Foto 1.

1
Puntos Imp.
Catálisis- Proceso por el Proteínas orgánicas especializadas en realizar *catálisis* en
cual se aumenta la reacciones químicas, y solo participan en la transformación de un
velocidad de una reacción solo sustrato.
química.
Las enzimas son altamente específicos tanto en la reacción que
Sustratos- Molécula que catalizan como en su selección de sustancias reaccionantes,
transforma el enzima. denominadas *sustratos*
Inhibidores- Moléculas que Normalmente, un enzima cataliza una sola *reacción química* o
desactivan la catálisis. grupo de reacciones estrechamente relacionadas.
Cofactores- Moléculas que En un principio se piensa que el enzima es quien reconoce al
se unen al enzima y
sustrato y el *cofactor* quien se encarga de que la reacción se
colaboran a realizar la
lleve a término. La mayoría de los enzimas requieren la ayuda de
reacción al sustrato.
cofactores, sin embargo, algunos efectúan ellos mismos el
Polipéptidos- Secuencia de reconocimiento del sustrato y la reacción sobre éste.
aminoácidos que están
vinculados a través de
enlaces peptídicos.
En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más
Aminoácidos- Molécula cadenas *polipéptidos*, que aportan, que aportan un pequeño
orgánica con un grupo grupo de *aminoácidos* para el sitio activo, o lugar donde se
amino, son la base de las adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y
proteínas. un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con
Reacción Química- exactitud
Procesos termodinámicos
ANABÓLICAS: Construyen citoplasma, permitiendo el desarrollo de la
de transformación de la
materia. En estas vida.
reacciones intervienen dos CATABÓLICAS: Destruyen componentes del citoplasma, aceleran o
o más sustancias,
retardan las funciones del envejecimiento de células u organismos.
llamadas reactivos o
reactantes, que cambian
significativamente en el
proceso, pudiendo Las enzimas tienen una enorme variedad de funciones dentro de
consumir o liberar energía. la célula;
Degradación de azúcares, sintetizan grasas y aminoácidos, copian
fácilmente la información genética, participan en el reconoce
reconocimiento transmisión del exterior y se encargan de
degradar subproductos tóxicos para la célula, etc.
Inhib. Enzim.
Activadores inorgánicos: Como iones metálicos Fee Cu, Mn,etc.
Cuando se usa el término cofactor se suele referir generalmente a
éstos, ya que el otro tipo tiene nombre propio.
Coenzimas: También llamadas Moléculas orgánicas complejas; se
unen al enzima dando lugar a la molécula activa. Esta molécula
activa es una hetero proteína y se denomina HOLOENZIMA, su
grupo prostético es el COENZIMA y su grupo proteico es el que
ahora se denomina APOENZIMA.

Los inhibidores enzimáticos son sustancias que interfieren en la

actividad de los enzimas deteniendo o haciendo que vaya más
lenta. Constituye uno de los principales controles de los sistemas
biológicos. También, muchos fármacos y agentes tóxicos actúan
inhibiendo enzimas. Es más, la inhibición enzimática puede
suministrar una idea acerca del mecanismo de la acción
enzimática.
La inhibición irreversible se produce cuando el inhibidor queda
covalentemente unido al enzima de tal manera que la disociación
es prácticamente nula.
La inhibición reversible se caracteriza por un rápido equilibrio entre
el inhibidor y el enzima.
Existen tres tipos de inhibición reversible:
COMPETITIVA- Es el tipo más sencillo de inhibición reversible. En este
caso, el inhibidor se parece al sustrato y se une al centro activo del
enzima. Así, el sustrato compite con el inhibidor por el enzima
libre. Un inhibidor competitivo reacciona reversiblemente con el
enzima para formar un complejo enzima-inhibidor (EI).
NO COMPETITIVA- También es reversible. El inhibidor y el sustrato
pueden unirse simultáneamente a una molécula de enzima,
interfiriendo la acción de éste. Los inhibidores no competitivos se
unen a un centro del enzima distinto del centro activo, a menudo
para deformar al enzima, de modo que no pueda formarse el
complejo ES a su velocidad normal y que una vez formado no se
descomponga a su velocidad habitual para liberar los productos
de la reacción.
En la inhibición no competitiva la reacción con el inhibidor produce
dos formas inactivas: EI y ESI.
imágenes ACOMPETIVA- En este tipo de inhibición, cuya designación no es muy
adecuada, el inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta
a la reacción con el sustrato normal; sin embargo, el inhibidor se
combina con el complejo enzima-sustrato para formar el
complejo enzima-sustrato inhibidor, el cual no experimenta su
transformación posterior en el producto habitual de la reacción.

TEMPERATURA- La actividad enzimática desaparece si se producen

cambios notables de temperatura. Elevándola, la actividad
disminuye e incluso desaparece por desnaturalización de la
proteína enzimática. Por el contrario, al descender la temperatura,
disminuye la actividad, pero el enzima no se destruye, y el proceso
es reversible.
PH- Existe un pH óptimo tal que, al alejarse de él, disminuye la
velocidad.
concentración de sustrato- Al aumentar la concentración a pH
constantes aumenta la actividad hasta cierto límite, a partir del
cual el enzima se satura.
Activadores- Algunos enzimas necesitan la presencia de
determinados iones(cofactores) para que sean activos.
acabamos de ver son sustancias que impiden de distintas
maneras la actuación del enzima.

OXIDORREDUCTASAS: - Catalizan reacciones de oxido-reducción, es

decir, son capaces de transferir hidrógenos y electrones Son los
responsables de la producción de energía en los seres vivos.
TRANSFERASAS- Son enzimas que transfieren un radicar desde una
molécula a otra, sin que se pierda en el medio.
HIDROLASAS- Son enzimas que rompen enlaces introduciendo una
molécula de agua.
LIASAS- Son enzimas que rompen enlaces, sin introducir una
molécula de agua, peri si otros radicales.
ISOMERASAS- Son enzimas que actúan produciendo reordenaciones
dentro de la molécula o transfiriendo radicales en la misma
molécula. Son responsables de la formación de isómeros.
LIGASAS O SINTETASAS - Son enzimas que unen moléculas, pero en
presencia de energía.
imágenes
Parte proteica de una holoenzima, es decir, enzima que no puede
llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores
necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos;
es catalíticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor
adecuado.

Caracteristicas importantes

estructuras proteicas- Las apoenzimas corresponden a la parte

proteica de una enzima, que son las moléculas cuya función es
servir de catalizadoras ante ciertas reacciones químicas en el
organismo.
Forman parte de las enzimas conjugadas- Las enzimas que no requieren
cofactores se conocen como simples, como la pepsina, la tripsina
y la ureasa. Estas se componen de dos componentes principales: el
cofactor, que es la estructura no proteica; y la apoenzima, la
estructura proteica.
Admiten variedad de cofactores- Los cofactores se unen estrecha o
ligeramente con la apoenzima para convertir la apoenzima en
holoenzima. Una vez que el cofactor se elimina de la holoenzima
se convierte de nuevo en apoenzima, que está inactiva e
incompleta.
oenzimas- La función principal de las apoenzimas es dar lugar a las
holoenzimas: las apoenzimas se unen con un cofactor y de este
vínculo se genera una holoenzima.
acción catalítica- La catálisis se refiere al proceso a través del cual
es posible acelerar algunas reacciones químicas. Gracias a las
apoenzimas, las holoenzimas se completan y son capaces de
activar su acción catalítica.
Anhidrasa carbónica- La anhidrasa carbónica es una enzima crucial
en células animales, células vegetales y en el medio ambiente para
estabilizar las concentraciones de dióxido de carbono.
Hemoglobina- La hemoglobina es una proteína globular presente en
los glóbulos rojos de los vertebrados y en el plasma de muchos
invertebrados, cuya función es transportar oxígeno y dióxido de
carbono. La unión del oxígeno y el dióxido de carbono a la enzima
ocurre en un sitio llamado grupo hemo, el cual es responsable de
otorgar el color rojo a la sangre de los vertebrados.
Citocromo oxidasa- El citocromo oxidasa es una enzima que se
encuentra presente en la mayoría de las células. Contiene hierro y
una porfirina. Esta enzima oxidante es muy importante para los
procesos de obtención de energía.
imágenes
Enzima que está formada por una apoenzima y un cofactor, que
puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida o no. En
resumidas cuentas, es una enzima completa y activada
catalíticamente.

Caracteristicas

Formadas por apoenzimas y cofactores- Las apoenzimas son la parte

proteica del complejo, y los cofactores pueden ser iones o
moléculas orgánicas.
Admiten variedad de cofactores- Hay diversos tipos de cofactores que
ayudan a formar las holoenzimas. Algunos ejemplos son las
coenzimas y vitaminas comunes, por ejemplo: vitamina B, FAD,
NAD+, vitamina C t coenzima A.
Algunos cofactores con iones metálicos, por ejemplo: cobre, hierro,
zinc, calcio y magnesio, entre otros. Otra clase de cofactores son
los llamados grupos prostéticos.
Unión temporal o permanente- Los cofactores se pueden unir a las
apoenzimas con distinta intensidad. En algunos casos la unión es
débil y temporal, mientras que, en otros casos la unión es tan
fuerte que es permanente.
En los casos donde la unión es temporal, cuando el cofactor se
elimina de la holoenzima, esta se convierte de nuevo en
apoenzima y dejar de estar activa.

Funciones

La holoenzima es una enzima lista para ejercer su función

catalítica; es decir, para acelerar ciertas reacciones químicas que
se generan en distintos ámbitos.
Las funciones pueden variar según la acción específica de la
holoenzima. Entre las más importantes destaca la ADN
polimerasa, cuya función es garantizar que el copiado del ADN se
haga de forma correcta.

Ejemplos

 ARN polimerasa
 ADN polimerasa
 Hemoglobina
 Citocromo oxidasa
 Piruvato quinasa
 Piruvato carboxilasa
 Acetil CoA carboxilasa
 Catalasa