UNIVERSIDAD PRIVADA DEL GUAIRA

SEDE SAN ESTANISLAO

FACULTAD DE CIENCIAS BIOLOGICAS Y DE LA SALUD

CARRERA DE ODONTOLOGIA

Catedra de Biología

TRABAJO PRÁCTICO DE INVESTIGACIÓN

Aminoácidos

INTEGRANTES: Lennys Zárate

Estelita Sanchez

Valeria Borja

Roger Villar

ENCARGADO DE CATEDRA: Marciano Enciso

SAN ESTANISLAO – SAN PEDRO

AÑO 2022
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Contenido
PORTADA
INTRODUCCION ..................................................................................................................... 3
OBJETIVOS ............................................................................................................................... 4
OBJETIVO GENERAL ........................................................................................................ 4
OBJETIVOS ESPECIFICOS................................................................................................ 4
MARCO TEORICO .................................................................................................................. 5
1. Aminoácido ......................................................................................................................... 5
2. Estructura y composición general de un aminoácido ...................................................... 5
3. Clasificación ........................................................................................................................ 6
a. Según las propiedades de su cadena .............................................................................. 6
b. Según su obtención ......................................................................................................... 6
4. Propiedades......................................................................................................................... 8
a. Ácido-básicas. ................................................................................................................. 8
b. Ópticas. ........................................................................................................................... 8
c. Químicas. ........................................................................................................................ 8
5. Reacciones de los aminoácidos .......................................................................................... 9
CONCLUSIÓN .......................................................................................................................... 9
ANEXOS ................................................................................................................................... 11
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INTRODUCCION
Los aminoácidos son las unidades constituyentes de las proteínas, biomoléculas

estas últimas de interés en las organizaciones estructurales y funcionales de células y

tejidos. Téngase en cuenta que todas las enzimas, fundamentales para las reacciones

bioquímica, y todos los anticuerpos, esenciales en los procesos de inmunidad, son

proteínas y se encuentran por tanto constituidos por aminoácidos. La hidrólisis de

proteínas por los diferentes métodos (ácida, básica o enzimática) proporciona 20

aminoácidos como constituyentes universales de las proteínas. Éstos se distribuyen en

esenciales que deben ser suministrados por la dieta, y los no esenciales. Existen otros

aminoácidos no proteicos que aparecen en ciclos, pero no forman parte de la estructura

proteica. Se conocen alrededor de 150. Los aminoácidos desde el punto de vista químico

son ácidos orgánicos (RCOOH), portadores de un grupo amino (-NH2) y una radical

variable R. Según la naturaleza del grupo R los aminoácidos pueden ser clasificados en

cuatro grandes grupos: apolares, polares sin carga, aniónicos y catiónicos. El objetivo del

presente tema estará dirigido a clarificar los conceptos relacionados con estas, así como

a entender su importancia clínica y a conocer técnicas destinadas a su identificación.

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OBJETIVOS
OBJETIVO GENERAL
 Analizar las generalidades principales sobre los aminoácidos

OBJETIVOS ESPECIFICOS
 Clarificar los conceptos relacionados con aminoácidos.

 Como a entender su importancia clínica.

 Conocer las utilidades de los aminoácidos.

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MARCO TEORICO

1. Aminoácido
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas,
las cuales son indispensables para nuestro organismo. Están formadas de carbono,
oxígeno, hidrógeno y nitrógeno. Entre sus funciones, los aminoácidos ayudan a
descomponer los alimentos, al crecimiento o a reparar tejidos corporales, y también
pueden ser una fuente de energía.
Los aminoácidos son también los encargados de permitir la contracción muscular o
mantener el equilibrio de ácidos y bases en los organismos. Aparte, cada uno de los
diferentes aminoácidos cuenta con una función independiente.

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Dos aminoácidos se

combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace
peptídico. Estos dos restos aminoacidicos forman un dipéptido. Si se une un tercer
aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente para formar un polipéptido.

Los aminoácidos están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un

grupo amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable, que determina las
propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se
conocen cientos de aminoácidos diferentes. En los aminoácidos naturales, el grupo
amino y el grupo carboxil se unen al mismo carbono que recibe el nombre de alfa
asimétrico.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o

simplemente péptidos. Se hablará de proteína cuando la cadena polipeptídica supere los
50 aminoácidos o el peso molecular total supere los 5.000 uma. Existen unos 20
aminoácidos distintos componiendo las proteínas. La unión química entre aminoácidos
en las proteínas se produce mediante un enlace peptídico. Ésta reacción ocurre de
manera natural en los ribosomas, tanto del retículo endoplásmico como del citosol.

2. Estructura y composición general de un aminoácido

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono

central alfa (en negro) unido a: un grupo carboxilo (rojo), un grupo amino (verde), un
hidrogeno (negro) y la cadena lateral (azul), tal como se muestra a continuación:

donde "R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente
hablando, se les denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se
encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos
funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios
de pH, por eso, en el pH de la célula, prácticamente ningún aminoácido se encuentra de
esa forma, sino que se encuentra ionizado.
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Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su

forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su
forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para cada
aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio, y el
conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En éste estado se dice que el
aminoácido se encuentra en su forma de zwitterion.

Los aminoácidos están compuestos por una molécula orgánica con un grupo amino y un
grupo carboxilo. Dependiendo de su estructura, se pueden diferenciar en formas L y D.
Las estructuras L son las naturales para los organismos, y por tanto, las más
importantes.

De forma general, por tanto, un aminoácido se compone de carbono, carboxilo, un

grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral.

3. Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos, las dos formas que se presentan a
continuación son las más comunes.

a. Según las propiedades de su cadena

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena

lateral:

 Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína

(Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y).
 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina
(Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P),
Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W).
 Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E).
 Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H).
 Aromáticos: Fenilalanina (Phe,F), Tirosina (Tyr,Y) y Triptofano (Trp,W) (ya incluidos
en los grupos neutros polares y neutros no polares).

b. Según su obtención

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se les
llama esenciales, la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoacidos
esenciales son:

 Valina (Val): La valina interviene en la formación del tejido muscular, favorece un

balance de nitrógeno positivo, interviene en el metabolismo muscular y en la reparación
de tejidos. La valina también puede ser consumida para producir energía por los
músculos durante la actividad física.
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 Leucina (Leu): La leucina es un aminoácido utilizado por las células para la síntesis de
proteínas, juega un rol importante en el rendimiento físico de los deportistas, en la
degradación del tejido muscular por el envejecimiento natural y el anabolismo muscular
 Treonina (Thr): es importante para el crecimiento muscular, la síntesis de enzimas
digestivas y proteínas del sistema inmune, puede actuar como fuente de energía y
promueve un mejor funcionamiento del hígado previniendo la acumulación de grasa.
 Lisina (Lys): Tiene un efecto potencial antiviral, antiosteoporótico, cardiovascular e
hipolipemiante, aunque se necesitan más estudios en humanos.
 Triptófano (Trp): es un aminoácido necesario para el crecimiento normal en los bebés
y para la producción y mantenimiento de las proteínas, músculos, enzimas y
neurotransmisores del cuerpo.
 Histidina (His): es utilizada por el cuerpo para desarrollar y mantener tejidos sanos.
 Fenilalanina (Phe): es un aminoácido esencial que juega un papel vital en el
tratamiento del vitíligo gracias a su acción precursora de la síntesis de la tirosina y –por
extensión- de la melanina.
 Isoleucina (Ile): La isoleucina participa en el balance del nitrógeno positivo, ayuda en
la formación de tejido muscular, favorece la recuperación después del ejercicio y es
necesaria para la formación de hemoglobina.
 Arginina (Arg) (Requerida en niños y talvez ancianos): hace que los vasos
sanguíneos se abran más para mejorar el flujo sanguíneo y también estimula la
liberación de hormona del crecimiento, insulina y otras sustancias en el cuerpo.
 Metionina (Met): para producir creatina y utiliza el sulfuro de la metionina para un
metabolismo y un crecimiento normal.

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les conoce como No
Esenciales y son:

 Alanina (Ala): es un aminoácido no esencial utilizado por el organismo para sintetizar

proteínas.
 Prolina (Pro): está involucrada en la producción del colágeno. Está también
relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y los huesos, es la que
confiere flexibilidad a la molécula de inmunoglobulina en la región de bisagra de esta.
 Glicina (Gly): Es un neurotransmisor excitotóxico, que actúa modulando el receptor de
N-metil-D-aspartato (NMDA) en la corteza cerebral.
 Serina (Ser): se utiliza para la síntesis de distintas biomoléculas como proteínas,
lípidos de membranas, nucleótidos y otros aminoácidos neuroactivos como la glicina y
la D-serina, la cisteína y la taurina o moléculas de lípidos como fosfatidilserina y
ceramidas.
 Cisteina (Cys): está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista
de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su
elevado contenido de azufre.
Asparagina (Asn): es necesaria para producir muchas proteínas, pero también
desempeña otras funciones, entre las que se incluye la descomposición de amoníaco
tóxico en el interior de las células, la modificación de proteínas y la producción de un
neurotransmisor.
 Glutamina (Gln): su función principal es el transporte corporal del nitrógeno para que se
puedan desempeñar las actividades metabólicas del cuerpo.
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 Tirosina (Tyr): El cuerpo las usa como un material para producir varios
neurotransmisores (sustancias químicas que ayudan a la función cerebral y del sistema
nervioso).
 Ácido aspártico (Asp): ayuda a que cada célula del cuerpo funcione.
 Ácido glutámico (Glu): ayuda al nervio a intercambiar (enviar y recibir) información
con otras células.

Estas clasificaciones varian según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con
requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.

Los datos actuales, en cuanto a numero de aminoacidos (aa) y de enzimas de ARNt

sintetasas, contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen
22aa distintos que intervienen en la composicion de las cadenas polipeptidicas y que las
enzimas ARNt sintetasas que no son siempre exclusivas para cada aa. El aa número 21
es la Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el numero 22 la
Pirrolisina, que aparece solo en archaebacteria.

4. Propiedades
a. Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier
aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan
sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si
un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH su carga neta
será cero
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
b. Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina, tienen el carbono alfa asimétrico lo
que les confiere actividad óptica; esto es, que desvian el plano de polarización
cuando un rayo de luz polarizada se refracta en la molécula. Si el plano es a la
derecha, se denominarán dextrógiras y las que lo desvian a la izquierda se
denominan levógiras. Además, cada aminoácido puede presentar configuración
D o L dependiendo de la posicion del grupo amino en el plano. Esta última
configuracion D o L es independiente de las formas dextrógira o levógira.
Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la izquierda (levógiro)
o hacia la derecha (dextrógiro) el mismo número de grados que su
esteroisómero. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga
configuración D. La configuración D o L depende de la posición del grupo
amino (L si está a la izquierda según la representación de Fisher)
c. Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
Las que afectan al grupo amino (desaminación).
Las que afectan al grupo R.
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5. Reacciones de los aminoácidos

En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido
se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la
transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de
la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:

1. La transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un

α-cetoácido.
2. La descarboxilación
3. La racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa.
Aunque en las proteínas de un ser vivo los aminoácidos están presentes
únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias podemos
encontrar D-aminoácidos.
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CONCLUSIÓN

Los aminoácidos son los bloques constructores de las proteínas. Las proteínas
además de servir como componentes estructurales y ser necesarias para el crecimiento
muscular, participan en muchas otras funciones: enzimas, hormonas, transporte de
moléculas y muchas más. Las sustancias proteicas construidas gracias a estos 20
aminoácidos forman los músculos, tendones, órganos, glándulas, las uñas y el pelo. El
crecimiento, la reparación y el mantenimiento de todas las células dependen de ellos.

Después del agua, las proteínas constituyen la mayor parte del peso de
nuestro cuerpo. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos
esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de
cada uno de los aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin
tener que hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de cereales
para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición diaria, sin que la
calidad real de esta nutrición disminuya. Algunos de los alimentos con todos los
aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como
la espelta, la soja y la quínoa. Combinaciones de alimentos que suman los aminoácidos
esenciales son: garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maíz y lentejas, arroz y maní
(cacahuetes), etc. En definitiva, legumbres y cereales ingeridos diariamente, pero sin
necesidad de que sea en la misma comida.

Suplementar implica agregar una sustancia a nuestra alimentación con la finalidad

de llevar a esta a niveles óptimos. Esta circunstancia es válida cuando por alguna causa
(mayor demanda o requerimiento aumentado, deficiente absorción, excesiva pérdida) la
dieta diaria no alcanza a cubrir nuestras necesidades. Bajo ningún concepto un
suplemento remplazara a una alimentación natural, sino que, de alguna manera, la
completara, para que el organismo pueda hacer frente eficazmente a las demandas
requeridas diarias.
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ANEXOS