UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR
FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS
QUIMICA FARMACEUTICA
BIOQUIMICA I
Nombre: Luz Parra
De acuerdo con la acción catalítica de las enzimas sobre los sustratos, los enzimas se
clasifican en 6 grandes grupos o clases:
1) GRUPO: OXIDORREDUCTASAS
Las oxidorreductasas son enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción, que
en el medio biológico tienen lugar a través de la transferencia de electrones o átomos
de hidrógeno de un dador (reductor) a un aceptor (oxidante). Otras veces la reacción
consiste en la incorporación de átomos de oxígeno en el substrato. En el número
sistemático de las oxidorreductasas, el primer dígito es el de grupo, por ello todas ellas
llevan el número 1 en dicha posición. El segundo elemento del número sistemático en
las oxidorreductasas es el subgrupo, en la mayoría de los casos, pero no en todos, los
subgrupos dependen de la naturaleza del dador electrónico.
Al tratar de oxidorreductasas es muy frecuente utilizar nombres abreviados o triviales.
Ahora bien, estos nombres aluden a categorías de oxidorreductasas que no se
corresponden, a veces en absoluto, con la clasificación sistemática, por su interés, y su
uso generalizado. Se encuentran las siguientes oxidorreductasas: deshidrogenasas,
oxidasas, oxigenasas, peroxidasas y reductasas. Ejemplos:
• Deshidrogenasa - Alcohol deshidrogenasa (ADH)
Cataliza la oxidación de alcoholes a aldehídos, con NAD+ como aceptor. Se trata de
una importante enzima, implicada en el metabolismo del etanol o alcohol etílico,
siendo la última enzima del proceso de fermentación alcohólica. Tiene poca
especificidad, dado que es capaz de oxidar un gran número de alcoholes primarios o
secundarios y hemiacetales.
• Peroxidasas (Catalasa)
Utilizan peróxidos (R-O-OH) y muy frecuentemente el peróxido de hidrógeno (H2O2)
como aceptores electrónicos. Hemos visto que este último compuesto se produce
muy frecuentemente en las reacciones catalizadas por oxidasas, y puede resultar
bastante dañino hacia las estructuras celulares. De ahí que sean necesarias enzimas
encargadas de su reducción a H2O. Este papel lo cumplen las peroxidasas. En
general, las peroxidasas suelen ser hemoproteínas, es decir, con un grupo prostético
porfirínico.
2) GRUPO: TRANSFERASAS
Son las enzimas que catalizan aquellas reacciones celulares donde un grupo de átomos
se transfiere de un sustrato a otro. La subclase especifica los grupos que se transfieren
(metilos, formilos, carboxilos, acilos, glicósilos, alquilos, arilos, grupos nitrogenados,
fosforilos, que contienen azufre); la subsubclase detalla aspectos de esos grupos como
el tamaño, la constitución más específica y los grupos que actúan como receptores. Las
transferasas comunes son: las fosfotransferasas, las aminotransferasas, las
metiltransferasas, las glicosiltransferasas, las transcetolasas y las transaldolasas.
• Catecol-O-metiltransferasa (COMT)
Transfiere el grupo metilo de la S-adenosilmetionina (SAM) a un catecol aceptor.
SAM se convierte en S-adenosil homocisteína (SAHC). Se trata de una reacción de
gran importancia en el catabolismo de aminas neurotransmisoras (catecolaminas),
como dopamina, adrenalina y noradrenalina. Esta enzima funciona en combinación
con la aminooxidasa (monoaminooxidasa, MAO, EC [Link]) para dar los distintos
catabolitos de estas aminas.
• Glucógeno fosforilasa
Esta enzima tiene una extraordinaria importancia metabólica, por cuanto que
cataliza la reacción de degradación del glucógeno, hepático o muscular. La reacción
de degradación es una fosforolisis (de ahí le viene el nombre a la enzima) realizada
sobre un residuo α-1,4-glucosil situado en los extremos no reductores de α-glucanos
como amilopectina, amilosa o glucógeno. Utiliza como cofactor piridoxal fosfato, La
enzima hepática controla, mediante esta reacción, el nivel de glucemia sistémica.
3) GRUPO: HIDROLASAS
Catalizan reacciones de hidrólisis, son las enzimas que realizan la ruptura de un gran
número de biomoléculas usando como cosustrato a la molécula de H2O. La subclase
especifica el tipo de enlace que se rompe (éster, éter, glicosídico, peptídico), y la
subsubclase indica los átomos involucrados en esos enlaces. Las hidrolasas más
comunes incluyen a las lipasas, las glicosidasas, las proteinasas y las fosfatasas.
• Acetilcolinesterasa
Esta enzima hidroliza la acetilcolina a acetato y colina. y de esta manera se
interrumpe la acción de este neurotransmisor en los receptores colinérgicos. Es el
inactivador fisiológico de este tipo de sinapsis.
• Fosfatasa ácida
Hidroliza una gran cantidad de fosfomonoésteres, y también es capaz de catalizar
transfosforilaciones, al igual que la fosfatasa alcalina. La principal diferencia con ésta
radica en su pH óptimo, que está entre 5 y 6, y de ahí su nombre.
4) GRUPO: LIASAS
Las liasas catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (p. ej., H2O, CO2 y NH3)
para formar un doble enlace o se añaden a un doble enlace. Son ejemplos de liasas las
descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintetasas.
• Histidina descarboxilasa
Cataliza la descarboxilación de histidina para dar histamina. Esta reacción y otras
similares son importantes en la síntesis de numerosos neurotransmisores. Esta
enzima es un homodímero que requiere piridoxal fosfato. La histamina es un efector
muy potente en los estados alérgicos y anafilácticos.
• Carbonato deshidratasa (anhidrasa carbónica)
Esta enzima cataliza la hidratación de CO2 a ácido carbónico, el cual se disocia
inmediatamente en bicarbonato y protón.
5) GRUPO: ISOMERASAS
Se trata de un grupo heterogéneo de enzimas. Las isomerasas catalizan varios tipos de
reordenamientos intramoleculares. Las epimerasas catalizan la inversión de átomos de
carbono asimétricos y las mutasas catalizan la transferencia intramolecular de grupos
[Link] las isomerasas más frecuentes están las racemasas, las epimerasas,
las mutasas, las cis-trans isomerasas y las isomerasas de grupo funcional.
• Alanina racemasa
Esta reacción es un claro ejemplo de las aminoácido racemasas. Requiere piridoxal
fosfato como cofactor. Es una enzima importante en el metabolismo bacteriano, en
el que la D-alanina es necesaria en la síntesis del peptidoglicano.
• Glucosa-6-fosfato isomerasa
Es una enzima de la vía glicolítica encargado de la interconversión entre glucosa-6-
fosfato y fructosa-6-fosfato. Es un homodímero. Las formas mutantes de esta
enzima son causa de anemias hemolíticas.
6) GRUPO: LIGASAS O SINTETASAS
Las ligasas catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato. Por
ejemplo, la ligasa de DNA une entre sí fragmentos de cadenas de DNA, los nombres
de muchas ligasas incluyen el término sintetasa. Las ligasas más frecuentes son las
carboxilasas y las sintetasas
• Glutamato-amonio ligasa (Glutamina sintetasa)
La actividad de esta enzima consiste en la formación de un grupo amida por unión
de amoníaco al γ-carboxilo del ácido glutámico, con formación de glutamina (en dos
pasos). Es una enzima de gran importancia metabólica por cuanto que es un sistema
central en el metabolismo nitrogenado, se encuentra sometida a un complicado
sistema de regulación por modificación covalente.
• Acetil-CoA carboxilasa
Es una enzima multifuncional, se da la formación de malonil-CoA a partir de acetil-
CoA y CO2, que es el paso limitante en la biosíntesis de ácidos grasos. Es el prototipo
de las enzimas conocidas como carboxilasas. Utiliza, como todas las carboxilasas,
biotina como cofactor, es una enzima sometida a regulación, con efectos alostéricos
y modificación covalente a través de fosforilación.
