4.

Las proteínas
Introducción
1. Los aminoácidos
2. El enlace peptídico
3. La estructura de las proteínas
4. Propiedades y funciones de las
proteínas
5. La clasificación de las proteínas

1
 Introducción

Proteína:
• Del griego proteios, “primero”. Alude a su importancia biológica:
o Cuantitativa, 50% del peso seco de la célula, moléculas orgánicas
más abundantes (cél.mamífero hasta 10.000 proteínas diferentes)
o Cualitativa, desempeñan multitud de funciones
• El dios proteo: es el “primero”, aparece en La Odisea en los primeros
cantos, cambiaba de forma a su antojo:
o La versatilidad en forma de las proteínas es asombrosa

2
El Síndrome de Proteus causa un crecimiento anormal de la piel, huesos, músculos, tejido adiposo, y vasos sanguíneos y linfáticos
Introducción

PROTEÍNAS:
• Biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O y N y, en menor
proporción, S.
• Son macromoléculas (↑ Pm)
• Polímeros formados por la unión de unidades más pequeñas, los
aminoácidos (monómeros), unidos mediante enlaces peptídicos, en
un orden concreto, determinado por el ADN.

aa10
aa1 aa9
aa2 aa3 aa4
aa5 aa1
aa7
aa2

3
1. Los aminoácidos: Aa, aa
• Monómeros de los péptidos y proteínas.
• Se conocen unos 200.
• Sólo 20 forman proteínas → aminoácidos proteicos, iguales en todos los
seres vivos (el resto son Aa no proteicos: intermediarios metabólicos, pared
celular de bacterias, etc.)
 Químicamente están formados por C, H, O, N y, a veces, S.
 Se caracterizan por poseer
en su molécula un grupo
carboxilo (-COOH), un grupo
amino (-NH2) y una cadena
lateral o grupo R, todos ellos
unidos covalentemente a un Cα α

(que, además, es un carbono

asimétrico).

4
1. Los aminoácidos: Aa, aa

• La presencia de un carbono asimétrico genera dos series anoméricas: D

y L, estereoisómeros enantiómeros.
• Todos los aminoácidos proteicos son L- aminoácidos.
• Se diferencian por tener 20 cadenas laterales R diferentes.

C𝛂*

5
1. Los aminoácidos: Aa, aa

6
1. Los aminoácidos: Aa, aa. Pág 58.

Propiedades

- Baja masa molecular.

- Son sólidos, cristalinos, muy solubles y tienen un punto de fusión elevado.
- Muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden actuar como ácidos
y como bases según el pH.
 Su carga varía según el pH.
 Cada aminoácido se caracteriza por un pH en el que su carga es 0 
Punto isoeléctrico (pI).
 Ayudan a mantener constante el pH del medio (efecto amortiguador).

Carga + Punto isoeléctrico

Carga -
H+

H+
Si el pH disminuye ( ↑[H]) si pH aumenta (↓[H])

7
 1. Los aminoácidos. Pág 59

Clasificación La glicina es el único aminoácido sin estereoisomería

-Se clasifican según la polaridad y carga de su grupo radical (R).
¿La prolina es un iminoácido?

Algunos autores consideran el triptófano un aminoácido polar, por su grupo amino

El Trp, la Phe y la Tyr absorben luz ultravioleta, lo que se usa para la detección de proteínas
8
 Iminoácidos C=NH ( ampliación )

Están relacionados con los aminoácidos, los cuales contienen un grupo amino (-NH2) y
un carboxilo (-COOH). Los únicos iminoácidos proteicos de los 20 clásicos son la
arginina (con un grupo imino en la cadena radical) y la histidina (con un imino
formando parte de su anillo de imidazol).

La prolina es un aminoácido proteico cuyo α-amino no es una amina primaria sino

secundaria (único aminoácido proteico en el que esto ocurre), y es un error bastante
extendido el de llamarle iminoácido.
Tiene como grupo lateral una cadena alifática, pero a diferencia de los anteriores (y de
todos los demás aminoácidos) su grupo amino es secundario, está unido a dos
carbonos, en vez de primario, y además forma parte de un ciclo, lo que hace que el
enlace amida que forma cuando está en una cadena polipeptídica no tenga libertad de
giro.
1. Los aminoácidos. Pág 59

Clasificación Dos cisteínas pueden unirse entre sí, formando un puente disulfuro

Cadenas laterales hidrófilas

Grupo amino ionizado (+)

Grupo carboxilo ionizado (-)

10
1. Los aminoácidos: Aa, aa

Aa esenciales
¿ Cuáles son?
• Aquellos Aa que no somos capaces de sintetizar
• Hemos de aportarlos con la dieta
Con los 20 Aa proteicos el nº de
proteínas es casi infinito

11
2. El enlace peptídico. Pág 61

– El que une los aa entre sí. Los aa unidos se llaman residuos (no están
completos).
– Se forman así di, tri, tetra, …, oligo (menos de 50) y polipéptidos
– Un aa une su grupo –COOH con el grupo –NH2 del aa siguiente.

– Cada cadena peptídica tiene un extremo N-inicial y uno C-terminal.

Grupo
Amino
inicial
12
2. El enlace peptídico

Características:

Determinadas mediante difracción de rayos X (L. Pauling y R. Corey)

Muy importantes para la estructura de las proteínas

 El enlace peptídico es un
enlace covalente (tipo
amida) más corto que la
mayor parte de los demás
enlaces C-N
 Posee cierto carácter de
doble enlace, lo que
impide girar libremente
entre sí a los átomos que lo
forman, es rígido.

13
2. El enlace peptídico a
Características:

 Los cuatro átomos (C=O y N-

H) del grupo peptídico y los
dos átomos de carbono α se a
hallan situados en el mismo
plano, manteniendo distancias
fijas y ángulos fijos
 Los únicos enlaces que
pueden girar, y no del todo
libremente, son los enlaces
formados por Cα-COOH y
H2N-Cα


14
15
 3. La estructura de las proteínas

Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura

tridimensional definida, de la que depende su función..
Puede alcanzar cuatro niveles:

Estructura primaria
• Es la secuencia lineal de los aa, es
decir, los aminoácidos que la
forman y el orden en el que se
encuentran unidos (ADN)
• De ella dependen los siguientes
niveles.
• Disposición en zigzag para hacer la
molécula más estable.
• Proteínas con una secuencia parecida
guardan una relación evolutiva más o
menos cercana.
16
3. La estructura de las proteínas

17
 * ver prolina en clasif. aa

3. La estructura de las proteínas

Estructura secundaria
 Es el primer nivel de plegamiento, gracias a la capacidad de giro de los
enlaces no peptídicos.
 El plegamiento va a depender de los grupos R, de la temperatura,…
 Las más frecuentes: α-hélice y lámina-β o β-lámina plegada. Caso
especial la triple hélice de colágeno.

Hélice α
 Es una hélice dextrógira, con los
grupos R hacia afuera.
 Con puentes de H intracatenarios
entre el grupo C=O de un aa y el N-
H del 4º aa siguiente.
 Ejemplo: -queratina
 La prolina* dificulta esta estructura

18
3. La estructura de las proteínas Estructura secundaria
Hélice α

19
 3. La estructura de las proteínas Estructura secundaria

Triple hélice del colágeno (tendones, tejido conectivo)

 Hélice levógira pero más alargada que la α-
hélice.
 Existe mucha prolina e hidroxiprolina.
 Se asocian 3 hélices formando puentes de H
entre las distintas cadenas (no intracatenarios)
forman superhélice dextrógira (tropocolágeno)

β-lámina plegada
 Fragmentos, de la misma o diferente cadena,
dispuestos en paralelo o antiparalelo unos a
otros en zigzag
 Los grupos R se disponen alternativamente
hacia arriba y hacia abajo.
 Con puentes de H entre los grupos C=O y N-H
de cadenas enfrentadas.
 Ejemplo: fibroína de la seda.
20
3. La estructura de las proteínas
Estructura secundaria

β-lámina plegada

21
COLÁGENO( ampliación)

La unidad básica de una fibra de colágeno es una molécula llamada tropocolágeno, una hélice triple de tres
cadenas polipeptídicas iguales, de unos 1.400 aminoácidos cada una, que se encuentran formando una hélice
levógira cada una.
La hélice triple, dextrógira, regular y rígida, es un tipo de estructura secundaria de las proteínas presente
solamente en el colágeno, de ahí que se conozca también como hélice de colágeno o hélice triple de colágeno.

La glicina (Gly) constituye la tercera parte de los aminoácidos de cada una de las tres cadenas que forman la
hélice de colágeno, formadas por la repetición de tripletes de Gly-X-Y, donde la X, en la mayoría de los casos,
corresponde a la prolina y la Y, a la hidroxiprolina y la lisina.

La pequeña cadena lateral de la glicina (átomo de hidrógeno) se dispone hacia el interior, lo que permite la
asociación compacta de las tres cadenas polipeptídicas en la hélice triple, característica y exclusiva del colágeno,
que es la que le otorga sus características diferenciales de solidez, rigidez y resistencia.

La estructura del colágeno está estabilizada por diferentes tipos de enlaces, que le proporcionan gran resistencia,
necesaria para su función estructural. Los enlaces se establecen entre algunos aminoácidos específicos (como
por ejemplo la lisina), llamados "crosslinkings" o entrecruzamientos, que favorecen la consolidación de las fibrillas
de colágeno.

El colágeno es la proteína más abundante de nuestro organismo. En función, principalmente, del tejido en el que
se encuentre y de las sustancias con las que se combine, se conocen 21 tipos de colágeno distintos, entre los
que destacan los siguientes: Colágeno tipo I: presente en piel, huesos, ligamentos, tendones, córnea, uñas y
cabello, a los que dota de elasticidad y resistencia. Colágeno tipo II: presente en cartílagos, a los que otorga
resistencia ante presiones intermitentes. Colágeno tipo III: presente en huesos, cartílagos, dentina y tendones,
con gran capacidad para expandirse y contraerse. Colágeno tipo IV: presente en ojos, vasos sanguíneos y piel,
a la que le ayuda a filtrar diferentes sustancias. Colágeno tipo V: presente en órganos y tejidos internos, a los
que dota, junto al tipo I, de elasticidad y resistencia.
 3. La estructura de las proteínas Estructura secundaria

 Una misma proteína puede combinar diferentes conformaciones

secundarias en cada región.

23
3. La estructura de las proteínas
Estructura terciaria

• Resulta del plegamiento de las estructuras secundarias.

• Es la forma tridimensional o conformación que adopta la proteína en el
espacio.
• Constituye la forma definitiva y funcional de la proteína.
• Si se pierde, la proteína pierde sus propiedades y función biológica.
• Estabilizada por enlaces entre las cadenas laterales R de aa que pueden
estar muy alejados entre sí

 Puentes de hidrógeno: entre las • Interacciones hidrofóbicas y

cadenas laterales de los fuerzas de Van der Waals: entre los
aminoácidos polares sin carga radicales alifáticos y aromáticos de
 Atracciones electrostáticas: entre los aminoácidos apolares.
grupos –COO- y grupos –NH+ de • Enlaces covalentes disulfuro-S-
los aminoácidos ácidos. S- : entre los grupos tiol (-SH) de
dos cisteínas.

24
3. La estructura de las proteínas

Estructura terciaria

25
 mioglobina
3. La estructura de las proteínas

Estructura terciaria
Conformación globular

 La estructura secundaria se repliega como

un ovillo, hasta formar una proteína
esferoidal y compacta
 Son proteínas solubles. Las R polares se sitúan hacia el exterior, los
apolares hacia el interior.
 Desempeñan funciones dinámicas. Ej: hemoglobina, mioglobina,
enzimas, anticuerpos ( inmunogloblulinas), etc.
Conformación fibrosa

 Superenrollamiento de la estructura 2ª
 Alargadas, muy resistentes e insolubles
en agua
 Desempeñan funciones estructurales.
 Ej.: fibroina de la seda, queratina pelo,
26
colágeno, etc
3. La estructura de las proteínas Estructura terciaria

En proteínas de elevado peso molecular la estructura terciaria está

constituida por Dominios: zona de la proteína donde hay mayor densidad, es
decir, plegamientos (50-300 aa). Unidos entre sí mediante una porción proteica
flexible que sirve de bisagra.
Pueden ser funcionales, si desempeñan una determinada función bioquímica, o
estructurales.
Piruvato Quinasa, 4 dominios

27
 Piruvato Quinasa

En líneas generales, se trata de una enzima de 200 kDa de peso molecular, caracterizada por una
estructura tetramérica compuesta por 4 unidades proteicas idénticas, de más o menos 50 o 60 kDa, y cada
una con 4 dominios:

– Un dominio helicoidal pequeño en el extremo N-terminal (ausente en las enzimas bacterianas)

– Un dominio “A”, identificado por una topología de 8 láminas β plegadas y 8 hélices α

– Un dominio “B”, insertado entre la lámina beta plegada número 3 y la hélice alfa número 3 del dominio “A”
3. La estructura de las proteínas

Estructura cuaternaria

- Sólo en proteínas con dos o más cadenas polipeptídicas unidas entre

sí por enlaces débiles ( puentes de H, interacciones hidrofóbicasy
electrostáticas) o puentes disulfuro entre R de cadenas diferentes.
- Cada cadena polipeptídica se llama monómero o protómero.
- Un ejemplo es la Hemoglobina (4 subunidades o monómeros).

monómeros

29
4. Propiedades y funciones de las proteínas.

4.1. Propiedades
Muchas de ellas dependen básicamente de la naturaleza de las cadenas
laterales R de los aa:

30
4. Propiedades y funciones de las proteínas.

4.1. Propiedades
 Solubilidad
- Depende de cuántos aa polares y apolares tenga cada proteína en su
superficie y su interacción con las moléculas de agua (dipolos) de
su entorno. (↑ aa polares → ↑solubilidad)
- Así, la proteína se rodea de una capa de agua: capa de solvatación,
que impide su unión a otras proteínas y, por tanto, su precipitación.

- Las globulares suelen ser solubles, las fibrilares no.

- ¿Qué factores afectan a la solubilidad?
• el pH: cambia el número de cargas.
• La concentración salina del medio: a mayor concentración menor
solubilidad

31
 * estado estable de la proteína mateniendo sus
estrucururas 4ª, 3ª y 2ª

4. Propiedades y funciones de las proteínas.

4.1. Propiedades
 Desnaturalización
- Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo*
de la proteína, perdiéndose las estructuras 4 aria, 3aria y 2aria , por tanto,
pierde sus propiedades y su función.
- Se produce por:
• Aumento de temperatura, cambios de pH
• Presencia de algunas sustancias químicas desnaturalizantes (urea,
guanídico,etc.).
• Agentes físicos: electricidad, rayos UV, presión.
- Las proteínas globulares pierden la solubilidad y precipitan
- La desnaturalización puede ser reversible o irreversible.

32
 Idéntico en especie humana, cerdo, perro, conejo y cachalote

4. Propiedades y funciones de las proteínas.

4.1. Propiedades
 Especificidad
- De función.
• Depende de la propia secuencia de
aa, codificada en el ADN.
• Ésta secuencia determina su estructura tridimensional,
y por tanto, su función.
- De especie:
• Cada especie tiene sus propias proteínas. Proteínas homólogas:
proteínas de diferentes especies con igual función pero no
exactamente iguales en composición y estructura.
• El estudio de proteínas homólogas es muy importante en estudios
evolutivos.
• La especificidad es tan alta que incluso individuos de la misma
especie presentan proteínas distintas lo que crea problemas de
rechazo de órganos trasplantados.
33
4. Propiedades y funciones de las proteínas.

4.1. Propiedades
 Capacidad amortiguadora

• Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los

aminoácidos que las forman, debido a los grupos de R libres.
• Pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando o
retirando H+ del medio.
• Las proteínas son capaces de amortiguar las variaciones de pH del
medio en el que se encuentran
• La carga neta de las proteínas puede variar con el pH.
• Cada una tiene, cómo los aa, un PUNTO ISOELÉCTRICO.

34
 4. Propiedades y funciones de las proteínas.

4.2. Funciones
 ESTRUCTURAL

• A nivel celular.
 Glucoproteínas: forman parte de la
estructura de las membranas celulares,
 Histonas: de la cromatina
 Tubulina y actina: forman el citoesqueleto y
la estructura interna de cilios y flagelos.

• A nivel orgánico: fibras muy importantes

 Colágeno: tejido conjuntivo
 Queratina: dermis, pelo, uñas, …
 Elastina: del cartílago
 Esclerotina: exoesquelto de insectos.

35
 4. Propiedades y funciones de las proteínas.

4.2. Funciones
 de TRANSPORTE

Se unen a un ligando y lo transportan.

 Permeasas y bombas: canales
transmembrana. Atraviesan la membrana
controlando el tráfico de sustancias.
 Bomba Na-K
 Hemoglobina, mioglobina, hemocianina:
transportan O2
 Seroalbúmina: transportan ácidos grasos, aa,
esteriodes,..desde la circulación sanguinea a
órganos como hígado, riñon, cerebro e
intestino.
 Citocromos: tte. de electrones en la cadena
respiratoria y fase luminosa de la fotosíntesis.
36
 Lipoproteínas: transportan lípidos.
 4. Propiedades y funciones de las proteínas.

4.2. Funciones
 RESERVA  HOMEOSTÁTICA

• Debido a su carácter anfótero, las

• Sirven para proporcionar los
proteínas estabilizan el pH.
aminoácidos necesarios para el
crecimiento de embriones, semillas, • También ayudan a mantener el
crías de mamíferos. equilibrio osmótico con el medio
 Ovoalbúmina huevo, extracelular.
 Caseína: leche,
 Gluten: trigo,  CONTRÁCTIL
 Zeína: maíz
• Contracción muscular y
movimientos celulares (cilios,
flagelos, huso mitótico o acromático).
 Actina y miosina: contracción
muscular
 Flagelina y dineína: flagelos y
cilios 37
4. Propiedades y funciones de las proteínas.

4.2. Funciones
 DEFENSA Y PROTECCIÓN
• Frente a sustancias extrañas.
 Inmunoglobulinas o anticuerpos: se combinan de
manera específica con sustancias extrañas para
protegernos de ellas.
 Trombina y fibrinógeno: participan en la coagulación
sanguínea.
 Gramicidina-S y valinomicina: son antibióticos.
 Mucinas: tracto digestivo y respiratorio, bactericidas.

 CATALIZADORA enzima -sustrato

 Son los enzimas: facilitan y aceleran las

reacciones metabólicas, disminuyendo la
energía de activación requerida. Se unen Hidrolasas, isomerasas,
a uno o varios sustratos y catalizan su deshidrogenasas, oxidasas, ...
transformación.
38
 4. Propiedades y funciones de las proteínas.
4.2. Funciones
 PORTADORAS DE MENSAJES
• Se unen a un ligando y activan un proceso.
 Hormonas: Insulina, Glucagón, Hormona del
crecimiento, Oxitocina, …
 Neurotransmisores Ej: Endorfinas.
 Reguladores de la transcripción. Se unen al
ADN activando o inhibiendo la transcripción de los
genes.Regulación génica

39
 4. Propiedades y funciones de las proteínas. 4.2. Funciones

 RECEPCIÓN Y TRANSMISIÓN DE DE MENSAJES

 Receptores de membrana. Cambian de
conformación tridimensional cuando se les
une de manera específica un ligando
(hormonas,neurotransmisores,anticuerpos
virus, bacterias) transmitiendo la señal al
interior celular.
La señal exterior se une a un receptor que transmite la
señal a la proteína G, que a su vez transmite una señal a la
adenil ciclasa, que a su vez la retransmite convirtiendo
adenosín trifosfato (ATP) a adenosín monofosfato cíclico
(cAMP)...
 Sistema de transducción de señales.
Amplifican la señal de los receptores para
activar los mecanismos adecuados en la
célula.
 OTRAS FUNCIONES
• Pueden actuar como anticongelantes,
luminiscentes, venenos, … 40
4. Propiedades y funciones de las proteínas. 4.2. Funciones

 RECEPCIÓN Y TRANSMISIÓN DE DE MENSAJES

41
 5. Clasificación de las proteínas. Pág 67 y 68

Holoproteínas: Compuestas únicamente por aminoácidos.

- Fibrosas: como el colágeno, actina, miosina, queratina y la elastina
En toda su estructura tienen hélice , lámina  o estructura
de cable como el colágeno.
Son insolubles y tienen función estructural.
- Globulares: como albúminas, globulinas y las histonas y protaminas
Forma compacta y soluble, tienen gran actividad biológica.
Los grupos R apolares se dirigen hacia el interior de la
proteína y los polares hacia el exterior.
Típica de los enzimas, receptores, anticuerpos, …
Heteroproteínas: Formadas por una parte proteica, compuesta por
aminoácidos, grupo proteico o APOPROTEÍNA, y otra porción no
proteica, denominada grupo prostético.

Lipoproteínas: LDL, HDL,..

Glucoproteínas: fibrinógeno, gonadotropinas y proteínas del glucocálix.
Nucleoproteínas: Cromatina (histonas y protaminas + ADN).
Cromoproteínas: Hemoglobina, citocromos, hemocianina,..
42
43
 Curiosidades y enfermedades
La primera proteína que se secuenció: insulina de ternera

Paciente con
Síndrome de Ehlers-
Danlos: colágeno
defectuoso.

44
 ACTIVIDADES

1. Realiza un esquema resumen del tema en dos folios. El

resumen tendrá que tener:
a) Concepto de proteína.
b) Aminoácidos: Estructura, clasificación y enlace
peptídico.
c) Estructura primaria, secundaria (sólo hélice- y lámina-
), terciaria y cuaternaria. Fuerzas estabilizadoras.
d) Concepto de desnaturalización.
e) Clasificación de proteínas.
f) Funciones proteicas.

45