PROTEINAS
Explicar las propiedades ácido-base de los aminoácidos y su relación con el punto isoeléctrico.
2) Clasificación de Proteínas:
a. ¿Qué diferencia hay entre una proteína simple y una conjugada? Dar ejemplos.
b. ¿Qué diferencia hay entre una proteína fibrosa y una globular? Dar ejemplos.
3) Explicar brevemente la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las
proteínas.
4) De acuerdo a las diversas funciones biológicas que cumplen las proteínas, ¿Qué tipo de
proteínas conoce? Dar ejemplos.
RESPUESTAS:
Si disolvemos un aminoácido en agua, este puede actuar como ácido o como base, es decir es
un anfótero. Si colocamos una solución de aminoácidos bajo los efectos de un campo eléctrico
y variamos el pH vemos, que a un determinado pH, algunos aminoácidos migrarán hacia el
ánodo (polo positivo del campo eléctrico), otros migrarán hacia el cátodo (polo negativo del
campo eléctrico) y uno no migrará a ese valor de pH.
Punto isoeléctrico: es el pH en el que un aminoácido tiene una carga neta igual a cero, es
decir, no migrará en un campo eléctrico.
a) Las proteínas simples son aquellas que se hidrolizan para dar sólo aminoácidos, por
ejemplo: insulina, ribonucleasa, etc. Las proteínas conjugadas están enlazadas con un
grupo no peptídico como un azúcar, ácido nucleico, etc. La parte no peptídica de una
proteína conjugada se llama grupo prostético.
b) Según su forma: se clasifican en proteínas fibrosas y proteínas globulares, según la
forma que adoptan. Las proteínas fibrosas son largas y delgadas, tenaces y por lo
general, insolubles en agua. Funcionan principalmente como partes estructurales de
los organismos. Por ejemplo la α-queratina y el colágeno. Las proteínas globulares
están enrolladas de forma más o menos esférica. Por lo general funcionan como
enzimas, hormonas
Estructura primaria: a estructura primaria es la que se debe a los enlaces covalentes de la
molécula. Esta definición comprende la secuencia de aminoácidos y puentes disulfuros. Todas
las propiedades de la proteína están determinadas, en forma directa o indirecta por la
estructura primaria.
Estructura secundaria: La estructura secundaria se centra en los patrones de plegamientos,
habituales de las cadenas polipeptídicas. Sólo algunas estructuras secundarias son muy
estables y están ampliamente distribuidas en las proteínas. Las más importantes son las
conformaciones hélice α y hoja β.
Hélice α: en esta estructura el esqueleto polipeptídico se encuentra enrollado alrededor del
eje imaginario longitudinal de la molécula, y los grupos R de los residuos sobresalen del
esqueleto helicoidal. Cada giro de la hélice incluye 3,6 aminoácidos residuos. El giro de la
hélice α en todas las proteínas es dextrógiro. La estructura está estabilizada por un puente de
hidrógeno entre el átomo de H unido al N de un enlace peptídico y el átomo de O carbonílico
del cuarto aminoácido que se encuentra del lado amino-terminal con respecto al mismo.
Hoja β: en esta conformación el esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido
en zigzag. Estas cadenas pueden disponerse de manera adyacente formando una estructura
que semeja a una lámina o una hoja plegada. En esta disposición las cadenas polipeptídicas se
asocian a otras lateralmente. Los grupos R de los residuos sobresalen de la estructura en zigzag
en direcciones opuestas, dando lugar a un patrón alternante. Las cadenas laterales de una hoja
β pueden ser paralelas (con la misma orientación amino-carboxilo en el péptido) o
antiparalelas.
Estructura terciaria: Una proteína puede o no tener la misma estructura secundaria a través de
toda su longitud. Algunas partes pueden estar en forma de hélice α, mientras que otras
pueden estar alineadas en forma de hoja plegada. Es posible que partes de la cadena no
tengan estructura secundaria alguna. A esas partes sin estructura secundaria se las llama
“espiral al azar”, o “enrollamiento al azar”.
Estructura cuaternaria: Se refiere a la asociación de dos o más cadenas peptídicas en la
proteína completa. Las mismas fuerzas que actúan dando la forma a la estructura terciaria
(puente de hidrógeno, puente disulfuro, etc.), también lo hacen aquí asociando las cadenas.
Por ejemplo, la hemoglobina consiste en cuatro cadenas peptídicas acopladas entre sí para
formar una proteína globular.
Enzimas: son las encargadas de catalizar las reacciones biológicas en los diferentes
organismos.
Proteínas de transporte: Las proteínas de transporte del plasma sanguíneo fijan y transportan
moléculas o iones específicos de un órgano a otro. Por ejemplo, la hemoglobina, las
lipoproteínas del plasma que transportan lípidos del hígado a otros órganos.
Proteínas nutrientes: la ovoalbúmina del huevo, la caseína de la leche son ejemplos de este
tipo. Las semillas almacenan proteínas para el crecimiento, en la germinación.
Proteínas contráctiles: como la miosina y actina que actúan en el sistema contráctil muscular.
Proteínas estructurales: el principal componente de los tendones y cartílagos es la proteína
fibrosa colágeno. La piel es casi colágeno puro. Los ligamentos tienen elastina. Las uñas, pelo y
plumas están constituidos principalmente por queratina. La fibroína está como componente
principal de la seda y telarañas.
Proteínas de defensa: Las inmunoglobulinas o anticuerpos, proteínas fabricadas por los
linfocitos de los vertebrados, pueden reconocer y precipitar o neutralizar bacterias, virus o
proteínas invasoras de otras especies. El fibrinógeno y la trombina son proteínas coaguladoras
que protegen coagulando la sangre cuando se daña el sistema vascular.
Proteínas reguladoras: Las hormonas peptídicas son ejemplo de este tipo de proteínas. La
insulina regula el metabolismo glucídico.
CONCLUSION:
Cuanto más grande es la carga de una sustancia, con mayor rapidez se desplaza, en
comparación con los componentes menos cargados. Al aplicar un campo eléctrico la proteína
albúmina es la que se desplazó más rápidamente en comparación con las otras proteínas
séricas (globulinas), esto sucede porque su carga eléctrica negativa es mayor que la del resto.
