Apuntes Química Bioinorgánica

Tarea
IV. Elementos del bloque 𝒅 Problemas del capítulo 24
Herramientas: Química.La Ciencia central
Apuntes impresos, tabla (Química de Coordinación)
periódica y calculadora

1. Introducción
Muchos de los metales más importantes de la sociedad moderna son metales de
transición. Estos metales, que ocupan el bloque 𝑑 de la tabla periódica, incluye elementos
tan conocidos como el cromo, el hierro, el níquel y el cobre. En la figura IV.1 se muestran
los elementos de este bloque. La definición comúnmente aceptada de metal de transición
es un elemento que forma por lo menos un ion simple con un conjunto incompleto de los
electrones 𝑑 exteriores (aunque esta definición excluye a los elementos del grupo 12, dado
que generalmente en sus compuestos tienen estado de oxidación diferente de cero, se
pueden incluir).

3 4 5 6 7 8 9 10 11 12

Sc Ti V Cr Mn Fe Co Ni Cu Zn
Y Zr Nb Mo Tc Ru Rh Pd Ag Cd
Lu Hf Ta W Re Os Ir Pt Au Hg
Figura IV. 1. Metales de transición.

La química de los iones metálicos en los sistemas biológicos es en gran medida

química en disolución, y por lo tanto química de coordinación. Entre la variedad de
biomoléculas que pueden interactuar como ligandos destacan especialmente las proteínas.
El estudio de sus complejos metálicos, las metaloproteínas, constituye actualmente la parte
más importante de la Química Bioinorgánica. El comportamiento químico de un ion
metálico es una metaloproteína es esencialmente el mismo que presenta en sus complejos
metálicos más sencillos, por lo que su estudio generalmente inicia con los aspectos
generales de la química de coordinación.

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2. Complejos metálicos.
Casi nunca encontramos un ion de metal de transición “desnudo”; casi siempre el
ion está unido por enlaces covalentes a otros iones o moléculas que lo rodean. A estos
agrupamientos se les llama complejo metálico (o simplemente complejo). Los complejos
pueden ser neutros, catiónicos o aniónicos. Las moléculas o iones que rodean al ion
metálico en un complejo se conocen como ligandos. Cuando se forma un complejo, se dice
que los ligandos se coordinan al metal. Los ligandos son sustancias que tienen al menos un
par de electrones no compartido, por ejemplo:

Monóxido de carbono
Agua
Amoníaco Piridina

2.1. Teoría de Werner

Los complejos siempre han tenido un especial interés para los químicos. Mientras
que los compuestos de los grupos representativos casi siempre son blancos, los compuestos
de los metales de transición presentan bellos colores. Además, a los químicos les fascina el
hecho de que a veces es posible obtener dos complejos con la misma fórmula, pero
diferente color (entre otras propiedades). A finales del siglo XVIII y durante todo el siglo XIX
se aislaron y estudiaron muchos compuestos de coordinación, los cuales presentaban
propiedades que parecían enigmáticas de acuerdo con las teorías de los enlaces de aquella
época (de ahí el nombre “complejo”).
Por ejemplo, en la tabla IV.1 se muestran varios complejos que se producen al poner
a reaccionar el cloruro de cobalto(III) con amoníaco. Estos compuestos tienen diferentes
propiedades, por ejemplo, diferente color. Asimismo, la reacción de estos compuestos con
un exceso de ion 𝐴𝑔+ da lugar a la precipitación de cantidades variables 𝐴𝑔𝐶𝑙(𝑠) ; la
precipitación de 𝐴𝑔𝐶𝑙(𝑠) mediante este procedimiento suele emplearse para averiguar el
número de iones 𝐶𝑙 − “libres” de un compuesto iónico. Los resultados de resumen en la
tabla IV.1.

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Tabla IV. 1. Propiedades de algunos complejos de cobalto con el amoníaco

Fórmula original Iones 𝑪𝒍− Fórmula moderna
Color
(Incorrecta) libres (Correcta)
𝐶𝑜𝐶𝑙3 ∙ 6𝑁𝐻3 Anaranjado 3
𝐶𝑜𝐶𝑙3 ∙ 5𝑁𝐻3 Púrpura 2
𝐶𝑜𝐶𝑙3 ∙ 4𝑁𝐻3 Verde 1
𝐶𝑜𝐶𝑙3 ∙ 4𝑁𝐻3 Violeta 1

Fue el químico suizo Alfred Werner quien, durante una noche de insomnio en 1893
propuso una teoría que explicaba satisfactoriamente las observaciones de la tabla IV.1.
Como consecuencia de esto, Werner recibió el premio Nobel de Química en 1913 como
reconocimiento a su aportación, y se le reconoce ahora como el padre de la química de
coordinación.
Werner propuso que los metales no sólo tenían cierto valor de carga, si no también
un “poder de combinación” característico (es decir, había un número específico de ligandos
con los que el metal de transición se enlazaba). Ahora llamamos a esos dos números el
estado de oxidación del metal y el número de coordinación del metal. En el caso de los
complejos de la tabla IV.1, en todos los casos el cobalto tiene estado de oxidación +3, y
número de coordinación 6. La teoría de Werner aportaba una explicación sencilla y elegante
para los resultados observados. La teoría de Werner también explicaba por qué hay dos
formas claramente distintas para 𝐶𝑜𝐶𝑙3 ∙ 4𝑁𝐻3 .
Como ya mencionamos, los ligandos son sustancias que tiene pares de electrones
no compartidos, es decir, se pueden comportar como bases de Lewis, mientras que los iones
metálicos tienen orbitales 𝑑 vacíos, es decir, se pueden comportar como ácidos de Lewis.
Es decir, un complejo es un aducto ácido-base de Lewis, en donde el ion metálico y el
ligando comparten un par de electrones que originalmente pertenecían al ligando.

2.2. Tipos de ligandos

Muchos ligandos como el agua, el amoníaco o el ion cloruro sólo donan un par de
electrones (es decir, sólo ocupan un sitio de coordinación); a estas especies se les llama
ligandos monodentados. Otros ligandos tienen dos o mas átomos donadores capaces de

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coordinarse simultáneamente a un ion metálico, por lo que ocupan dos o más sitios de
coordinación. A estas especies se les llama ligandos polidentados (bidentados, tridentados,
tetradentados, etc.). Por ejemplo, la etilendiamina (𝑒𝑛), el ion oxalato, la orto-fenantrolina
(𝑜 − 𝑓𝑒𝑛) o la bipiridina (𝑏𝑖𝑝𝑖) son ejemplos de ligandos bidentados, pues tienen dos
átomos con pares de electrones capaces de coordinarse a un metal (Figura IV.2).

Etilendiamina
(𝑒𝑛) Bipiridina
orto-fenantrolina
(𝑏𝑖𝑝𝑖)
(𝑜 − 𝑓𝑒𝑛)
Figura IV. 2. Estructura de algunos ligandos bidentados

En el caso de la etilendiamina, los átomos con pares de electrones están lo

suficientemente separados como para que el ligando pueda envolver al ion metálico y los
dos átomos de nitrógeno se coordinen simultáneamente en posiciones adyacentes. Por
ejemplo, en la figura IV.3 se muestra el ion [𝐶𝑜(𝑒𝑛)3 ]+3 que contiene tres ligandos
etilendiamina (cada una ocupa dos sitios de coordinación en el cobalto). A este tipo de
complejos formados con ligandos polidentados, también se les llama quelatos (quelato en
latín significa pinza).

Figura IV. 3. Coordinación de los ligandos etilendiamina en el Ion [𝐶𝑜(𝑒𝑛)3 ]+3

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Como sabemos, la mayoría de los elementos esenciales son metales de transición y

deben su importancia justamente por su capacidad de formar complejos con diversos
ligandos quelatantes presentes en los sistemas biológicos. Entre los ligandos quelatantes
más importantes de la naturaleza se cuentan los derivados de la porfirina (Figura IV.4). Esta
molécula se convierte en un ligando tetradentado al perder los dos protones unidos a los
dos átomos de nitrógeno.

Figura IV. 4. Estructura de la molécula de porfirina.

Los complejos formados con la porfirina se llaman porfirinas y son una familia de
compuestos que desempeñan muchas funciones importantes en la naturaleza. Los más
importantes son la hemoporfirina y la clorofila, complejos de Fe(II) y Mg(II),
respectivamente.
Investigar las estructuras de la
hemoporfirina y la clorofila

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2.3. Nomenclatura de la química de coordinación

Cuando se descubrieron los complejos y se conocía poco de ellos, se les dio nombres
de acuerdo con el químico que los preparó originalmente o de acuerdo con el lugar en
donde se sintetizaron por primera vez. Una vez que se comprendieron mejor las estructuras
de los complejos, fue posible darles nombres de una manera sistemática. Las reglas que se
debe seguir para nombrar a estas sustancias son las siguientes (Sistema de Stock):
1. Para nombrar compuestos iónicos (es decir, sales), se nombra primero al anión y
luego al catión, separado por la palabra “de”.
2. Dentro de un ion o molécula compleja, se nombran primero a los ligandos y después
al metal. Los ligandos se enumeran en orden alfabético sin tener en cuenta su carga.
(Los prefijos que indican el número de ligandos no se considera como parte de su
nombre al establecer el orden alfabético).
3. Los nombres de los ligandos siempre terminan en la letra 𝑜 (para los ligandos
aniónicos, las terminaciones −𝑢𝑟𝑜, −𝑖𝑑𝑜, etc. se acortan a 𝑜). Los ligandos neutros,
generalmente llevan el nombre de las moléculas originales, con algunas
excepciones. En la tabla IV.2 se muestran algunos ligandos comunes con sus
nombres.

Tabla IV. 2. Algunos ligandos comunes.

Nombre en Nombre en
Ligando Ligando
complejos complejos
Azida, 𝑁3− Oxalato, 𝐶2 𝑂4−2
Bromuro, 𝐵𝑟 − Óxido, 𝑂−2
Cloruro, 𝐶𝑙 − Amoníaco, 𝑁𝐻3
Cianuro, 𝐶𝑁 − CO
Fluoruro, 𝐹 − Etilendiamina, 𝑒𝑛
Hidróxido, 𝑂𝐻 − Piridina, 𝐶5 𝐻5 𝑁
Carbonato, 𝐶𝑂3−2 Agua, 𝐻2 𝑂

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4. Se usan prefijos griegos (𝑑𝑖 −, 𝑡𝑟𝑖 −, 𝑡𝑒𝑡𝑟𝑎 −, 𝑝𝑒𝑛𝑡𝑎 −, ℎ𝑒𝑥𝑎 −, etc.) para indicar
el número de cada clase de ligandos cuando está presenta más de uno. Pero si el
ligando ya contiene en su nombre un prefijo de este tipo (por ejemplo, la
etilendiamina), se usan otros prefijos (𝑏𝑖𝑠 −, 𝑡𝑟𝑖𝑠 −,
𝑡𝑒𝑡𝑟𝑎𝑘𝑖𝑠 −, 𝑝𝑒𝑛𝑡𝑎𝑘𝑖𝑠 −, ℎ𝑒𝑥𝑎𝑘𝑖𝑠 −, etc.) y el nombre del ligando se encierra
entre paréntesis.
5. Si el complejo es un anión, su nombre debe terminar en −𝑎𝑡𝑜.
6. Siempre se debe indicar el número de oxidación del metal, entre paréntesis con
números romanos en seguida del nombre del metal.
NOTA: Existe un sistema alternativo (Sistema Ewens-Bassett) en el cual en lugar de escribir
el estado de oxidación del metal (con número romano entre paréntesis) se escribe la carga
del ion (con números arábigos entre paréntesis).

Ejercicios.
1. Nombra los siguientes compuestos de coordinación.
a) b) c)
d) e) f)

2. Escribe la fórmula de los siguientes compuestos de coordinación.

a) b) c)
d) e) f)

2.4. Isomería de los compuestos de coordinación

Cuando dos o más compuestos tienen la misma composición (es decir, la misma
fórmula) pero sus átomos están distribuidos de distinto modo se llaman isómeros. La
isomería es un rasgo característico de todo tipo de compuestos, tanto orgánicos como
inorgánicos. Aunque los isómeros se componen del mismo conjunto de átomos, son
compuestos diferentes y por lo tanto difieren en una o más propiedades físicas y/o químicas
(color, solubilidad, reactividad, etc.). Existen dos clases principales de isomería en los
compuestos de coordinación: los isómeros estructurales (que tienen enlaces diferentes) y
los estereoisómeros (cuyos enlaces son los mismos, pero están dispuestos de forma

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diferente en el espacio). En la figura IV.5 se muestra la clasificación de todas las formas de

isomería.

Isómeros
(misma fórmula,
compuestos diferentes)

Isómeros Estereoisómeros
estructurales (enlaces idénticos,
(enlaces diferentes) diferente distribución)

De esfera de De enlace Geométricos Ópticos

coordinación

Figura IV. 5. Formas de isomería en los compuestos de coordinación

a) Isómeros de enlace
La isomería de enlace es un tipo relativamente raro, aunque interesante, que se
presenta cuando un ligando en particular es capaz de coordinarse al metal de dos modos
diferentes. Por ejemplo, el ion nitrito, 𝑁𝑂2− se puede coordinar por medio del átomo de
nitrógeno o bien del átomo de oxígeno, como se muestra en la figura IV.6.

b) Rojo
a) Amarillo
“𝑛𝑖𝑡𝑟𝑖𝑡𝑜”
“𝑛𝑖𝑡𝑟𝑜”
Figura IV. 6. Isómeros de enlace del [𝐶𝑜(𝑁𝐻3 )5 (𝑁𝑂2 )]+2

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b) Isómeros de esfera de coordinación (de ionización)

Estos isómeros difieren en cuanto a los ligandos que están coordinados
directamente al metal, en contraposición a los que están fuera de la esfera de coordinación.
Por ejemplo, existen tres formas comunes para 𝐶𝑟𝐶𝑙3 (𝐻2 𝑂)6:

[𝐶𝑟(𝐻2 𝑂)6 ]𝐶𝑙3 [𝐶𝑟(𝐻2 𝑂)5 𝐶𝑙]𝐶𝑙2 ∙ 𝐻2 𝑂 [𝐶𝑟(𝐻2 𝑂)4 𝐶𝑙2 ]𝐶𝑙 ∙ 2𝐻2 𝑂
Violeta Azul-verde Verde

En los dos compuestos verdes los iones cloruro han desplazado al ligando agua de
la esfera de coordinación, la cual ocupa un lugar en los intersticios de la red cristalina.

c) Isómeros geométricos
La estereoisometría es la forma más importante de isomería. Los estereoisómeros
tienen los mismos enlaces químicos, pero diferente disposición espacial. Por ejemplo, en el
complejo con geometría cuadrado-plana [𝑃𝑡(𝑁𝐻3 )2 𝐶𝑙2 ] los ligandos cloro pueden estar
adyacentes u opuestos uno al otro, como se ilustra en la figura IV.7. En este par de isómeros
los enlaces son los mismos, pero la disposición de los átomos es diferente.

a) 𝑐𝑖𝑠 b) 𝑡𝑟𝑎𝑛𝑠
Figura IV. 7. Isómeros geométricos a) 𝑐𝑖𝑠 y b) trans

El isómero con los ligandos similares adyacentes se denomina isómero 𝒄𝒊𝒔. El

isómero con ligandos similares opuestos uno al otro se llama isómero 𝒕𝒓𝒂𝒏𝒔. Los isómeros
geométricos por lo general tiene propiedades diferentes, como color, polaridad,
solubilidad, puntos de fusión y ebullición, etc. También pueden tener reactividades
químicas notoriamente diferentes. Por ejemplo, el 𝑐𝑖𝑠 − [𝑃𝑡(𝑁𝐻3 )2 𝐶𝑙2 ] (que a veces se le

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llama de forma común el cisplatino) es eficaz en el tratamiento del cáncer testicular y de los
ovarios; en cambio el isómero trans no tiene ningún efecto terapéutico.
La isomería geométrica también es posible en complejos con otras geometrías,
cuando están presentes dos o más ligandos diferentes. Por ejemplo, para compuestos
octaédricos con la fórmula general 𝑀𝐴4 𝐵2 también es posible tener los isómeros cis y trans,
por ejemplo, para el ion 𝑡𝑒𝑡𝑟𝑎𝑚𝑖𝑛𝑜𝑑𝑖𝑐𝑙𝑜𝑟𝑜𝑐𝑜𝑏𝑎𝑙𝑡𝑜(𝐼𝐼𝐼). Los compuestos octaédricos con
fórmula general con fórmula general 𝑀𝐴3 𝐵3 existen dos isómeros geométricos (Figura
IV.8).

a) facial b) meridional
Figura IV. 8. Isómeros geométricos a) fac y b) mer.

d) Isómeros ópticos (especulares)

Un segundo tipo de estereoisometría es el que se conoce como isomería óptica. Los
isómeros ópticos, llamados enantiómeros, son imágenes en el espejo que no se pueden
superponer una en la otra. Se parecen entre sí, del mismo modo en que nuestra mano
izquierda se parece a nuestra mano derecha (Figura IV.9a). Las dos manos no se pueden
superponer una sobre la otra.

Figura IV. 9. Imágenes especulares de: a) La mano y b) [𝐶𝑜(𝑒𝑛)3 ]+3

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Un ejemplo de un complejo que presenta este tipo de isomería es el ion

[Co(en)3 ]+3. En la Figura IV.9b se muestran los dos enantiómeros y su relación mutua de
imágenes en el espejo. Del mismo modo que no hay manera de torcer a nuestra mano
derecha para hacerla coincidir con la mano izquierda, del mismo modo no hay forma de dar
vuelta a uno de los enantiómeros para hacerlo idéntico al otro. A este tipo de moléculas o
iones que no se pueden superponer en su imagen especular se dice que son quirales. Por
ejemplo, las enzimas se cuentan entre las moléculas quirales más importantes (las enzimas
son complejos de metales de transición con ciertas proteínas). Este tipo de isomería se
encuentra con mayor frecuencia cuando a un metal están coordinados ligandos bidentados.

Una de las características de los isómeros ópticos es que hacen girar el plano de la
luz polarizada. Cuando se polariza la luz, el plano de la luz se mantiene constante (hay
muchas formas de hacerlo, por ejemplo, haciéndola pasar a través de una película
Polaroid®). Si la luz polarizada se hace pasar a través de una disolución que contiene un
isómero óptico, el plano de polarización gira ya sea a la derecha (en el sentido de las
manecillas del reloj) o a la izquierda (en el sentido contrario de las manecillas del reloj); en
la figura IV.10 se puede ver el efecto de una disolución ópticamente activa en el plano de
polarización de la luz polarizada en un plano.

Figura IV. 10. Efecto de una disolución ópticamente activa en el plano de polarización de la
luz polarizada en un plano.

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El isómero que hace girar el plano de polarización a la derecha se denomina

dextrorrotatorio (o simplemente dextro, que en latín, significa “derecha”). Su enantiómero
hace girar el plano de polarización a la izquierda y se denomina levorrotatorio (o
simplemente levo, que en latín significa “izquierda”). Debido a este efecto sobre la luz
polarizada en un plano, se dice que las moléculas quirales son ópticamente activas.

Casi todas las propiedades físicas y químicas de un par de isómeros ópticos son
idénticas. Las propiedades de los dos isómeros diferirán sólo si se encuentran en un
ambiente quiral, es decir, un ambiente en el que existe un sentido de los izquierdo y lo
derecho. Por ejemplo, en presencia de una enzima quiral, puede ser que se catalice la
reacción de uno de los isómeros ópticos, en cambio, el otro isómero no reacciona. Como
consecuencia, un isómero óptico puede tener algún efecto fisiológico dentro del organismo,
en tanto que su enantiómero produce otro efecto diferente (o ninguno). Existen muchos
ejemplos de esto. En la tabla IV.3 se muestran algunos ejemplos de fármacos quirales.

Tabla IV. 3. Ejemplos de fármacos quirales

Isómero D Sustancia Isómero L
Analgésico y antiinflamatorio Ibuprofeno Inactivo
Sedante y antiemético talidomida Malformaciones neonatales
Inactivo Penicilina Antibiótico

Cuando se prepara en el laboratorio una sustancia que tiene isómeros ópticos, si la

síntesis no se lleva a cabo en un ambiente químico quiral, se obtendrán cantidades iguales
de los dos isómeros; se dice que se obtiene una mezcla racémica (una mezcla racémica no
hace girar el plano de la luz polarizada, porque los efectos rotatorios de ambos
enantiómeros se cancelan mutuamente). Para evitar esto, se deben establecer condiciones
apropiadas para sintetizar sólo unos de los enantiómeros; a esto se le llama síntesis
enantioselectiva (o síntesis asimétrica).
Ejercicios
1. .
2. .
3.

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2.5. Teoría de Campo Cristalino (TCC)

Para que una teoría química sea exitosa, debe poder explicar muchos aspectos del
comportamiento físico y químico de los compuestos; de acuerdo con esto, la teoría de
campo cristalino, a pesar de ser muy sencilla, es tremendamente exitosa porque permite
explicar la mayor parte de las propiedades exclusivas de los complejos, especialmente dos
de ellas muy evidentes: su color y sus propiedades magnéticas.
Una de las características más llamativas de los complejos es que presentan una gran
gama de colores. El color, es el resultado de la absorción de la radiación electromagnética
correspondiente a la región visible del espectro electromagnético. Como sabemos, la luz
visible se compone de la radiación electromagnética de longitudes de onda comprendidas
entre 400 y 700 nm. En la figura IV.11. se muestran los diversos tipos de radiación
electromagnética dispuestos en orden creciente de longitud de onda (𝜆).

𝟒𝟎𝟎 𝟒𝟓𝟎 𝟓𝟎𝟎 𝟓𝟓𝟎 𝟔𝟎𝟎 𝟔𝟓𝟎 𝟕𝟎𝟎 𝒏𝒎

Figura IV.11. Longitudes de onda de la radiación electromagnética.

Para que un compuesto tenga color, es necesario que absorba luz visible. Cuando
una sustancia absorbe radiación visible, el color que percibimos es la suma de los colores
restantes que un objeto refleja (o transmite, si es que está en disolución) y que incide en
nuestros ojos. Así, si un objeto absorbe todas las longitudes de onda de la luz visible (es
decir, todos los colores), no reflejará nada y, en consecuencia, lo veremos negro. Por el

Dr. en Q. Gustavo Ríos Moreno 60

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contrario, si un objeto no absorbe luz visible, reflejará todos los colores y, en consecuencia
lo veremos blanco (o transparente, si se encuentra en disolución). Si una sustancia absorbe
sólo un color determinado, por ejemplo, el naranja, los reflejará todos excepto el naranja y
la veremos de color azul. El naranja y el azul son colores complementarios; la supresión del
color azul de la radiación visible hace que la luz se vea naranja, y viceversa. Los colores
complementarios se identifican con ayuda de una rueda cromática de pintor como la que
se muestra en la figura IV.12. Los colores complementarios aparecen en la rueda en cuñas
opuestas una a la otra.

Figura IV.12. Círculo cromático.

Cuando un compuesto absorbe radiación visible, esta energía se usa en excitar a sus
electrones, es decir, pasan desde un orbital de baja energía (estado basal), hasta otro
orbital de energía más elevada (estado excitado). Para explicar esto, haremos uso de la
teoría de campo cristalino, la cual supone que la formación del complejo (cuando el ligando
dona un par de electrones al ion metálico central), es resultado de una fuerte atracción
electrostática entre el ion metálico positivo y los electrones de los ligandos. De esta forma,
el conjunto de ambos tiene menos energía que las “cargas” totales separadas.
Por ejemplo, para el caso de un complejo con geometría octaédrica, consideremos
a los ligandos como cargas puntuales negativas que repelen a los electrones de los orbitales
𝑑 del metal de transición. Podemos imaginar que los ligandos se aproximan a lo largo de los
ejes 𝑥, 𝑦 y 𝑧, como se muestra en la figura IV.13, donde también se muestra la orientación
de los cinco orbitales 𝑑.

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Sobre los ejes

Entre los ejes

Figura IV. 13. Orientación de los orbitales 𝑑 y formación de un complejo octaédrico

Como resultado de la presencia de los seis ligandos a lo largo de los ejes cartesianos,
la energía de los dos orbitales que están alineados sobre los ejes (𝑑𝑧 2 y 𝑑𝑥 2 −𝑦 2 ) será más
alta que la de los tres orbitales que están entre los ejes ( 𝑑𝑥𝑦 , 𝑑𝑦𝑧 y 𝑑𝑥𝑧 ); la diferencia de
energía entre los dos conjuntos de orbitales 𝑑 se conoce como la energía de desdoblamiento
de campo cristalino (𝟏𝟎𝒅𝒒).

𝟏𝟎𝒅𝒒
𝑡2𝑔
𝐄

𝑆𝑖𝑛 𝐿𝑖𝑔𝑎𝑛𝑑𝑜𝑠 𝐸𝑛 𝑝𝑟𝑒𝑠𝑒𝑛𝑐𝑖𝑎 𝑑𝑒 𝐿𝑖𝑔𝑎𝑛𝑑𝑜𝑠

(metal libre) (complejo)
Figura IV. 14. Diagrama de campo cristalino para un campo octaédrico.
Investiga el DCC para
Dr. en Q. Gustavo Ríos Moreno 62 las otras geometrías
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La magnitud de la diferencia de energía y, en consecuencia, el color de un complejo

depende de 4 factores:
1. La identidad del metal. El 10𝑑𝑞 es alrededor de 50 % mayor en el caso de los metales
de la segunda serie de transición en comparación con los de la primera, en tanto
que en la tercera es aproximadamente 25 % mayor que en la segunda (es decir:
3𝑑 < 4𝑑 < 5𝑑)
2. El estado de oxidación del metal. En general, cuanto mayor es el estado de oxidación
del metal, mayor será el 10𝑑𝑞.
3. El número de ligandos (geometría). A mayor cantidad de ligandos, mayor será el
10𝑑𝑞. Por ejemplo para un complejo tetraédrico (ML4) el 10𝑑𝑞 es alrededor de 4/9
de la correspondiente para un complejo octaédrico (ML6).
4. La naturaleza de los ligandos. Los ligandos comunes se pueden ordenar con base en
el efecto que tienen sobre la magnitud del 10𝑑𝑞. Esta lista ordenada se conoce
como la serie espectroquímica.

𝐴𝑢𝑚𝑒𝑛𝑡𝑎 10𝐷𝑞
Ligandos de
campo débil
𝐼 − < 𝐵𝑟 − < 𝐶𝑙 − < 𝐹 − < −𝑂𝐻 < 𝐶2 𝑂4−2 < 𝐻2 𝑂 <
< 𝑁𝐶𝑆 − < 𝑝𝑦 < 𝑁𝐻3 < 𝑒𝑛 < 𝑁𝑂− < 𝑃𝑃ℎ3 < 𝐶𝑁 − < 𝐶𝑂
Ligandos de
campo fuerte

Ejemplos/ejercicios:
1. El Cr forma 4 complejos: [𝐶𝑟𝐹6 ]−3 , [𝐶𝑟(𝐻2 𝑂)6 ]+3, [𝐶𝑟(𝑁𝐻3 )6 ]+3 y [𝐶𝑟(𝐶𝑁)6 ]−3
Uno es de color , otro Amarillo-Naranja, otro violeta y otro verde. Asigna cada
color a cada complejo.

2. .

3. .

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3. Química Bioinorgánica de los metales de transición.

3.1. Vanadio
El vanadio se encuentra presente en todas las células de plantas y animales, aunque
su concentración es muy pequeña (1𝑥10−8 𝑀). Excepcionalmente, unos pocos seres vivos
son capaces de absorber vanadio del medio externo, acumulándolo en el organismo sin que
se sepa bien para qué. El vanadio se considera esencial para algunos seres vivos, incluidos
los seres humanos, pero excepto casos muy concretos no se sabe nada sobre qué especies
químicas son activas biológicamente y cuáles son sus funciones. Un ser humano adulto de
70 kg contiene únicamente 0.11 mg de vanadio, ingiriendo en una dieta normal 0.04 mg por
día. Por otra parte, es bastante tóxico (posiblemente porque interfiere en la bioquímica del
ion fosfato); basta ingerir 0.25 mg para que se manifieste efectos nocivos y una dosis de
apenas 2-4 mg tiene un efecto letal.
En la naturaleza no se usa ampliamente el vanadio, pero al parecer es vital para uno
de los grupos de organismos más simples, los tunicados o monos marinos (Ascidia nigra).
Estos organismos están situados entre los vertebrados y los invertebrados que tienen su
cuerpo envuelto en una especie de túnica, que viven adheridos a las rocas y se alimentan
filtrando grandes cantidades de agua. Una familia de tunicados utiliza niveles altos de
vanadio en su plasma sanguíneo para transportar oxígeno. Todavía no está muy claro por
qué los tunicados usan ese elemento tan singular.

3.2. Cromo
Aunque el 𝐶𝑟 +5 es carcinógeno cuando se ingiere o se absorbe a través de la piel,
requerimos pequeñas cantidades de 𝐶𝑟 +3 en la dieta. La insulina y el 𝐶𝑟 +3 regulan los
niveles de glucosa en la sangre. Una deficiencia de 𝐶𝑟 +3 puede causar diabetes.
El único compuesto de cromo que se ha aislado de los seres vivos y que presenta
actividad biológica es un complejo con un oligopéptido pequeño como ligando (extraído del
hígado de mamíferos). A este complejo recientemente se le ha llamado cromodulina. Aún
no se conoce la estructura de la cromodulina, pero algunos estudios espectroscópicos y

Dr. en Q. Gustavo Ríos Moreno 64

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químicos sugieren que se trata de un complejo tetranuclear con ligandos coordinados

mediante los grupos carboxilato del oligopéptido.
Estudios in vivo e in vitro han permitido identificar la función biológica de la
cromodulina y proponer un modelo detallado de acción. (figura IV.15). La cromodulina
incrementa la capacidad de las células para metabolizar glucosa cuando son estimuladas
por la insulina. Estas células almacenan oligopéptido en su forma de ligando libre
(apocromodulina). Cuando se produce un incremento de glucosa en la sangre (por ejemplo,
después de comer), las células del páncreas sintetizan insulina (I) y está se une a receptores
específicos de las células (IR), provocando un cambio conformacional de estas proteínas
induciendo su fosforilación; esta fosforilación activa al receptor.

Figura IV. 15. Mecanismo propuesto para la intensificación de la actividad del receptor de
la insulina (IR) por la cromodulina, inducida por la insulina(I).

Los iones cromo se encuentran en el suero sanguíneo coordinados a la transferrina

(que cumple la función de transporte y almacenamiento). La insulina induce la entrada de
cromo al interior de la célula donde se coordina. El complejo de cromo (holocromodulina)
se enlaza al receptor de insulina, manteniéndolo en su forma activa. Cuando desaparece la

Dr. en Q. Gustavo Ríos Moreno 65

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señal (es decir, cuando se reducen los niveles de insulina) se relaja la conformación del
receptor y la cromodulina es expulsada de la célula, y eliminada a través de la orina.

3.3. Molibdeno

Es importante destacar que el molibdeno, que es elemento de la segunda serie de

transición del mismo grupo que el cromo, tiene una bioquímica más amplia e importante a
pesar de ser menos abundante; este es un hecho realmente singular, ya que en cualquier
otro grupo de los metales de transición, sólo el elemento más ligero es esencial para la vida.
El molibdeno es el elemento con mayor importancia biológica del grupo 6 y tiene una amplia
gama de funciones en los organismos vivos.

Una de sus funciones principales es en muchas enzimas (catalizadores biológicos),

de las cuales una de las más importantes es la nitrogenasa (que también contiene hierro).
Esta enzima está presente en las bacterias “fijadoras de nitrógeno”, que procesan
aproximadamente 2𝑥108 ton de nitrógeno al año en los suelos del planeta. En la tabla se
indican algunas de las reacciones catalizadas por enzimas de molibdeno.

Completa la tabla e Investiga la estructura

de estas enzimas (identifica la geometría
del átomo de manganeso en cada uno).

Tabla IV. 4. Reacciones catalizadas por enzimas de molibdeno

Enzima Reacción
Xantina oxidasa 𝑥𝑎𝑛𝑡𝑖𝑛𝑎 + 𝐻2 𝑂 → 𝐴𝑐. ú𝑟𝑖𝑐𝑜 + 2𝐻 + + 2𝑒 −
Aldehído óxido reductasa 𝑅 − 𝐶𝐻𝑂 + 𝐻2 𝑂 → 𝑅 − 𝐶𝑂𝑂𝐻 + 2𝐻 + + 2𝑒 −
Sulfito oxidasa

Nitrato reductasa asimilatoria

Dimetilsulfóxido reductasa

Formiato deshidrogenasa

Trimetilamina N-óxido reductasa (𝐶𝐻3 )3 𝑁𝑂 + 2𝐻 + + 2𝑒 − → (𝐶𝐻3 )3 𝑁 + 𝐻2 𝑂

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Para que las funciones catalíticas de las enzimas de molibdeno se realicen

adecuadamente es necesario que los organismos dispongan de suficiente molibdeno. Éste
es absorbido en forma de ion molibdato. No obstante, niveles altos de sulfatos en la dieta
interfieren en la absorción del 𝑀𝑛𝑂4− , lo cual sugiere que ambos aniones utilizan el mismo
mecanismo de captación y transporte.

3.4. Tungsteno
Se conocen algunas enzimas de tungsteno, y estas se encuentran en ciertas
bacterias. En la mayor parte de los casos, las bacterias también poseen enzimas de
molibdeno. Sin embargo, hay algunas bacterias (las archaea hipertérmicas) que dependen
específicamente de enzimas de tungsteno para su funcionamiento. El centro metálico actúa
como un “sumidero” y fuente de electrones, puesto que el tungsteno puede oscilar entre
los estados de oxidación +4, +5 y +6. Como estas bacterias existen a altas temperaturas, se
cree que la enzima utiliza tungsteno en vez de molibdeno porque el enlace metal-ligando
es más fuerte, y esto permxite que la enzima funcione a altas temperaturas sin
desintegrarse.

3.5. Hierro
Los aspectos biológicos del hierro son tan numerosos que se han escrito libros
enteros del tema. Actualmente se conocen un gran número de proteínas de hierro, la mayor
parte de las cuales tienen identificada su función biológica; si bien éstas son muy diversas,
las más importantes son: a) transporte de oxígeno, b) transporte de electrones, c) catálisis
de reacciones redox y d) catálisis de reacciones no redox. Aquí con concentraremos en tres
tipos específicos de macromoléculas que contienen hierro: Hemoglobinas, ferritinas y
ferredoxinas.
a) Hemoglobinas
Como ya hemos mencionado, las porfirinas son una familia de compuestos
macrocíclicos que pueden actuar como ligandos tetradentados. Se conocen un gran número
de porfirinas tanto naturales como sintéticas. Cuando se coordinan a los metales de

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transición, a los complejos resultantes se les denomina metaloporfirinas en las que el ion
metálico puede completar su esfera de coordinación con uno o dos ligandos axiales al
ligando porfirina. El hierro forma metaloporfirinas estables en sus dos estados de oxidación
comunes, 𝐹𝑒 +2 y 𝐹𝑒 +3 . A las proteínas que tienen como grupo prostético una porfirina de
hierro de les denomina hemoporfirinas. La hemoglobina y la mioglobina son por mucho las
hemoproteínas más importantes. En ambas, el centro activo es una porfirina de hierro (II)
tetracoordinada y de alto espín; un ligando nitrogenado de tipo imidazol proporciona el
único enlace con la proteína. La otra posición axial vacante es la que presenta la unión
reversible con la molécula de oxígeno (Figura IV.16).

Figura IV.16. Estructura del centro activo de la hemoglobina y mioglobina en su forma

oxigenada (oxihemoglobina y oximioglobina).

La hemoglobina, que se encuentra en los glóbulos rojos de la sangre, se encarga del

transporte de oxígeno de los pulmones a todas las células del organismo. Hay cuatro iones
de hierro por cada molécula de hemoglobina y cada uno tiene coordinada una unidad de
porfirina al final de cuatro cadenas de proteína, como se puede ver en la figura IV.17.

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Figura IV. 17. Representación de la hemoglobina

En la oxihemoglobina (de color rojo) el 𝐹𝑒 +2 es diamagnético de bajo espín y tiene

un radio de 75 pm (suficientemente pequeño para caber en el anillo de porfirina). Una vez
que pierde el dioxígeno, el hierro en la desoxihemoglobina (de color violeta) se mueve
hacia abajo del plano del anillo de porfirina y se aleja del sitio de coordinación vacante,
porque se ha convertido en 𝐹𝑒 +2 paramagnético de alto espín que tiene un radio de 92 pm.
La mioglobina se encuentra en las células de los músculos de fibra estriada (corazón
y músculos del esqueleto) y su función no es tan evidente como la de la hemoglobina.
Generalmente se considera que sirve como almacén o depósito de intracelular de oxígeno,
aunque se sabe que su capacidad en este sentido es muy limitada. Es muy probable que su
función fisiológica primaria (aunque no la única) sea facilitar el transporte de oxígeno desde
la periferia de las células hasta las mitocondrias.

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Figura IV.18. Estructura de la mioglobina (la unidad hemo está enlazada a la proteína
mediante un ligando nitrogenado)

b) Ferritinas
Tanto las plantas como los animales necesitan almacenar hierro para usarlo en el
futuro. Con este fin se utilizan los miembros de una familia asombrosa de proteínas
denominadas ferritinas. Consisten de una coraza de aminoácidos enlazados (péptidos) que
rodean a un núcleo de oxohidrofosfato de hierro(III). Este núcleo es un cúmulo de iones
𝐹𝑒 +3 , iones óxido, iones hidróxido y iones fosfato. El núcleo es muy grande y contiene hasta
4,500 iones hierro. Con un recubrimiento hidrofílico, este agregado es soluble en agua y se
concentra en el bazo, el hígado y la médula ósea.

c) Ferredoxinas (Proteínas hierro-azufre).

Las plantas y bacterias usan una familia de estructuras de hierro (III) y azufre como
núcleo para sus proteínas redox, las ferredoxinas. En estas metaloproteínas, la esfera de
coordinación del ion metálico está formada total o casi exclusivamente por átomos de
azufre, y actúan como excelentes agentes de transferencia de electrones. Éstas incluyen las
proteínas que tienen un átomo de hierro coordinado exclusivamente a grupos tiolato
cisteína de cadena polipéptica. Los clústeres pueden sermononucleares, dinucleares (2Fe-

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2S), cuboidales (3Fe-4S) u cubanos (4Fe-4S), como los ejemplos que se muestran en la figura
IV.19.

Figura IV.19. Naturaleza de los centros activos de algunas ferredoxinas

Actualmente se han descrito más de un centenar de proteínas Fe-S diferentes y la

lista continúa creciendo. Se encuentran en todo tipo de organismos, bacterias, plantas y
animales interviniendo en una enorme variedad de proceso biológicos. Forman parte
intrínseca de los sistemas de transporte electrones de las membranas y participan en el
metabolismo del carbono, oxígeno, hidrógeno, azufre y nitrógeno.

3.6. Cobalto
Hacia 1920 se empezó a constatar que inyecciones de extractos de hígado podían
favorecer la regeneración de glóbulos rojos en mamíferos enfermos de anemia perniciosa.
Fue hasta 1948 que se aisló el factor antianemia: a los cristales de color rojo oscuro
obtenidos se les llamó Vitamina 𝐵12. Este compuesto forma parte de una familia de
compuestos de 𝐶𝑜+3 denominadas cobalaminas, cuya estructura general se muestra en la
figura IV.20. Como se puede observar, el 𝐶𝑜+3 tiene coordinados cuatro nitrógenos de un
anillo macrocíclico llamado corrina, que ocupa el plano ecuatorial; las posiciones axiales se

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completan con una unidad de 5,6-dimetilbenzilimidazol y con otro ligando X que varía de
un compuesto a otro.

Figura IV.20. Cobalaminas

Las proteínas 𝐵12 son las que contiene el grupo prostético 𝐵12 que interacciona con
las cadenas polipépticas a través de interacciones no covalentes. Se pueden clasificar en
tres grupos:
a) Proteínas de transporte 𝐵12

• Metionina sintasa

b) Metiltransferasas • Metabolismo del acetato

Proteínas 𝑩𝟏𝟐
• Metanogénesis bacteriana

• Mutasas
• Ribonucleótido reductasas
c) Enzimas que utilizan coenzima𝐵12 • Deshidratasas (desaminasas)

• Ribonucleótido reductasas

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Las proteínas de enlace y transporte 𝐵12 tienen importancia en los metabolismos

humano, animal y bacteriano. El déficit de estas proteínas está relacionado con una
asimilación defectuosa de la coenzima 𝐵12 y sus productos derivados y causa la anemia
perniciosa (una enfermedad que ocasiona que no se puedan producir en las células de la
mucosa del estómago una glucoproteína cuya función es captar la vitamina 𝐵12 de la dieta).
La catálisis de transferencia de grupos metilo es un papel fundamental de las
enzimas que contienen 𝐵12, tanto en el metabolismo humano y animal y bacteriano. La
transferencia enzimática de metilos es una etapa básica de la metilación de homocisteína a
metionina, de la formación de metano en las bacterias metanogénicas y de la fijación de
CO2 en la ruta de la acetilenzima. Por ejemplo, en la figura IV.12 se muestra la transferencia
de de un grupo metilo desde el 𝑁 5 − 𝑡𝑒𝑡𝑟𝑎ℎ𝑖𝑑𝑟𝑜𝑚𝑒𝑡𝑖𝑙𝑓𝑜𝑙𝑎𝑡𝑜 a la homocisteína para dar
metionina.

Figura IV.21. Transferencia de grupo metilo catalizada por cobalamina

3.7. Níquel
La biología del níquel muestra características comunes con el cobalto. Forma
metaloproteínas con una familia de macrociclos denominado F430. De forma general las
enzimas de níquel se pueden clasificar en cuatro grupos atendiendo a la naturaleza del
centro activo como a su función catalítica. En la tabla IV.5 se muestra esta clasificación.
Cabe resaltar que existe cierto paralelismo entre la química industrial y biológica del
níquel; así, dos de las reacciones incluidas en la tabla IV.5: hidrogenación y la carbonilación
de un grupo metilo (para producir grupos acilos), son ampliamente usadas en la industria.
En estos procesos industriales, se catalizan con compuestos de níquel. De hecho, la mejora

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del conocimiento de la constitución y modos de acción del níquel (y en general de todos los
metales de transición) de los centros biológicos de níquel, ayuda al diseño y desarrollo de
catalizadores industriales para dichos procesos.

Tabla IV.5. Enzimas de níquel

Nombre de la enzima Reacción
Ureasa (urea amidohidrolasa)

Hidrogenasa

CO deshidrogenasa/ACS

𝐶𝐻3 𝑆(𝐶𝐻2 )2 𝑆𝑂3− + 𝐻𝑆(𝐶𝐻2 )6 𝐶𝑂

Metil-coenzima M reductasa
−
→ 𝐶𝐻4 + 𝑂3 𝑆(𝐶𝐻2 )2 𝑆𝑆(𝐶𝐻2 )6 𝐶𝑂𝑅

Como ya se mencionó, la biología del níquel muestra características comunes con la

del cobalto. Resulta interesante comparar las características del níquel y de sus vecinos en
la primera serie de transición: Fe, Co y Cu. Al desplazarse a ña derecha desde e Fe hasta el
Cu. A medida que aumenta el número de electrones 𝑑 (se vuelven más “blandos”) se
observa una mayor preferencia por ligandos nitrogenados y azufrados frente a los
oxigenados; el estado de oxidación +2 es el más habitual para los cuatro elementos
(mientras que el +1 aumenta y el +3 disminuye). Se produce también una disminución del
tamaño atómico, lo que está relacionado con los macrociclos que actúan como factores en
sus enzimas: porfirina (para el hierro), corrina (para el Co) y F430 (para el Ni). Por ejemplo,
en la figura IV.22 se puede observar el macrociclo F430 de la metil-coenzima M reductasa.

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Figura IV.22. Estructura del macrociclo F430 en la metil-coenzima M reductasa.

3.8. Cobre
El cobre es el tercer metal de transición más importante biológicamente después
del hierro y el zinc. Se requieren unos 5 mg en la dieta humana diaria. Una deficiencia de
este elemento incapacita al cuerpo para utilizar el hierro almacenado en el hígado. Los
síntomas más comunes asociados a deficiencia de cobre incluyen anemia, anormalidades
en los huesos y fracturas e incluso daño cerebral en casos de deficiencia aguda. Hay
numerosas proteínas de cobre en el mundo vivo y las más interesantes son las
hemocianinas. Estas moléculas son transportadoras de oxígeno comunes entre los
invertebrados: caracoles, langostas, pulpos, escorpiones y caracoles, por ejemplo.
Al mismo tiempo, un exceso de cobre es extremadamente venenoso, sobre todo
para los peces (por eso, nunca deben lanzarse monedas a estanques con peces para tener
“buena suerte”). Los seres humanos por lo regular excretan cualquier exceso, pero el
resultado de la acumulación de cobre en el hígado, los riñones y el cerebro puede ser un
defecto químico (genético). Esta enfermedad, el mal de Wilson, se puede tratar
administrando agentes quelatantes que permitan excretarlo sin peligro.
Aunque el número de proteínas que utilizan cobre como cofactor esencial no es
particularmente elevado, las funciones que realizan dichas metaloproteínas son

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determinantes para la supervivencia de los organismos vivos. En la tabla IV.6 se muestran

las funciones biológicas vitales en la que está implicado el cobre tales como: transporte y
metabolismo del dioxígeno, transferencia de electrones y dismutación del anión
superóxido.

Tabla IV.6. Funciones biológicas de las proteínas de cobre

Función Proteína de cobre
Transporte O2 Hemocianina
Transferencia electrónica Proteínas azules (plastocianina, azurina, etc)
Dopamina -monooxigenasa
Oxigenasas Tirosina
Quercetinasa
Oxidasas azules Lacasa
Ascorbato oxidasa
𝑂2 → 2𝐻2 𝑂 Ceruloplasmina
Oxidasas no-azules Galacto oxidasa
𝑂2 → 𝐻2 𝑂2 Amino oxidasa
Oxidasa terminal
Citocromo c oxidasa
𝑂2 → 2𝐻2 𝑂
Dismutación de 𝑂2−
Ci,Zn-superóxido dismutasa
2𝑂2− → 𝑂2 + 𝐻2 𝑂2
Reducción de nitrito Nitritoreductasa

A diferencia de lo que ocurre con las proteínas de hierro, en las proteínas de cobre
este ion metálico siempre está unido a la cadena polipeptídica. Se ha identificado el cobre
en gran cantidad de metaloproteínas asociadas con diversos procesos biológicos,
principalmente relacionados con el transporte de electrones, catálisis redox y con el
transporte y activación de dioxígeno.
Normalmente suele encontrarse el Cu(II) coordinado a nitrógenos imidazólicos de
histidina y a azufres de cisteína y/o metionina formando diferentes centros activos
mononucleares, dinucleares, trinucleares y multinucleares con números de coordinación
variables desde cuatro hasta seis (estructura tetraédrica, plano cuadrada, bipirámide
trigonal, pirámide de base cuadrada y octaédrica), aunque también hay algunos casos

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especiales de índices de coordinación tres. Estas proteínas se clasifican en los tres tipos cada
una con geometría distintiva y tipos de ligandos característicos, cuyas estructuras generales
se muestran en la figura IV.23.

a) Proteínas de cobre tipo I. También se les llama proteínas azules,

debido a que absorben intensamente la luz de 600-620 nm.
Generalmente muestran una geometría tetraédrica distorsionada

b) Proteínas de cobre tipo II. Consisten en un centro mononuclear de

Proteína de cobre
cobre(II) con número de coordinación cinco.

c) Proteínas de cobre tipo III. También se les llama hemocianinas.

Consiste en un centro dinuclear de cobre(II) que típicamente une
un oxígeno en forma de peróxido. Absorben intensamente la luz de
330 nm

Figura IV. 23. Geometría de las proteínas de cobre tipo I, II y III

Las proteínas azules actúan como agentes de transferencia electrónica en procesos

biológicos vitales como la fotosíntesis y la respiración; es una familia extraordinariamente
amplia. El grupo más extensamente estudiado, debido a su relativa facilidad de
almacenamiento es el de las plastocianinas que se encuentra en las algas verdes y las
cianobacterias, donde participan en la cadena fotosintética transfiriendo electrones desde
el citocromo F al pigmento P-700. Por ejemplo, en la figura IV.24 se presenta la estructura
de una plastocianina.

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Figura IV. 24. Estructura de la plastocianina y esfera de coordinación del centro metálico

Las metaloproteínas de cobre tipo III (hemocianinas) son proteínas de gran tamaño,
con múltiples subunidades que actúan como transportadoras de oxígeno en diversos
invertebrados, particularmente artrópodos y moluscos. En su forma desoxigenada
generalmente son incoloras, mientras que al oxigenarse, adquieren una coloración azul (es
decir, ¡si existe la sangre azul!). En la figura IV.25 se muestran ambas formas de la
hemocianina de un cangrejo (Limulus polyphemus). Esta proteína consta de 48 subunidades
agrupadas en 8 hexámeros. El sitio de unión del O2 está unido a tres histidinas presentando
una geometría trigonal. En la oxihemoglobina cada átomo de Cu(II) está coordinado a tres
histidinas y además un grupo peroxo actúa como puente entre ambos átomos de cobre con
una coordinación 𝜇 − 𝜂2 .

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Figura IV. 25. Estructura del sitio activo de la hemocianina:

a) Desoxihemocianina y b) Oxihemocianina

Además de encontrarse en diferentes metaloproteínas, el cobre parece jugar un

papel fundamental en el Alzheimer y otras enfermedades neurodegenerativas. En el
Alzheimer en particular se forman unas placas de naturaleza proteica (β-amiloides) en el
espacio extracelular que están relacionadas directamente con la enfermedad y que
contienen cantidades elevadas de Zn, Fe y Cu (Figura IV.26). Estas placas las se forman más
fácilmente en presencia de metales de transición como el cobre. En la imagen se presenta
también uno de los compuestos aislados de estas placas, donde se observa cómo el catión
Cu(II) permite la aglomeración de la proteína.
Actualmente, desde que se conoce que la concentración de cobre en el cerebro
aumenta con la edad, y especialmente en enfermos de Alzheimer, se trata dicha
enfermedad con agentes quelantes de estos metales, de manera que se disgregan estas
placas en estructuras menos tóxicas, aunque de momento sólo de manera parcial.

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Figura IV. 26. Formación de placas de β-amiloide entre las células nerviosas

3.9. Zinc
Sólo el hierro es más importante que el zinc, desde el punto de vista bioquímico. Se
han identificado más de 200 enzimas de zinc, en los organismos vivos y determinado sus
funciones. Se conocen enzimas de zinc que desempeñan casi todos los tipos de funciones
enzimáticas posibles, pero la función más común es la hidrólisis; las hidrolasas que
contienen zinc son enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces 𝑃 − 𝑂 − 𝑃, 𝑃 − 𝑂 − 𝐶 y
𝐶 − 𝑂 − 𝐶. Con tal dependencia de las enzimas de zinc, es comprensible que éste sea uno
de los elementos más importantes en nuestra dieta (sin embargo, se ha estimado que hasta
la tercera parte de la gente en el mundo occidental sufre deficiencia de zinc, lo cual no pone
en peligro su vida, pero si contribuye a la fatiga, letargo y síntomas afines, así como menor
resistencia a las enfermedades).
Surge la pregunta de qué hace al ion zinc tan útil, considerando que no desempeña
una función redox. Las razones son varias:
1) El zinc está ampliamente disponible en el entorno
2) El ion zinc es un ácido de Lewis fuerte y justo así funciona en las enzimas.

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3) A diferencia de otros metales, el zinc prefiere geometrías tetraédricas (una

característica muy importante del sitio metálico en la mayoría de las enzimas de
zinc). También están disponibles geometrías con número de coordinación cinco y
seis, hecho que hace posible la existencia de estados de transición con estos
números de coordinación.
4) El ion zinc tiene configuración 𝑑10 , por lo que no hay energía de estabilización de
campo cristalino asociada a geometrías exactas. Por lo tanto, se puede deformar el
ambiente en torno al zinc respecto al tetraedro exacto, para permitir los ángulos de
enlace que necesite para su función sin una penalización energética
5) El ion zinc experimenta intercambio de ligandos extraordinariamente rápido, y esto
facilita su función en las enzimas.

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