UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA
Escuela Profesional de Tecnología Médica
Terapia Física y Rehabilitación
Curso: Bioquímica General
ENZIMAS
IMPORTACIA
Sin enzimas: Proceso lento
Con enzimas: Proceso rápido
Son proteínas
Son catalizadores biológicos
Son globulares
Especificas para un tipo de
sustrato
Son capaces de acelerar
reacciones sin gastarse en
ellas.
Acción enzimática
Las enzimas actúan sobre
moléculas específicas
denominadas sustratos.
Los sustratos se unen a
una región específica de
la enzima denominada
sitio activo.
La acción de la enzima
sobre su sustrato conlleva
a la formación otras Unión de un sustrato ( en rojo) al
moléculas denominadas sitio activo de una enzima
(quimotripsina)
productos.
SITIO
ACTIVO
El sitio activo es una cavidad
existente en la superficie de la
enzima, que está forrada
interiormente por una serie de
restos de aminoácidos.
a)Aminoácidos catalíticos.- Son
uno o más aminoácidos que
constituyen el verdadero centro
catalítico de la enzima.
b)Aminoácidos de unión.- Su
función consiste en fijar la
molécula de sustrato al sitio
activo en la posición adecuada
para que los aminoácidos
catalíticos puedan actuar.
La unión entre la enzima y su sustrato es explicado
por dos modelos:
Modelo Llave cerradura:
El modelo supone que la estructura del sustrato y la del centro
activo son complementarias, de la misma forma que una llave
encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos,
pero no es siempre correcto.
Modelo de acople inducido:
El centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia
del sustrato. La unión del sustrato al centro activo de la enzima
desencadena un cambio conformacional que da lugar a la
formación del producto.
SUSTRATO REACCIÓN
Las enzimas pueden catalizar la transformación de apenas un
sustrato o una familia de sustratos relacionados estructuralmente,
catalizando solo una de las posibles reacciones que ese
sustrato puede experimentar.
SUSTRATO REACCIÓN
CLASIFICACIÓN DE LAS
ENZIMAS
Es regulada por la Comisión Internacional
de Enzimas.
Clasifica a las enzimas en seis clases
principales
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
1) un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso
habitual,
2) un nombre sistemático que identifica la reacción que cataliza
3) un número de clasificación, que se emplea cuando se precisa una
identificación inequívoca del enzima. Veamos como ejemplo el del
enzima que cataliza la siguiente reacción.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clases de enzimas
1. Oxido-reductasas 4. Liasas
2. Transferasas 5. Isomerasas
3. Hidrolasas 6. Ligasas
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clases de enzimas
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas.
Proporciona información sobre la velocidad de reacción, afinidad
de las enzimas por los sustratos y efectos de inhibidores.
La velocidad de una reacción catalizada
por un enzima depende de:
• la concentración de moléculas de
sustrato [S]
• la temperatura
• la presencia de inhibidores
• pH del medio, que afecta a la
conformación (estructuraespacial)
de la molécula enzimática
ESTADO DE TRANSICIÓN:
Dentro de una reacción
química, es el estado
activado en el que hay
una muy elevada
probabilidad de que se
establezca o se rompa un
enlace químico para
formar el producto P.
CINETICA ENZIMÁTICA
ENERGÍA LIBRE DE
ACTIVACIÓN
es la cantidad de
energía que se
necesita para
convertir un mol de
moléculas de
sustrato a una
temperatura
determinada desde
el estado basal
hacia el estado de
transición.
LAS ENZIMAS DISMINUYEN EL:
CINETICA ENZIMÁTICA
ECUACIÓN DE
MICHAELIS-MENTEN
Michaelis y Menten
propusieron un modelo
simple para explicar la
mayoría de las
reacciones catalizadas
por enzimas. En este
modelo la enzima se
combina
reversiblemente con su
substrato para formar el
complejo enzima-
sustrato (ES) que
subsecuentemente se
rompe para formar el
producto, hecho que
regenera a la enzima.
En donde:
v 0 es la velocidad inicial de la reacción
Vmax es la velocidad máxima
Km es la constante de Michaelis y Menten
[S] es la concentración de sustrato
CINETICA ENZIMÁTICA
ECUACIÓN DE
MICHAELIS-MENTEN
Km y Vmáx
Km es la llamada la
constante de
Michaelis-Menten. El
valor de Km de una
enzima para un
sustrato específico es
la concentración del
sustrato a la cual la
velocidad de la
reacción es la mitad
de la velocidad
máxima.
Km = concentración de sustrato en la que Vo= 1/2Vmax
Gráfico de Lineweaver-
Burk
Otra manera para obtener los valores de Km y Vmax es la de utilizar
expresiones matemát icas que producen una línea recta como la de
Lineweaver-Burk, también denominada de dobles recíprocos
FACTORES QUE AFECTAN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Efecto de la concentración
de la enzima
Efecto de la concentración
de sustrato
EFECTO DEL pH
El pH puede afectar la
actividad enzimática.
EFECTO DEL pH
El pH puede afectar la
actividad enzimática.
Efecto de la temperatura
1. Irreversible: Unión no covalente del inhibidor,
No altera la estructura de la enzima.
2. Reversible: Unión covalente del inhibidor,
altera la estructura de la enzima de forma
definitiva.
2. Reversible
a) Competitiva
El inhibidor se
une a la enzima
libre interfiriendo
con la unión del
sustrato.
2. Reversible
b) No competitiva
Se une en un sitio
distinto al sitio
activo. Se une
tanto a la enzima
sola como al
complejo
enzima-sustrato.
Inhibición no competitiva
2. Reversible
c) Acompetitiva
El inhibidor solo
se une al
complejo
Enzima-Sustrato.
Existen enzimas que además de poseer un sitio activo, poseen un
sitio alostérico donde se unen reguladores alostéricos capaces de
modificar la actividad de la enzima e inducir un cambio
conformación espacial.
Regulador alostérico: pequeños Activador alostérico
metabolitos o cofactores que
se unen a sitios distintos del
centro activo y modifican la
actividad enzimática
Inhibidor alostérico
Las enzimas con regulación
alostérica:
Son multiméricas, cada
monómero fija una molécula de
ligando.
Poseen al menos un eje de
simetría.
Existen bajo dos conformaciones
diferentes: una llamada T (tensa),
que por convenio designa la
forma de menor afinidad por el
sustrato y otra R (relajada), con
mayor afinidad por el sustrato.
Algunas enzimas necesitan de
cofactores para realizar su actividad
enzimática
Cofactores
Moléculas
orgánicas Iones
metálicos
(COENZIMA)
Grupo
COSUSTRATO
prostético
Iones que actúan como Enzimas
cofactores
Ni2+ Ureasa
Zn2+ Anhidrasa carbónica
K+ Piruvato quinasa
Mg2+ Glucosa 6-fosfatasa
Las vitaminas de la dieta humana que son precursores de coenzimas
son todas hidrosolubles. Por el contrario, las vitaminas liposolubles, por
ejemplo, vitamina A y D, no son componentes de coenzimas, aunque
también se requieren en pequeñas cantidades en las dietas de
muchos animales superiores.
Vitamina Coenzima
Tiamina (B1) Tiamina pirofosfato
Riboflavina (B2) Flavin adenina dinucleotido (FAD)
Niacina (B3) Nicotinamida adenina
dinucleotido (NAD+)
Ácido pantoténico (B5) Coenzima A
Piridoxina (B6) Piridoxal fosfato
Biotina (B8) Complejos Biotina-lisina (biocitina)
Ácido fólico (B9) Tetrahidrofolato
Cobalamina (B12) 5’-Desoxiadenosil cobalamina
C Ácido ascóbico
NIACINA (B3)
Nicotinamida adenina dinucleótido
mm
ZIMÓGENOS
Algunas enzimas se
sintetizan como
precursores inactivos
que deben hidrolizarse
para generar el
fragmento activo.
