UNIVERSIDAD CATOLICA DEL CIBAO

PRESENTADO POR:
Stephany Reyes

MATRCULA:
2019-1073

ASIGNATURA:
Química inorganica

TEMA :
Las proteínas

FACILITADOR:
Minerva Díaz

Fecha de entrega:
30 de noviembre de 2021
Introducción

Las proteínas son las macromoléculas más abundantes presentes en las

células vivas. Poseen una gran variedad y diversidad en cuanto a su función
biológica. Son los instrumentos moleculares mediante los que se expresa la
información génica. Las proteínas están constituidas por aminoácidos (existen
20 de ellos) unidos en forma covalente a través de enlaces peptídicos. A partir
de estos 20 aminoácidos, los diferentes organismos pueden fabricar productos
tan diversos como enzimas, hormonas, anticuerpos, etc.

Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los
sistemas vivos y son mucho más diversas en estructura y función que otras
clases de macromoléculas. Una sola célula puede contener miles de proteínas,
cada una con una función única. Aunque tanto sus estructuras como sus
funciones varían mucho, todas las proteínas se componen de una o más
cadenas de aminoácidos.
Las proteínas constituyen el grupo de compuestos más abundante en los seres
vivos; en algunos casos representan hasta 50% del peso total seco

1-Definición o concepto de proteínas.

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por
un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la
disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona.
Todas las proteínas están compuestas por:

• Carbono
• Hidrógeno
• Oxígeno
• Nitrógeno

Y la mayoría contiene además azufre y fósforo. Las proteínas suponen

aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están
presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en
prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.

Las proteínas son una clase importante de moléculas que se encuentran en

todas las células vivas. Una proteína se compone de una o más cadenas largas
de aminoácidos, cuya secuencia corresponde a la secuencia de ADN del gen
que la codifica. Las proteínas desempeñan gran variedad de funciones en la
célula, incluidas estructurales (citoesqueleto), mecánicas (músculo),
bioquímicas (enzimas), y de señalización celular (hormonas). Las proteínas son
también parte esencial de la dieta.
Una proteína es una sustancia natural extremadamente compleja formada por
residuos de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas están
presentes en todos los organismos vivos e incluyen muchos compuestos
biológicos esenciales como enzimas, hormonas y anticuerpos.
Proteína, sustancia muy compleja que está presente en todos los organismos
vivos. Las proteínas tienen un gran valor nutricional y participan directamente
en los procesos químicos esenciales para la vida. La importancia de las
proteínas fue reconocida por los químicos a principios del siglo XIX, entre ellos
el químico sueco Jöns Jacob Berzelius, que en 1838 acuñó el término proteína,
palabra derivada del griego prōteios, que significa "ocupar el primer lugar". Las
proteínas son específicas de cada especie, es decir, las proteínas de una
especie difieren de las de otra. También son específicas de un órgano; por
ejemplo, dentro de un mismo organismo, las proteínas del músculo difieren de
las del cerebro y el hígado.

2-Funciones.

Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi

todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de
cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse
de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas
las proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a
moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la
misma proteina para originar una estructura mayor.

Función enzimática
-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y
especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del
metabolismo celular.

Función hormonal
Coordina la actividad de los diferentes sistemas corporales. Algunas hormonas
son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los
niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como
la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del
calcio).
Función Catálisis

Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones

químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de
suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se
encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
Función reguladora

Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un
equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina
que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.

Función estructural
Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que
permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el
caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.

Función defensiva
Son las encargadas de defender el organismo. Glicoproteínas que se encargan
de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos
extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y
protrombina que forman coágulos.

Función transporte
La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a
donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno
por medio de la sangre

Función receptora

Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la

función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como
acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.
3-Clasificación.

Las proteínas pueden clasificarse en:

(a) Proteínas simples. Al hidrolizarlas sólo dan lugar a los aminoácidos y
ocasionalmente a pequeños compuestos de hidratos de carbono. Ejemplos:
albúminas, globulinas, glutelinas, albuminoides, histonas y protaminas.
(b) Proteínas conjugadas. Son proteínas simples combinadas con algún
material no proteico del organismo. Ejemplos: nucleoproteínas, glicoproteínas,
fosfoproteínas, hemoglobinas y lecitoproteínas.

(c) Proteínas derivadas. Son proteínas derivadas de proteínas simples o

conjugadas por medios físicos o químicos. Ejemplos: proteínas
desnaturalizadas y péptidos.
Clasificación de las proteínas según su forma

En función de su forma, las proteínas pueden dividirse en dos clases: fibrosas y

globulares.
Proteínas fibrosas

Tienen principalmente funciones mecánicas y estructurales, proporcionando

soporte a las células y a todo el organismo.

Estas proteínas son insolubles en agua ya que contienen, tanto en su interior

como en su superficie, muchos aminoácidos hidrofóbicos. La presencia en su
superficie de aminoácidos hidrofóbicos facilita su empaquetamiento en
estructuras supramoleculares muy complejas.

En los vertebrados, estas proteínas proporcionan protección externa, soporte y

forma; de hecho, gracias a sus propiedades estructurales, aseguran la
flexibilidad y/o la resistencia.

Algunas proteínas fibrosas, como las α-queratinas, sólo se hidrolizan

parcialmente en el intestino.

He aquí algunos ejemplos.

Fibroína

La producen las arañas y los insectos. Un ejemplo es la producida por el

gusano de seda, Bombyx mori.

Colágeno

El término "colágeno" no indica una sola proteína, sino una familia de proteínas
estructuralmente relacionadas (al menos 29 tipos diferentes), que constituyen
el principal componente proteico del tejido conectivo y, en general, del
andamiaje extracelular de los organismos multicelulares. En los vertebrados,
representan alrededor del 25-30% de todas las proteínas.
α-Keratinas

Constituyen casi todo el peso seco de las uñas, las garras, el pico, las pezuñas,
los cuernos, el pelo, la lana y una gran parte de la capa externa de la piel.
Elastina

Esta proteína proporciona elasticidad a la piel y a los vasos sanguíneos, como

consecuencia de su estructura en espiral aleatoria, que difiere de las
estructuras de las α-queratinas y los colágenos.

Proteínas globulares
La mayoría de las proteínas pertenecen a esta clase.

Tienen una estructura compacta y más o menos esférica, más compleja que las
proteínas fibrosas. En este sentido, se encuentran motivos, dominios,
estructuras terciarias y cuaternarias, además de las estructuras secundarias.
En general, son solubles en agua, pero también pueden encontrarse insertadas
en membranas biológicas (proteínas transmembrana), por lo tanto en un
entorno hidrofóbico. Ejemplos de proteínas globulares son la mioglobina, la
hemoglobina y el citocromo c.

A nivel intestinal, la mayoría de las proteínas globulares de origen animal se

hidrolizan casi por completo a aminoácidos.

Clasificación basada en la solubilidad

Las diferentes proteínas globulares pueden clasificarse en función de su
solubilidad en diferentes disolventes, como el agua, la sal y el alcohol (véase:
Gluten: definición, estructura, propiedades, contenido de granos).

4-Estructura.

La estructura de las proteínas se define como un polímero de aminoácidos

unidos por enlaces peptídicos.
Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria de las proteínas es la ordenación exacta de los

aminoácidos que forman sus cadenas. La secuencia exacta de las proteínas es
muy importante, ya que determina el pliegue final y, por tanto, la función de la
proteína. El número de cadenas polipeptídicas que se unen forman las
proteínas. Estas cadenas tienen aminoácidos dispuestos en una secuencia
particular que es característica de la proteína específica. Cualquier cambio en
la secuencia modifica toda la proteí[Link] de aminoácidos dentro de
la cadena polipeptídica es crucial para el buen funcionamiento de la proteína.
Esta secuencia está codificada en el código genético del ADN. Si se produce
una mutación en el ADN y se modifica la secuencia de aminoácidos, la función
de la proteína puede verse afectada.

Todos los trastornos genéticos documentados, como la fibrosis quística, la

anemia falciforme, el albinismo, etc., están causados por mutaciones que
provocan alteraciones en las estructuras primarias de las proteínas, que a su
vez dan lugar a alteraciones en la estructura secundaria , terciaria y
probablemente trimestral. Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas
formadas por un carbono quiral con cuatro sustituyentes. De ellos, sólo el
cuarto, la cadena lateral, es diferente entre los aminoácidos.
Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de la proteína se refiere a las estructuras plegadas

locales que se forman dentro de un polipéptido debido a las interacciones entre
los átomos de la columna vertebral. Las proteínas no existen en simples
cadenas de polipéptidos. Estas cadenas polipeptídicas suelen plegarse debido
a la interacción entre el grupo amino y carboxilo del enlace peptídico.
La estructura se refiere a la forma en que puede existir una cadena
polipeptídica larga.

Se encuentran dos tipos diferentes de estructuras α - hélice y β - lámina

plegada. Esta estructura surge debido al plegado regular de la columna
vertebral de la cadena polipeptídica debido al enlace de hidrógeno entre el
grupo -CO y los grupos -NH del enlace peptídico.

Sin embargo, los segmentos de la cadena proteica pueden adquirir su propio

pliegue local, que es mucho más simple y suele adoptar la forma de una espiral
una forma extendida o un bucle. Estos pliegues locales se denominan
elementos secundarios y forman la estructura secundaria de las proteínas.
(a) α - Hélice:

La α - Hélice es una de las formas más comunes en las que una cadena
polipeptídica forma todos los enlaces de hidrógeno posibles retorciéndose en
un tornillo a la derecha con el grupo -NH de cada residuo de aminoácido unido
por hidrógeno al -CO de la vuelta adyacente de la hélice. Las cadenas
polipeptídicas se retuercen en un tornillo a la derecha.

(b) Hoja β-plegada:

En esta disposición, las cadenas polipeptídicas se estiran unas al lado de otras
y se unen mediante enlaces H intermoleculares. En esta estructura, todas las
cadenas peptídicas se estiran hasta casi su máxima extensión y luego se
colocan una al lado de la otra que se mantiene unida por enlaces de hidrógeno
intermoleculares. La estructura se asemeja a los pliegues de la pañería y por
ello se conoce como β - hoja plisada

3. Estructura terciaria de la proteína

Esta estructura surge del plegamiento posterior de la estructura secundaria de
la proteína.
Los enlaces H, las fuerzas electrostáticas, los enlaces disulfuro y las fuerzas de
Vander Waals estabilizan esta estructura.

La estructura terciaria de las proteínas representa el plegado global de las

cadenas polipeptídicas, un plegado posterior de la estructura secundaria.

Da lugar a dos formas moleculares principales denominadas fibrosa y globular.

Las principales fuerzas que estabilizan las estructuras secundaria y terciaria de
las proteínas son los enlaces de hidrógeno, los enlaces disulfuro, las fuerzas de
atracción de Van der Waals y las fuerzas electrostáticas.

Estructura cuaternaria de las proteínas

La disposición espacial de varias estructuras terciarias da lugar a la estructura
cuaternaria. Algunas proteínas están compuestas por dos o más cadenas
polipeptídicas denominadas subunidades. La disposición espacial de estas
subunidades entre sí se conoce como estructura cuaternaria.

La secuencia exacta de aminoácidos de cada proteína la lleva a plegarse en su

propio pliegue tridimensional único y biológicamente activo, también conocido
como estructura terciaria. Las proteínas están formadas por diferentes
combinaciones de elementos secundarios, algunos de los cuales son simples
mientras que otros son más complejos. Las partes de la cadena proteica que
tienen su propio pliegue tridimensional y a las que se puede atribuir alguna
función se denominan "dominios". Estos se consideran hoy en día como los
bloques de construcción evolutivos y funcionales de las proteínas.
Muchas proteínas, la mayoría de las cuales son enzimas, contienen
componentes orgánicos o elementales necesarios para su actividad y
estabilidad. Así, el estudio de la evolución de las proteínas no sólo ofrece una
visión estructural, sino que también conecta proteínas de partes muy diferentes
del metabolismo.
En particular, Linderstrom-Lang (1952) propuso por primera vez una jerarquía
de la estructura de las proteínas con cuatro niveles: central, secundario,
terciario y cuaternario. Usted ya está familiarizado con esta jerarquía, porque el
punto de partida más útil para enseñar la estructura básica de las proteínas es
esta agrupación estructural.
La estructura primaria de la proteína es el nivel básico de la jerarquía, y es la
secuencia lineal particular de aminoácidos que comprende una cadena
polipeptídica.

La estructura secundaria es el siguiente nivel de la estructura primaria, y es el

plegado regular de las regiones en patrones estructurales específicos dentro de
una cadena polipeptídica. Los enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del
carbonilo y el hidrógeno de la amida del enlace peptídico se mantienen
normalmente unidos por las estructuras secundarias.
La estructura terciaria es el siguiente nivel de la estructura secundaria, y es la
disposición tridimensional particular de todos los aminoácidos en una sola
cadena polipeptídica. Esta estructura suele ser conformacional, nativa y activa,
y se mantiene unida por múltiples interacciones no covalentes.

La estructura cuaternaria es el siguiente "paso" entre dos o más cadenas

polipeptídicas desde la estructura terciaria y es la disposición espacial
específica y las interacciones.

5-Desnaturalización

La desnaturalización de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que

mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose
solamente la primaria. En estos casos las proteinas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos
fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una
proteina pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH;
alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El
efecto más visible de éste fenómeno es que las proteinas se hacen menos
solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se
calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrian
por debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos
casos es irreversible.
Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente
disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la
desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las
cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno
facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La
precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y
se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada (Figura
superior).

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo

tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la
componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la
estructura desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la

viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión

una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del

interior aparecen en la superficie pérdida de las propiedades biológicas

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria.

Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es
la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la
proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama
renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de
aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas la proteínas reaccionan
de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En
algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad,
con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente
hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea
irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman

agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos
(detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos
casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar
proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
 • la polaridad del disolvente
• la fuerza iónica
• el pH
• la temperatura

Conclusión

Las proteínas se construyen como cadenas de aminoácidos, que luego se

pliegan en formas tridimensionales únicas. Los enlaces dentro de las moléculas
proteicas ayudan a estabilizar su estructura, y las formas finales plegadas de
las proteínas están bien adaptadas a sus funciones.

Las proteínas son muy importantes para casi todos los procesos que ocurren
en el cuerpo. Es necesaria para que el cuerpo produzca anticuerpos, que
luchan contra las infecciones y las enfermedades, y las proteínas son las que
mantienen el pelo, la piel y los huesos sanos. Las proteínas son una parte
importante de nuestra dieta diaria y deben consumirse todos los días. Los
nutricionistas recomiendan consumir de 2 a 3 raciones de productos lácteos al
día y de 2 a 3 raciones de carne, aves, pescado o marisco al día. También
sugieren que entre el 10 y el 35% de tu consumo de calorías sean proteínas.
Muchos nutricionistas también recomiendan una ingesta de 1 gramo de
proteínas por cada kilo de peso corporal.

Además, un exceso de proteínas daña el hígado y los riñones. Pero las

proteínas ayudan a tu cuerpo a resistir las enfermedades y las infecciones. Las
proteínas son necesarias para el crecimiento de tu cuerpo. Las proteínas
pueden ayudar a perder peso, aumentar el metabolismo y suprimir el apetito.
También las mujeres embarazadas necesitan proteínas para el feto y para
suministrar leche materna. Tu cuerpo produce 11 de los aminoácidos, pero los
9 aminoácidos esenciales deben estar incluidos en tu dieta. Si comes una
proteína incompleta, puedes convertirla en una proteína completa añadiendo
una pequeña cantidad de productos animales.

[Link]
oteinas_.pdf
[Link]

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