SESIÓN 7. Generalidades de catálisis enzimática.
Sebastián González Catrilelbún
Bioquímico y Dr. Microbiología
sgonzalezc@[Link]
• Generalidades de bioenergética.
• Curva de progreso y energía de
activación en reacciones
enzimáticas.
• Catálisis enzimática.
• Características de las enzimas.
Parámetros termodinámicos
Las transformaciones biológicas de energía obedecen
las leyes de la termodinámica
• Primera Ley: Conservación de la energía.
“La energía no puede crearse o destruirse, sólo se transforma de una forma a otra y permanece
constante”.
• Segunda Ley: El universo tiende siempre hacia un aumento del desorden.
“En todos los proceso naturales, aumenta la entropía del universo”.
Parámetros termodinámicos
• Energía libre de Gibbs, G:
Es la cantidad de energía disponible para generar trabajo durante una reacción.
Cuando una reacción libera energía, el sistema Cuando el sistema gana energía libre, el ΔG de
cambia a uno de menor energía libre, por lo la reacción es positivo y se dice que la
tanto, el ΔG de la reacción es negativo y se dice reacción NO es espontánea.
que la reacción es espontánea.
Ejemplos: Fotólisis del agua, respiración celular Ejemplos: Fotosíntesis, división celular, síntesis
aerobia (glicólisis, ciclo de Krebs, fosforilación de proteínas.
oxidativa).
Tipos de Reacciones
Parámetros termodinámicos
• Entalpía, H:
Es la cantidad de calor de un sistema, que refleja el número y el tipo de enlaces químicos en los
reactantes y productos (energía química).
Cuando una reacción química genera calor, se Cuando las reacciones absorben calor del
dice que es exotérmica, en donde el medio se denominan endotérmicas y
contenido de calor de los productos es menor tienen valores positivos de ΔH.
que los reactantes, siendo ΔH negativo.
Parámetros termodinámicos
• Entropía, S:
Es una expresión cuantitativa de la aleatoriedad o del desorden de un sistema. Cuando los
productos de una reacción son menos complejos y más desordenados que los reactivos, la reacción
transcurre con ganancia de entropía y tiene un valor positivo de ΔS.
Relación entre parámetros termodinámicos
ΔG=ΔH-TΔS
El valor de ΔG de una reacción espontánea es siempre negativo.
exotermica endotermica
Aumenta la entropía
Disminuye la entropía
La variación de energía libre estándar está
directamente relacionada con la constante de equilibrio
En la reacción general:
En donde a, b, c y d son el número de En condiciones estándar (298 K = 25ºC,
moléculas de A, B, C y D que participan, concentración inicial de reactivos y productos 1M,
la constante de equilibrio es: para gases presiones parciales 1 atm, pH 7,0):
ΔG’°=-RT ln K’eq
¿Qué espera que ocurra con la espontaneidad de la reacción, si la Keq de la reacción es menor a 1?
¿Qué significa que el ΔG de la reacción sea 0?
La variación de energía libre estándar está directamente
relacionada con la constante de equilibrio
La catálisis enzimática es esencial para la vida
• En condiciones biológicamente relevantes, las reacciones no catalizadas
tienden a ser lentas; la mayoría de las moléculas biológicas son bastante
estables en pH neutro, temperatura suave, ambiente acuoso dentro de las
células.
• Además, muchos de los procesos químicos comunes son desfavorables o poco
probables en el entorno celular, como la formación transitoria de intermedios
cargados inestables o la colisión de dos o más moléculas en la orientación
precisa requerida para reaccionar.
• Reacciones necesarias para digerir los alimentos, enviar las señales nerviosas
o contraer un músculo simplemente no ocurren a un ritmo útil sin catálisis.
• Una enzima evita estos problemas proporcionando un entorno específico
dentro del cual una reacción dada puede ocurrir más rápidamente.
Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción
Se compara la reacción espontánea y la reacción catalizada por la enzima
correspondiente.
Catálisis enzimática
Catálisis enzimática, ¿por qué es necesaria para las reacciones bioquímicas?
• La conversión de glucosa en CO2 y H2O en presencia de oxígeno es un
proceso altamente exergónico, que libera energía libre que podemos
utilizar para pensar, movernos, saborear y ver. Sin embargo, una bolsa
de azúcar puede permanecer en el estante por años sin una
conversión obvia a CO2 y H2O.
• Aunque este proceso químico termodinámicamente favorable, es muy
lento. Sin embargo, cuando se consume glucosa por un humano (o
casi cualquier otro organismo), existen una serie de enzimas que
ayudan a la catálisis de este nutriente. Sin catálisis, reacciones
químicas como la oxidación de la glucosa no podría ocurrir en una
escala de tiempo útil, y por tanto, no podía sostener la vida.
• Catálisis: Aumento de la velocidad de una reacción química
producida por la presencia de un catalizador.
Catálisis enzimática
Las enzimas se encargan de hacer más eficientes las reacciones químicas, ocurriendo a una mayor
velocidad y por lo tanto en un menor tiempo. Sin las enzimas, las reacciones biológicas ocurrirían a
una velocidad tan lenta que sería incompatible con la vida.
Sin enzima Energía de
activación sin la
enzima
Con enzima
Energía
Energía de
activación con
la enzima
Sustratos Energía total
ej: C6H12O6 + O2 liberada durante la
reacción
Productos
CO2 + H2O
Avance de la reacción
Mecanismo de catálisis enzimática
Los catalizadores mejoran las velocidades
de reacción mediante la reducción de la
energía de activación.
Estado de transición Las enzimas NO afectan los equilibrios
de reacción.
La reacción puede tener varias etapas, que implica
la formación y la descomposición de las especies
químicas transitorias llamadas intermediarios de
reacción (cualquier especie en la vía de reacción
que tiene una vida finita).
Resumen catálisis enzimática
• Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la energía de activación, así a
mayor número de moléculas que alcanzan el estado intermediario o de transición, la
transformación se acelera.
• Las enzimas aumentan enormemente la velocidad de reacción y no modifican en absoluto el
cambio neto de energía, ni la constante de equilibrio.
• Durante la reacción, la enzima se une efectivamente al o los sustratos formando en complejo
transitorio.
• Los cambios de la molécula durante la unión son efímeros; la enzima aparece inalterada al final
de la catálisis.
E+S ES E+P
Midamos el aprendizaje:
La reacción R → P tiene un DG = -34,5 kJ/mol. ¿Qué información se obtiene de los
datos mostrados?
a) La reacción absorbe energía.
b) Los productos tienen menor energía que los reactantes.
c) La reacción es espontanea únicamente a altas temperaturas.
d) La reacción es espontanea únicamente a bajas temperaturas.
Midamos el aprendizaje:
La siguiente imagen representa la curva de progreso de una reacción en presencia
y ausencia de una enzima. ¿Qué representan E1, E2 y E3 en el gráfico?
a) E3 corresponde a la energía de activación de la reacción en
ausencia de la enzima
b) E1 corresponde a la energía liberada durante la reacción en
presencia de la enzima
c) E2 corresponde a la energía de activación de la reacción en
presencia de la enzima
d) E3 corresponde a la energía liberada durante la reacción en
ausencia de la enzima
Midamos el aprendizaje:
La primera reacción de la glucólisis consiste en la fosforilación de la glucosa según la
siguiente ecuación:
Si el △G de esta reacción es –16,7 kJ/mol, ¿cómo
será su constante de equilibrio?
a) Mayor a 1
b) Menor a 1
c) Igual a 0
d) Igual a 1
