Proteínas
ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
Configuración y conformación.
Clasificación de las proteínas
Plegamiento de las proteínas.
Niveles de complejidad en el plegamiento.
Estructura primaria de las proteínas.
Estructura secundaria de las proteínas.
Métodos de estudio.
Hélice α.
Conformación β
Estructura del colágeno.
Estructura terciaria de las proteínas
Estructura cuaternaria de las proteínas
Plegamiento y diseño de las proteínas
• Largas cadenas de aminoácidos que se pliegan con una estructura definida.
• Son responsables de la mayoría de las funciones bioquímicas:
– Catálisis – Transporte
– Estructura – Almacenamiento
– Movimiento – Detoxificación
– Defensa
– Regulación
Configuración y conformación.
Función de una proteína depende de: Composición y secuencia de aa.
Disposición espacial
Configuración: Disposición molecular en el espacio.
Un cambio implica rotura de enlaces.
Ej. Disposición planar del enlace petídico
Conformación: Disposición espacial de grupos sustituyentes de una molécula.
Un cambio no implica rotura de enlaces.
Ej. Plegamiento de cadenas polipeptídicas.
Solo es posible una conformación (a un pH y una Tª) para que una proteína mantenga
su actividad biológica.
Clasificación de las proteínas
Criterio: Conformación nativa
1.- Fibrosas Muy abundantes
Ordenadas paralelamente a un eje
Queratina
Insolubles soluciones acuosas Colágeno
Elementos estructurales
2.- Globulares: Cadenas plegadas Enzimas
Forma esférica Anticuerpos
Solubles Transportadores
Elementos dinámicos
3.- Mixtas: Aspecto fibroso Miosina
Solubles en agua Fibrinógeno
Plegamiento de las proteínas.
Se puede producir:
1.- Durante biosíntesis (en RIBOSOMAS):
Determinado por la secuencia
Génesis de interacciones para una conformación adecuada
2.- Espontáneo o asistido por chaperonas.
Chaperona de [Link]
ESTRUCTURA 3D DE LAS PROTEINAS
• Cada proteína posee una única estructura 3D.
• La estructura 3D de una proteína depende de la
secuencia de aa.
• La función de una proteína depende de su estructura
3D.
• La estructura 3D se estabiliza mediante enlaces
disulfuro y fuerzas no covalentes.
• Dentro de la gran variedad de las proteínas se
reconocen algunos patrones estructurales comunes.
Niveles de complejidad del plegamiento
ESTRUCTURA PRIMARIA
Esqueleto carbonatado de la cadena
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Ordenación regular y periódico de
las cadenas en el espacio a lo largo
de una dirección
ESTRUCTURA TERCIARIA
Plegamiento de cadenas que
poseen estructura secundaria de un
modo compacto
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Acoplamiento de varias cadenas
polipeptídicas con estructura
terciaria
Proteínas oligoméricas
Estructura secundaria de las proteínas
Características generales.
Patrones repetitivos de conformación local de la cadena polipeptídica
– Dependen de los valores de los ángulos φ y ϕ:
•Hay un número limitado de conformaciones posibles debido a impedimentos
estéricos entre los grupos -NH, -CO y R
•La conformación más favorable depende de la secuencia de aminoácidos
Presente en todas las proteínas
Estructura definitiva en PROTEÍNAS FIBROSAS
Interacciones que intervienen Estructuras más frecuentes
Estructura en hélice
Conformación β
Estructura tipo colágeno
Hélice α
Establecida por Pauling y Corey.
Estructura definitiva en las α
queratinas
Cadenas arrolladas helicoidalmente
sobre un eje.
Características
Paso de rosca de la hélice 5,4Å: 3,6 aa
Hélice repetida 5 p. de r.: 27 Å, 18 aa
Ángulo de paso de rosca 26º
Ángulos de torsión φ= - 57º ϕ= - 47º
Giro de hélice Dextrógira
AA que permiten la hélice α:
A, L, F, Y, W, C, M, H, Q, V, N
AA que desestabilizan la hélice α:
S, I, E, D, K, R, G.
AA que rompen la hélice α:
P
Fuerzas que estabilizan la Hélice α
Paso de rosca: 3 aa Paso de rosca: 4,4 aa
α-queratina del pelo
CONFORMACIÓN β LÁMINA PLEGADA- LÁMINA β
Estructura adoptada por numerosas cadenas polipeptídicas.
Estructura definitiva en las β queratinas.
Fibroina de la seda, plumas de aves, escamas de reptiles.
Disposición de los aminoácidos
Cadenas extendidas en Zig-Zag
Grupos R por encima y debajo
NO hay puentes de H intracatenarios
SI hay puentes de H intercatenarios
Caracterísiticas planares
Cadenas antiparalelas Cadenas paralelas
N C φ= -139º ϕ= 135º N C φ= -119º ϕ= 113º
C N N C
FIBROINA
FIBROINA
Estructuras supersecundarias
Son combinaciones de elementos de estructura
secundaria que forman patrones definidos
Llave griega
Unidades βαβ Meandro β Unidad αα Barril β
ESTRUCTURA DEL COLÁGENO
Proteínas que forman parte del tejido conjuntivo
Proteína mas abundante que no es ni α y β
25% del total de las proteínas de vertebrados
Tipos de aminóácidos Gly---X----Y
1/3 Gly/1/3 Pro/1/3 4-OH Pro y 4-OH Lys
Pobre en otros aminoácidos: mal alimento
Glicoproteína, glúcidos unidos a OH Lys
Estructura molecular
Tropocolágeno- 3 Cadenas levógiras.
Se enrollan entre si de modo dextrógiro.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Características:
1.- Estructura compacta
2.- Localización externa de los grupos R polares
3.- Localización interna de los grupos apolares
4.- Las proteínas grandes pueden establecer dominios estructurales:
Unidades estructuralmente independientes
que presenta características y funciones
definidas.
Tipos de enlaces:
1.- Puentes de H entre grupos peptídicos
(h. α, conf. β), grupos R.
2.- Puentes S-S.
3.- Interacciones hidrofóbicas entre R no
polares.
4.- Interacciones electrostáticas entre R
cargados (fuerzas de V. der W).
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Asociación no covalente de cadenas polipeptídicas individuales arrolladas Prot.
OLIGOMÉRICA
Protómero: Cada cadena polipeptídica.
Subunidad: Porción funcional: Consta de uno o varios protómeros.
Desnaturalización: Pérdida de estructura tridimensional.
