FISIOLOGÍA
FISIOLOGÍA GENERAL
CLASE 2
16/02
Moléculas y enlaces
• Las moléculas orgánicas contienen carbono
• Las biomoléculas son moléculas orgánicas de los organismos vivos
• Cuatro grupos principales
– Hidratos de carbono, lípidos, proteínas, nucleótidos
• La mayoría contienen C, H & O
• Funciones básicas de la biomoléculas
– Energía
– “Bloques de construcción”
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Moléculas y enlaces
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Bioquímica de
lípidos
Ácidos grasos
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Bioquímica de
lípidos
Formación de
lípidos
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Bioquímica de lípidos
Moléculas relacionadas con los lípidos
Lipid-Related Molecules
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Bioquímica de hidratos de carbono
Monosacáridos
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Bioquímica de hidratos de carbono
Azúcares de seis carbonos y disacáridos
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Bioquímica de hidratos de carbono
Polisacáridos
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Bioquímica de
proteínas
Aminoácidos
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Bioquímica de
proteínas
Aminoácidos en
proteínas
naturales
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Bioquímica de proteínas
Estructura primaria de péptidos y proteínas
Estructura primaria
• Oligopéptidos {oligo-, pocos}: 2–9 aminoácidos
• Polipéptidos: 10–100 aminoácidos
• Proteínas: > 100 aminoácidos
Secuencia de aminoácidos
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Bioquímica de proteínas
Estructura secundaria de péptidos y proteínas
Estructura secundaria
La estructura secundaria Los ángulos de enlaces covalentes
es creada, fundamentalmente, entre aminoácidos determinan la
por puentes de hidrógeno entre estructura secundaria.
Cadenas o asas adyacentes.
α-hélice Las cadenas β
forman hojas
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Bioquímica de proteínas
Estructura terciaria de péptidos y proteínas
Estructura terciaria
La estructura terciaria es
La forma tridimensional de la
proteína.
Proteínas fibrosas
Colágeno Proteínas
globulares
Las estructuras terciarias pueden ser una mezcla de
estructuras secundarias. Las hojas beta se muestran como
cintas planas, y las alfa-hélices, como cintas enrolladas.
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Bioquímica de proteínas
Estructura cuaternaria de péptidos y proteínas
Estructura cuaternaria
Se combinan múltiples
subunidades mediante
enlaces no covalentes.
Las moléculas de
hemoglobina están
formadas por cuatro
subunidades proteicas
globulares.
Hemoglobina
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Nucleótidos
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Nucleótidos y ácidos nucleicos
Moléculas de nucleótidos únicos
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Ácidos nucleicos
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Nucleótidos y ácidos nucleicos
Apareamiento de bases
Base-Pairing
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Moléculas y enlaces
• Las biomoléculas no tienen que ser puramente un tipo de molécula.
• Las proteínas conjugadas son proteínas combinadas con otra
biomolécula.
Ejemplo: lipoproteínas – proteínas que transportan lípidos
• Las moléculas glucosiladas son moléculas unidas a hidratos de
carbono. Por ejemplo, glucoproteínas y glucolípidos en las
membranas celulares
• Las biomoléculas formadas por unidades repetidas son polímeros.
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Grupos funcionales comunes
• Combinaciones de elementos que aparecen con frecuencia en las moléculas
biológicas.
• Se mueven entre las moléculas como una sola unidad.
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Los electrones tienen 4 roles biológicos
importantes
1. Enlaces covalentes. Importante
2. Iones.
3. Electrones de alta energía.
4. Radicales libres. Importante
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Recordatorio, detallada.
• Enlace covalente: es la unión química entre dos átomos donde se comparten
electrones. Esto hace que se comporten como una unidad, que llamamos molécula.
Entre sus características; esta unión se establece entre elementos no metálicos,
ejem: H,O Y Cl. Los EC incluyen simples, dobles o triples donde 2,4 o 6 electrones
[Link] cuanto a los tipos de enlaces podemos tener 3 tipos: Polar (se forma
entre dos átomos no metálicos), No polar (unión entre dos átomos con igual
electronegatividad) y coordinado ( se presenta cuando uno de los átomos en la
unión es el que aporta los electrones a compartir, ejemplo: NH3)
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Recordatorio, detallada.
• Los radicales libres son moléculas inestables con un electrón no apareado. Los
electrones de un átomo son más estables en pares, de manera que los radicales
libres, con su único electrón no apareado, buscan un electrón que puedan "robar''
de otro átomo. Esto genera una reacción en cadena de producción de radicales
libres que pueden alterar la función celular normal. Se considera que los radicales
libres contribuyen al envejecimiento y a la aparición de ciertas enfermedades, por
ejemplo algunos cánceres. Los radicales libres se generan durante el metabolismo
normal o por exposición a radiación, tanto natural, por ejemplo del sol, como
fabricada, por ejemplo hornos de microondas. Un radical libre frecuente es el ion
superóxido, • 0 2 . El cuerpo fabrica constantemente este radical libre durante el
metabolismo normal siempre que una molécula de oxígeno neutral (02) gana un
electrón extra (representado colocando un • frente a la molécula). Los
antioxidantes pueden absorber el electrón extra del superóxido, lo que interrumpe
la cadena destructiva de formación de radicales libres.
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Iones importantes del cuerpo
Por ejemplo: que iones son fundamentales a la hora producir la contracción del corazón?
Los 3 principales que van a participar son calcio, potasio y sodio.
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Átomos y moléculas
-
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Átomos y moléculas
Isótopos y iones
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Átomos y
moléculas
Biomoléculas
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Los enlaces covalentes entre los átomos crean
moléculas
• Los enlaces fuertes requieren energía para formarse o romperse.
• Comparten pares de electrones.
• Enlaces únicos, dobles y triples.
• Moléculas polares y no polares.
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Enlaces moleculares
Enlaces covalentes
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Iones
• Los iones son átomos
con carga.
– Cationes.
▪ Electrones
perdidos.
▪ Con carga
positiva (+).
– Aniones.
▪ Electrones
ganados.
▪ Con carga
negativa (–).
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Los enlaces no covalentes facilitan las
interacciones reversibles
• Enlace iónico.
– Atracción electrostática entre iones.
– Los átomos ganan o pierden electrones.
– Las cargas opuestas se atraen.
• Puente de hidrógeno.
– Enlace débil que requiere poca energía para formarse o romperse.
– Atracción entre un átomo de H y un átomo cercano de O, N o F.
– Tensión superficial del agua.
• Fuerzas de Van der Waals.
– Atracciones débiles e inespecíficas entre átomos.
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Enlaces moleculares
Enlaces no covalentes
Noncovalent Bonds
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Interacciones no covalentes
• Las interacciones hidrofílicas crean soluciones biológicas.
• Soluciones.
– Solutos disueltos en solvente.
– Las soluciones biológicas tienen una base acuosa de agua = acuoso.
▪ Ejemplo: iones (soluto) disueltos en agua (solvente).
• Solubilidad.
– Capacidad del soluto de disolverse en un solvente.
– Hidrófilo – soluble en agua.
▪ Moléculas polares.
▪ Moléculas iónicas.
– Hidrófobo – no soluble en agua.
▪ Moléculas no polares.
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Soluciones SIMPLEMENTE
Terminología LEER ESTA
DIAPO
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Soluciones
Expresiones de la cantidad de soluto
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Soluciones
Expresiones de volumen
Expresiones de volumen
El volumen suele expresarse en litros (L) o mililitros (mL)
{milli-, 1/1000}. Una convención de volumen usada en medicina es
el decilitro (dL), que es 1/10 de un litro, o 100 mL.
Prefijos
deci- (d) 1/10 1×
10–1
mili- (m) 1/1000 1×
10–3
micro- (µ) 1/1 000 000 1×
10–6
nano- (n) 1/1 000 000 000 1×
10–9
pico- (p) 1/1 000 000 000 000 1×
10–12
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Soluciones
Expresiones de concentración
Answer
5% solution = 5 g glucose dissolved in water to make a
final volume of 100 mL solution.
5 g glucose/100 mL = ? g/500 mL
25 g glucose with water added to give a final volume of
500 mL
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Interacciones moleculares
Interacciones hidrófilas
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Interacciones moleculares
Interacciones hidrófobas
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Interacciones moleculares
Formas moleculares
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La forma molecular está relacionada con la
función molecular
• Los enlaces moleculares son fundamentales para determinar la forma
molecular.
• Las proteínas tienen las formas más complejas y variadas.
– Estructura primaria.
– Estructuras secundarias.
▪ Alfa hélice.
▪ Láminas B.
– Estructura terciaria.
▪ Proteínas globulares.
▪ Enlaces disulfuro (S-S).
▪ Proteínas fibrosas.
– Estructura cuaternaria.
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Bioquímica de las proteínas
Estructuras de péptidos y proteínas
Structure of Peptides and Proteins
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Los hidrogeniones en solución pueden alterar
la forma molecular
• El H+ libre puede participar en los puentes de hidrógeno y las fuerzas de
Van der Waals.
– Puede modificar la fuerza o la conformación de una molécula.
• pH.
– Medida de la concentración de H+ libres.
▪ pH < 7 es ácido.
▪ pH > 7 es alcalino.
• Los ácidos son moléculas que liberan H+ cuando se disuelven en agua.
• El amortiguador modera los cambios de pH
– El anión bicarbonato (HCO3-) es un amortiguador importante en el
cuerpo humano
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pH
Ácidos y bases
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Interacciones de las proteínas
1. Enzimas.
2. Transportadores de membrana.
3. Moléculas señal.
4. Receptores.
5. Proteínas de unión.
6. Inmunoglobulinas.
7. Proteínas reguladoras.
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Interacciones de las proteínas
• Sitios de unión.
• Ligando comparado con sustrato:
– LIGANDO: Cualquier molécula o ión que se une a otra.
– SUSTRATO: Ligandos que se unen a transportadores de membrana
o enzimas.
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Las proteínas son selectivas con respecto a las
moléculas a las que se unen
• Especificidad – la capacidad de una proteína de unirse a
cierto ligando o a un grupo de ligandos estrechamente
relacionados.
• La unión del ligando requiere complementariedad
molecular.
• Modelo de ajuste inducido de la unión proteína-ligando.
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El modelo de ajuste inducido de la unión
proteína-ligando
En este modelo de unión a proteínas,
la forma del sitio de unión no
coincide con exactitud con la L1
forma de los ligandos (L).
Sitios de unión
PROTEÍNA
L2
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Las reacciones de unión de las proteínas son
reversibles
• Afinidad – grado en el cual una proteína está unida a un ligando.
• Equilibrio – la velocidad de unión es exactamente igual a la velocidad de
separación.
• Constante de equilibrio (Keq).
• Las reacciones de la unión obedecen a la ley de acción de las masas.
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La ley de acción de las masas
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La constante de disociación indica afinidad
• Constante de disociación (Kd).
• Competidores – los ligandos relacionados compiten por el sitio de
unión.
• Agonistas – ligandos competidores que imitan las acciones del otro.
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Múltiples factores afectan la unión de las proteínas
• Isoformas – proteínas estrechamente relacionadas – la función es similar
pero la afinidad por los ligandos difiere.
• Activación.
– Activación proteolítica: prefijo PRO-, sufijo -ÓGENO
– Cofactores.
▪ Iones.
▪ Pequeños grupos funcionales orgánicos.
• Modulación/Moduladores.
– Moduladores químicos– se unen en forma reversible o irreversible a
proteínas y alteran su afinidad por la unión o su actividad.
▪ Inhibidores competitivos comparados con antagonistas irreversibles.
▪ Moduladores alostéricos comparados con moduladores covalentes.
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Factores que afectan la unión de las proteínas
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Activación e inhibición de las proteínas
Activación
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Activación e inhibición de las proteínas
Activación (b-c)
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Activación e inhibición de las proteínas
Activación (d-e)
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Múltiples factores afectan la unión de las proteínas
• Moduladores físicos.
– Temperatura.
– pH.
– El cuerpo regula la cantidad de proteínas en las células.
▪ Regulación positiva comparada con regulación negativa.
– La velocidad de la reacción puede alcanzar un máximo.
▪ Concentración del ligando.
▪ Saturación – velocidad máxima de la reacción.
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Factores que influyen en la actividad de las proteínas
Temperatura y pH
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Factores que influyen en la actividad de las proteínas
Cantidad de (b) proteína y (c) ligando
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