ENZIMAS
Generalidades:
Proteínas con actividad catalizadora
- Apoenzima: Enzima inactive con una porción proteica, sin cofactor unido
- Holoenzima:
- Ribozima: RNA Catalizador
Las enzimas no alteran el equilibrio de reacción, no cambian la energía libre de activación.
Clasificación:
1. Oxidorreductasa: Catalizan la transferencia de electrones de un compuesto a otro. Electrones
acompañados de protones.
- Deshidrogenasas:
- Oxidasas: Utilizan el oxígeno como aceptor de electrones
- Peroxidasas: Utilizan peróxido de hidrógeno como aceptor de electrones
- Hidroxilasas: Capacidad de introducir oxidrilos a la estructura del sustrato.
- Oxigenasas: Capacidad de introducir oxígeno a la estructura del sustrato
2. Transferasas: Transfieren grupos químicos entre diferentes compuestos
- Fosfotransferasa:
- Aciltransferansas: Axidos grasos
- Glucotransferasas: Glucogeno
- Piro fosfotransferasas: Pirofisfato
- Metiltransferasas: Importantes para el DNA
3. Hidrolasas: Utilizan agua para romper enlaces (glucosa 6 fosfatasa)
- Esterasas: Rompen el enlace s
- Peptidasas: rompen enlace peptídico (proteínas, liberar aminoacidos)
- Fosfatasas: Quitan fosfato
- Glucosidasas: Quitar carbohidratos y romper enlace glucosídico (lactasa, maltasa)
4. Liasas: Agregan o sustraen grupos químicos a dobles ligaduras (Ej. Aldolasa fructosa 2 fosfato)
- Aldolasas: Carbohidratos
- Descarboxilasas: Rompen compuesto y Extraen dióxido de carbono.
- Sintasa: Unen compuestos sin necesidad de intervención de nucleótido de alta energía (ATP)
5. Isomerasas: Tranforman un compuesto en alguno de sus ispomeros ()
- Racemasas: Convierte formas race
- Epimerasas: Convierte un epímero a otro
- Mutasas:
6. Ligasas: Forman uniones covalentes entre dos compuestos, equiere ruptura de moléculas de ATP
- Carboxilasas: Utilizan ATP para hacer reacción.*
- Sintetasas:*
ASPECTOS ENERGÉTICOS
Permite deducir si una reacción se desarrolla o no de forma espontánea (Energia libre de GIBBS)
ORDEN DE REACCIÓN
Determinado de manera experimental
- Orden cero: Velocidad independiente constante
- 1 orden: Velocidad directamente proporcional a la concentración del sustrato
- 2 orden: Velocidad directamente proporcional al producto de los reactantes.
SITIO ACTIVO (parte más importante de la enzima)
Parte de la enzima donde el lactante se convierte en producto
1. Aminoácidos del sitio de fijación
2. A. catalíticos
Grupos prostéticos: Estabiliza enzima-sustrato.
MODELOS DE CINÉTICA ENZIMATICA
1. Modelo de la llave y la cerradura (rompecabeza): enzanblan perfecto
2. Modelo del ajuste inducido: Sitio activo no tienenforma definida (plastilina: se moldea y regresa)
ej. Exocrinasa
COENZIMAS Y VITAMINAS
Biotina: Forma biocitina
ISOZIMAS
Enzimas que catalizan la misma reacción, pero con diferentes cineticas enzimáticas. (glucoquinasa
hexoquinasa)
ENZIMAS REGULADORAS
Localizadas al inicio o final de las vías metabólicas.
Controlan la velocidad de toda la secuencia de reacciones que componen una ruta metabólica, ataraves
del control que ejercen sobre la reacción más lenta.
Responden a la regulación hormonal.
INIBHICIÓN ENZIMATICA
1. Reversible:
- Inhibición competitiva: el sustrato se une a la enzima en el sitio activo
Compiten el sustrato y el inhibidor para entrar a la enzima
- Inhibición no competitiva: El inhibidor se une en otro lugar diferente al sitio activo, pero el
sustrato necesita estar unido.
- Inhibición acompetitiva: El inhibidor se une en el mismo sitio que el sustrato
2. Irreversible:
Forman enlaces covalentes
- Marcadores de afinidad: Estructura semejante al sustrato, forman enlaces con aminoácidos C, K,
Y. Bloque permanentemente
- Sustratos suicidas: Se une al sitio activo y la enzima lo convirte en otro producto (Detienen la
actividad enzimática)
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