HISTOLOGÍA Y SU
LABORATORIO
LCQ. DAVID ALEJANDRO MENDOZA
Matriz Extracelular
• Los tejidos se integran con células y por una compleja
red de macromoléculas unanimidad que constituyen la
Matriz extracelular.
• Se organizan en bras que pueden ser visibles a través
del microscopio óptico.
• Los componentes de la matriz extracelular varían según
sean las características físicas y la función de cada
tejido.
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Matriz Extracelular
• Las macromoléculas que constituyen la matriz extracelular del tejido conectivo se secretan sobre
todo por los broblastos y celular musculares lisas.
• En los tejidos conectivos especializados, como el cartilaginoso y el óseo, los condroblastos y
osteoblastos secretan y sintetizan los componentes de la matriz extracelular.
• Las bras le con eren al tejido la capacidad de soportar fuerzas de tensión o de tracción,
funcionan como elementos de soporte entre células y dividen el espacio extracelular en áreas más
pequeñas.
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Matriz Extracelular
• La matriz extracelular impide la migración de microorganismos o células tumorales; o bien actúa
en un plano muy especi co; por ejemplo en el hueso, donde la matriz extracelular mineralizada
proporciona apoyo y resistencia a las fuerzas de compresión.
• En los tendones o ligamentos, la organización de las bras posibilita que se jen los músculos a
los huesos y facilitar el movimiento.
• La piel, en la cual la matriz extracelular le con ere elasticidad.
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Las células tumorales secretan enzimas proteolíticas,
como metaloproteasas, colagenasas e hialuronidasas,
que digieren la matriz extracelular.
Esto le permite migrar a través del tejido conectivo.
Matriz extracelular
Sustancia fundamental amorfa
• Sustancia de consistencia gelatinosa que por su elevado grado de
hidratación, hace posible resistir las fuerzas de compresión y el rápido
intercambio de nutrientes y producto de desecho. Estan incluidas las bras
de colágeno, se compone de:
Glucosaminoglucanos (GAG); están unidos de forma covalente a proteínas y
forman los Proteoglucanos (PG); en esta sustancia también se encuentran
las Glucoproteínas de Adhesión.
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Glucosaminoglucanos (GAG)
• Los Glucosaminoglucanos (GAG) son largas cadenas de polisacáridos, no rami cados,
compuestas por unidades repetidas de disacáridos, en las cuales uno de los dos residuos de
azúcar es un azúcar amino (N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina) y el otro un ácido
urónico (idurónico o glucurónico)
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Glucosaminoglucanos (GAG)
GAG LOCALIZACIÓN
Ácido hialurónico Casi todo el tejido conectivo, líquido sinovial,
(hialuronato) cartílago, dermis
Sulfato de queratán Cartílago, córnea, disco intervertebral
Sulfato de heparán Vasos sanguíneos, pulmón, lámina basal
Gránulos de la célula cebada, hígado, pulmón,
Heparina
piel
Sulfato de condroitina-4 Cartílago, hueso, córnea, vasos sanguíneos
Cartílago, gelatina de Wharton, vasos
Sulfato de condroitina-6
sanguíneos
Sulfato de dermatán Válvulas cardiacas, piel, vasos sanguíneos
Glucosaminoglucanos (GAG)
• Los GAG tienen una intensa carga negativa debido a la
presencia de grupos sulfato en muchos de los residuos
de azúcar, lo cual les permite unirse con iones de carga
positiva, sobre todo a Na+, que por su capacidad
osmótica da lugar a que se retengan grandes
cantidades de moléculas de agua.
La hidratación hace posible que los tejidos con una
elevada proporción de GAG puedan resistir elevadas
presiones, además de favorecer la difusión de
moléculas de señalización entre las células.
Proteoglucanos (PG)
• Los Proteoglucanos (PG) pueden tener diversos tamaños y estar formados por una o más de 100
cadenas de GAG unidos a una proteína central, por lo que su peso molecular es variable.
Proteoglucanos (PG)
• El modo de inserción incluye proteínas de enlace junto con una proteína central del agrecano y
con los grupos de azucares del ácido hialurónico. Dichas moléculas actúan como barreras contra
la difusión rápida de los depósitos acuosos.
Proteoglucanos (PG)
• Los centros proteicos de los PG se sintetizan en el RER y los grupos GAG se enlazan de manera
covalente con la proteína central en el aparato de Golgi para secretarse.
• Después de su secreción en el espacio extracelular, se ensamblan con el ácido hialurónico para
formar moléculas de mayor tamaño.
Proteoglucanos (PG)
Funciones
• Proporcionar a la matriz extracelular la resistencia a las fuerzas de
compresión por la hidratación de los GAG.
• Permitir la rápida difusión de las moléculas de señalización y citrinas
proin amatorias hidrosolubles, nutrientes, desechos y metabólicos debido a
su organización porosa e hidratada.
• Favorecer la migración de células durante el desarrollo, una de las funciones
del ácido hialurónico.
• Interviene en la reparación de heridas
• Fijar moléculas de señalamiento como el factor B de transformación del
crecimiento (TGF-B)
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Microorganismos como el Staphylococcus aureus sintetizan
hialuronidasa, que cambia el estado de gel de la matriz extracelular
a un estado de solución. Esto posibilita que la bacteria se pueda
diseminar con facilidad entre los espacios del tejido conectivo.
Glucoproteínas de adhesión
• La capacidad de las células para adherirse a los
componentes de la matriz extracelular se favorece en
gran medida por las glucoproteínas de adhesión.
• Estas grandes macromoléculas tienen varios dominios,
uno de los cuales se ja a las proteínas de la super cie
celular, llamadas integrinas, otro a las bras de
colágena y uno mas a los PG.
• De esta manera, las glucoproteínas de adhesión se
unen a los diversos componentes de los tejidos entre sí.
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Fibronectina
• Es la principal proteina de adhesión de los tejidos conectivos y la sintetizan sobre todo los
broblastos; esta formada por subunidades polipeptídicas similares, unidas entre sí por sus
extremos carbonizo mediante enlaces disulfúricos.
• Esta proteína se dispone entre la red de la membrana basal ya que cuenta con sitios de union a
los PG como el perlecano, bras de colágena tipos IV y VII e integrinas.
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Laminina
• Es una glucoproteína muy grande, está compuesta por tres cadenas polipeptídicas denominadas
a, b1, b2.
• Las cadenas B se envuelven alrededor de la cadena a y se mantienen por los puentes disulfúricos.
• Tiene tres sitios de jación para sulfato de heparán, colágena IV, enhacina e integrinas.
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Entactina
• Proteína que se une a la laminina en el sitio de union de los tres brazos cortos y tiene sitios de
union para colágena IV.
• Tambien llamada Nidógeno I. Estos forman enlaces cruzados en la membrana basal.
Tenascina
• Glucoproteína compuesta por seis cadenas polipeptídicas que están unidas entre sí por enlaces
disulfúricos.
• Tiene sitios de jación para los sindicatos, brinectina y colágena XII; proliferación, migración,
diferenciación y apoptosis.
• Es muy abundante en el tejido embrionario.
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Condronectina y Osteonectina
• Glucoproteíns son semejantes a la Fibronectina. La Condronectina tiene sitios de jación para
colágena II, sulfato de condroitina 4 y 6, ácido hialurónico e integrinas de condroblastos y
condrocitos.
• La Osteonectina posee dominios para la union de bras de colágena I, PG e integrinas de los
osteoblastos y osteocitos.
• Facilitan la jación de los cristales de hidroxiapatita de calcio sobre las bras de colágena.
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Fibras
• Las bras se encuentran en la matriz extracelular, proporcionan resistencia a las fuerzas de
tensión y elasticidad a los tejidos.
• Se han descrito tres tipos de bras con base a su morfología y su reactividad con los colorantes:
Fibras de colágena;
Fibras reticulares;
Fibras elásticas
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Fibras
Fibras de colágena
• En estado fresco en un tejido con gran cantidad de bras de colágena se
pueden observar de un color blanco brillante.
• Estas bras se agrupan en haces ondulados, largos y llegan a medir varios
um de diámetro.
• Hasta la fecha se han descrito mas de 27 tipos de colágena, según sea la
secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica que la componen.
• Los distintos tipos de bras de colágena se localizan en regiones especí cas
de los tejidos, en las que desempeñan funciones diversas.
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Fibras
Síntesis de las bras de colágena
• Cada cadena se sintetiza a partir de un ARMm independiente, que traducen
ribosomas adheridos al RER, ya que es una cadena polipeptídica.
• La secuencia de aminoácidos, debido a su estructura anular, estabilizan la
conformación helicoidal de las cadenas polipeptídicas.
• La cadena traducida de denomina preprocolágena y se encuentra en el RER.
Estos también presentan aminoácidos denominados pépticos de extensión
ó propéptidos, que evitan la polimerización en el interior de la membrana.
• Los resudios de la preprocolágena se hidroxilan y glucosilan en el RE y las
cadenas se transforman a procolágena.
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Fibras
Síntesis de las bras de colágena
• Los grupos hidroxilo de la hidroxiprolina forman enlaces de hidrogeno entre
las cadenas, lo que contribuye a estabilizarla.
• Las moléculas de procolágena se desplazan al AG donde se secretan al
espacio extracelular, punto donde se eliminan los pépticos de extensión por
la acción de peptidasas y se forman tropocolágena, que al ensamblarse dan
lugar a las brillas de colágena.
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Fibras
Fibras elásticas
• Estas bras son más delgadas, largas y rami cadas que la colágena en el
tejido conectivo laxo.
• Las bras elásticas pueden colorearse de forma selectiva en los cortes
histológicos con resorcina-fucsina, con el que adquieren una coloración
violeta oscuro; con orceína, se tiñen de color rojo oscuro; metido de verho
se observan de color oscuro.
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Fibras
Fibras elásticas
• En los ligamentos elásticos, las bras están dispuestas paralelamente y son
mas gruesas.
• Para poder desempeñar su función, los tejidos como la piel, los vasos
ssanguineos y los pulmones requieren gran elasticidad, por lo que hay una
red extensa de bras elásticas en la matriz extracelular.
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Fibras
Fibras elásticas
• El principal componente de las bras elásticas es la elastina, es rica en
propina y glicina, también contiene aminoácidos poco frecuentes, desmosina
e isodesmosina. Estos son dos aminoácidos que le con eren un alto grado
de elasticidad a las bras.
• El centro de las bras elásticas se compone de elastina y está rodeada por
una vaina de micro brillas de brilina.
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Membrana basal
• La interfaz entre el epitelio y el tejido conectivo esta ocupada por una región celular y estrecha
llamada membrana basal, que se tiñe bien en la reacción de PAS y con tinciones histológicas que
identi can los GAG.
• Existe una estructura similar a la membrana basal denominada lámina externa, que rodea a las
células musculares lisas y esqueléticas, los adipocitos y las células de Schwann.
• Los constituyentes de la membrana basal se pueden dividir en dos:
Lámina basal. Células epiteliales
Lámina reticular. Células del tejido conectivo
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Membrana basal
Lámina basal
• En la lámina basal hay dos regiones:
1. Lámina lúcida. Consiste en las glucoproteínas extracelulares, laminina y
entactina, ademas, GAG perlecano y una porción de proteínas
transmembranales integrinas, union al citoesqueleto para jar las células
epiteliales.
2. Lámina densa. Esta capa consiste en la malla de colágena IV, ademas, colágena
VII. Está cubierta en ambos lados por perlecano.
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Membrana basal
Lámina basal
• Funciona como ltro molecular y como un apoyo rme para el epitelio
suprayacente.
• Dirigir la migración de las células a lo largo de la super cie durante la etapa
embrionaria y la reepitelización durante la reparación de las heridas.
• En los músculos, favorece el restablecimiento de las uniones neuromusculares
durante la regeneración de los nervios motores.
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Membrana basal
Lámina reticular
• Los broblastos elaboran esta capa de espesor variable según sea el grado de
las fuerzas de fricción que reciba el epitelio suprayacente.
• Esta compuesta por colágena I y III. Interaccionan con las placas de jación.
• Es muy gruesa en la piel y muy delgada por debajo del epitelio de los tabiques
interalveolares del pulmón.
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Integrinas
• Son una familia de mas de 24 proteínas transmembranales distintas entre sí, pero realizan
funciones semejantes a los receptores de la membrana celular, ya que forman enlaces con
ligando. Tambien son llamados como enlazadores transmembranales.
