en agua. • Plegadas en forma más o menos
esférica.
• Tienen funciones estructurales o protectoras.
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, ALBÚMINAS
COLÁGENO
cartílago, hueso, tendones y córnea.
Realizan transporte de moléculas
Responsables de la contracción o reserva de aminoácidos.
MIOSINA Y ACTINA
muscular. GLOBULINAS
QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Diversas funciones, entre ellas
las inmunoglobulinas que
FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea. forman los anticuerpos.

HISTONAS Y PROTAMINAS
ELASTINA
Proteína Se asocian al ADN permitiendo
elástica. su empaquetamiento.
Algunas proteínas estructurales.

Histonas

Microtúbulo
 Clasificación de las proteínas: Heteroproteínas

En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).

HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Cromoproteína Pigmento

Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina

No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina

Glucoproteína Glúcido fibrinógeno

Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína

Lipoproteína Lípido quilomicrones

 Ejemplos de heteroproteínas
Hemoglobina

Retinal

Rodopsina
 Ejemplos de heteroproteínas
Inmunoglobulina
Lipoproteína plasmática
 Diversidad funcional de las proteínas
• Según su función, las proteínas pueden ser:
• Proteínas estructurales
• Proteínas de reserva
• Activas
• Transportadoras
• Reguladoras u hormonales
• Contráctiles
• De defensa
• Enzimas Insulina

Hemostasia
Diversidad funcional de las proteínas
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.

FUNCIÓN EJEMPLO

DE RESERVA Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...

DE TRANSPORTE Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...

CONTRÁCTIL Actina, miosina, flagelina ...

PROTECTORA O DEFENSIVA Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...

HORMONAL Insulina, glucagón, somatotropina...

Glucoproteínas, histonas, queratina,

ESTRUCTURAL
colágeno, elastina...

ENZIMÁTICA Catalasa, ribonucleasa...

HOMEOSTÁTICA Albúmina...
 Molecule of the Month: Actin
Branching by Arp2/3 Complex

Modelado de Proteínas y otras moléculas: