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Dedos de Zinc

Este documento describe las proteínas con motivos de dedos de zinc. Explica que el zinc estabiliza la estructura terciaria de las enzimas y que aproximadamente el 3% de los genes codifican proteínas con dedos de zinc. Describe que la estructura de los motivos de dedos de zinc contiene dos láminas beta antiparalelas y una hélice alfa unidas por la coordinación de átomos de zinc con cisteínas e histidinas. Además, explica que estas proteínas participan en procesos celulares como la transcripción

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Dedos de Zinc

Este documento describe las proteínas con motivos de dedos de zinc. Explica que el zinc estabiliza la estructura terciaria de las enzimas y que aproximadamente el 3% de los genes codifican proteínas con dedos de zinc. Describe que la estructura de los motivos de dedos de zinc contiene dos láminas beta antiparalelas y una hélice alfa unidas por la coordinación de átomos de zinc con cisteínas e histidinas. Además, explica que estas proteínas participan en procesos celulares como la transcripción

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UNIVERSIDAD AUTONOMA DE NUEVO LEON

FACULTAD DE CIENCIAS NATURALES

PROTEINAS

DE
ERIKA GUADALUPE RIVERA MELITON 2131460
ULISES ALEXIS OCHOA ZÚÑIGA 2127583
CYNTHIA YARELI GRIMALDO RIVERA 1996382
Introduccion

El zinc tiene funciones catalíticas,


estructurales y reguladoras. En su rol
estructural el zinc estabiliza la
estructura terciaria de enzimas,
dándoles una forma conocida como
"dedos de zinc", las cuales se unen al
ADN para la trascripción y expresión
génica. Se ha estimado que el 3 % de
los genes codifican proteínas que
contienen dedos de zinc (4).
ESTRUCTURA
La estructura de los motivos ZF está extremadamente
conservada. Usualmente estas regiones repetidas
poseen de 30 a 60 aminoácidos, cuya estructura
secundaria se encuentra como dos láminas beta
antiparalelas que forman una horquilla y una hélice alfa,
que se denota como ββα.

SECUNDARIA
Dicha estructura secundaria se estabiliza por
interacciones hidrofóbicas y por la coordinación de un
átomo de zinc dada por dos residuos de cisteína y dos
de histidina (Cys2His2). No obstante, existen ZF que
pueden coordinar más de un átomo de zinc y otros
donde el orden de los residuos de Cys e His varía.
Residuos
Estas proteínas tienen generalmente de 60-80
residuos de aminoácidos en dos distintos
subdominios: una región dimerizada conformada por
2 á hélices unidas por medio de interacciones entre
cadenas de leucina presentes en ambas hélices
(cierre de leucina), y una región básica (que hace
contacto con el DNA).

La región de cierre consta de dos hélices alfa, ya sea


en forma paralela o antiparalela en un arreglo coiled-
coil.
Cada una de estas hélices consta de 30-40 residuos
de aminoácidos en los cuales hay una leucina cada 7
residuos. La región básica que contiene
aproximadamente 30 residuos es una región rica en
arginina y lisina, y es la responsable de unirse a la
hendidura mayor del DNA.
Ejemplos
Las proteínas con motivos ZF son de las más abundantes en el genoma de organismos
eucariotas y participan en diversidad de procesos celulares esenciales, entre los que
destacan:

Transcripción Traducción Metabolismo Plegamiento y Muerte celular


genética de proteínas ensamblaje programada
de otras proteínas
y de lípidos
Bibliografía
Torres Acosta, R., & Bahr Valcarcel, P. (2004). El zinc: la chispa de la vida. Revista cubana de pediatría, 76(4), 0-0.

Acosta-Viana, K. Y., & Zavala-Castro, J. E. (1996). Proteínas de unión a DNA. Rev Biomed, 7, 163-72.

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