AMINOÁCIDOS,
PROTEÍNAS Y ENZIMAS
Bioquímica y Nutrición
El estudio de las 1. Los aminoácidos son los bloques constructivos de
estructuras de las las proteínas
proteínas
2. Existen en todos los organismos vivos
3. Con 20 aminoácidos se forman diferentes
combinaciones con diferentes longitudes de
secuencia
1.- Los aminoácidos
▪ Compuestos orgánicos :
❑ Baja masa molecular que cuando se unen forman
proteínas.
❑ Compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Algunos contienen también azufre.
❑ Con un grupo carboxilo -COOH y un grupo amino -NH2
y una cadena lateral unidos todos ellos a un carbono
llamado alfa.
Fórmula general de un aminoácido
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y
determina sus propiedades químicas y biológicas.
❑Hay 20 aminoácidos diferentes que forman las
proteínas. Se llaman aminoácidos proteicos.
❑En los seres vivos hay además aminoácidos no
proteicos que no forman proteínas.
❑ Aminoácidos esenciales son aquellos que no
pueden sintetizar los animales y deben ser
ingeridos en la dieta. Las plantas si los sintetizan.
❑Para designar los veinte aminoácidos proteicos se utilizan
abreviaturas, que se forman con las tres primeras letras de los
nombres en inglés. Por ejemplo “Gly “ (Glicina)
Thr
2 - Propiedades de los aminoácidos
❑Los aminoácidos tienen carácter anfótero, es decir
se pueden comportar como ácido (dador de
protones) o como base (aceptor de protones)
según el pH de la disolución.
❑De esta manera contribuyen a controlar el pH, es
decir tienen efecto tampón.
❑Contribuyen a la homeostasis (equilibrio del medio
interno del ser vivo)
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones
dipolares.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
En medio ácido se comportan como una base (cogiendo H+ del medio) y en
medio básico se comportan como un ácido (liberando H+ al medio).
2.- El enlace peptídico
▪ Es el enlace entre aminoácidos. Da lugar a cadenas
llamadas péptidos.
▪ Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente. Se forma una
molécula de agua.
▪ En el enlace peptídico los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano. Esto impone cierta restricciones a
la forma de la cadena polipeptídica
Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro
Enlace peptídico
Plano del enlace
peptídico
Grupo N - terminal
Grupo C -terminal
Los péptidos
▪ Son las moléculas formadas por aminoácidos
▪ Dipeptido: formado por dos aminoácidos
▪ Tripéptido: formado por la unión de tres aminoácidos.
▪ Oligopéptido: unión de menos de diez aminoácidos.
▪ Polipéptido: péptido compuesto por más de diez aminoácidos.
La insulina y el glucagón son hormonas producidas por el páncreas que controlan el
nivel de la glucosa en la sangre. La insulina es proteína y el glucagón es péptido
▪ Proteína: péptido constituido por más de 50
▪ aminoácidos. Algunas proteínas contienen otro tipo de moléculas.
Se clasifican en:
❑ Holoproteínas: formadas sólo por aminoácidos.
❑ Heteroproteínas: formadas por aminoácidos y otras moléculas
4.- La estructura de las proteínas
▪ La organización de una proteína viene determinada por
cuatro niveles estructurales: la estructura primaria, la
estructura secundaria, la estructura terciaria y la
estructura cuaternaria.
▪ Cada una de ellas corresponde a la disposición de la
anterior en el espacio.
3.1 Estructura primaria de las proteínas
1. Secuencia de aminoácidos de la proteína: indica los
aminoácidos que hay en la cadena y el orden en el que se
disponen en la cadena.
2. La secuencia de aminoácidos determina las estructuras
superiores y como consecuencia la función de una proteína.
Estructura primaria de las proteínas
• Todas las proteínas la tienen.
• Indica los aminoácidos que la forman
y el orden en el que están colocados.
• Está dispuesta en zigzag.
• El número de polipéptidos diferentes
que pueden formarse es:
n Número de
20 aminoácidos
de la cadena
Para una cadena de 100 aminoácidos, el número
de las diferentes cadenas posibles sería:
1267650600228229401496703205376 ·10100
3.2. Estructura secundaria
Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el
espacio
Cuando se van uniendo aminoácidos a la cadena, está va adoptando una
disposición espacial estable.
Este tipo de estructura se mantiene con enlaces de hidrógeno y
depende de los aminoácidos que la constituyen.
Se conocen tres tipos:
➢ α-hélice,
➢ Conformación-β o lámina plegada
➢ Hélice del colágeno
α-hélice
▪ Se forma al enrollarse la estructura
primaria helicoidalmente sobre sí misma .
Esto se debe a la formación de puentes
de hidrógeno entre el oxígeno del –CO-
de un aminoácido y el hidrógeno del –
NH- del cuarto aminoácido siguiente.
▪ Todos los oxígenos de los grupos –CO-
queden orientados en el mismo sentido;
todos los hidrógenos de los grupos –NH-
en sentido contrario. Los radicales R
quedan orientados hacia el exterior de la
hélice.
Hélice de colágeno
▪ El colágeno tienen una disposición
en hélice especial, algo más
alargada que la α-hélice.
▪ Sus radicales dificultan la formación
de puentes de hidrógeno, por lo
que no se forma una α-hélice.
▪ La estabilidad de la hélice del
colágeno se debe a la asociación
de tres hélices que originan una
superhélice o molécula completa
de colágeno.
▪ Las tres hélices se unen por
medio de enlaces covalentes y
por enlaces débiles de tipo
enlace de hidrógeno.
Conformación o lámina plegada
▪ La cadena polipeptídica se dispone plegada en zigzag,
quedando los Cα, situados en las aristas o vértices de los
ángulos de plegamiento.
▪ La estabilidad de esta disposición se mantiene gracias a la
asociación de varias moléculas o varios segmentos de la
misma cadena polipeptídica, con disposición β. Entre estas
moléculas o segmentos se establecen puentes de
hidrógeno (grupos CO y NH). Se forma así una lámina en
zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Estructura secundaria de las proteínas:
conformación
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.
Enlaces de
hidrógeno
Enlace
peptídico
Estructura terciaria
▪ Disposición en el espacio de la estructura secundaria. Se pliega
sobre sí misma y origina una forma globular. Son solubles en agua.
• En las proteínas con estructuras terciarias podemos encontrar:
o Tramos rectos: presentan estructuras secundarias α-hélice o
conformación-β (lámina plegada).
o Zonas de giros: no tienen estructura secundaria
▪ La mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica.
▪ Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los
enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos. Pueden ser:
➢ Enlaces de hidrógeno.
➢ Atracciones electrostáticas.
➢ Atracciones hidrofóbicas.
➢ Puentes disulfuro.
➢ Fuerzas de Van der Walls
• Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias,
mantienen la estructura secundaria alargada: proteínas fibrosas.
• Son insolubles en agua y ejercen funciones esqueléticas.
• Ejemplos:
o El colágeno que da resistencia a los huesos y cartílagos.
o La queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, lana.
o La miosina responsable de la contracción muscular
o La elastina que da elasticidad a la piel, el cartílago y los vasos
sanguíneos.
Estructura cuaternaria
▪ La presentan las proteínas constituidas por dos o más
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o
no.
▪ Unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en
ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro.
Estructura cuaternaria
▪ El número de cadenas puede variar:
▪ Insulina: 2 cadenas
▪ Hemoglobina: 4 cadenas iguales dos a dos.
▪ ARN-polimerasa: cinco cadenas.
Las enzimas son proteínas
Catalizan reacciones químicas Sin las enzimas los procesos Las enzimas pueden actuar
necesarias para la biológicos serían tan lentos que dentro de la célula , fuera de
sobrevivencia celular las células no podrían existir. ésta, y en el tubo de ensayo.
E + S→ ES→EP → E + P
Enzima - Catalizador
[Link] enzima como el catalizador aceleran la
velocidad de una reacción química.
[Link] enzima puede transformar 1000
moléculas de sustrato/ segundo
[Link] enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
1. Especificidad por el sustrato
2. Se inactivan por desnaturación
3. Pueden ser reguladas
Enzima
Sustrato
Sitio activo
BIOQUÍMICA
Y NUTRICIÓN
IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS
Ejemplo: Fenil cetonuria
• Daño a sistema nervioso por la carencia de una enzima que permite
metabolizar fenialanina (presente en bebidas energéticas), y se puede
acumular generando daños
Ejemplo: Diabetes mellitus
• Causa acumulación de Glucosa por la carencia o malfuncionamiento de la
Hexocinasa, lo que ocasiona muerte celular por saturación (dentro de la célula?)
• Incluso puede causar anemias hemolíticas si esta destrucción ocurre en eritrocito
LA CÉLULA COMO UN SISTEMA
Los seres vivos y las células que los forman son sistemas abiertos, en
equilibrio y que realizan un trabajo.
Sistema abierto →Intercambio de materia y energía
Equilibrio. Sus variables se mantienen Energía
dentro de unos niveles de tolerancia.
Trabajo. Realiza trabajos dentro de su Célula Materia
propia actividad de ser vivo (moverse, Energía
reproducirse, renovar tejidos…)
Materia
Concepto de metabolismo
• El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas que se
producen en el interior de las células y que conducen a la
transformación de unas biomoléculas en otras.
• Las distintas reacciones químicas del metabolismo se denominan vías
metabólicas y las moléculas que intervienen se llaman metabolitos.
• Todas las reacciones del metabolismo están reguladas por enzimas,
que son específicas para cada metabolito inicial o sustrato y para cada
tipo de transformación.
• Las sustancias finales de una vía metabólica se denominan productos.
• Las conexiones existentes entre diferentes vías metabólicas reciben el
nombre de metabolismo intermediario.
Se pueden considerar tres fases en
el metabolismo:
Catabolismo: Transformación de
moléculas orgánicas complejas en
otras más sencillas, con liberación
de energía que se almacena en
ATP.
Anabolismo: Síntesis de moléculas
orgánicas complejas a partir de
otras más sencillas. Se necesita
suministrar energía, en forma de
ATP
Anfibolismo: (una fase
intermedia). Procesos en los que se
almacena gran cantidad de energía
(para los posteriores procesos
anabólicos)
Moléculas que intervienen
en el metabolismo
Moléculas con
Moléculas
Metabolitos Nucleótidos enlaces ricos
ambientales
en energía
Glucosa,
NAD, FAD,
ácidos ATP, coA O2, H2O, CO2
NADP…
grasos…
Enfermedades
FUNCIONES
VITAMINAS carenciales
C (ácido Coenzima de algunas peptidasas. Interviene
Escorbuto
ascórbico) en la síntesis de colágeno
Coenzima de las descarboxilasas y de las
B1 (tiamina) Beriberi
enzima que transfieren grupos aldehidos
Constituyente de los coenzimas FAD y Dermatitis y lesiones
B2 (riboflavina)
FMN en las mucosas
B3 (ácido Fatiga y trastornos del
Constituyente de la CoA
pantoténico) sueño
Constituyente de las coenzimas NAD y
B5 (niacina) Pelagra
NADP
Interviene en las reacciones de transferencia
B6 ( piridoxina) Depresión, anemia
de grupos aminos.
Coenzima en la transferencia de grupos
B12 (cobalamina) Anemia perniciosa
metilo.
Coenzima de las enzimas que transfieren
Biotina grupos carboxilo, en metabolismo de Fatiga, dermatitis...
aminoácidos.
Ceguera nocturna,
Ciclo visual, crecimiento, protección y
A (retinol) xeroftalmia,
mantenimiento del tejido epitelial
desecación epitelial
Metabolismo del Ca2+, esencial en el Raquitismo,
D
crecimiento y mantenimiento de los huesos deformidades oseas
Tipos de metabolismo
Las células se encuentran siempre en un proceso constante de
autodestrucción y autoregeneración.
• El metabolismo forma una unidad,
aunque se estudia fragmentado en rutas
o vías metabólicas.
• Las rutas metabólicas no son
independientes entre si , poseen
encrucijadas comunes.
• Un mismo metabolito común a dos rutas
podrá seguir por una o por otra en
función de las condiciones celulares.
Para crecer y desarrollarse, todos los seres vivos necesitan incorporar
materia y energía y en función de estas clasificamos los distintos tipos de
metabolismo de los seres vivos.
MATERIA.
1. Si la fuente de carbono es el dióxido de carbono (CO2 atmosférico) o
carbono inorgánico, se habla de metabolismo autótrofo
2. Si la fuente es la propia materia orgánica (formas más o menos
reducidas del carbono como metano, glucosa, grasas, etc., es decir, el
llamado carbono orgánico), se habla de metabolismo heterótrofo.
ENERGÍA
1. Fotosintéticos si la fuente de energía es la luz.
2. Quimiosíntéticos si es energía desprendida en reacciones químicas.
Fuentes de carbono y energía para el metabolismo
El ATP
Puede actuar como molécula energética, al ser capaz de almacenar o
ceder energía gracias a sus dos enlaces éster-fosfóricos que son
capaces de almacenar cada uno de ellos, 7,3 kcal/mol.
ATP + H2O → ADP + Pi + energía (7,3 kcal/mol)
ADP + H2O → AMP + Pi + energía (7,3 kcal/mol)
También se pueden dar las reacciones inversas (almacén de energía)
Se dice que el ATP es la moneda energética de la célula, pues
representa la manera de tener almacenado un tipo de energía de
pronto uso.
En ocasiones son utilizados para el mismo fin otros nucleótidos como
el GTP el UTP o el CTP.
Balance del metabolismo
Número de moléculas con enlaces ricos en energía (ATP u otros),
que se producen por cada metabolito oxidado.
En general:
• Rutas catabólicas: Balance positivo
• Rutas anabólicas: Balance negativo
En las reacciones metabólicas, la energía generada se transforma, parte en
ATP que si puede ser utilizado por la célula, y otra parte, se transfiere al
entorno en forma de calor:
Por ejemplo:
Un mol de glucosa por combustión genera 680 Kcal. Mediante reacciones
metabólicas da 36 ATP (262,8 Kcal) y 417 Kcal se pierden en forma de calor
PROPIAS
DEL
ORGANISM
O PARA LA
FUNCIÓN
CELULAR
FUNCIONES DEL
METABOLISMO
Construir
Romper
¿CÓMO SE
INTEGRA EL
METABOLISMO?
Respiración celular
Proceso catabólico que realizan las células para liberar energía (ATP), la cual esta almacena en
compuestos orgánicos.
Citosol
Matriz mitocondrial Membrana mitocondrial
interna
Balance energético
Relación:
ATP/metabolito oxidado
Balance positivo Balance negativo
Se obtiene ATP Se gasta ATP
Ruta Ruta
catabólica anabólica
Síntesis de
Glucolisis
proteínas
•Metabolismo de Hidratos de
carbono
Glucolisis
Funciones de la glicólisis en el metabolismo
Condiciones de la glicólisis
Enzimas y coenzimas participantes
Reacciones de la glucólisis y puntos de regulación
Balance energético de la glicólisis del metabolismo total de
carbohidratos
Vía de las pentosas fosfato
Metabolismo del glucógeno
Ciclo del ácido cítrico o ciclo de Krebs
Funciones del ciclo de Krebs en el metabolismo Esta foto de Autor desconocido está bajo licencia CC BY-SA
Ciclo del gioxilato
D. M. dependiente de insulina
Transporte electrónico y fosforilación oxidativa