Sede Central
Semestre 8vo. semestre
Sección
Docente Dra. Mariela Arguello
Hematología y
Catedra Hemoterapia
Unidad
Tema Hemoglobina
HEMOGLOBINA
HEMOGLOBINA
• Cede O2 a los
tejidos
• Requiere Fe++
• Capta CO2 de los
tejidos
– Se une a la
globina
carbaaminohemo
globina
oxiHb
Desoxi Hb
HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una
proteína formada por :
*cuatro subunidades
proteicas denominadas
GLOBINAS
5,5nm
* con un grupo HEMO (no
proteico) en cada una de
ellas
Tresguerres . Fisiología Humana. 4ª edición. Cap.21.2010
HEMOGLOBINA
• Estructura 80% helicoidal
PM : 64500 Da, esférica
90% del peso seco de GR
GLOBINA : 2 pares de globinas
( 2 ,2 )
Interaccion
electrostatica
HEM : Protoporfirina IX + Fe
HEMOGLOBINA
HEMOGLOBINA
HEMOGLOBINA
HEM
Protoporfirina + Fe++
4 anillos
Pirrólicos
A,B,C,D
Cada molécula de Hb
tiene 4 hem
4 Fe++
Se inicia en la mitocondria
Desde el Proeritroblasto hasta
Reticulocito
El GR maduro no puede sintetizar
2
GRUPO HEMO
• Grupo tetrapirrólico de
protoporfirina
Unido a un átomo de Fe++
– El Fe++ forma 6 enlaces de
coordinación:
4 con N
1 de fijación a la cadena de globina
1 de fijación al O2
– Un grupo hemo por cada cadena
( 4 hem + 4 Fe++ )
•(His87 αF8 / 92 βF8)
GLOBINA
Cadena de polipéptidos
• Cadena alfa : 141 aa
Cromosoma 16 (7α A-H) D
• Cadena beta: 146 aa
Cromosoma 11 (8 α A-H)
Las cadenas de Globina
salen de los ribosomas y
se unen a grupos Hem
Una cadena alfa y otra
cadena no alfa se unen
forman dímeros y luego
tetrámeros
GLOBINA
Cadena de polipéptidos
• Las cadenas de Globina son curvas
para formar una hendidura para el
HEMO
• Se encuentra entre hélices E y F de
la cadena de polipéptidos
• El Fe está en estado ferroso
• Tiene 4 grupos Hemo y puede fijar
4 moléculas de O2
GLOBINA
Cadena de polipéptidos
• Las cadenas de Globina son curvas
para formar una hendidura para el
HEMO
• Se encuentra entre hélices E y F de
la cadena de polipéptidos
• (His87 αF8 / 92 βF8)
• El Fe está en estado ferroso
• Tiene 4 grupos Hemo y puede fijar
4 moléculas de O2
La síntesis está regulada por
la hipoxia tisular
Estimulada por la EPO (RINON /HIGADO)
Se une al O2 en los pulmones :
afinidad elevada
Libera O2 a los tejidos :
afinidad baja por el O2
Cada gramo de Hb está unido
a 1,34 ml de O2 (20
ml/sangredl)
CMH CD34+
Pluripotentes
CD 34+
CD 33+ CD 13+
Bipotentes
CD33+
CD15+CD13
+
Precursores
Eritrocitos
Plaquetas Linfocitos
Granulocitos
La afinidad de la Hb por el O2
depende de la presión parcial
de O2
Efecto Bohr
La saturación de O2 arterial
normal varía entre 96 a 100%
Desvío a la izquierda la Hb
tiene mayor afinidad por el O2
y no libera a los tejidos
Desvío ala derecha laHb
tiene menor afinidad por el O2
y lo libera más a los tejidos
Tipos de Hemoglobina
La Hb varía desde el embrión, el nacimiento y la edad adulta.
Diferencias debidas a los distintos tipos de cadenas de
globina
En el embrión: Hemoglobinas de Gowers, Portland
En el feto : Hemoglobina F(α2 γ2)
En el nacimiento
Hemoglobina F(α2 γ2) ………….. 60-90% 75% en RN
En el adulto:
Hemoglobina A1 (α2 β2 ) …mayor a 95% del
total
Hemoglobina A2 (α2 δ2 )….menor a 3,5% del
total
Hemoglobina F(α2 γ2) ……1 a 2 %
Tipos de Hemoglobina
La Hb varía desde el embrión, el nacimiento y la
edad adulta
El cambio de fenotipo embrionario ( alfa 2
gowers2 ) al fenotipo fetal ( alfa 2 gamma 2 )
ocurre en las etapas tempranas de diferenciación
El paso de Hb fetal a la de adulto ocurre en la
etapa perinatal y se completa recien al año de vida
Hb A1 alcanza los niveles de adulto (97-98%) al
año de vida
Hb A2 llega a 2 a 3 % al año de vida
Genética de las Hb humanas. Bruno Colombo y coautores. Cap 4
2
• Tipos de Hb
• En el adulto
A1 : 22 : mayor a 95%
A2 : 22 : hasta 3,5%
Fetal : 22 : 1 a 2 %
R.N > 75%
Curva de disociación
de la hemoglobina
Expresa la relación entre la
pO2 y la saturación de la Hb
P50 : es la pO2 en la cuál la Hb p50
está saturada al 50%
26 mm Hg
EFECTO BOHR: se facilita el
transporte de O2 a los tejidos
por el ph ácido
Acidez: menos afinidad 26 mm
de la Hb por el O2
HEMOGLOBINA
Valores normales de
hemoglobina
Varón : 16 g/dl ( 13 )
Mujer : 14 g /dl ( 12 )
Niños : 12 g/dl ( 11 )
Animación de la transición de la forma T a la
R en la hemoglobina. Aquí, al igual que en el
resto de animaciones, se utliza el rojo para
indicar el estado oxigenado, y el azul para el
desoxigenado. El grupo hemo se muestra en
color blanco, como bolas y varillas. La
histidina está en la parte inferior central.
[Link]
misc/anim/HMS/[Link]
[Link]
misc/anim/HMS/[Link]
El
2,3-BPG (representado como bolas y
varillas en blanco) estabiliza el estado T
uniéndose a algunas cadenas laterales de las
subunidades beta.
[Link]
misc/anim/HMS/[Link]
Tiposde hemoglobina
Hemoglobina A
Hemoglobina A2
Hemoglobina S
Hemoglobina F
Oxihemoglobina
Metahemoglobina
Carbaminohemoglobina
Carboxihemoglobina
Hemoglobina glucosilada
Tipos de hemoglobina
Hemoglobina A o HbA, también
llamada hemoglobina del
adulto o hemoglobina normal, representa
aproximadamente el 97 % de la hemoglobina
en el adulto. Está formada por dos globinas
alfa y dos globinas beta.
Hemoglobina A2: representa menos del 2,5 %
de la hemoglobina después del nacimiento.
Está formada por dos globinas alfa y dos
globinas delta. Sufre un aumento marcado en
la beta-talasemia, al no poderse sintetizar
globinas beta.
Hemoglobina S: hemoglobina alterada
genéticamente y presente en la anemia de células
falciformes. Afecta predominantemente a la
población afroamericana y amerindia.
Hemoglobina F:
hemoglobina fetal:
formada por dos
globinas alfa y dos
globinas gamma. Tras
el nacimiento
desciende la síntesis
de globinas gamma y
aumenta la
producción de
globinas beta.
Oxihemoglobina: representa la hemoglobina
que posee unido dioxígeno (Hb+O2)
Metahemoglobina: hemoglobina cuyo grupo
hemo tiene el hierro en estado férrico, Fe(III)
(es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina
no puede unir dioxígeno. Se produce por una
enfermedad congénita en la cual hay
deficiencia
de metahemoglobina reductasa, enzima enca
rgada de mantener el hierro como Fe(II). La
metahemoglobina también se puede producir
por intoxicación de nitritos
