Es el proceso mediante el cual se

traduce la secuencia lineal de Luego de la transcripción → el

nucleótidos del ARN a una ARNm maduro sale del núcleo
secuencia lineal de aminoácidos hacia el citoplasma para
correspondiente a una proteína comenzar la traducción

El ARNm está formado por 4 Primero se Luego el extremo

nucleótidos (A, G, C, U) → por desensambla la 5’ es reconocido
lo que hay 64 combinaciones proteína CBC que por la subunidad
de nucleótidos posibles → se menor del
recubre a la
pueden obtener 20 ribosoma → allí
aminoácidos que forman caperuza en el
comienza la
parte de la proteína extremo 5’ traducción

Se establece un

@Chemiistrygram Se da gracias a los

factores de inicio
CÓDIGO GENÉTICO de la síntesis de
proteínas

Es un patrón de como la información

codificada en el material genético se traduce
en proteínas (de cómo cada aa es codificado
por sus respectivos codones)

Características del código genético

Está formado por codones Es redundante (cada aa está Es universal (común en

(tripletes de nucleótidos) codificado por 1 o varios todos los organismos)
codones) → ejemplo, la lisina
Hay dos codones está formado por 2 codones:
particulares AAA y AAG

CODÓN DE INICIO CODÓN STOP Las mitocondrias (que

Es el primer codón que Es el codón que indica al tienen material genético
reconoce la subunidad ribosoma que debe propio, tienen un código
menor del ribosoma para detener la síntesis de genético propio
iniciar la traducción (es el proteínas (existen 3: UAA,
con AUG que codifica para
la metionina)
UAG y UGA → estos
codones no codifican para @Chemiistrygram
ninguna proteína)
MARCO DE LECTURA: se
refiere a como se lee la
secuencia del ARNm → se
comienza a leer desde el
codón de inicio (metionina)
 Es una molécula de cadena simple Es una molécula adaptadora Se sintetiza mediante transcripción
formada por 80 nucleótidos entre el ARNm y el aminoácido (está catalizado por la ARNpol III) y
al igual que el ARNm debe sufrir un
proceso de maduración antes de
salir del núcleo

SE PUEDE PLEGAR

En ese plegamiento
se distinguen

4 ZONAS APAREADAS 4 ZONAS DESAPAREADAS

@Chemiistrygram
Las dobles cadenas se
estabilizan por PdH y fuerzas
de Van der Waals Sitio de unión Brazo D y Brazo
del aminoácido Zona de anticodón T que estabilizan
en el extremo 3’ que es donde se el plegamiento
que transporta aparea con el del ARNt
el ARNt codón
complementario
En 2D se parece a del ARNm
una hoja de trébol
En su estructura
tridimensional se
observa una forma
de L Un mismo aminoácido puede ser codificado por
más de un codón (el código genético es
redundante) → algunos aa tendrán más de un ARNt

@Chemiistrygram
Ya que el codón del ARNm Las dos primeras dos bases La tercera base puede ser
que codifica para un de un anticodón (del ARNt) distinta a pesar de que no
aminoácido tiene siempre las son iguales → son sea la base complementaria
dos primeras bases iguales posiciones restrictivas que está en el ARNm→
posición de balanceo

Por ejemplo, la CISTEÍNA tiene dos codones: UGC y UGU → las dos primeras bases del codón
de ARNm que codifican para la cisteína son UG
Entonces las dos primeras bases del anticodón del ARNt serán AC (son las bases
complementarias a UG) → posiciones restrictivas
La última base puede ser G o I (inosina) para el primer codón o A, G o I para el segundo codón
 La enzima
El reconocimiento es Cada aminoácido
específico al ARNt tiene su
(se da por AMINOACIL-ARNt SINTETASA
AMINOACIL-ARNt
complementariedad SINTETASA (hay 20)
molecular) Cataliza en dos pasos la unión del aminoácido con el
ARNt correspondiente

1. ACTIVACIÓN DEL 2. TRANSFERENCIA DEL AMINOÁCIDO

AMINOÁCIDO: el AL ARNt: Se rompe el enlace del
aminoácido se une a aminoácido con la adenina ribosa
una adenina ribosa fosfato y se libera energía → la cual es
fosfato mediante necesaria para la unión del aminoácido
hidrólisis de ATP con el OH del ARNt

La incorporación del aminoácido al

ARNt es preciso ya que:

@Chemiistrygram
Hay un AMINOACIL-ARNt El AMINOACIL-ARNt SINTETASA
SINTETASA para cada aminoácido permite la corrección de errores

El proceso de corrección de errores

se llama EDICIÓN HIDROLÍTICA

La enzima tiene dos sitios: un sitio de unión del aa

con el ARNt y un sitio de corrección → si el aa
incorporado es incorrecto, pasa al segundo sitio
donde se produce la hidrólisis entre el aa y el ARNt

Encargado de descifrar la
secuencia que lleva el ARNm

En eucariontes se llama 80s y en

procariontes 70s
Son complejos macromoleculares
con funciones catalíticas
Formado por dos subunidades

SUBUNIDAD MAYOR (cataliza enlaces peptídicos) SUBUNIDAD MENOR (soporte que permite el apareamiento del ARNt y el ARNM)

@Chemiistrygram Cuando se ensamblan forman 4 sitios

Sitio de unión Sitio E

Sitio A Sitio P
al ARNm
Sitio de expulsión donde el ARNt
Se une el ARNt cargado con el Donde se encuentra el ARNt ya cedió su aa y es expulsado del
Se encuentra en aa que se incorporará a la cargado y la cadena ribosoma para que vuelva a
la sub. menor cadena polipeptídica naciente polipeptídica naciente cargarse con otro aa
Primero la subunidad menor del ribosoma recluta al ARNt iniciador
unido a una METIONINA y a una proteína que es un FACTOR DE
INICIO DE LA TRADUCCIÓN (actividad GTPasa)

@Chemiistrygram
Este complejo formado reconoce el extremo 5’ del ARNm y lee su
secuencia hasta encontrar el codón de inicio

Una vez que se reconoce el codón de inicio

El ARNt se une al ARNm por complementariedad molecular y el

factor de inicio de la traducción se hidroliza (se libera)

Esto ensambla la subunidad mayor y la menor del ribosoma

SITIO A → vacío SITIO P → Unido al SITIO E → vacío

ARNt con la MET

Luego otro aminoácido unido al ARNt se une al sitio A → el

grupo amino del nuevo aminoácido atacará al grupo
carboxilo de la metionina y se forma el enlace peptídico
El proceso continúa con la

@Chemiistrygram
La cadena polipeptídica se engancha en el aa del ARNt del
sitio A → se produce la translocación de la subunidad mayor
y luego la menor → así el sitio A queda nuevamente libre; en
el sitio P queda el ARNt con la cadena polipeptídica y en el
sitio E el ARNt vació que será expulsado

Este ciclo se repite

hasta llegar al
codón de STOP
 Controlan la unión del aa al ARNt y chequean la unión del
codón con el anticodón
Hay dos factores de elongación

EF-1: une al ARNt cargado con el aa en el sitio A y EF-G: Una vez que se produjo el enlace peptídico →
como este factor tiene actividad GTPasa → se trasloca la subunidad mayor → el EF-G (también
distorsiona al ARNt y lo aleja de la cadena con actividad GTPasa) se une al SITIO A → se
polipeptídica naciente → impidiendo la síntesis hidroliza el GTP, y esta liberación de energía →
proteica → Luego el factor de elongación chequea impulsa el movimiento de subunidad menor por la
la unión del codón con el anticodón y si el aa es molécula de ARNm
correcto → se hidroliza el GTP y el factor de
elongación cambia su conformación y se disocia del Este factor de elongación impulsa la traducción,
ARNt → esto produce que el aminoácido se mejora su precisión y la exactitud del proceso
acerque a la cadena polipeptídica naciente para la
posterior catalización del enlace peptídico @Chemiistrygram

El ribosoma sigue catalizando la traducción hasta que se lee un codón

STOP → este codón no codifica para ninguna proteína → ningún ARNt
se puede unir por complementariedad al codón del sitio A

Pero si se une el FACTOR DE LIBERACIÓN por complementariedad

a ese codón en el sitio A)

Permite que se rompa el enlace entre la cadena

polipeptídica naciente y el ARNt del sitio P

Como en el sitio A está el factor de liberación (que no tiene ningún

aminoácido) → la cadena polipeptídica se libera del ribosoma → se @Chemiistrygram
produce la translocación de la subunidad mayor → en el sitio P queda FIN DE LA
el factor de liberación y como no tiene ningún aminoácido → se TRADUCCIÓN
produce un cambio conformacional del complejo y se DESENSAMBLA
 Si el ribosoma lee la secuencia de stop y si luego de esta
secuencia, vuelve a haber un exón (secuencia codificante)
→ Los complejos de unión a exones leen esta secuencia

Disparan señales que reclutan a la

El ARNm anómalo se
puede dar por errores Proteína UPF
en el proceso de CORTE
y EMPALME
@Chemiistrygram
Inducen mediante señales el desensamblaje del
ribosoma y la degradación de la proteína que se
estaba sintetizando y del ARNm ya que es anómalo

La proteína recién sintetizada se debe plegar y sufrir modificaciones postraduccionales

(fosforilación, glicosilación, etc.) para ser funcional
• El plegamiento puede ocurrir espontáneamente o con ayuda de chaperonas → si aun así
no pueden plegarse correctamente, se induce su poliubiquitinación con posterior
degradación en el proteasoma
El proteosoma tiene dos subunidades 19s que reconoce a la ubiquitina y una subunidad 20s
que tiene actividad proteolítica