ENZIMAS

M. En C. Julio César Hernández Arellano

¿Qué es una enzima?
Son moléculas de naturaleza proteínica que aceleran las reacciones bioquímicas. También son
catalizadores biológicos que disminuyen la energía de activación de las reacciones que
catalizan, de forma que se aceleran sustancialmente la tasa de reacción.

¿Y un catalizador?

Es una molécula inorgánica u orgánica que incrementa notablemente la velocidad de las

reacciones químicas sin ser modificada o consumida en la reacción.
ESPECIFICIDAD
La gran mayoría de las enzimas tiene la capacidad de catalizar reacciones más o menos
específicas, esto significa que su intervalo de acción se limita a un determinado tipo de
compuesto que debe reunir ciertas características para que pueda ser utilizado como sustrato.

ESPECIFICIDAD puede dividirse en cuatro grupos

Especificad Especificad de
estereoquímica grupo

Baja Especificidad
especificidad absoluta
 ESPECIFICAD
ESTEREOQUÍMICA

Se refiere a que normalmente utilizan D o L isómeros como sustratos.

BAJA ESPECIFICAD

Se presenta cuando las enzimas atacan un determinado tipo de enlace

químico, sin importar la naturaleza del sustrato.
 ESPECIFICAD DE GRUPO

Se presenta cuando las enzimas actúan sobre un sustrato que contiene

un determinado enlace y un grupo químico específico al lado de este.

ESPECIFICAD ABSOLUTA

Es la más común, y consiste en que la enzima utiliza como sustrato una

sola sustancia muy específica.
 NOMENCLATURA
El nombre de una enzima esta constituida por cuatro dígitos:

PRIMER DIGITO

Indican al grupo que pertenecen: 1.Oxidorreductasas, 2.Transferasas,

3.Hidrolasas, 4.Liasas, 5.Isomerasas y 6.Ligasas

SEGUNDO DIGITO

Corresponde a la subclase de la enzima: por ejemplo en las hidrolasas se

refiere al tipo de enlace que hidrolizan: 1. Ester, 2.Glucosísdicos,
3.Peptidicos, etc.
 TERCER DIGITO

Este dígito hace referencia al sustrato sobre el que utiliza la enzima: por
ejemplo 3.1.1, este número indica una hidrolasa de unión éster, el tercer
digito indica que la unión de la enzima con el sustrato será carboxílico
1., 2.Tioéster, 3.Monofosfato, etc.

CUARTO DIGITO

Este digito indica específicamente la acción de la enzima.

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

OXIDORREDUCTASA
Son aquellas enzimas que catalizan la transferencia de electrones o átomos de hidrógeno ente
diferentes sustratos, entre las que se encuentran: deshidrogenasas, reductasas, oxidasas,
peroxidasas, hidroxilasas y oxigenasas.
TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de otros grupos, diferentes del hidrógeno, que contienen carbono,
nitrógeno, fosfato o azufre, de un sustrato a orto. Algunos ejemplos de estas enzimas son:
aciltransferasas, fosfotransferasas, glucotransferasas, fosfoforribolitransferasas,
pirofosfotransferasas y metiltransferasas.
HIDROLASAS

Catalizan la ruptura de un enlace por medio de la introducción de una molécula de agua. Algunas
de estas enzimas son: esterasas, amidasas, peptidasas, fosfatasas y glucosidasas.
LIASAS

Son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces carbono-carbono, carbono-oxígeno, carbono-

nitrógeno, y carbono-azufre, por medio de otros mecanismos que no sea hidrolisis u
oxidorreducción. En este proceso se forman enlaces dobles. Ejemplos de estas enzimas son las
aldolasas ylas desminasas.
ISOMERASAS

Su función es catalizar la interconversión entre isómeros ópticos o de posición por medio de un

arreglo intramolecular. Dentro de estas enzimas están las isomerasas, racemasas, epimerasas y
mutasas.
LIGASAS
También llamadas sintetasas, son enzimas que utilizan la energía de la hidrólisis de ATP,
pirofosfato u otro donador de energía para la formación de un enlace entre dos moléculas
separadas o dos grupos dentro de la misma molécula . Los nuevos enlaces pueden formarse entre
átomos de carbón-oxígeno, carbón-azufre, etc.
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase Tipo de reacción catalizada Ejemplos
Reacciones Oxidorreducción Deshidrogenasas,
1)Oxidoreductasas Ared + Box→ Aox + Bred peroxidasas
Transferencia de un grupo de átomos de una molécula
Hexocinasa,
2)Transferasas donadora a una aceptora
transaminasa
AB + C → A + BC
Rompimiento hidrolítico de enlaces Fosfatasa alcalina,
3)Hidrolasas AB + H2O → AH + BOH tripsina
Rompimiento de C-C, C-O, C-N, con mecanismos Deshidratasa,
4)Liasas diferentes a la hidrolisis y oxidación anhidrasa
A→B=C+D carbónica
Interconversión de isómeros (Cis↔Trans) (L↔D),
5)Isomerasas (aldehído↔Cetona) Fosfoglutamasa
A → Iso-A
Formación de enlaces (Fuente de energía de formación Piruvato
6)Ligasas ATP) carboxilasa, DNA
A + B + ATP → AB + ADP +Pi ligasa
Para nombrar una enzima particular, primero se identifica el tipo de reacción que cataliza y
después se escribe el nombre del o los sustratos que intervienen, seguido del nombre de la
reacción con el sufijo “asa”. Teniendo la siguiente reacción escribe el nombre de la enzima.

ATP + glucosa → glucosa-6-fosfato + ADP

Analizando la reacción:
1. Se transfiere un grupo fosfato del ATP al carbón 6 de la glucosa.
2. Se trata de una Transferasa = fosfotransferasa (por el fosfato).
3. La enzima puede catalizar la reación con otras hexosas ( Sustratos de la enzima son
ATP y las Hexosas).

ATP hexosa-6-fosfatotransferasa [Hexocinasa]

MODELOS
Modelo llave y cerradura
Este modelo considera que el sitio activo (zona en la enzima en la que el producto se une para ser
catalizado)esta preformado, de tal modo que los residuos mantienen una posición fija y
complementaria a los grupos del sustrato.
Modelo Ajuste inducido
Este mecanismo es rígido y propone que al interactuar el sustrato con la enzima se producen
cambios conformacionales en esta, que propician la formación del sitio activo
Modelo llave y cerradura Modelo ajuste inducido
COMPONENTES
 SITIO ACTIVO
El sitio activo de una enzima es la porción de la proteína que participa directamente en
la unión y transformación del sustrato: está integrado por aminoácidos específicos que
forman un microambiente único dentro de la propia cadena y que llevan a cabo la
reacción; generalmente existe un solo sitio activo por molécula.
 GRUPO PRÓSTETICO
Son compuestos orgánicos (de naturaleza no proteica) o un ión unido covalentemente a
la enzima y que es necesaria para la acción enzimática

COENZIMA
Molécula orgánica (no proteica) o un ión que se une débilmente a la enzima (por
enlaces e interacciones diferentes a los covalentes) y que es necesaria para la acción
enzimática. Muchas vitaminas (particularmente del complejo B) son requeridas en
pequeñas cantidades en la dieta son precursores de las coenzimas.

APOENZIMA
También llamada apoproteína, es una porción proteica de la enzima, es decir aquella que esta
constituida exclusivamente por aminoácidos.
 HOLOENZIMA
Corresponde a la composición global de la enzima, es decir, a la aponenzima más el grupo
prostético, o bien la apoenzima más la coenzima, etc. La holoenzima es la forma activa y
completa de la enzima.

COENZIMA
Cualquier componente químico adicional a la enzima requerida por esta para ser
activa. Generalmente son uno o más iones inorgánicos (llamados por algunos autores
como activadores) o bien, una molécula orgánica compleja comas las coenzimas, o
bien a derivados vitamínicos. Algunas enzimas requieren de ambos.
Apoenzima (inactiva) + cofactor ↔ Holoenzima (activa)
 ZIMÓGENOS

También llamados Proenzimas o preenzimas son formas inactivas de la enzima que

requieren de la eliminación de un segmento de la molécula para dejar al descubierto
el sitio activo. La eliminación del fragmento es por acción de proteasas o bien con un
pH específico
 Coenzimas y Vitaminas
Vitamina Coenzima Participa en la transferencia
Biotina Biocitina C02
Ácido pantoténico Coenzima A Grupos acilo
Vitamina B12 Coenzima B12 Átomos de H y grupos alquilo
Vitamina B2 Dinucleótido de Flavina y adenina Electrones
Niacina Dinucleótido de nicotinamida Ion Hidruro (:H-)
Vitamina B6 Fosfato de piridoxal Grupos amino
Fotalo Tetrahidrofolato Grupos con un átomo de C
Vitamina B1 Pirofosfato de tiamina Aldehídos
Modificado Laguna (2013)
CINETICA ENZIMATICA
 ENZIMAS NO
ALOSTERICAS
•Están formadas por una subunidad o cadena
polipeptídica y al graficar su actividad
producen una hipérbola, que presenta tres
partes:

•La primera, es de primer ordenen en donde

existe una proporción entre el sustrato que se
agrega y la cantidad del producto que se
obtiene, la segunda es de segundo orden en
donde hay un aumento asintótico, no lineal, en
ella la relación entre la concentración del
sustrato y el producto decrece, y la tercera o de
orden cero, en la que existe una saturación de
los sitios activos y no se obtiene más producto
por más sustrato que se agregue, en este punto
de la gráfica se observa una meseta llamada
Velocidad máxima (Vmáx).
 Km

•Se refiere a la Constante de Michaelis, de

la fórmula de Michaelis-Menten. La Km
se define como la concentración del
sustrato en la cual se obtiene la mitad de la
velocidad máxima, se obtiene proyectando
sobre el eje de las absisas la mitad de la
Vmáx. La Km es un indicador indirecto de
la afinidad que tiene la enzima por su
sustrato, esta afinidad es inversamente
proporcional, es decir, valores elevados de
Km indican menor afinidad de la enzima
por el sustrato y viceversa. Las enzimas
alostéricas pueden presentar diversos tipos
de Inhibición enzimática: Inhibición
competitiva, inhibición no competitiva.
MODELO CINETICO DE MICHAELIS-MENTEN
Este modelo propone que las reacciones catalizadas por una enzima proceden en dos etapas:

Etapa 1

La enzima se une al sustrato para formar el complejo enzima-sustrato (ES), donde k1 es la

constante de velocidad que describe la interacción de la enzima con el sustrato; k2 es la constante
de velocidad de disociación del complejo ES, y ks es la constante de equilibrio para la disociación
del complejo ES.
↔
𝐸 + 𝑆 𝑘2 𝑘1 𝐸𝑆
↔

[ 𝐸 ] ∗[ 𝑆] 𝑘2
𝑘𝑠 = =
[ 𝐸𝑆 ] 𝑘1
 Etapa 2

El complejo ES forma al producto [P] y lo libera con una constante de velocidad catalítica (k cat)

𝐸𝑆 𝑘𝑐𝑎𝑡 𝐸 + 𝑃
→

Juntando ambas etapas

↔
𝑘𝑐𝑎𝑡 𝐸 + 𝑃
𝐸 + 𝑆 𝑘2 𝑘1 𝐸𝑆 →
↔
Se deduce. . .La ecuación de 𝑘𝑐𝑎𝑡 [ 𝐸 ] ∗[ 𝑆] 𝑣𝑚á 𝑥 [ 𝑆]
𝑣= ¿
Michaelis-Menten 𝑘𝑚 +[ 𝑆] 𝑘𝑚 +[ 𝑆 ]

Vmáx= Kcat *[E]tot

 INHIBICIÓN
Los inhibidores son moléculas o iones que interactúan con la enzima y disminuyen actividad
catalítica, se pueden identificar los siguientes tipos de inhibiciones:

Inhibición competitiva

La característica más importante de este tipo de inhibición, es que el sustrato y el inhibidor son
excluyente. (Mismas Vmáx, Diferentes Km)

Inhibición no
competitiva
En este tipo de inhibición, se forma un complejo terciario (EIS.) (Diferentes V máx, mismas Km)

Inhibición a competitiva

El inhibidor no interactúa con la enzima, pero si con e complejo ES (Diferentes V máx, diferentess
Km)
 ISOENZIMAS
Algunas enzimas tienen distinta estructura molecular aunque su función biológica es
similar. A este tipo se enzimas se les llaman isozimas o isoenzimas. Estas diferencias de
estructura se traducen en ligeros cambios en sus propiedades, de forma que cada
isozima se adapta perfectamente a la función que debe realizar. Así, podemos observar
la existencia de isoenzimas en función de:

el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta isozimas distintas en

músculo y corazón.
el compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa del
citoplasma es distinta de la de la mitocondria.
el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunas enzimas de
la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto.
 ENZIMAS ALOSTERICAS
Son proteínas poliméricas, es decir, formadas por dos o más cadenas o subunidades
polipeptídicas, se caracterizan porque cada subunidad tiene dos sitios topologicamente
y funcionalmente distintos: el sitio activo (sitio isostérico) y el sitio alostérico, que
corresponde al sitio regulador, estás enzimas se denominan heterótropas debido a que
el sitio activo y regulador son diferentes, en las enzimas homótropas el sitio activo es a
su vez el sitio regulador, por lo que el sustrato es simultáneamente el sitio regulador
(enzimas noalostéricas).

El sitio alostérico carece de actividad catalítica, pero se une a una molécula efectora o
moduladora que puede inhibir (modulador o efector negativo o inhibidor) o estimular
(modulador o efector positivo o activador) la actividad enzimática, mediante
modificaciones en la conformación del sitio activo haciéndolo menos o más afín al
sustrato, respectivamente; cuando ingresa la primera molécula de sustrato aumenta la
afinidad del sitio activo por el sustrato de las otras subunidades, este efecto dirigido por
cambios conformacionales favorables se denomina cooperatividad