GLOSARIO DE ENZIMAS
BIOCATALIZADOR
Sustancia que activa una determinada reacción química, o provoca un aumento o eliminación de la
velocidad de reacción, quedando inalterada al final de la misma.
CATÁLISIS
Acción del catalizador en los seres vivos, a Tª corporal.
ENZIMA
Proteína de estructura globular (pueden contener únicamente proteínas globulares o contener
además otro grupo no proteico), catalizadora específica de las reacciones químicas que tienen lugar
en los seres vivos. Induce modificaciones químicas en los sustratos a los que se une, ya sea por
ruptura, formación o redistribución de sus enlaces covalentes, introducción o pérdida de algún
grupo funcional, para transformarlos en productos.
CENTRO ACTIVO
Parte de la enzima formada por aminoácidos de fijación (forman enlaces débiles con el sustrato
constituyendo el centro de fijación de la enzima) y aminoácidos catalíticos (los cuales se unen al
sustrato mediante enlaces covalentes débiles, debilitando la estructura molecular de dicho sustrato
y favoreciendo su ruptura, favoreciendo así las reacciones)
HOLOPROTEÍNA
Tipo de enzima estrictamente protéica.
HETEROPROTEÍNA
Tipo de enzima constituía por:
- La APOENZIMA: parte polipeptídica que se encarga de proporcionar la estructura espacial
específica que permite la unión a los sustrato, debilitando enlaces.
- COFACTOR: parte no polipeptídica formada por los componentes que llevan a cabo la reacción.
Pueden ser un cofactor inorgánico (iones metálicos), orgánico (coenzima), grupo prostético. Aporta
los grupos funcionales de los que carece la enzima que ayudan a moldear la forma requerida para
que se produzca la adaptación entre el sustrato y la enzima.
COFACTOR ORGÁNICO
Parte no proteica de una heteroproteína, cofactor asociado a la apoenzima débilmente. Como
ejemplo el NAD+, NADP+, FAD, ATP, vitaminas y CoA.
GRUPO PROSTÉTICO
Parte no proteica de una heteroproteína, cofactor asociado fuertemente por enlaces a la
apoenzima.
VITAMINAS
Sustancias orgánicas de naturaleza y composición diferentes, indispensables para el normal
funcionamiento del metabolismo, imposibles de sintetizar por los organismos. Funcionan como
cofactores orgánicos de las heteroproteínas (enzimas).
ZIMÓGENOS
Enzimas precursoras inactivas de masa molecular mayor que la enzima madura activa. La activación
se produce por separación de uno o varios fragmentos del polipéptido original, proceso irreversible
catalizado por una proteína específica.
ESPECIFICIDAD ABSOLUTA
Grado de especificidad de una enzima en el que ésta tan solo actúa sobre un determinado sustrato.
Por ejemplo la urea sólo actúa sobre la urea.
ESPECIFICIDAD DE GRUPO
Grado de especificidad de una enzima en el que la enzima reconoce un determinado grupo de
moléculas. Por ejemplo la β – glucosidasa actúa sobre los β – glucósidos.
ESPECIFICIDAD DE CLASE
Grado de especificidad de una enzima en el que ésta actúa sobre un tipo de enlace,
independientemente la molécula en la que se encuentre. Por ejemplo las fosfatasas separan los
grupos fosfatos de cualquier molécula.
CATÁLISIS ENZIMÁTICA
Actividad biológica de las enzimas que cosiste en su unión selectivamente a los sustratos,
induciendo una serie de modificaciones, para transformarlos en productos.
INHIBIDOR DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Sustancias o biomoléculas que disminuyen o incluso anulan la velocidad de la reacción catalizada.
INHIBIDOR IRREVERSIBLE
Compuesto que se une irreversiblemente a determinados grupos del centro activo anulando su
capacidad catalítica.
INHIBIDOR REVERSIBLE
Su unión con la enzima es temporal y su acción se anula al aumentar la concentración de sustrato.
INHIBIDOR COMPETITIVO
Molécula de configuración espacial muy similar a la del sustrato con el que compite por alojarse en
el centro activo. No sufre transformación y mientras permanece unido al centro catalítico impoide la
unión y posterior transformación del sustrato. Responsable de la INHIBICIÓN REVERSIBLE
COMPETITIVA.
INHIBIDOR NO COMPETITIVO
Molécula que se fija al complejo enzima – sustrato impidiendo su separación. Un ejemplo de ella es
el alosterismo.
ALOSTERISMO
Modo de regulación de las enzimas según el cual, la unión de una molécula en un lugar cambia las
condiciones de fijación de otra, en un lugar distinto de la enzima, resultando que ésta cambia su
configuración espacial y varía su actividad. Por ejemplo la hemoglobina es una proteína con
estructura cuaternaria que presenta alosterismo.
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Enzimas capaces de adoptar al menos dos conformaciones diferentes y estables, una activa y otra
inactiva. Poseen más de un centro de actividad, el centro activo (por el que se une al sustrato) y en
centro alostérico (por el que se une al efector o modulador).
