Lucía Rodríguez González

BLOQUE 4
PROTEÍNAS O PRÓTIDOS

Las proteínas o prótidos son biomoléculas orgánicas que están formadas por Carbono,
Hidrógeno, Oxígeno, Nitrógeno y en algunas ocasiones por Fósforo y Azufre.
Estas biomoléculas son de gran tamaño además de contar con un elevado peso
molecular. Son polímeros constituidos por la unión de monómeros llamados
aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos.
Las proteínas son moléculas específicas lo que quiere decir que son distintas debido a
la disposición de los aminoácidos que las forman, de la cantidad de los mismos y del
tipo de estos.
A través de las proteínas se expresa la información genética.

AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son moléculas que se combinan y dan lugar a las proteínas.
Estructuralmente, están formadas por un grupo Carboxilo, un Hidrógeno, un grupo
amino (NH2), un carbono central y un radical.

Los seres humanos tenemos 10 aminoácidos esenciales, es decir, no se sintetizan en

nuestro organismo por lo que tenemos que aportarlos mediante la dieta.

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Los aminoácidos tienen isoméria espacial (Enantiómeros o Esteroisómeros) e isoméria

óptica (Dextrógiros o Levógiros) .
Además, cabe destacar que son moléculas anfóteras lo que quiere decir que tienen
carácter ácido (carboxilo) y básico (amino).

El enlace peptídico es el encargado de unir los aminoácidos que constituyen las

proteínas.
Podemos diferenciar entre oligopéptidos (dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos) y
polipéptidos que están constituidos por más de 10 aminoácidos. Si estas cadenas
tienen más de 100 aminoácidos entonces reciben el nombre de proteínas.
Son enlaces fuertes con carácter de doble enlace. A pesar de que los péptidos son
estructuras muy flexibles, son capaces de efectuar rotaciones alrededor de los enlaces
N-Ca y C-Ca.

ESTRUCTURAS PROTEICAS

Primaria

La estructura primaria forma la base de la proteína. Es la estructura más sencilla

formada por cadenas de aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos. Cada

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cadena de aminoácidos es distintas pues depende del tipo de aminoácido que la

formen, así como del número y de la disposición de estos.
Todas las cadenas comienzan con un grupo N-terminal y terminan con un C-terminal.
Esto quiere decir que la cadena comienza siempre con un grupo amino y termina en
un grupo carboxilo.
Los radicales de los aminoácidos no intervienen en ninguna unión. Estos se van
alternando.

Secundaria
La estructura secundaria hace referencia a la disposición espacial de la estructura
primaria.
Puede ser a-helice o b-laminar.

a-helice: las cadenas de aminoácidos se pliegan sobre si misma, girando en el sentido

de las agujas del reloj, hacia la derecha. Esto hace que sean cadenas dextrógiras.
La estructura se mantiene gracias a que el amino inicial y el carboxilo terminal forman
un puente de Hidrógeno.
Los radicales están hacia fuera de la estructura o hacia adentro. Cada vuelta se da cada
3/6 aminoácidos y los puentes de Hidrógeno se establecen entre los aminoácidos que
se localizan en la estructura.

b-laminar: las cadenas de aminoácidos se pliegan sobre sí mismas pero en este caso
hacia delante o hacia atrás. Las cadenas pueden quedar dispuestas de manera paralela
(si transcurren en el mismo sentido) o antiparalelas (si trasncurren en sentido
contrario). Estas cadenas están unidas mediante puentes de Hidrógeno.
Los radicales no intervienen en la estructura de la cadena.

Terciaria
Se trata de la conformación espacial de la estructura secundaria. Pueden ser fibrosas
(estructuras simples donde las cadenas de los radicales apenas influye. Tienen grupos
polares, son alaradas y resistentes al agua); globulares ( tienen forma de ovillo de lana

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y son el resultado de un plegamiento cesivo de la estructura secundaria hasta formar

esferidal, compacta y soluble).
Si se encuentran en ambientes acuosos, los grupos hidrófobos se disponen en el
interior de la estructura para no entrar en contacto con el agua mientras que si el
medio no es acuoso la disposición de estos grupos es al contrario.

Tienen otro tipos de enlaces como los puentes disulfuros, los puentes de Hidrógeno,
las Fuerza de Van Der Walls o hidrofóbicos y enlaces electrostáticos.

Cuaternaria

Esta estructura solo se manifiesta en las proteínas y está formada por la asociación de
varias cadenas peptídicas ya sean iguales o diferentes.
Los enlaces entre las cadenas son iguales que los mencionados en la anterior
estructura.
Si una proteína está formada por 2 o más cadenas polipeptídicas, se llaman
protómeros.

En este tipo de estructuras si que participan los radicales, uniéndose unos con otros
de las distintas cadenas proteicas. Esta estructura es la responsable de la actividad
biológica (y depende de la estructura terciaria).

Una proteína empieza a desempeñar funciones biológicas cuanto tiene estructura

terciaria o cuaternaria.

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

- Desnaturalización

Es la pérdida de la configuración espacial de una proteína tras ser sometida a unas

condiciones ambientales desfavorables como temperaturas demasiado altas o
demasiado bajas. Esto, hace que la proteína pierda la actividad biológica que tiene, es
decir, su función.

Este suceso también puede tener lugar por las variaciones de pH que pueden romper
los puentes de Hidrógeno que conforman la estructura de la proteína.

En algunas ocasiones, la desnaturalización puede ser reversible. Esto sucede cuando

las causas que ocasionan este fenómeno no son muy intensas y de corta duración. Con

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esto, la estructura primaria se plegaria de nuevo , adoptando la conformación espacial

original (Renaturalización).

- Especificidad

Las proteínas son específicas pues las cadenas de aminoácidos que conforman las
distintas proteínas son distintas. El número de aminoácidos de cada proteína es
distinto, asi como el tipo de aminoácidos de las cadenas proteicas y la disposición de
los mismos.
Las proteínas están determinadas genéticamente y esta especificidad también
depende del plegamiento de cada una.
La unión de las proteínas con otras moléculas son uniones específicas y son necesarias
para su actividad biológica.
Un ejemplo de esto son los anticuerpos que responden a un único tipo de antígeno.

- Solubilidad

Estas biomoléculas son solubles en medios acuosos al adoptar conformación globular.

Esta solubilidad se debe a la interacción entre cargas positivas y negativas de la
superficie proteica con las moléculas de agua de su entorno (capa de solvatación)

FUNCIONES PROTEICAS

- Reserva
Hace referencia al almacén de aminoácidos que van a ser utilizados como elementos
nutritivos. Ejemplos: ovoalbúmina (clara del huevo); caseína (en la leche) ; gliadina (en
la semilla del trigo).

- Función homeostática
Las proteínas que se encuentran en el medio interio y entre las células, intervienen en
el mantenimiento del equilibrio osmótico y actúan para mantener el pH constante
(junto con otros sistemas amortiguadores). Esto ocurre porque las proteínas son
anfóteras.

- Función portadora de mensajes: hormonas y neurotransmisores

Las hormonas tienen naturaleza proteica puesto que están formado por uno o más
fragmentos polipetídicos. Algunos ejemplos son la insulina, las hormonas de
crecimiento, oxitocina y vasopresina. Además, esto también sucede con algunos
neurotransmisores como las endorfinas.

- Función estructural
Las glicoproteínas que se encuentran en la membrana de la célula. La tubulina y la
actina de los microtúbulos. El colálgeno, queratina y reiculina a nivel de tejidos
biológicos.

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- Función enzimática
La mayoría de las proteínas conocidas tienen función catalizadora lo que quiere decir
que aceleran reacciones metabólicas. Esta función es fundamental pues sin las enzimas
no podríamos vivir.
Son las proteínas más numerosas y especializadas. Algunos ejemplos son las maltasa,
la lactasa.. etc

- Función defensiva
La trombina o el firbinógeno son proteínas de carácter defensivo y forman un coágulo
durante la hemorragia impidiendo que nos desangremos.
Las mucinas con acción geminicida y protectora de las mucosas segregadas en los
tractos respiratorios y digestivos.
Los más característicos son las inmunoglobulinas (inmunológicos) que se comportan
como anticuerpos frente agentes patógenos.

- Función contráctil: motores moleculares

Los motores moleculares son proteínas que se mueven en la única dirección a lo largo
de los microtúbulos y microfilamentos del citoesqueleto usando el ATP.
Transportan orgánulos y vesículas cargadas de sustancias de una parte a otra de la
célula.
Otras se encargan del movimiento y la locomoción en los organismos del movimiento y
la locomoción en los organismos como la dineína , actina y la miosina.

- Función de transporte
Hay proteínas que se encargan del transporte a través de las membranas celulares,
llamadas proteínas canal.
Otras proteínas que se localizan fuera de las células y transportan sustancias entre
regiones del organismo como la hemoglobina, la mioglobina, citocromos o
lipoproteínas

CONCEPTOS

Las enzimas son moléculas de carácter proteico que catalizan reacciones en nuestro
cuerpo.Son conocidas como biocatalizadores que aceleran las reacciones metabólicas,
que funcionan a concentraciones muy bajas y que tras haber realizado su función no se
ven afectas.
Excepto los ribozimas (enzimas de naturaleza ARN) , las enzimas son de naturaleza
proteica que funcionan uniéndose de manera selectiva a unos sustratos.

Como ya hemos mencionado, las enzimas son fundamentales para el desarrollo de la

vida pues, su ausencia supone que muchas reacciones metabólicas no tengan lugar.

Los sustratos forman productos a través de rutas metabólicas que constan de una serie
de reacciones enzimáticas consecutivas en las que se generan intermediarios

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metabólicos. Unas rutas conducen a la degradación de sustratos (Catabolismo) y otras

a la biosíntesis (anabolismo).