UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA

FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS Y DE LA SALUD

CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA

TALLER # 1

INTEGRANTES:

JAN PIERE ARÉVALO ARICA

DANIELA YAMILETTE GARCIA GARCES

GENESIS LILIANA MERIZALDE TORRES

ABRAHAM BERNABETH ORDOÑEZ VARGAS

TEMA:

ENZIMAS

CURSO:

OCTAVO SEMESTRE “B”

ASIGNATURA:

TECNOLOGÍA FARMACÉUTICA II

DOCENTE:

Dra. Thayana NUÑEZ QUEZADA Mg. Sc.

MACHALA- EL ORO- ECUADOR

2023 – D2
Índice
Introducción

Las enzimas son moléculas orgánicas y esenciales que desempeñan un papel crucial

en la vida de los organismos. Estas proteínas actúan como catalizadores biológicos,

acelerando las reacciones químicas vitales para el funcionamiento celular. Aunque las

reacciones químicas podrían ocurrir naturalmente, la presencia de enzimas las acelera de

manera significativa, permitiendo que los procesos biológicos se desarrollen a velocidades

compatibles con las necesidades celulares.

La especificidad de las enzimas es asombrosa: cada una está diseñada para interactuar

con un sustrato específico, como una llave que encaja perfectamente en una cerradura. Este

mecanismo de reconocimiento asegura que las reacciones químicas ocurran de manera

selectiva y eficiente. Además, las enzimas no se consumen durante las reacciones, lo que las

hace altamente eficientes y reutilizables. Las enzimas desempeñan un papel al facilitar la

transformación de sustratos de reacción en productos. Este proceso implica la unión de los

sustratos al centro activo de la enzima, que es la región donde ocurre la catálisis y está

compuesto por un sitio de unión del sustrato y un sitio catalítico. Una vez que los sustratos se

unen al centro activo, se generan los productos resultantes de la reacción.

El estudio de las enzimas, conocido como enzimología, abarca una variedad de

aspectos, desde la estructura tridimensional de estas proteínas hasta los mecanismos de

catálisis que emplean. Además de su papel en la regulación de reacciones metabólicas, las

enzimas tienen aplicaciones prácticas en la industria y la medicina, donde se utilizan para

desarrollar terapias, mejorar procesos industriales y diagnosticar enfermedades.

Objetivos

General:

 Identificar las enzimas con relevancia clínica para comprender sus roles específicos

en procesos biológicos y su aplicación potencial en el diagnóstico y tratamiento de

enfermedades, con el fin de contribuir al avance de la medicina y la mejora de la

atención clínica.

Específicos:

 Analizar la clasificación y nomenclatura enzimática.

 Conocer las enzimas de relevancia clínica, valores referenciales, localización y

patologías asociadas.
Desarrollo

Cinética enzimática: factores que intervienen

La cinética enzimática se refiere al estudio de la velocidad de las reacciones

catalizadas por enzimas y los factores que influyen en esta velocidad. En condiciones óptimas

de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, utilizando concentraciones saturantes de

sustrato, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax).

Entre los fatores que intervienen encontramos los siguientes:

 Concentración de sustrato:

La velocidad de una reacción enzimática a menudo aumenta con la concentración del

sustrato. A medida que se incrementa la concentración del sustrato, más moléculas tienen la

oportunidad de unirse al sitio activo de la enzima, lo que favorece la formación del complejo

enzima-sustrato y, por lo tanto, acelera la reacción.

 Concentración de enzima:

La cantidad de enzima presente también afecta la velocidad de la reacción. A niveles bajos de

concentración enzimática, la velocidad de la reacción puede ser limitada por la disponibilidad

de sitios activos. Sin embargo, a concentraciones más altas, la velocidad de reacción puede

alcanzar un máximo, ya que todos los sitios activos pueden estar ocupados.

 Temperatura:

A temperaturas más altas, las moléculas tienden a moverse con mayor energía cinética,

aumentando la probabilidad de colisiones exitosas entre enzimas y sustratos. Sin embargo,

temperaturas excesivamente altas pueden llevar a la desnaturalización de la enzima y a la

pérdida de actividad.
  pH:

El pH del entorno también es crítico. Cada enzima tiene un rango específico de pH óptimo en

el cual exhibe su máxima actividad. Cambios significativos en el pH pueden afectar la carga

de los aminoácidos en el sitio activo y, por lo tanto, influir en la capacidad de la enzima para

unirse a su sustrato.

 Inhibidores y activadores:

Ciertas sustancias pueden modular la actividad enzimática. Los inhibidores disminuyen la

velocidad de la reacción, mientras que los activadores la aumentan. Los inhibidores pueden

ser competitivos (compiten con el sustrato por el sitio activo) o no competitivos (se unen a

otro sitio enzimático).

 Presencia de cofactores y coenzimas:

Algunas enzimas requieren la presencia de cofactores o coenzimas para funcionar

adecuadamente. Estas moléculas adicionales pueden ser esenciales para la actividad catalítica

de la enzima y pueden afectar la cinética de la reacción.

Nomenclatura de las enzimas

La nomenclatura de las enzimas sigue ciertas reglas establecidas por la Comisión de

Nomenclatura de Enzimas (Nomenclature Committee of the International Union of
Biochemistry and Molecular Biology, NC-IUBMB). Estas reglas se basan en el tipo de
reacción que cataliza la enzima. A continuación, se describen algunos aspectos importantes
de la nomenclatura de las enzimas:
 Nombre del sustrato o función seguido de "asa": Muchas enzimas se nombran
agregando el sufijo "-asa" al nombre del sustrato o de la función específica. Por
ejemplo, la enzima que cataliza la hidrólisis de lípidos se llama lipasa.
  Nombre del sustrato o función seguido de "deshidrogenasa" o "oxidasa":
Enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción suelen llevar el sufijo "-
deshidrogenasa" o "-oxidasa". Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa cataliza la
deshidrogenación del lactato.
 Uso del nombre del sustrato y "transferasa": Enzimas que transfieren grupos
químicos de un sustrato a otro a menudo llevan el sufijo "-transferasa". Por ejemplo,
la enzima que transfiere grupos fosfato se llama quinasa.
 Utilización de "isomerasa" para enzimas que catalizan isomerización: Las
enzimas que catalizan la isomerización de sustratos suelen llevar el sufijo "-
isomerasa". Un ejemplo es la enzima glucosa-6-fosfato isomerasa.
 Clasificación de acuerdo con la Clasificación de Enzimas de la IUBMB: Las
enzimas se clasifican en seis clases principales de acuerdo con el tipo de reacción que
catalizan. Estas clases incluyen oxidoreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas,
isomerasas y ligasas. Cada clase se divide en subclases y estas, a su vez, en números
de serie.
 Utilización de números EC (Enzyme Commission): Cada enzima está identificada
por un número EC único asignado por la Enzyme Commission. Este número se
compone de cuatro partes, que indican la clase, subclase, subsubclase y número de
serie de la enzima. Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa tiene el número EC
1.1.1.27.
Clasificación de las enzimas

En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes

grupos o clases:

 Clase 1: Oxidorreductasas. - Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir,

transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la

reacción general:
  Clase 2: transferasas. - Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del

hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:

 Clase 3: hidrolasas. - Catalizan las reacciones de hidrólisis:

 Clase 4: liasas. - Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

 Clase 5: isomerasas. - Son enzimas que catalizan reacciones de isomerización, en las

que el sustrato se transforma en otra molécula isómera:

 Clase 6: ligasas. - Unen moléculas o radicales mediante la energía proporcionada por

la desfosforilación de una molécula de ATP:

Con respecto a su clasificación fisiológica, Buecher había sugerido una agrupación en:

a) Enzimas plasmospecíficas.- Son componentes funcionales de la sangre. Están por lo

común allí y en un nivel de actividad superior al de los tejidos, siendo mantenido su nivel

constante por secreción activa de uno o más órganos. Ejemplo: las enzimas intervinientes en

el mecanismo de la coagulación sanguínea.

b) Enzimas no plasmoespecíficas.- No desempeñan función biológica en el plasma; no son,

por tanto, constituyentes funcionales plasmáticos y sólo se aprecia una muy pequeña

actividad en condiciones normales.

Según el criterio de Schmidt las enzimas pueden clasificarse en:

Enzimas de secreción, que ejercen su actividad fuera de las células que las originaron y

dentro de las cuales se ubican aquellas que actúan en el plasma (mecanismo de la

coagulación) y las que obran sobre el tracto digestivo (enzimas o fermentos digestivos).

Enzimas celulares, que son las que se ubican en los distintos componentes celulares y cuya

salida es producto de permanente intercambio célula/plasma, o bien, producto de una

alteración del receptáculo contenedor (la célula). Se las puede clasificar en:

1. Plasmoespecíficas:

 Cumplen su función específicamente en el plasma.

 Son de síntesis hepática.

 Su valor clínico está dado por la disminución de su actividad en plasma.

Ejemplo: Colinesterasa, factores de la coagulación, proteínas relacionadas al sistema

fibrinólitico.

2. No Plasmoespecíficas:

Su función es a nivel intracelular o tracto gastrointestinal, en el plasma se desconoce

su función.

Se cree que su presencia en circulación es producto del permanente turn over

existente entre la célula y la circulación.

Su valor clínico está dado por el aumento de su actividad en plasma, y a través de sus

variaciones se intentan conocer localización y naturaleza de los cambios patológicos

de los tejidos en el organismo.

Ejemplo: Aspartato amino transferasa; Creatin fosfoquinasa; Aldolasa

2.1. Enzimas Secretadas o exocitoenzimas:

Son las provenientes de glándulas exócrinas (páncreas, próstata, mucosa gástrica).

No cumplen su función en circulación, pero presentan un nivel de actividad dentro de un

rango de referencia. (Ejemplo: Amilasa, Quimiotripsina, Fosfatasa Acida prostática)

2.2. Enzimas Celulares o endocitoenzimas:

Son las que dan las bases a la enzimología clínica.

Se sintetizan y actúan dentro de la célula.

Estas a su vez pueden ser:

 Ubicuas: son las que están ampliamente distribuídas en todos los tejidos. La mayoría

pertenece a este grupo. (Ejemplo: Láctico deshidrogenasa)

 Órgano-específicas: son las más valiosas desde el punto clínico. Actúan en procesos

metabólicos altamente específicos por lo tanto se las encuentra en determinados

órganos. Dentro de este grupo están las isoenzimas. (Ejemplo: 5-Nucleotidasa)

Enzimas de relevancia clínica:

Enzima Valor de Localización Resultados anormales

referencia Aumentado Disminuido
Alanina Adultos/niños: Principalment Hepatitis
aminotransferas 4-36 U/L e en el hígado. Necrosis hepática
a (ALT o GPT) Ancianos: Isquemia hepática
Ligeramente Cirrosis
superior a los Colestasis
del adulto. Tumor hepático
Lactantes: Fármacos
Pueden duplicar hepatotóxicos
los del adulto. Ictericia obstructiva
Quemaduras graves
Pancreatitis
Shock
Infarto de miocardio
Aspartato 10-40 U/L Presente en el Hepatitis
aminotransferas hígado, Cirrosis
a (AST o GOT) corazón, Infarto de miocardio
músculo Insuficiencia
esquelético y cardiaca
otros tejidos. Hemocromatosis
Fosfatasa 44-147 U/L Presente en Hepatitis
alcalina (ALP) (puede variar huesos, Cirrosis
según la edad y hígado, Enfermedad de
género) | intestino y Paget
placenta. Enfermedad de
Crohn
Embarazo
Creatina quinasa Hombres: 55- Principalment Lesiones musculares
(CK) 170 U/L e en músculo Ejercicio extremo
Mujeres: 30- esquelético, Distrofia muscular
135 U/L cardíaco y Rabdomiólisis
Niños: Pueden cerebral.
tener niveles
más altos,
especialmente
en los primeros
años de vida.

Amilasa Adultos: 30- Amilasa en Pancreatitis aguda o

220 U/I glándulas crónica recidivante
Ancianos: salivales y Ulcera péptida
Ligeramente páncreas. penetrante o
aumentado perforada
Recién Necrosis o
nacidos: 6-65
perforación
U/I
intestinal
Colecistitis aguda
Parotiditis (paperas)
Embarazo ectópico
Infarto pulmonar
Enfermedades
reumatoides
Cetoacidosis
diabética
Osteosarcoma

Lipasa 10-140 U/L Páncreas Pancreatitis aguda o

crónica
Cáncer pancreático
Pseudoquiste
pancreático
Colecistitis aguda
Colangitis
Obstrucción del
conducto
extrahepático
Insuficiencia renal
Ulcera péptica
gastroduodenal

Lactato Adultos/ Presente en Infarto de miocardio

deshidrogenasa ancianos: 100- muchos Lesiones musculares
(LDH) 190 U/I tejidos, Hepatitis
LDH-1: 17- incluidos Anemia hemolítica
27% corazón, Isquemia
LDH-2: 27- hígado y Lesiones pulmonares
37% músculo.
 LDH-3:18-25%
LDH-4: 3-8%
LDH-5: 0-5%
Niños: 60-170
U/I
Lactantes:100-
250 U/I
Recién
nacidos: 160-
450 U/I
Troponinas (I y - En el músculo Infarto de miocardio
T) cardíaco. Angina inestable
Pericarditis
Miocarditis
Glucosa-6- 12,1 ± 2 UI/g de Citoplasma de Reticulocitosis (p. Déficit de
fosfato hemoglobina las células, y Ej., anemia G-6 PD
deshidrogenasa 146-376 U/1012 su presencia perniciosa o perdida
eritrocitos es crónica de sangre)
especialmente
significativa
en los
glóbulos
rojos.
Enzima 8-53 U/I Pulmones, Sarcoidosis
convertidora de Riñones Enfermedad de
la angiotensina Gaucher
ECA Tuberculosis
Lepra
Cirrosis alcohólica
Histoplasmosis
activa
Enfermedad de
Hodgkin
Mieloma
Fibrosis pulmonar
idiopática
Diabetes mellitus
Cirrosis biliar
primaria
Hipertiroidismo
Embolia pulmonar

Conclusión

En el transcurso de esta investigación, se ha logrado una comprensión más profunda

de las enzimas con relevancia clínica, destacando su papel fundamental en procesos

biológicos y su aplicabilidad en el diagnóstico y tratamiento de enfermedades. Este estudio ha

proporcionado una visión detallada de diversas enzimas, desde aquellas implicadas en la

función cardíaca hasta las relacionadas con el metabolismo hepático y la actividad

pancreática.

La identificación de estas enzimas y la comprensión de sus roles específicos han

arrojado luz sobre la complejidad de los sistemas biológicos y sus respuestas a condiciones

patológicas. Al reconocer su importancia como biomarcadores, no solo hemos avanzado en la

comprensión de la fisiopatología subyacente de diversas enfermedades, sino que también

hemos delineado posibles estrategias para un diagnóstico más temprano y preciso.

Glosario

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(Repaso de enzimas (artículo) | Khan Academy, s. f.)