FICHA DE IDENTIFICACIÓN DE TRABAJO DE INVESTIGACIÓN

Título ESTRUCTURA Y FUNCION DE LAS PROTEINAS

Nombres y Apellidos Código de estudiantes
Autor/es Josue Urquizu Gumucio 95897
Fecha 29/06/2023

Carrera Medicina Veterinaria Y Zootecnia

Asignatura Bioquímica Y Biología Molecular En Animales
Grupo “A”
Docente Dr. Elias Mercado Cuellar
Periodo Académico I-2023
Subsede Santa Cruz
Copyright © (2023) por (Josue Urquizu). Todos los derechos reservados.
.
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Tabla De Contenidos

1.0. Introduccion .................................................................................................................. 3

2.0. Aminoacido ................................................................................................................... 3
2.1. Los 20 aminoacidos principales y su estructura ....................................................... 3
2.2. Propiedad de los aminoacidos ................................................................................... 3
2.3. Grupos funcionales presentes en los aminoacidos .................................................... 4
3.0. Propiedades y funciones en las proteinas ...................................................................... 4
4.0. Estructura de las proteinas ............................................................................................ 4
4.1. Estructura primaria ....................................................................................................... 4
4.2. Estructura segundaria ................................................................................................... 4
4.3. Estructura terciaria ........................................................................................................ 5
4.4. Estructura cuaternaria ................................................................................................... 5
5.0. Las enzimas ................................................................................................................. 5
5.1. Definicion y nomenclatura ........................................................................................... 5
5.2. Estructura quimica de las enzimas ............................................................................... 5
5.3. Preenzimas y coenzimas .............................................................................................. 5
5.4. Clasificacion de las enzimas ........................................................................................ 5
5.5. Funciones generales de las enzimas ............................................................................. 6
5.6. Especificidad de las enzimas……………………………………………………….... 6
5.7. Factores que afectan la reaccion enzimatica……………………………………….... 7

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Estructura y función de las proteínas

1 Introducción:
Las proteínas son moléculas biológicas fundamentales para el funcionamiento de los organismos
vivos. Son polímeros lineales de aminoácidos que desempeñan una amplia variedad de funciones en el
cuerpo, como catalizar reacciones químicas, transportar moléculas, proporcionar soporte estructural y
participar en la comunicación celular, entre otras.

2 Aminoácidos:
Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas. Son moléculas orgánicas que
contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos a un átomo de carbono central
(el carbono alfa) y un grupo lateral o cadena lateral que varía entre los diferentes aminoácidos. Hay 20
aminoácidos principales que se encuentran en las proteínas.

2.1 Los 20 aminoácidos principales y su estructura:

Los 20 aminoácidos principales se diferencian entre sí por la composición y características de su
cadena lateral. Algunos ejemplos de aminoácidos son:

Alanina:
Estructura: H3N⁺CH(CH3)COO⁻
Lisina:
Estructura: H3N⁺CH(CH2)4CH(NH2)COO⁻
Fenilalanina:
Estructura: H3N⁺CH(C6H5)CH2COO⁻
Cisteína:
Estructura: HSCH2CH(NH2)COO⁻

Cada aminoácido tiene una identidad química única determinada por su cadena lateral.

2.2 Propiedades de los aminoácidos:

Los aminoácidos tienen diferentes propiedades físicas y químicas debido a las características de sus
grupos funcionales y cadenas laterales. Algunas de las propiedades importantes incluyen:

Solubilidad: Algunos aminoácidos son hidrofílicos (solubles en agua), mientras que otros son
hidrofóbicos (insolubles en agua) debido a la naturaleza polar o no polar de sus cadenas laterales.
Carga eléctrica: Los aminoácidos pueden ser neutros, ácidos o básicos según la presencia de grupos
funcionales cargados en su estructura.
Acidez o basicidad: La presencia de grupos carboxilo o amino en los aminoácidos determina su
capacidad para donar o aceptar protones, lo que los hace ácidos o básicos.
Estas propiedades son importantes para la interacción y función de las proteínas.

2.3 Grupos funcionales presentes en los aminoácidos:

Los aminoácidos contienen varios grupos funcionales en su estructura, que incluyen:

Grupo amino (-NH2): Presente en el extremo amino terminal (N-terminal) de los aminoácidos.
Grupo carboxilo (-COOH): Presente en el extremo carboxilo terminal (C-terminal) de los
aminoácidos.

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Grupo lateral o cadena lateral: Específico para cada aminoácido y determina las propiedades químicas
y estructurales únicas de cada uno.
Estos grupos funcionales participan en reacciones químicas y en la formación de enlaces peptídicos
que unen los aminoácidos en las proteínas.

3. Propiedades y funciones de las proteínas:

Las proteínas son moléculas biológicas con una amplia variedad de funciones en los organismos vivos.
Algunas de las propiedades y funciones de las proteínas incluyen:

Estructura: Las proteínas proporcionan estructura y soporte a las células y tejidos. Por ejemplo, el
colágeno es una proteína que forma la matriz extracelular en los tejidos conectivos.
Catalisis enzimática: Muchas proteínas actúan como enzimas, acelerando las reacciones químicas en el
organismo.
Transporte: Algunas proteínas se encargan de transportar sustancias a través de la membrana celular o
en la sangre. Por ejemplo, la hemoglobina transporta oxígeno en los glóbulos rojos.
Defensa: Los anticuerpos son proteínas del sistema inmunitario que ayudan a defender al organismo
contra patógenos invasores.
Movimiento: Las proteínas contráctiles, como la actina y la miosina, son responsables del movimiento
muscular.
Regulación: Algunas proteínas actúan como reguladores del metabolismo y la expresión génica,
controlando procesos clave en el organismo.

Estas son solo algunas de las funciones principales de las proteínas, pero su diversidad estructural y
funcional les permite desempeñar numerosos roles biológicos.

4 Estructura de las proteínas:

Las proteínas presentan una estructura tridimensional altamente organizada que determina su función.
La estructura de las proteínas se puede describir en varios niveles:

4.1 Estructura primaria:

La estructura primaria de una proteína se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos en su cadena
polipeptídica. La secuencia de aminoácidos está determinada por la información genética codificada en el
ADN. La estructura primaria es crucial, ya que determina la estructura y función de la proteína.

4.2 Estructura secundaria:

La estructura secundaria se refiere a los patrones de plegamiento que adopta la cadena polipeptídica
debido a interacciones entre los grupos amida del enlace peptídico. Los patrones más comunes de
estructura secundaria son la hélice alfa y la lámina beta.

4.2 Estructura secundaria:

La estructura secundaria de una proteína se refiere al patrón de plegamiento de su cadena
polipeptídica. Los dos tipos principales de estructuras secundarias son la hélice alfa y la lámina beta. En
la hélice alfa, la cadena polipeptídica se enrolla en forma de hélice, mientras que en la lámina beta, la
cadena se pliega en forma de hoja. La estructura secundaria es estabilizada principalmente por puentes de
hidrógeno entre los grupos amida y carbonilo de los aminoácidos.

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4.3 Estructura terciaria:

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de toda la cadena
polipeptídica. Esta estructura se forma a través de interacciones entre los diferentes grupos químicos
presentes en los aminoácidos, como puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, interacciones
hidrofóbicas y enlaces disulfuro. La estructura terciaria es crucial para determinar la función de una
proteína, ya que define los sitios activos y las regiones de unión a otros ligandos.

4.4 Estructura cuaternaria:

La estructura cuaternaria de una proteína se refiere a la organización tridimensional de múltiples
cadenas polipeptídicas (subunidades) que se unen entre sí para formar una proteína funcional. En algunas
proteínas, las subunidades son idénticas, mientras que en otras pueden ser diferentes. La estructura
cuaternaria es estabilizada por diversas interacciones, como puentes de hidrógeno, interacciones
electrostáticas y enlaces disulfuro. Ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria incluyen la
hemoglobina y las enzimas como la ADN polimerasa.

5.1 Definición y nomenclatura de las enzimas:

Las enzimas son proteínas especializadas que actúan como catalizadores biológicos en las reacciones
químicas que ocurren dentro de los organismos vivos. Estas moléculas aceleran las reacciones químicas al
disminuir la energía de activación requerida para que ocurran. Las enzimas se nombran generalmente
añadiendo el sufijo "-asa" al sustrato o al tipo de reacción en el que actúan. Por ejemplo, la enzima que
cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno se llama catalasa.

5.2 Estructura química de las enzimas:

Las enzimas son proteínas compuestas por cadenas polipeptídicas. Su estructura primaria está
determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena. La estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria de las enzimas se forman a través de diversas interacciones entre los aminoácidos que
componen la proteína. Estas interacciones determinan la forma tridimensional de la enzima y son
fundamentales para su actividad catalítica.

5.3 Preenzimas y Coenzimas:

Las enzimas a menudo requieren la presencia de otras moléculas para llevar a cabo sus funciones.
Estas moléculas adicionales se conocen como coenzimas o preenzimas.

Las preenzimas, también llamadas zimógenos o proenzimas, son formas inactivas de las enzimas que
deben sufrir ciertas modificaciones para activarse. Estas modificaciones pueden incluir la eliminación de
segmentos peptídicos o la adición de grupos químicos. Un ejemplo conocido de una preenzima es el
tripsinógeno, que se convierte en tripsina activa mediante la eliminación de un segmento peptídico.

Por otro lado, las coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas que se unen a las enzimas para
facilitar la catálisis de las reacciones químicas. Las coenzimas actúan como transportadoras de grupos
químicos o como donantes o aceptores de electrones. Ejemplos de coenzimas incluyen el NAD+
(nicotinamida adenina dinucleótido), el FAD (flavin adenina dinucleótido) y el ATP (adenosín trifosfato).

5.4 Clasificación de las enzimas:

Las enzimas se clasifican en diferentes grupos según el tipo de reacción que catalizan. Algunas
clasificaciones comunes incluyen:

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Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxidación-reducción, en las cuales se transfieren electrones

de una molécula donadora a una aceptora. Ejemplo: la deshidrogenasa lactato deshidrogena el lactato a
piruvato.

Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo funcional (como un grupo metilo o un grupo

fosfato) desde una molécula donadora a una aceptora. Ejemplo: la quinasa cataliza la transferencia de un
grupo fosfato del ATP a un sustrato.
Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis, donde se rompe un enlace mediante la adición de una
molécula de agua. Ejemplo: la lipasa hidroliza los lípidos en ácidos grasos y glicerol.
Liasas: Catalizan la adición o eliminación de grupos funcionales sin la participación de agua. Ejemplo:
la decarboxilasa elimina el grupo carboxilo de un sustrato.
Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros, que son moléculas con la misma fórmula
química pero con diferentes disposiciones espaciales. Ejemplo: la isomerasa de la glucosa convierte la
glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
Ligasas: Catalizan la unión de dos moléculas utilizando energía proveniente de la hidrólisis del ATP.
Ejemplo: la sintetasa del ácido graso cataliza la formación de enlaces entre los ácidos grasos y el CoA.

Estas clasificaciones proporcionan una forma de agrupar las enzimas según su función y reactividad
química.

5.5 Funciones generales de las enzimas:

Las enzimas son proteínas especializadas que actúan como catalizadores biológicos en las reacciones
químicas que tienen lugar en los organismos vivos. Estas moléculas aceleran las reacciones químicas al
disminuir la energía de activación necesaria para que ocurra la reacción. Algunas de las funciones
generales de las enzimas son:

Catalizar reacciones: Las enzimas aceleran las reacciones químicas al unirse a los sustratos, formando
un complejo enzima-sustrato que facilita la transformación de los sustratos en productos.
Especifidad: Cada enzima tiene una especificidad única y se une selectivamente a un sustrato
específico o a un grupo de sustratos relacionados. Esta especificidad se debe a la estructura tridimensional
de la enzima y a la complementariedad entre la enzima y el sustrato.
Regulación: Las enzimas pueden ser reguladas para controlar la velocidad de las reacciones químicas
en los organismos vivos. Pueden ser activadas o inhibidas por diversos mecanismos, como la unión de
moléculas reguladoras o cambios en las condiciones ambientales.
Reciclaje: Las enzimas no se consumen durante las reacciones químicas que catalizan. Después de
catalizar una reacción, la enzima se libera y puede unirse a nuevos sustratos para iniciar nuevas
reacciones, lo que les permite ser utilizadas una y otra vez.

5.6 Especificidad de las enzimas:

La especificidad de las enzimas se refiere a su capacidad para reconocer y unirse selectivamente a un

sustrato específico. Cada enzima tiene una estructura tridimensional única que determina su especificidad.
Algunos aspectos importantes de la especificidad de las enzimas son:

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Complementariedad estructural: La estructura tridimensional de la enzima se complementa con la

estructura del sustrato específico. Esto permite que la enzima se una de manera precisa al sustrato y forme
el complejo enzima-sustrato.

Sitio activo: El sitio activo es una región de la enzima donde ocurre la interacción con el sustrato. Esta
región tiene una conformación y propiedades químicas específicas que permiten la unión selectiva del
sustrato.
Afinidad y especificidad: La afinidad se refiere a la fuerza de la interacción entre la enzima y el
sustrato, mientras que la especificidad se refiere a la capacidad de la enzima para distinguir entre sustratos
similares. La afinidad y especificidad están determinadas por la estructura y propiedades químicas del
sitio activo de la enzima.

5.7 Factores que afectan la reacción enzimática:

La reacción enzimática es un proceso altamente regulado y está influenciado por varios factores.
Algunos de los factores que afectan la reacción enzimática son los siguientes:

Temperatura: La temperatura es un factor crítico que afecta la velocidad de la reacción enzimática. A

medida que la temperatura aumenta, la velocidad de la reacción también aumenta debido al aumento de la
energía cinética de las moléculas, lo que permite una mayor frecuencia de colisiones entre el sustrato y la
enzima. Sin embargo, a temperaturas muy altas, las enzimas pueden desnaturalizarse y perder su
estructura tridimensional, lo que afecta negativamente su actividad.
pH: El pH es otro factor importante que influye en la actividad enzimática. Cada enzima tiene un
rango óptimo de pH en el cual su actividad es máxima. Los cambios en el pH pueden alterar la carga
eléctrica de los aminoácidos en el sitio activo de la enzima, lo que a su vez puede afectar la unión del
sustrato y la eficiencia catalítica. Por lo tanto, el pH adecuado es crucial para mantener la estructura y
función óptimas de la enzima.
Concentración de sustrato: La velocidad de la reacción enzimática inicialmente aumenta
proporcionalmente a la concentración del sustrato. A medida que se incrementa la concentración del
sustrato, más moléculas de sustrato están disponibles para unirse a la enzima, lo que resulta en una mayor
probabilidad de colisión y una mayor formación de productos. Sin embargo, una vez que todas las
enzimas están saturadas con sustrato, la velocidad de la reacción alcanza un máximo y ya no aumenta, ya
que todas las enzimas están trabajando a su capacidad máxima.
Concentración de enzima: La velocidad de la reacción también depende de la cantidad de enzima
presente. A medida que se incrementa la concentración de enzima, más enzimas están disponibles para
unirse al sustrato y catalizar la reacción, lo que resulta en una mayor velocidad de reacción. Sin embargo,
al igual que con la concentración de sustrato, una vez que todas las moléculas de sustrato están saturadas
con enzima, la velocidad de la reacción alcanza un máximo y ya no aumenta.
Inhibidores: Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad enzimática. Pueden unirse a la
enzima y bloquear el sitio activo, impidiendo la unión del sustrato, o pueden alterar la estructura de la
enzima y reducir su actividad catalítica. Los inhibidores pueden ser reversibles o irreversibles, y su
presencia puede tener un impacto significativo en la velocidad y eficiencia de la reacción enzimática.

Estos son solo algunos de los factores principales que afectan la reacción enzimática. Es importante
tener en cuenta que cada enzima es única y puede verse afectada por diferentes factores de manera
distinta. Además, la interacción compleja entre estos factores puede influir en la actividad enzimática de
manera combinada.

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ANEXO

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