AMINOACIDOS

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos.
Son proteínas casi todas enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes; muchas
hormonas, reguladoras de actividades celulares; hemoglobina y otras moléculas con funciones de
transporte de sangre; anticuerpos encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes
extraños; los receptores las células, a los desencadenan una respuesta determinada.
Todas las proteínas contienen carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre

Las proteínas son macromoléculas

formadas por aminoácidos
Las proteínas son macromoléculas se trata de polímeros. Cuando estas moléculas se dispersan en un
solvente adecuado, forman obligadamente soluciones coloidales.
Por hidrolisis, las moléculas proteínicas son escindidas en numerosos compuestos relativamente más
simples. Los aminoácidos son veinte especies diferentes.

Aminoácidos:
Los aminoácidos constituyentes de proteínas están compuestos con un grupo acido, carboxilo (-COOH) y
un grupo básico, amina (-NH2) unidos al carbono α. Son entonces α- aminoácidos y su fórmula general es:

Todos los aminoácidos (excepto la glicina, en la cual R es un hidrogeno) tienen cuatro sustituyentes
diferentes del carbono α. Esto determina la existencia de dos isómeros ópticos, con configuración espacial
distinta.
Isomería óptica:
Se denomina isómero a compuestos diferentes con la misma forma molecular. Cuando difieren en su
disposición espacial se tienen isómeros espaciales o estereoisomeros, isómeros ópticos.
Cuando los cuatro sustituyentes son diferentes, se dice que es el caso de un carbono asimétrico.

Los grupos unidos al carbono asimétrico central pueden ser dispuestos en el espacio de dos maneras
diferentes. De ello resultan dos moléculas de cada una de las cuales es la imagen espejo de la otra. Se los
conoce también como isómeros ópticos, enantiómeros o enentiomorfos.

Isómeros de este tipo poseen muchas propiedades físicas idénticas, excepto su capacidad para desviar la
plano de vibración de la luz polarizada1 en uno u otro sentido.
Actividad óptica. Si un haz de luz polarizada atraviesa una solución con un compuesto quiral, el plano de
vibración es rotado sobre su eje y desviado a otra posición. Se dice que la sustancia es ópticamente activa2.
Los compuestos que desvían hacia la derecha el plano de vibración de luz polarizada se llaman detro-
rotatorios o dextrógiros y los que lo rotan hacia la izquierda levo- rotatorio o levógiros.
Notación. Los isómeros ópticos se distinguen por la configuración de sus cuatro sustituyentes en torno al
átomo de carbono o asimétrico.

1
Luz polarizada: un haz de luz ordinaria que está compuesto por vibraciones dispuestas en todos los planos. Se
llama luz polarizada a aquellas cuyas vibraciones que ocupan un solo de esos planos.
2
Cuando el giro tiene el sentido de las agujas del reloj se lo considera hacia la derecha (+); la rotación en sentido
contrario es izquierda o negativa (-)
Todos los compuestos de configuración comparable a la del L-gliceraldehído son denominados L, aun
cuando no sean levógiros y los relacionados con la disposición espacial del D-gliceraldehído, son llamados
D aunque no sean dextrógiros. De este modo, D y L denotan la configuración. Por esta razón se debe
indicar con un signo (+) o (-).

Clasificación de aminoácidos:
De α- aminoácidos obtenidos por hidrolisis de proteínas, la mayoría posee un grupo ácido carboxilo y un
grupo básico, amina, razón por la cual se los considera neutros. Dos de ellos tienen un carboxilo adicional
que les confiere el carácter acido, mientras que otros poseen grupos básicos adicionales. Dos de los
aminoácidos contienen azufre en su molécula.

Aminoácidos alifáticos neutros:

Glicina posee un solo hidrogeno, además de los grupos carboxilos y amina, estos grupos predominan
claramente es su molécula. Alanina con un metilo como cadena lateral es más soluble en agua que los
siguientes, en los que la cadena hidrofóbica es de mayor tamaño. Valina, leucina e isoleucina.

Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no

ionizable:
Serina y treonina contienen en su cadena lateral una función hidroxilo que les otorga carácter polar.

Aminoácidos con azufre:

Cisteína contiene el grupo –SH (sulfhídrico), ligeramente polar. La cadena lateral de metionina es apolar

Aminoácidos ácidos (dicarboxílicos):

Ácido aspártico y ácido glutámico son aminoácidos con un carboxilo adicional que puede liberar un
protón y adquirir carga negativa. A menudo se los designa con el nombre de la forma ionizada aspartato y
glutamato.

Aminoácidos básicos:
Lisina, con una función amina adicional, arginina con un grupo guanidino puede aceptar protones.
Propiedades de aminoácidos
Las propiedades de la cadena de cada aminoácido permiten predecir su comportamiento.
El grupo carboxilo adicional de ácido aspártico y glutámico, además de otorgarles carácter acido, da a estos
aminoácidos la propiedad de interactuar con sustancias básicas para formar uniones de tipo salino. Las
características de las cadenas laterales le permiten agrupar a los aminoácidos en:

Propiedades ácido- base de los

aminoácidos
El grupo carboxilo se comporta como ácido o dador de protones:
+¿ ¿
−¿+ H ¿
−COOH →−CO O
El grupo amino acepta electrones; actúa como base:
+¿→−N H 3 ¿
−N H 2 + H
Los aminoácidos son iones dipolares, anfolitos o anfóteros. Lo correcto es representar a los aminoácidos
como iones dipolares.

En soluciones ácidas fuertes, el ion dipolar capta su ion hidrogeno o protón a nivel de su carboxilo, el cual
en esas condiciones se comporta como base. El aminoácido se convierte entonces en un ion con carga
positiva o catión es decir migra hacia el cátodo si se establece un campo eléctrico en la solución.

En solución alcalina, el protón de la función –NH 3+ reacciona con iones hidroxilos para formar agua y el
aminoácido queda cargado negativamente. Es decir, que el grupo –NH3+ se compota con ácido.

La carga eléctrica
del aminoácido depende del
pH del medio en el cual esta disuelto. Hay un valor de pH característico para cada aminoácido, en el cual la
disociación de cargas positivas y negativas se iguala y, la carga total del aminoácido es nula. A este valor
de pH se le denomina punto isoeléctrico (pHi o pI). El aminoácido no tiende a desplazarse hacia ninguno
de los
polos
cuando
se
establece
un
campo
eléctrico
a través
de la
solución.
El pH isoeléctrico (pI o pHI) se calcula como la media de pK1 y pK 2, es decir, la media de los pKa de las
etapas que forman y descomponen al ion dipolar o Zwitterión (ion hibrido).
pKa1 + pK a2
pI =
2
 PÉPTIDOS
Unión peptídica:
Los aminoácidos pueden establecer enlaces covalentes entre grupo carboxilo de uno y el nitrógeno del
grupo α- amina del otro. Esta unión denominada peptídica, es del tipo amida y se produce con la perdida de
agua.
Cuando se unen de esta manera dos aminoácidos se los llama dipéptido. Es posible seguir agregando
unidades de aminoácidos para formar tripéptidos, tetrapéptidos, etc. Se denominan polipéptidos a los
polímeros formados por más de diez aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Toda cadena polipeptídica tiene un extremo en el cual queda un aminoácido con su grupo α-amina libre; se
considera a este como el comienzo de la cadena y se le llama extremo amino- terminal o N-terminal. La
otra punta posee libre un grupo carboxilo unido al carbono α; es el extremo final, carboxilo terminal o C-
terminal. Los aminoácidos constituyentes de péptidos o proteínas pierden en la unión peptídica un H del
grupo amina y un OH del carboxilo, una vez integradas en la cadenas, las uniones que forman el polímero
son restos o residuos del aminoácido.

Propiedades acido- base

Los grupos carboxilos y α-amina interesados en la uniones peptídicas ha perdido OH o H respectivamente
y ya no pueden ionizarse. Las propiedades acido base de los péptidos están determinadas por los grupos
amina y carboxilos terminales y por los grupos ionizables de las cadenas laterales de sus residuos de
aminoácidos.
 PROTEINAS
Propiedades de las proteínas
Propiedades ácido- base
En la cadena polipeptídica, los restos de los grupos carboxilo y amina interesados en uniones peptídicas no
ionizables.
La carga eléctrica de una proteína depende de la ionización de los grupos disociables existentes en las
cadenas laterales de los restos de aminoácidos componentes.
Las proteínas tienen una capacidad amortiguadora o buffer, ya que captan o liberan protones, según la
mayor o menor concentración de iones H+ en el medio.
El pH de la solución en el cual la carga neta es nula, se le conoce como el punto isoeléctrico.

Electroforesis:3
La migración por acción de un campo eléctrico se conoce con el nombre de electroforesis. En la mezcla e
dos o más proteínas de pHi diferentes disueltas en un medio de determinado pH, el valor de su carga y su
velocidad de migración en campos distintos será diferentes.

Solubilidad
Gran parte de las proteínas son solubles en agua o en soluciones acuosas. Creando así una capa de
solvatación4.
Esta solubilidad varia con:

Efecto del pH: el pH es un factor Efecto de sales: a bajas concentraciones, Efecto de solventes poco polares: el
importante en la solubilidad de una las sales favorecen la solubilidad de agregado de solventes poco polares a
proteína por cuanto de él depende muchas proteínas pues los iones soluciones de proteínas disminuye su
la magnitud de la carga eléctrica inorgánicos interaccionan con los grupos solubilidad y produce precipitación
neta de la molécula. La carga ionizados de las moléculas proteicas. La cuando la concentración del solvente
eléctrica total de una molécula adición de sales neutras reduce la atracción alcanza ciertos valores. La
proteica es nula en su punto electroestática entre esas moléculas y precipitación se acompaña de
isoeléctrico, en consecuencia, la favorece la estabilidad de la solución. A alteración de la proteína
solubilidad será mínima a ese pH. medida que se aumenta la concentración de (desnaturalización).
sal, sus iones ejercen atracción sobre las
moléculas de agua de la capa de
solvatación y tienden a despojar. a la
proteína de su cubierta hidratante. En
consecuencia su solubilidad decrece.

3
Electroforesis: técnica para separar en base a su tamaño y su carga eléctrica a proteínas
4
Capa de solvatación: la estabilidad de estas soluciones se debe a varios factores. Uno de los más importantes es la
propiedad de las partículas dispersas de interactuar con moléculas de solventes polares como el agua, que forman una
capa o cubierta.
 Forma molecular
Cada proteína, al estado natural, una forma molecular característica.
De acuerdo con esto se consideran dos grandes categorías:

Proteínas globulares. Son aquellas en las cuales se Proteínas fibrilares o fibrosas. Las cadenas
pliega sobre sí misma para formar un conjunto polipeptidicas se ordenan paralelamente, formando
compacto semejante a un esferoide u ovoide. fibras o lamias extendidas, en las cuales el eje
longitudinal predomina notoriamente sobre los
transversales. Son poco solubles o insolubles en agua y
participan en la constitución de estructuras de sostén.
 Estructura molecular
La estructura de la proteína es muy compleja, razón por la cual resulta conveniente describirla en distintos
niveles.

Estructura Estructura primaria Estructura Estructura terciaria Estructura cuaternaria

secundaria
Definición Se refiere al numero e Disposición Arquitectura Se aplica solo a proteínas
identidad de los espacial regular, tridimensional constituidas por dos o más
aminoácidos que repetitiva que completa de la cadenas polipeptídicas y se
componen la molécula y al adopta la cadena proteína refiere a la disposición
ordenamiento o secuencia polipeptídica espacial de esas cadenas y a
de esas unidades en la generalmente los enlaces que se
cadena polipeptídica mantenida por establecen entre sí.
enlaces hidrógenos
Fuerzas que Uniones covalentes Puentes hidrógenos Enlace iónico Enlace iónico
mantienen esa Puente hidrógenos Puente hidrógenos
estructura Puente disulfuro Puente disulfuro
Fuerzas de Van der Fuerzas de Van der Walls
Walls
Grupos Uniones covalentes (unión Los puentes Enlace iónico Enlace iónico (puente
químicos que amida) se da entre el grupo hidrógenos que (puente salino) salino) atracción
establecen el carboxilo (-COOH) y el estabilizan las atracción electrostática entre iones
enlace grupo amino (-NH2) de estructuras electrostática entre con carga opuesta.
otro aminoácido secundarias se dan iones con carga Puente hidrogeno se forman
entre el hidrogeno opuesta. entre el H de un grupo R y
unido al nitrógeno Puente hidrogeno se el O o N de un segundo
de un enlace forman entre el H aminoácido con grupo R
peptídico y el de un grupo R y el polar.
oxígeno del O o N de un Puente disulfuro enlace S-S
carboxilo segundo entre dos cisteínas
aminoácido con Fuerzas de Van der Walls
grupo R polar. (dipolo inducido- dipolo
Puente disulfuro inducido) entre cadenas
enlace S-S entre dos laterales no polares
cisteínas
Fuerzas de Van der
Walls (dipolo
inducido- dipolo
inducido) entre
cadenas laterales no
polares
Estructura primaria:
Cuando se somete una proteína a hidrolisis completa, quedan en libertar los aminoácidos constituyentes.
Cada proteína se caracteriza por poseer una composición definida de aminoácidos y especialmente por la
secuencia según la cual las unidades se ordenan. El ordenamiento de los aminoácidos en cada una de las
proteínas sintetizadas por un organismo se realiza según instrucciones por un organismo se realiza según
instrucciones contenidas en los gases. El orden de las unidades constituyentes del material genético puede
asimilarse a un “mensaje de código” que indica la secuencia en la cual deben ensamblarse los aminoácidos.

Los Cα de dos AA adyacentes se

encuentran separados por tres enlaces
covalentes simples.

 Los estudios indicaron que el oxígeno carbonílico y el nitrógeno amida compartían parcialmente
dos pares de electrones.
 El oxígeno tiene una carga negativa parcial y el nitrógeno una positiva parcial, formando un dipolo
eléctrico.
 Los seis átomos en cuestión se hallan en un mismo plano de modo que el átomo de oxígeno del
grupo carbonílico y el átomo de hidrógeno del nitrógeno amídico se hallan entre ellos en posición
trans.
 Pauling y Corey concluyeron que los enlaces peptídicos C-N no pueden girar libremente a causa de
su carácter parcial de doble enlace.
 Estructura secundaria:
La disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica que adopta la cadena polipeptídica depende de
la orientación de los enlaces entre los átomos –C-N-Cα- que se suceden en forma repetitiva constituyendo
la “columna vertebral” de la proteína. El enlace polipeptidico posee un carácter intermedio entre el de un
enlace simple y uno doble, lo cual otorga cierta rapidez a la unión C-N y no permite la rotación libre de
esos átomos.

Hélice α: la disposición de la cadena determina su

enrollamiento sobre su eje central, como si estuviese
envolviendo un cilindro. La hélice es dextrógira o derecha.
Este tipo de estructura secundaria se mantiene por uniones de
puente hidrogeno.
El enlace hidrogeno se establece entre dos átomos
electronegativos. En la cadena polipeptídica, el hidrogeno
unido al N de un resto de amina atraído por el oxígeno de un
grupo carbonilo.
Para que la hélice α pueda formarse, la estructura primaria
debe cumplir con ciertas condiciones. Por ej. La presencia de
prolina es incompatible con la hélice α, la presencia de restos
voluminosos con carga, localizados próximos entre sí, originan
fuerzas electrostáticas que afectan la disposición espacial de la
cadena e impiden la formación de hélice α.

Lamina β: la cadena polipeptídica se encuentra aquí

más extendida que en la hélice α. Puede establecerse
puentes hidrógenos en tres grupos =NH con grupos
=CO de otra. Se forman asi estructuras laminares
que presentan un plegamiento en zigzag. Si las
cadenas apareadas tienen el mismo sentido (N-
terminal → C- Terminal), se llama paralelas; si
marchas en direcciones opuestas, son antiparalelas.
Una cadena puede hacer un giro y volver sobre si
misma formando una horquilla.
Giros beta: los giros β son frecuentes en las proteínas.
Son elementos de conexión que unen átomos con
estructura repetitiva son frecuentes los giros β que
conectan los extremos adyacentes de los segmentos de
hoja β antiparalela,
Forman un giro de 180° en el cual están implicados 4
residuos con el oxigeno del carbonilo del primer residuo
formado por puente hidrógenos con el hidrogeno del
grupo amino del cuarto.
Es muy común la participación de Glicina porque es
muy pequeño y flexible y de Prolina que puede adoptar
con facilidad configuración cis muy adecuada para
formar giros cerrados

Disposición al azar: puede suceder que una cadena polipeptídica no posea

una estructura regular y repetitiva, en cuyo caso se habla de disposición o
enrollamiento al azar.

Estructura terciaria:
La arquitectura total de la molécula proteica determina una conformación
tridimensional. En las proteínas fibrosas o fibrilares bastan de las estructuras
secundarias descriptas para explicar su conformación. Toda la molécula puede
disponerse en hélice, o en lámina plegada.
En las proteínas globulares, en cambio, si bien pueden existir porciones de la
cadena que adoptan estructuras en hélice α o en lamina β son necesarios
segmentos dispuestos al azar. Se mantienen gracias a las uniones e
interacciones de cadenas laterales de residuos de aminoácidos del polipéptidos.
La forma más estable es aquella de menor energía libre.

Estructura cuaternaria:
Se trata de proteínas oligométricas, en las cuales cada una de las
cadenas representa una subunidad.
La estructura cuaternaria refiere a la disposición espacial de las
subunidades polipeptidicas constituyentes de esas moléculas
compuestas. Las fuerzas responsables e mantener esta posición a las
diferentes subunidades son puentes hidrogeno, atracciones
electrostáticas, interacciones hidrofobica, puente disulfuro entre
cisteínas por ejemplo.
 Desnaturalización de proteínas
Cuando las proteínas son sometidas a la acción de agentes físicos, como calor, radiaciones congelamientos,
etc. Puede sufrir alteraciones en su conformación al afectarse las fuerzas que la mantienen. La
desorganización de la estructura molecular lleva a la perdida de propiedades y funciones naturales de la
proteína. Por eso se llaman a este proceso desnaturalización. Esta comprende ruptura de las uniones y
fuerzas que mantienen las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias. La estructura primaria de una
proteína desnaturalizada no está afectada.

Separar y purificar:
Los métodos clásicos de separación de proteínas aprovechan propiedades que varían de una proteína a otra.
Entre ellos se pueden citar:

 Cromatografía de intercambio iónico: aprovecha las diferencias en el signo y la magnitud de las

cargas eléctricas netas de las proteínas a un pH dado.
 Cromatografía de exclusión por tamaño: también llamado filtración en gel, separa las proteínas
de acuerdo con su tamaño.
 Cromatografía de afinidad: separa las proteínas por sus especificidades de unión.
 Electroforesis: Las proteínas se mueven en el gel cuando se aplica un campo eléctrico.

Clasificación de proteínas
Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos

Proteínas simples: Proteínas conjugadas:

Proteínas cuya hidrolisis total producía solo aminoácidos. En estas moléculas se asocian una proteína simple y otro
Reducida proporción de glúcidos. tipo de compuesto. Corrientemente se llama apoproteinas
a la porción proteínica, mientras el otro componente
 Albuminas; son proteínas solubles en agua recibe el nombre de grupo protético.
 Globulinas; son insolubles en agua.
 Histonas; fuertemente básicas.  Nucleoproteínas
 Protaminas; son proteínas de carácter básico  Cromoproteínas
 Glutelinas y glidinas; se encuentran  Glicoproteínas
principalmente en granos de cereales.  Fosfoproteínas
 Escleroproteínas; son insolubles.  Lipoproteínas
 Queratina  Metaloproteinas
 Colágeno
 elastina
 TERMODINAMICA y
BIOENERGETICA.
OXIDACIONES
BIOLOGICAS
Elementos de la termodinámica
En todo organismo viviente se producen miles de reacciones químicas, cuyo conjunto recibe el nombre de
METABOLISMO.
Metabolismo: conjunto de reacciones químicas que tienen lugar en un organismo.
Catabolismo: proceso degradativos, en general. Reductivos con NAD como aceptor de poder reductor.
Anabolismo: procesos de síntesis, en general. Reductivos con NADPH como aportante de H.
Vías metabólicas: sucesión de reacciones catalizadas por enzimas que llevan a la conversión de
sustancias reactivas a productos finales.
Además de sustancias reactivas y productos, en toda reacción química debe considerarse la ENERGIA,
dado que las transformaciones químicas se acompañan de cambios energéticos.
La TERMODINÁMICA es la rama de la física que trata de la energía y de sus transformaciones.

Bioenergética
La Energía (E) se define como la capacidad de realizar trabajo.
La Bioenergética estudia las transformaciones que la energía sufre en los seres vivos.
Algunos principios de Bioenergética:
1. En los organismos que se desarrollan en condiciones aeróbicas (con aporte suficiente de oxígeno) esa
Energía proviene de la oxidación de los nutrientes (fundamentalmente glúcidos y grasas).
2. En los enlaces químicos de esas sustancias está guardada esa Energía, al romperse durante la
oxidación esa Energía puede ser liberada, utilizada y transformada por las células.

Bioenergética y Metabolismo
Catabolismo: procesos degradativos, en general Oxidativos, con liberación de Energía en parte conservada
en forma de ATP y con NAD+, NADP+ y FAD como aceptores de poder reductor.
 Anabolismo: procesos de síntesis, en general Reductivos, requiriendo aporte de Energía generalmente en
forma de ATP y de poder reductor NADH, NADPH y FADH2.

Los organismos Autotróficos fotosintéticos

obtienen su E a partir de la luz solar,
mientras que los organismos
Heterotróficos obtienen su E de la
degradación de nutrientes orgánicos
producidos por los autótrofos.
Esto equivale a decir que la fuente
primaria de E de todas las células vivas es
en última instancia la luz solar, ya que la E
solar es transformada por los organismos
Autótrofos capaces de hacer fotosíntesis en
E de los enlaces químicos de moléculas
como glúcidos y finalmente es transferida a
los organismos heterótrofos a través de la
cadena trófica. Los organismos vivos son
capaces de interconvertir diferentes formas
de energía: química, térmica, mecánica,
radiante.

Relaciones

energéticas
entre las rutas
catabólicas
y anabólicas

Catabolismo: procesos degradativos ,

Anabolismo: procesos de síntesis, en
en general Oxidativos, con liberación
general Reductivos, requiriendo aporte
de E en parte conservada en forma de
de E generalmente en forma de ATP y
ATP y con NAD+, NADP+ y FAD
de poder reductor NADH, NADPH y
como aceptores de poder reductor.
FADH2.
Energía
Toda reacción química transcurre con algún tipo de cambio energético
Una célula y un organismo completo (pluricelular) necesita de ENERGIA para permanecer vivo y realizar
TRABAJO.

 Transporte de sustancias a través de la membrana

 Contracción muscular
 Movimiento de músculos (organismo) y cilias (célula procariota)
 conducción de impulso nervioso
 síntesis de moléculas de reserva
 mantenimiento de T corporal
 Renovación continua de sus estructuras

A+B C Reacción exergónica, espontanea

Libera energía

Reacción endergónica, no ocurre sin el aporte de energía

A+B C

Consume energía
La energía libre de Gibbs (G) es la función termodinámica crucial para los seres vivos, ya que representa
la forma de energía que puede utilizarse para realizar trabajo.
La energía libre real de cualquier proceso no se puede medir fácilmente, pero se puede determinar el
cambio de energía libre (ΔG), que sería la diferencia entre la ENERGÍA FINAL que posee un proceso y
la ENERGÍA INICIAL del mismo. El ΔG nos permite conocer la dirección en que una reacción ocurrirá y
el rendimiento energético, el cual se puede medir por ejemplo en Kcal/mol.
El cambio de energía libre (ΔG), se puede calcular como la G del estado final menos la G del estado
inicial:
∆ G=Gf −Gi

Cambio de energía libre

El cambio de energía libre (ΔG) = Gf – Gi
En una reacción Exergónica en la que se ha liberado energía, la Gf es < que la Gi y entonces, ΔG: valor
negativo
Por lo tanto, una reacción es denominada Exergónica, si su ΔG es Negativo y es también llamada
(espontánea), pero esto no significa que siempre ocurrirá por si solo o rápidamente. Ej. La combustión de
sacarosa tiene ΔG Negativo, pero sacarosa puede estar años a 20 º C sin entrar en combustión.
Mientras que, para la reacción Endergónica, Gf > Gi (recibió energía)
Y entonces, ΔG: valor positivo
Por lo tanto, una reacción es denominada Endergónica, si el ΔG es Positivo (NO espontánea) y se realiza
únicamente con suministro de E.

Acoplamiento energético en procesos

químicos y mecánicos
Procesos mecánicos
El movimiento descendente de un objeto libera energía potencial capaz de producir trabajo, es decir un
proceso EXERGONICO (rojo) que puede acoplarse al movimiento ENDERGONICO ascendente de otro
objeto (azul).
Procesos químicos
En la reacción 1 la formación de Glucosa 6-P posee un ΔG1 positivo por tratarse de una reacción
ENDERGONICO (azul). En la reacción 2, la ruptura EXERGONICA (roja) del ATP tiene un ΔG2
grande y negativo. En la reacción 3, se representa el acoplamiento de las reacciones 1 y 2, resultando en
una sumatoria de ΔG1 y ΔG2, arrojando un valor de ΔG3 negativo, con lo cual la reacción global resulta
ser EXERGONICA (roja).
Acoplamiento energético
¿Una reacción altamente exergónico podría impulsar el curso de otra endergónica si ambas se acoplan? ¿Se
podrían acoplar dos reacciones de acuerdo con su ΔG?
Si, por ej. La producción de Glucosa 6 P a partir de Glucosa es una reacción endergónica y se acopla con la
hidrólisis de ATP que libera suficiente energía (Exergónico) para que en total sea negativo y ocurra.

La función celular depende principalmente de moléculas como la PROTEINAS, para las que la energía
libre de formación es positiva.
Para llevar a cabo estas reacciones de síntesis termodinámicamente desfavorables ya que requieren energía,
las célula las acopla a otras que desprenden energía (reacciones exergónico).

Cuando estas reacciones están acopladas, la suma de ΔG1 y ΔG2 es negativa, resultando el proceso global
exergónico.
Mediante esta estrategia, la célula puede sintetizar y mantener los polímeros esenciales para la vida.

Energía de activación
Independientemente del ΔG, en toda reacción química es necesario suministrar ENERGIA a los sustratos
para iniciar la reacción. Esto explica por qué a pesar de su ΔG negativo, los sustratos sacarosa y oxígeno
pueden permanecer mucho tiempo sin reaccionar. Esta energía necesaria para superar esa barrera es la
ENERGIA DE ACTIVACIÓN.
Transferencia de energía para formar
ATP. fosforilación a nivel de sustrato por
transferencia directa.
Síntesis de ATP usando la energía derivada de la hidrólisis de un compuesto de alta energía
Para que la reacción de síntesis de ATP a partir
de ADP pueda realizarse en el organismo, es
necesario que simultáneamente se produzca
una reacción exergónica que libere más energía
que 7,3 Kcal/mol.
¿Cómo ocurre esto?
Hay varios compuestos que tienen enlaces
químicos que al romperse liberan gran cantidad
de energía.
Se habla de transferencia directa, porque la
formación de ATP depende de la
transferencia del grupo fosforilo desde el
Fosfoenol piruvato Al ADP.
En este caso el acoplamiento es:
a) por suministro de energía
b) por suministro de un intermediario
común (Pi).
Fosforilación de un sustrato
Como veremos en otras ocasiones la energía que se libera (pero ahora de la hidrólisis de ATP u otro
nucleótido trifosfato) se usa para introducir Pi en una molécula.

A este proceso se le llama fosforilación de un sustrato “en esta reacción el ATP es el sustrato”
 ENZIMAS:
Las enzimas son catalizadores biológicos:
Un catalizador es un agente capaz de acerar una reacción, sin formar parte de los productos finales ni
degaste en el proceso. En los medios biológicos se desempeñan como catalizadores macromoléculas
denominadas “enzimas”.
Las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación (E a) de una reacción. Las enzimas muestran
mucho mayor especificad, las enzimas solo catalizan una reacción química determinada.
Las sustancias sobre las cuales actúan las enzimas reciben el nombre genérico de sustratos.

Nomenclatura y clasificación de enzimas.

Las enzimas suelen designarse agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actúan. También
se denominan las enzimas según el tipo de reacción catalizada.
Se las puede clasificar en seis grandes grupos:
Hidrolasas: catalizan la ruptura de
Oxidorreductasas: catalizan Transferasas: catalizan la
enlaces C-O; C-N; C-S; y O-P.
reacciones de oxidoreducción transferencia de un grupo de
átomos, desde un sustrato a otro.

Isomerasas: interconvierten isómeros de Ligasas: sintetasa o sintasas catalizan la

cualquier tipo. formación de enlaces entre C y O, N, S u otros
átomos.
Naturaleza química de las enzimas
Se han asilado moléculas de ácido ribonucleico (ARN) con actividad catalítica, las llamadas ribozima.
Algunas enzimas están constituidas solo por aminoácidos. Existen enzimas formadas por asociación de
varias subunidades o cadenas polipeptidicas, es decir, son oligomeros

Coenzimas:
Muchas enzimas solo pueden realizar su función catalítica en asociación con otra molécula no proteica,
denominada coenzima. Las coenzimas pueden estar firmemente unidas a la enzima por uniones covalente.
Las dos porciones, proteica y no proteica son indispensables para la actividad de la enzima. El sistema
completo se llama holoenzima y está constituido por la proteína, designada apoenzima.

Holoenzima = apoenzima + coenzima

Enzima total Proteína No proteica

Termolábil Termoestable
No dializa
Catálisis enzimática:
Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la velocidad de energía de activación (E a).
Las enzimas aumentan enormemente la velocidad de reacción y, como todo catalizador, no modifica en
absoluto el cambio neto de energía, ni la constante de equilibrio.
La enzima se une efectivamente al o a los sustrato/s formando un complejo transitorio. La enzima aparece
inalterada al final de la catálisis.
Si es una enzima E cataliza la transformación del sustrato S en producto P, primero se unen enzimas y
sustrato para formar un complejo ES, el cual luego se disocia en enzima y producto.

Sitio activo:
Para formar el complejo ES, el sustrato se fija a un lugar definido de la enzima. Esta región de la molécula
se ha recibido las denominaciones de sitio activo, centro activo, sitio catalítico o lugar de sustrato y es
donde se cumple la acción catalítica.
Conformación tridimensional altamente específica a nivel del sitio activo en el cual las cadenas laterales de
los restos aminoacidicos aportan grupos funcionales esenciales.
El sitio activo es una agrupación de un número no muy grande de aminoácidos, distribuidos espacialmente
de manera precisa. Esta disposición se mantiene gracias a la contribución de estructuras de la proteína.

Teoría de llave cerradura:

E. Fischer en 1894, postuló que las enzimas son muy específicas, y dedujo que ambas moléculas (Enzima y
Sustrato), poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la
otra, de allí el nombre, refiriéndose a la E como una cerradura y al S como a una llave que encaja
perfectamente. Una llave solo funciona en su cerradura y no en otras cerraduras.

Teoría del encaje inducido

El modelo de "llave-cerradura" explica la especificidad de las enzimas, pero carece de explicación acerca
de la estabilización del estado de transición (ES). En 1958, D. Koshland modificó el modelo anterior
sugiriendo que las E son estructuras flexibles y que el sitio activo podría cambiar su conformación
estructural por la interacción con el sustrato. Así, la cadena de aminoácidos que compone el sitio activo es
moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica.
Determinación de la actividad enzimática
La actividad de una enzima puede determinarse midiendo la cantidad de producto formado o de sustrato
consumido, en un tiempo dado. Si se mide la velocidad inicial, es decir, cuando la cantidad de sustrato
utilizado es aun insignificante en relación con el total presente en la mezcla. Se acepta como velocidad
inicial la determinada antes el consumo de sustrato.

Actividad especifica
Una expresión que indica la pureza relativa de una preparación enzimática. Relaciona la actividad
enzimática con el total de proteínas existentes en la misma. La actividad específica indica las unidades de
enzima por mg de proteína presente en la muestra.

Factores que modifican la actividad enzimática

Concentración enzimática:
Cuando se determina la velocidad inicial de una reacción catalizada por
enzimas a distinta concentraciones de esta, en presencia de cantidades
saturantes de sustrato y manteniendo constante los otros factores en el
medo de reacción, se pueden establecer la relación entre la cantidad de
enzima y actividad.

Concentración de sustrato:
Si se efectúan determinaciones de actividad enzimática manteniendo
constantes concentración de enzimas y las otras condiciones de reacción
excepto concentración de sustrato. Al comienzo, la actividad aumenta
rápidamente con el incremento de la concentración de un sustrato [S],
pero a niveles más elevados de esta, la velocidad crece más lentamente,
y tiende a alcanzar un máximo.
Km corresponde a la concentración de un sustrato con la cual la
velocidad de reacción alcanza un valor igual a la mitad de la máxima.

V max [ S ]
V=
Km [ S ]
V max
V=
2
Para dobles reciprocaras:
1 km 1 1
= . +
v V max [ S ] V max
Temperatura:
La velocidad de una reacción química aumenta cuando la
temperatura asciende. Si bien la actividad enzimática aumenta con la
temperatura, se lleva a un valor máximo, correspondiente a la
temperatura óptima. Por encima de ese óptimo la actividad cae
rápidamente

pH:
Para la mayoría de las enzimas, la actividad óptica se encuentra
entre pH 6 y 8. Por debajo o por encima de esos valores, la
velocidad de reacción cae más o menos rápidamente.
Los cambios de pH del medio afectan el estado de ionización de grupos funcionales en la molécula enzima
y también en la de sustrato.
El pH óptimo es aquel en el cual el estado de disociación de los grupos esenciales es el más apropiado para
interaccionar en el complejo ES.
pH extremos provocan desnaturalización de la molécula enzimática.
 Inhibidores enzimáticos:
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que interfieren en la catálisis, enlenteciendo o deteniendo la
actividad enzimática. Dentro de los inhibidores o deteniendo la actividad enzimática se encuentran agentes
farmacéuticos como la aspirina que se inhibe la enzima que cataliza el primer paso de la síntesis de
prostaglandinas, compuestos asociados con algunos procesos relacionados con el dolor.

Producen cambios Se unen de manera

Irreversibles permanentes en la covalente, destruyen el
molécula de enzima, por grupo funcional de la
los cual su actividad no se enzima que es esencial para
recupera su actividad

Inhibidor competitivo:
Compite con el S por el sitio activo
de la E y muchos son
estructuralmente similares al S.
Aumentan el Km y no afecta a
Vmax. Puede ser revertida
aumentando la [S]

Inhibidores Inhibidor acompetitivo:

Se fija a un sitio distinto al que se
fija en el sitio activo. Solo se une
al complejo ES. Disminuye el Km
La actividad se puede y también la Vmax. No es
Irreversibles recuperar revertida aumentando [S]

Inhibidor mixto o no
competitivo:
Se fija a un sitio distinto al que se
fija el S. Puede unirse a la E o al
ES. Disminuye la Vmax y
modifica el Km.
En caso que Km no cambie,
raramente encontrada, se habla de
Inhibición No competitiva
Enzimas alostéricas
Son proteínas con múltiples subunidades (múltiples sitios activos). Poseen estructura cuaternaria.

 Además del sitio activo poseen sitios alostéricos (otros sitios) que pueden unirse el propio S u otro
tipo de compuesto.
 Presentan una cinética sigmoidea, indicativa de efectos cooperativos en la unión de sustrato.
 Su actividad está regulada por otras moléculas efectoras: efectores o moduladores alostéricos que
pueden ser activadores (+) o inhibidores (-)

Metaloenzimas:
En algunas enzimas, la presencia de iones metálicos es indispensable para la acción catalítica. Los iones
metálicos contribuyen al proceso catalítico por su capacidad para atraer o donar electrones.
Muchas de estas enzimas requieren el metal para actuar sin que sufran cambio químico:
a) Sea porque estabilizan la estructura de la enzima
b) O faciliten la unión del sustrato
c) O porque participan de algún modo en la catálisis.

Zimógeno:
Algunas enzimas se sintetizan en las células de origen al estado de precursores inactivos llamados
zimógenos, proenzimas o preenzimas. Estos precursores son proteínas simples que se convierten en
enzimas activas por un proceso de hidrolisis. Cambian la conformación de la molécula y le otorgan
actividad catalítica.
Sistemas multienzimaticos:
Se forman complejos organizados constituidos por varias enzimas diferentes cuyas acciones se
complementan. Ellos son sistemas multienzimaticos ordenados de tal modo, que el producto de la reacción
catalizada por la primera enzima es recibido como sustrato por la segunda y así sucesivamente.

Isoenzimas:
Son formas moleculares diferentes de una enzima que catalizan la misma reacción. A menudo difieren en
unos pocos aminoácidos, afinidad por el sustrato, Vmax y/o propiedades reguladoras.
 GLUCIDOS
Los hidratos de carbono, también llamados carbohidratos o glúcidos son importantes componentes de los
seres vivos. Abundan en tejidos vegetales. Los glúcidos están compuestos por carbono, hidrogeno y
oxígeno y se definen como polihidroxialdehidos o polihidroxicetonas. Compuestos con la función de
aldehídos aldehído o cetona y varias funciones alcohólicas.

Clasificación
Oligosacárido: Polisacáridos:
Monosacárido:
Compuesto por la unión de do a diez Son moléculas de gran tamaño
Azucares simples formados por un monosacáridos que pueden ser constituidas por la unión de numerosos
polihidroxialdehido o un separados por hidrolisis. Los más monosacáridos dispuestos en cadenas
polihidroxicetona. Se obtienen cristales representativos son los disacáridos. Se lineales o ramificadas. En general son
de color blanco, solubles en agua. Ej: obtienen en estado cristalino, son compuestos amorfos, insolubles en
glucosa solubles en agua agua e insípidos.

Monosacáridos
Los azucares simples responden a la definición de polihidroxialdehidos o polihidroxicetonas. En general,
los glúcidos con el sufijo “osa”. Cuando poseen función aldehído los monosacáridos se llaman aldosas; si
tienen función cetona. Los monosacáridos son sustancias reductoras particularmente en medios alcalinos.

Glucosa
Dextrosa, es el monosacárido más abundante y de mayor importancia fisiológica,
utilizado como combustible por las células.
La unión de muchas moléculas de glucosa forma polisacáridos como el almidón,
celulosa, glucógeno. También integra disacáridos de interés, entre ellos la sacarosa y la
lactosa.

Fructosa
Cetohexosa. La fructosa libre tiene mayor poder edulcorante que la sacarosa y
mucho más que la glucosa.
Galactosa
Esta aldohexosa se encuentra libre en la naturaleza. Comúnmente se asocia a
moléculas complejas. Con glucosa forman el disacárido lactosa.

Estructura cíclica:
La formación de estas estructuras cíclicas
es el resultado de una reacción general entre los alcoholes y los
aldehídos o las cetonas para formar los derivados denominados
HEMIACETALES.
Las formas isoméricas de los monosacáridos que difieren entre sí
únicamente en la configuración alrededor del C hemiacetalico se
denominan ANÓMEROS.

Disacáridos
Los disacáridos se forman por la unión de dos monosacáridos con la perdida de una molécula de agua.
β- Maltosa
La maltosa es un disacárido reductor porque mantiene un C anomérico libre.

β- lactosa
La Lactosa es
un disacárido
reductor
porque
mantiene un C anomérico libre.
 Sacarosa
La sacarosa es un disacárido no reductor.

Polisacáridos
Son sustancias muchos más complejos que los glúcidos considerados. Están constituidas por numerosas
unidades de monosacáridos, unidas entre sí por enlaces glucosidicos.
Algunos de ellos son polímeros de un solo tipo de monosacárido y reciben el nombre de
homopolisacáridos, mientras otros dan, por hidrolisis, de más de una clase de monosacáridos; a esto se les
llama heteropolisacáridos
Ejemplos de homopolisacáridos:

 Almidón. amilosa: (20-30%) y amilopectina: (70-80%), Ambas tienen una estructura helicoidal
presentando 6 glucosas por vuelta, unidas por enlaces α (1→4). Se diferencian en que la amilasa es
una cadena lineal mientras que la amilopectina presenta una ramificación cada 24-30 residuos de
glucosa unida mediante enlace α (1→6).
 El glucógeno es el polisacárido de reserva principal en los animales. Está altamente ramificado,
cada 8-12 residuos de glucosa unidas por enlaces α (1→4), aparece una ramificación mediante
enlaces α (1→6). Esto hace que sea más compacto que el almidón.
 Celulosa: Esta formada por moléculas de glucosa unidas por enlaces β (1→4) formando una
cadena lineal sin ramificar, estabilizadas por enlaces de hidrógeno.
 DIGESTIÓN Y
ABSORCION DE
GLUCIDOS:
La digestión transforma las moléculas complejas de los alimentos en componentes sencillos que pueden ser
absorbidos por las células

1. Carbohidratos complejos monosacáridos

2. Proteínas aminoácidos, di y tripéptidos

3. Grasas ácidos grasos + glicerol

Absorción

Metabolismo

La digestión del almidón se lleva a cabo principalmente en el intestino delgado por acción de la amilasa
pancreática.
Por otro lado, los disacáridos se digieren directamente en intestino delgado.
Los productos finales son monosacáridos que se absorben en intestino delgado.
 Digestión de hidratos de carbono
La digestión de hidratos de carbono como almidón y glucógeno, que tienen glucosas unidas en unión α 1-4
y α 1-6, comienza en la boca (sólo en humanos y animales como el cerdo que tiene amilasa salival) y se
completa en el intestino delgado por acción de la amilasa pancreática.
Por otro lado los disacáridos se digieren directamente en intestino.
Los productos finales son monosacáridos que se absorben en intestino delgado.

Glúcido Enzima actuante Origen de la enzima Productos

Almidón Maltosa
Glucógeno Amilasa Páncreas Maltotriosas
Dextrinas limites
Sacarosa Fructosa
Sacarasa Pared intestinal
Glucosa
Maltosa Maltasa Pared intestinal Glucosa
Lactosa Galactosa
Lactasa Pared intestinal
Glucosa
Celulosa No No No

Transporte a través de membranas

En la difusión simple, al igual que en la difusión facilitada, las moléculas o iones se mueven a favor de
un gradiente electroquímico y sin gasto de E.
En el transporte activo, por el contrario, las moléculas o los iones se mueven contra un gradiente
electroquímico y para impulsarlo es necesaria la E liberada por reacciones químicas celulares, como la
hidrólisis de ATP.
Tanto la difusión facilitada como el transporte activo requieren de la presencia de proteínas integrales de
membrana (TRANSPORTADORES), específicas para el tipo de la sustancia que está siendo transportada.
La difusión facilitada puede ser llevada a cabo tanto transportadores como por las proteínas canal, los
cuales forman poros hidrofílicas en la membrana, como los canales para iones.
 Tres clases generales de sistemas de
TRANSPORTES
Uniporte: Simporte: Cotransporte:

En el sistema de transporte más En el tipo de cotransporte En otro tipo de sistema de contratransporte

simple (de un solo soluto), conocido como Simporte conocido como antiporte “antiport” o
conocido como uniporte “symport” o Paralelo dos Antiparalelo en el cual dos solutos diferentes
“uniport”, un soluto en particular solutos diferentes se mueven a se mueven a través de la membrana
se mueve directamente a través de través de la membrana, simultánea o secuencialmente en sentidos
la membrana en una dirección. simultáneamente y en el mismo opuestos. La bomba Na+, K+-ATPasa es un
sentido. ejemplo de este sistema.
Frecuentemente, un gradiente
de concentración, que involucra
a uno de los solutos
transportados, impulsa el
transporte del otro; por ejemplo,
un gradiente de Na+
frecuentemente en
cotransporte con GLUCOSA
o AA.
Transporte de Glucosa en células del
epitelio intestinal
completado el proceso de digestión. El material nutritivo ingresa al intestino delgado. Los materiales
absorbidos pueden seguir dos vías de transporte:
a) Sanguínea, las venas del sistema porta los llevan al hígado
b) Linfática, desde los vasos linfáticos del área intestinal al conducto torácico, y finalmente a la
circulación general.
Los enterocitos tienen un papel importante como reguladores del paso de sustancias desde el lumen hacia la
sangre o linfa. La membrana apical de estas células es el principal sitio de control y selección de productos
ingresados, no es la única barrera para sortear.

Los únicos carbohidratos que pueden ser absorbidos por las células de la mucosa intestinal son los
monosacáridos. Los mas abundantes azucares simples liberados por la digestión de alimentos son la
glucosa, fructosa y galactosa. Estos compuestos son, altamente hidrófilos, son excluidos por la bicapa
lipídica de membrana por lo cual su ingreso a las células por difusión pasiva es insignificante.
La glucosa y la galactosa comparten el mismo sistema de transporte en la membrana del borde en cepillo.
SGLT1 un trasportador activo
secundario depende del Na+
(bomba Na+/K+). El sistema es
impulsado por el gradiente de Na+
creado por la Na+, K+, ATPasa
situada en la membrana
basolateral del enterocito. SGLT1
cotransporta glucosa (galactosa) y
Na+ desde el lumen hacia el
interior de las células de la
mucosa. La estequiometria es de
dos iones Na+ por cada molécula
de monosacárido. La glucosa
penetra en la célula contra el
gradiente. El sodio
cotransportado es inmediato hacia
el espacio intersticial por Na+, K+,
ATPasa.
Cuando el azúcar del citosol del
enterocito ha alcanzado concentración mas elevada que el espacio intersticial, pasa utilizado el sistema de
transporte facilitado por GLUT2 inserto en la membrana basolateral. Luego alcanza la luz de los capilares
sanguíneos para ser conducido al hígado por la vena porta.
La fructosa penetra los
enterocitos gracias a un sistema
de transporte facilitado de
membrana apical, llamado
GLUT5, especifico para
fructosa. La absorción de
fructosa se incrementa en
presencia de glucosa. Desde el
interior de la célula la fructosa
llega al espacio intersticial y la
sangre por transportadores
GLUT5 o GLUT2 de
membrana basolateral.
 METABOLISMO DE
GLUCIDOS I:
La principal vía inicial del catabolismo de glucosa es la serie de reacciones llamadas glucolisis en el curso
de esta vía, una molécula de glucosa es desdoblada en dos piruvato y se produce energía utilizable. El
proceso puede cumplirse en ausencia de oxígeno. Muchos microorganismos realizan por esta vía de
degradación anaeróbiotica de la glucosa y otros monosacáridos el proceso llamado fermentación. Algunos
forman lactato (fermentación láctica), otros producen etano y CO 2 (fermentación alcohólica).
Entre los seres aerobios, la glucolisis constituye la primera parte del catabolismo de la glucosa. En ellos el
piruvato continua su degradación por vía oxidativa hasta CO2 y H2O.

Glucolisis
Primera fase de la glucolisis
Fase preparatoria: Fosforilación de la glucosa y su conversión en Gliceraldehído 3-P

1. Formación de glucosa 6- fosfato

La utilización de la glucosa exige, como etapa inicial obligatoria, su fosforilacion en el carbono 6. Las
reacciones necesarias para obtener G- 6-P son distintas si la “materia prima” utilizada por el tejido es
glucosa o glucógeno.
A partir de glucosa la fosforilacion 5 es catalizada por la hexoquinasa. En el hígado, la glucoquinasa, de
baja afinidad, solo actúa cuando son elevados. La reacción es IRREVERSIBLE

FOSFORILACION DE UN
SUSTRATO

2. Formación
de fructosa- 6 – fosfato
Por un proceso de isomerización, la glucosa 6- fosfato es
convertida en fructosa-6- fosfato. La reacción, es
fácilmente REVERSIBLE, es catalizada por fosfoglucosa
isomerasa

5
Fosforilacion: adición de un grupo fosfato a cualquier otra molécula
 3. Fosforilacion de la fructosa- 6- fosfato
La fructosa-6- fosfato es fosforilada en el carbono 1 y se transforma en fructosa-1,6- bifosfato. La reacción
exige la transferencia de un grupo fosforila cedido por el ATP. Catalizada por la fosfofructoquinasa- 1

FOSFORILACION DE SUSTRATO

4. Formación de triosas- fosfato

Fructosa- 1,6-bifosfato es escindida en dos triosas fosfato, gliceraldehido- 3 fosfatos y
dihidroxiacetonafosfato. La reacción es catalizada en ambos sentidos por una liasa, la aldolasa.
 5. Interconversión de triosas- fosfato
De las dos triosas- fosfato, solo la D-gliceraldehido-3- fosfato es la que continúa por la vía metabólica. La
DHAP debe ser convertida en G-3-P. Esto es posible gracias a la conversión reversible de las triosas por la
acción de la triosa-P- isomerasa

Segunda
fase de la glucolisis
En la reacción anterior, la dihidroxiacetona fosfato se convierte en D-gliceraldehido-3- fosfato. Por esta
razón se considera que cada molécula de glucosa da lugar a dos moléculas de G3P.

6. Oxidación y fosforilacion del gliceraldehido-3- fosfato

Es una etapa de gran importancia en la glucolisis. En ella se produce la deshidrogenación del
gliceraldehido. La energía liberada es utilizada para introducir otro fosfato del medio y formar 1,3-
bisfofatoglicerato. La reacción es catalizada por gliceraldehido- 3- fosfato deshidrogenasa.

7. Fosforilacion a nivel de sustrato

El fosfato de alta energía es transferido de 1,3-bifosfatoglicerato a ADP por la acción de fosfoglicerato
quinasa; se produce 3- fosfoglicerato y ATP.

FOSFORILACION A NIVEL DE
SUSTRATO
 8. Formación de 2- fosfoglicerato
El 3- fosfoglicerato es interconvertido en 2- fosfoglicerato por la transferencia intermolecular del fosforilo.
Esta reacción es catalizada, en ambos sentidos, por fosfoglicerato mutasa

9. Formación de fosfenolpiruvato
Se produce una deshidratación y redistribución intracelular en el 2- fosfoglicerato para generar un
compuesto rico en energía, el fosfoenolpiruvato. Catalizada por la enolasa de manera REVERSIBLE.
 10. Segunda fosforilación a nivel de sustrato
El Fosfoenolpiruvato tiene potencial de transferencia suficiente para ceder fosfato a ADP y formar ATP. La
reacción es catalizada por piruvato quinasa

FOSFORILACION A NIVEL DE
SUSTRATO

Vía anaeróbica
Fermentación láctica
El piruvato formado puede seguir distintos caminos. Cuando la disponibilidad de oxigeno es escasa o nula
(anaerobiosis), el piruvato es reducido a lactato por la acción de la lactato deshidrogenasa enzima que
utiliza el NAD como coenzima. El proceso es fácilmente REVERSIBLE.

Importancia de esta reacción: en condiciones de anaerobiosis permite regenerar el NAD+ (oxidado) para
que la Oxidación y fosforilación del Gliceraldehído 3-fosfato se lleve a cabo
Fermentación alcohólica
En condiciones anaeróbicas o de baja
disponibilidad de oxígeno, algunos
microorganismos tales como
Saccharomyces cerevisiae obtienen
energía de la glucosa y otros
carbohidratos, como sacarosa, maltosa,
fructosa o almidón, por medio de la
fermentación alcohólica. La glucosa es
oxidada por medio de la glucólisis con
formación de 2 moléculas de piruvato,2
de ATP y 2 de NADH. Los sustratos
más frecuentes para la fermentación
alcohólica son la glucosa, la sacarosa, la
maltosa y la fructosa, presentes en las
materias primas empleadas en la
industria de las bebidas alcohólicas. En
cuanto a la determinación de glucosa, ésta puede llevarse a cabo tanto por métodos químicos o por métodos
enzimáticos.

Balance energético de la glucolisis por

anaerobiosis +¿¿
glucosa+2 ATP+ Pi → 2 Lactato+2 ATP+2 H 2 O+ H

Balance energético de la glucolisis

Gasto de ATP (por mol de glucosa)
Glucosa → glucosa- 6 fosfato -1 mol de ATP
Fructosa- 6 fosfato → fructosa1,6 bifosfato -1 mol de ATP

Producto de formación de ATP (por mol de glucosa)

1,3-bifosfatoglicerato → 3- fosfoglicerato 2 mol de ATP
Fosfoenolpiruvato → piruvato 2 mol de ATP
BALANCE TOTAL 2 mol de ATP

Ingreso de la fructosa a la glucolisis:

A través de la hexoquinasa pasa al musculo, donde luego ingresa a la vía glagolítica como fructosa-6-
fosfato.
A través de la fructoquinasa pasa al hígado, donde se transforma en fructosa 1- fosfato aldolasa se
transforma en gliceraldehido y dihidroxiacetona fosfato, los cuales a través de tiriosa quinasa y triosa-
fosfato- isomerasa ingresa a la vía glucolítica como gliceraldehido- 3- fosfato.
Ingreso de la galactosa a la glucolisis
A través de la galactoquinasa se transforma en galactosa-1- fosfato a través de la UPD- glucosa galactosa-
1-fosfato urdiltransferasa se transforma en UPD- galactosa, por acción de la UPD- galactosa epimerasa se
transforma en UPD- glucosa que por la UPD-glucosa-1-p- urdiltransferasa pasa a ser glucosa 1-p y por
ultimo ingresa a la vía glucolítica a través de la fosfoglucomutasa como glucosa 6-fosfato.
A manera de resumen:
El Ciclo de las Pentosas o Vía de las
hexosas monofosfato
Posee dos finalidades más
importantes:

 Generar poder reductor

en forma de NADPH
para reacciones de
biosíntesis de ácidos
grasos.

 Generar pentosas para

la síntesis de
nucleótidos (ribosa 5-
P).
Gluconeogénesis
La síntesis de glucógeno a partir de glucosa se realiza en muchos tejidos, pero por su magnitud y
significación funcional, es realmente importante en el hígado y musculo.
La gluconeogénesis es un proceso anabólico que requiere energía.
OCURRE EN UN AYUNO PROLONGADO
Las etapas de esta síntesis son las siguientes:
1. fosforilación de la glucosa: la primera etapa en la síntesis de glucógeno es la conversión de
glucosa en glucosa 6 fosfato. Esta reacción, catalizada por hexoquinasa (glucoquinasa entre ellas)

2.

formación de glucosa 1- fosfato: la fosfoglucomutasa cataliza la transferencia intramolecular del

grupo fosfato desde el carbono 6 al carbono 1. La glucosa- 6- fosfato se convierte en glucosa 1-
fosfato. La fosfoglucomutasa requieres Mg +2 y glucosa-1,6-bifosfato como cofactor. La reacción es
irreversible.

3. “activación”
de glucosa: la
glucosa 1- fosfato reacciona con el nucleótido de alta energía (uridina- trifosfato (UTP)) para dar
uridina-difosfato-glucosa (UDPG) y pirofosfato (PP i).
la reacción es catalizada por uridina-difosfato- glucosa- pirofosfarilasa.

El pirofosfato inorgánico es rápidamente hidrolizado por acción de pirofosfatasa la reacción es

prácticamente irreversible. La glucosa se activa por su unión a UDP.
 4. Adición de glucosas a la estructura polimérica: en esta etapa la glucosa “activada” del UDPG es
transferida a glucógeno preexistente. Se establece una unión glucosídica. Esta reacción es
catalizada por glucógeno sintasa. La reacción es prácticamente irreversible.

5. Formación ramificarte: cuando la acción de la glucógeno sintasa ha alargado una cadena de diez
o más residuos de glucosa, interviene otra enzima, selecciona una segmento terminal de no menos
de seis glucosas para insertarlo mediante unión glucosídica α- 1-6, sobre otra cadena vecina. La
enzima es la amilo- α (1,4) α (1,6)-glucantransfersa o enzima ramificante.
La molécula de glucógeno va siendo modelada por acción conjunta de glucógeno sintasa y enzima
ramificante

Glucogenina la síntesis en ausencia total de glucógeno es posible; requiere una proteína iniciadora
llamada glucogenina, que actúa como aceptora de la primera glucosa. El proceso es autocatalítico,
utiliza UDPG como donante de glucosa.

Costo energético de la síntesis de glucógeno

La incorporación de glucosa a glucógeno es un proceso endergónico (requiere de energía). La primera
reacción de fosforilación consume una molécula de ATP. En la reacción de “activación” de glucosa
interviene UTP (compuesto rico en energía), en la reacción siguiente se libera UDP. El UTP es regenerado
a partir de UDP en reacción catalizada por la nucleósido difosfoquinasa
UDP+ ATP ⇋ UTP + ADP
La incorporación de una molécula de glucosa al glucógeno consume 2 ATP.
Glucogenólisis
La glucogenólisis es simplemente el proceso inverso de la gluconeogénesis. Como en esta ultima vía
existen etapas irreversibles, la degradación del glucógeno debe realizarse utilizando, en esos paso, enzimas
distintas a la de la vía anabólica.
Las etapas de la glucogenólisis son las siguientes:
1. Fosforilación del glucógeno: la degradación del glucógeno es iniciada por la acción de fosforilasa,
que cataliza la ruptura de uniones glucosídicas α (1,4) por inserción de fosfato en el carbono 1. La
fosforilasa actúa a partir del extremo no reductor de las ramificaciones y libera glucosa-1- fosfato.
La acción enzimática de detiene cuatros resto de glucosa antes de la próxima unión α (1,6). Aquí
interviene otra enzima oligo- α (1,4) α (1,4)-glucotransferasa, que desprende el trisacárido
terminal de la ramificación y lo transfiere al extremo de una rama vecina, al cual lo une por enlace
α 1 4. La ramificación queda reducida a una sola glucosa con unión α 16.
2. Hidrolisis de uniones glucosidicas α 1 6: la ruptura de este enlace se realiza por hidrolisis,
catalizada por α 16-glucosidasa o enzima desramificante que deja glucosa libre.

Despues de esta intervencion la enzima desrramificante, la cadena es de nuevo atacada por la

fosforilasa, que continua liberando glucosa-1- fosfato hasta que la proxima α 16 se encuentre a
una distancia de cuatro residuos de glucosa, entonces se repite la participación de las otras enzimas.
Se produce una glucosa libre por cada nueve glucosa-1- fosfato.
3. Formación de glucosa-6- fosfato: la glucosa 1-fosfato es convertida en glucosa-6-fosfato por la
fosfoglucomutasa
4. Formación de glucosa libre: la ultima etapa es la hidrolisis de la glucosa-6- fosfato a glucosa y
fosfato inorgánico, catalizada por glucosa-6- fosfatasa.
A manera de resumen:
 METABOLISMO DE
GLUCIDOS II:
Descarboxilacion oxidativas del piruvato
El piruvato formado en el citosol como producto de la glucolisis es degradado dentro de la mitocondria.
Para ello atraviesa la membrana interna gracias a un transportador que lo introduce en la matriz. Aquí se
cumple el primer paso de su degradación por descarboxilacion oxidativa, en la cual pierde el grupo
carboxilo, se desprende CO2 y queda un resto de dos carbonos (acetilo o acetato).
La descarboxilacion oxidativa de piruvato es catalizada por un sistema multienzimaticos denominado
complejo piruvato deshidrogenasa. La coenzima A actúa como aceptora y transportadora de restos acilos,
unidos a ellos por enlaces tioester, de gran energía libre de hidrolisis.
Las coenzimas FAD y NAD, el proceso pueden resumirse en la siguiente ecuación:

El piruvato su grupo carboxilo y se desprende CO2.

El resto de carbonos resultantes de la descarboxilacion de piruvato queda unido por enlace tioéster de alta
energía a coenzima A; forma acetil. Co- A. El NAD reducido (NADH+H +) generado en la reacción cede
sus hidrógenos a la cadena respiratoria, donde finalmente se unen con oxígeno para formar agua.

Ciclo del ácido cítrico, de ácidos

tricaboxilicos o de Krebs
El acetil CO- A es una importantísima encrucijada metabólica en la cual convergen numerosas vías. El
resto acetilo es oxidado en las células hasta CO 2 y H2O a través de un ciclo metabólico. Conocido como
ciclo de Krebs. Comprende una serie de reacciones en la cual se produce oxidación total de restos acetatos
provenientes de muy distintos orígenes (glúcidos, lípidos, aminoácidos). El acetil- CoA actúa como
“alimentador” del ciclo e inicia las reacciones combinándose con oxaloacetato. A final se regenera
oxaloacetato, compuesto que funciona catalíticamente en la oxidación del resto acetilo a dos moléculas de
CO2.
Reacciones del ciclo de Krebs
1. Formación del ácido cítrico
La condensación del resto de dos carbonos de acetil-CoA con oxaloacetato, intermediario dicarboxilico, de
cuatro carbonos, da citrato. Esta reacción es catalizada por una enzima condensante, citrato sintasa. Debido
a la hidrolisis excergónica del enlace tioéster del acetil-CoA, la reacción está fuertemente desplazada hacia
la formación de citrato y esencialmente IRREVERSIBLE. La enzima citrato sintasa es regulatoria, inhibida
por ATP.

2. Formación de isocitrato
Por un proceso de isomerización, el citrato se convierte en isocitrato en dos pasos. Primero se deshidrata a
cis aconitato, luego recupera agua y forma isocitrato. Ambas etapas son catalizadas por aconitasa.
 3. Oxidación del isocitrato
El isocitrato experimenta una deshidrogenación para convertirse en oxalosuccinato. Cataliza esta reacción
la isocitrato deshidrogenasa que utiliza NAD como coenzima. Es una enzima alostéricas; su afinidad por
el sustrato es aumentada por ADP, mientras ATP y NADH tiene un efecto inhibitorio. En el citosol y
también en la matriz mitocondrial existe otra isocitrato deshidrogenasa dependiente de NADP.

4.
Descarboxilacion de oxalosuccinato
La misma enzima responsable de la reacción anterior, la isocitrato deshidrogenasa, cataliza la
descarboxilacion de oxalosuccinato para dar α- cetoglutarato

En esta etapa se libera la primera molécula de dióxido de dióxido de carbono y se origina un intermediario
de cinco carbonos.

5. Descarboxilacion oxidativa de α- cetoglutarato

La reacción es similar a la descripta para piruvato. El proceso es catalizado por un sistema multienzimatico
llamado complejo α cetoglutarato deshidrogenasa. El mecanismo de la reacción es semejante al de
descarboxilacion del piruvato. Los productos de la reacción son CO 2, NADH, H+ y succinil- CoA. Este
último es un resto dicarboxilico de cuatro carbonos unidos a coenzima A por enlace tioéster de alta energía.
En resumen la reacción puede representarse así:

Esta reacción es fuertemente excergónica y prácticamente IRREVERSIBLE.

 6. Formación de succinato
La succinil coenzima A es convertida en succinato y CoA libres por acción de succil- CoA sintetasa esta
reacción requiere GDP y fosfato inorgánico. La energía contenida en la unión tioéster es utilizada pata
transferir fosfato a GDP y obtener GTP.

FOSFORILACION A NIVEL DE
SUSTRATO

7. Deshidrogenación de succinato
El succinato es oxidado a fumarato por acción por acción de succinato deshidrogenasa, flavoproteina con
FAD como aceptor de hidrógenos.

8. Hidratación del fumarato

Por adición del agua, el fumarato se convierte en malato. La reacción es catalizada por una hidratasa
llamada fumarasa.

9. Oxidación de malato
El malato pierde dos hidrógenos y se transforma en oxaloacetato. Catalizada por la malato deshidrogenasa
dependiente de NAD.

Esta reacción es endergónica. El ciclo cierra con la formación de oxaloacetato, compuesto final e inicial de
la serie de reacciones. Durante la vuelta completa se liberan dos moléculas de CO 2 y ocho átomos de
 hidrógeno. Tres pares de esos hidrógenos con cedidos a NAD y el par restante, a FAD. En la cadena
respiratoria esos cuatro pares de hidrógenos formaran, uniéndose a oxigeno agua, cuatro moléculas de
agua.

Carácter anfibolico del ciclo de Krebs:

En algunas situaciones fisiológicas o patológicas, hace falta que el organismo este pendiente de la
adquisición de glúcidos, las situaciones más conocidas es el ayuno prolongado. Si no tiene glúcidos, debe
realizar la gluconeogénesis, que esta necesita del aporte del oxaloacetato, que es un intermediario del ciclo
de Krebs, saliendo del ciclo para ir a formar glúcidos, pueden venir de lactato, del glicerol o de
aminoácidos, pero cuando el ayuno es muy prolongado (días por ejemplo), estas fuentes glucidicas no son
suficientes, entonces el oxaloacetato sale para ir a la gluconeogénesis, saliendo literalmente del ciclo de
Krebs, entonces este es el papel anabólico, proveer a la gluconeogénesis un intermediario del ciclo de
Krebs, por ejemplo de glúcidos que estarían haciendo falta.

Balance energético del ciclo de Krebs

La oxidación de acetato en el ciclo de Krebs tiene un alto rendimiento de energía “capturada” en forma de
potencial de transferencia de fosforilo.
El las reacciones de oxidación del ciclo, las coenzimas reducidas ceden sus hidrógenos a la cadena
respiratoria en la cual el flujo de electrones se acopla al bombeo de protones desde la matriz mitocondrial al
espacio intermembrana y se crea un gradiente electroquímico. El retorno de los H + a través del canal de la
ATP sintetiza a favor del gradiente provee la energía para la síntesis de ATP a partir de ADP y Pi. Cada par
de hidrógenos transferidos a partir de NAD genera 3 moléculas de ATP; los que ingresan desde FAD
producen 2 ATP

Balance energético de la oxidación de acetato en el

ciclo de Krebs
Isocitrato → oxalosuccinato NADH 3 mol de ATP
α- cetoglutarato → succinil CoA NADH 3 mol de ATP
Succinil- CoA → succinato 1 mol de ATP
Succinato → fumarato FADH2 2 mol de ATP
Malato → oxaloacetato NADH 3 mol de ATP
BALANCE TOTAL 12 mol de ATP
A modo de resumen:

Cadena respiratoria:
En las oxidaciones biológicas los hidrógenos sustraídos al sustrato son transferidos en forma gradual a
través de aceptores que experimentan cambios reversibles en su estado redox. En la membrana interna de la
mitocondria estos aceptores están dispuestos ordenadamente según un gradiente de potencial de reducción
creciente y asociados íntimamente a enzimas que catalizan las transferencias.
La cadena
respiratoria es un
conjunto de
aceptores y
transportadores de
equivalentes de
reducción, incluidos
en la membrana
interna de la mitocondria. Existen cuatro complejos y hay además dos integrantes de la cadena que se
encuentran libres (coenzima Q y citocromo C).
El NAD (reducido)
es oxidado por el
primer complejo de
la cadena
respiratoria,
llamado NADH-
ubiquinona
reductasa
(complejo I). los
electrones
transferidos desde
NADH al complejo
NADH-ubiquinona
reductasa y
finalmente a la
ubiquinona o
coenzima C.
Flavoproteínas
tienen flavina como
grupo prostético. El
complejo NADH-
ubiquinona reductasa se encuentra con FMN. Sustratos coexistentes en la matriz mitocondrial, como
succinato, acetil coenzima- A, glicerol-3- fosfato, etc., son oxidados por deshidrogenasas que utilizan FAD
como coenzima. En la reacción, el FAD se reduce a FADH 2. Tanto en el FMN como en el FAD, el núcleo
isoaloxazina es una porción de la molécula que acepta los dos hidrógenos transferidos.
Una flavoproteína ligada a FAD que cataliza la oxidación de succinato (succinato deshidrogenasa) integra
el complejo llamado succinato ubiquinona reductasa (complejo II). El cambio de energía libre durante el
pasaje de electrones a través del complejo succinato ubiquinona reductasa (complejo II) es menor que el
del complejo NADH-ubiquinona reductasa.
Coenzima Q este aceptor es el único de la cadena respiratoria no unido a proteínas. Su cadena de
isoprenoide, hidrófoba, le permite alojarse en una zona a polar de la bicapa lipídica. Actúa como portador
móvil de electrones la enzima Q recibe hidrógenos de diversas procedencias. La disminución de energía
libre del pasaje de equivalentes de reducción desde el complejo succinato ubiquinona reductasa (complejo
II) es menor que desde NADH-ubiquinona reductasa.
Citocromos son hemoprotroteinas con capacidad de aceptar electrones. Los citocromos b (b 566 y b562) y c1
integran un complejo llamado ubiquinona- citocromo c reductasa (complejo III). Desde el complejo
ubiquinona- citocromo c reductasa (complejo III), los electrones pasan al citocromo c.
El citocromo c es una hemoproteína. Es un transportador móvil que recibe electrones de la ubiquinona-
citocromo c reductasa (complejo III) y los transfiere al complejo citocromo oxidasa responsable de la
última etapa del sistema.
La citocromo oxidasa (complejo IV) contiene un citocromo a, uno a 3 y dos iones de cobre. La citocromo
oxidasa (complejo IV) es el único componente del sistema de transporte de electrones con capacidad para
reaccionar directamente con oxígeno.
Una molécula de oxígeno capta cuatro electrones y se une a cuatro protones para formar dos moléculas de
agua. La reacción total es:
 + ¿→2 H 2 O ¿

O2 +4 e−¿+ 4 H ¿

Fosforilación oxidativa
La unión de ADP con fosfato inorgánico
ADP+ Pi → ATP+ H 2 O
Es una reacción
endergónica que
ocurre cuando se
acoplan a
procesos que
suministran
energía. La
producción de
ATP utilizado
energía liberada
durante el
transporte de
electrones en la
cadena
respiratoria se
denomina
fosforilación
oxidativa.
Cuando un
sustrato oxidado
en reacciones catalizadas por encimas que utilizan NAD, este transfiere equivalentes de reducción al primer
componente de la cadena por acción de la NADH deshidrogenasa, desde allí recorre todos los aceptores
intermediarios hasta producir finalmente una molécula de agua. Tres de esas reacciones producen suficiente
liberación de energía como para acoplar a cada una la formación de un enlace fosfato de alta energía:
a) La transferencia de hidrógenos desde NADH a CoQ, a nivel de la ubiquinona- reductasa o
complejo I.
b) La cesión de electrones en la ubiquinona-citocromo c o complejo II y,
c) La reacción de la citocromo oxidasa o complejo IV.
Sistema de lanzaderas:
La lanzadera de malato - aspartato
es más compleja que la de glicerol-
3-P. En citosol, la malato
deshidrogenasa 1 reduce el
oxalacetato a malato mediante
oxidación del NADH. El malato
difunde a través de la membrana
mitocondrial externa por los
canales de porina. Desde el espacio
intermembrana el malato se
transporta a la matriz mitocondrial
por el transportador mitocondrial
de oxoglutarato, al que se ha
denominado frecuentemente como
transportador de ácidos
dicarboxílicos y antiporter de
malato - a-cetoglutarato.

Una vez el malato ha llegado a la

matriz sufre una oxidación a
oxalacetato catalizada por la
malato deshidrogenasa 2, en una
reacción en que el NAD+ se
reduce a NADH + H+. Esta
lanzadera es reversible, pudiendo
funcionar en una u otra dirección dependiendo del estado metabólico de la célula, como se comenta en la
página dedicada a las implicaciones metabólicas de la lanzadera de malato - aspartato.
 Balance energético de la oxidación de la
glucosa
Glucolisis
En anaerobiosis cada mol de glucosa genera 2 moles de ATP. Cuando hay adecuada provisión de oxígeno,
el NAD reducido durante la oxidación de gliceraldehido 3- fosfato transfiere los equivalentes de reducción
desde el citosol a la cadena respiratoria mediante algunos de los sistemas de lanzaderas según el
mecanismo el rendimiento puede ser:

Lanzadera del malato- aspartato

Proceso Citosol Matriz mitocondrial Transporte electrónico
2 ATP 2 ATP
Glucolisis
2 NAD 6 ATP 6 ATP
Acido pirúvico a
2. (1 NADH) 3. (2 ATP) 6 ATP
acetil- CoA
Respiración Ciclo de Krebs 2.(1 ATP) 2 ATP
2.(3 NADH) 2.(9 ATP) 18 ATP
2. (FADH2) 2.2(ATP) 4 ATP

Producción energética total de la oxidación de un mol de

glucosa6
Glucolisis 6 u 8 moles ATP
Descarboxilación oxidativa piruvato 6 moles ATP
Ciclo de Krebs 24 moles ATP
PRODUCCION TOTAL 36 o 38 moles ATP

6
EXPLICACION DEL CUADRO
En la glucolisis tenemos 2 ATP de fosforilacion a nivel de sustrato, se generaban 2 ATP pero como se gastan 2 el
balance neto quedan 2 ATP (por fosforilacion a nivel de sustrato). Y a su vez tengo 2 coenzimas reducido, 2 NAD de
acuerdo con la lanzadera malato- aspartato, si fuesen 2 NAD entonces (2.3= 6) recordando que cada NAD da 3
ATP. Si uso la lanzadera del glicerol- 3 fosfatos voy a tener 4 ATP. En la mitocondria, la descarboxilacion oxidativa
del piruvato generaba 2 NAD, estos 2 NAD cada uno genera 3 ATP (3.2= 6), 6 ATP de descarboxilacion oxidativa del
piruvato y del ciclo de Krebs, tengo 1 GTP de fosforilacion a nivel de sustrato, que es la reacción de succinil- CoA, 3
NAD y 1 FAD, cada NAD da 3 ATP (3.3= 9 ATP que provienen del NAD), (2 ATP de cada FAD), entonces como
para oxidar completamente la glucosa el ciclo de Krebs tiene que dar 2 vueltas, ya que cada molécula de glucosa me
da como producto 2 moléculas de piruvato, por lo tanto da 2 Acetil CoA entonces se multiplica todo por 2 entonces
(los 9 ATP provenientes de los NAD van a ser 18 ATP finales) y los (2 ATP que provienen del FAD serán 4 ATP
finales) sumando todo me da 36 o 38 de acuerdo a la lanzadera.
Inhibidores del transporte de electrones
Los componentes de la cadena que participan en instancias previas al sitio afectado aparecerán reducidos y
los de las etapas posteriores estarán oxidados, pues no reciben electrones.
Actúan a nivel del complejo I (complejo NADH-ubiquinona reductasa), rotenona, poderoso veneno, amital
y otros barbitúricos y anestésicos como halotano, estas sustancias impiden la llegada a la CoQ de
hidrógenos procedentes de sustratos oxidados por deshidrogenasas ligadas al NAD. El antibiótico
antimicina A inhibe el transporte de los electrones del complejo III, cianuros, monóxido de carbono y
azidas inhiben específicamente la citocromo- oxidasa o complejo IV y bloquean la etapa final de activación
de oxígenos.

Inhibidores de la fosforilación oxidativa

Los inhibidores del transporte de electrones afectan a la fosforilación oxidativa. Existen otros agentes que
no bloquean el flujo de electrones, pero disocian a este proceso de fosforilación. Este tipo de sustancias son
llamadas desacoplantes.
Uno muy utilizado es el 2,3- dinitrofenol (DNP); transfiere iones hidrógenos desde el lado externo de la
mitocondria hacia la matriz y anula el gradiente protones creado por la cadena respiratoria.

Gluconeogénesis
La gluconeogénesis es el proceso de biosíntesis de glucosa y glucógeno a partir de fuentes no glucosídicas
La gluconeogénesis no es simplemente el camino inverso a la glucolisis. En la glucolisis las reacciones
irreversibles no permiten volver hacia atrás por la misma ruta. En tejidos con capacidad glucogénica, esas
reacciones se efectúan en sentido inverso gracias a la existencia de desvíos.
1. Piruvato a fosfoenolpiruvato: esta conversión realizada por un desvío en el cual participan las
siguientes reacciones:
a) El piruvato es transformado en oxalacetato gracias a la piruvato carboxilasa que requiere
biotina y ATP como cofactores. Se introduce una molécula de CO 2 del medio para formar
un carboxilo.
El oxalacetato es intermediario del ciclo de Krebs
b) El oxalacetato es convertido en fosfoenolpiruvato por acción de la fosfoenolpiruvato
carboxilasa.
como el
oxalacetato no
atraviesa la
membrana
interna, pero si
lo hace el
malato, el
desvío inicial
de la

gluconeogénesis se realiza según la siguiente secuencia de etapas:

1. El piruvato se convierte en oxaloacetato (piruvato carboxilasa).
2. El oxaloacetato se reduce a malato (malato deshidrogenasa mitocondrial);
 3. El malato pasa al citoplasma y allí es oxidado a oxaloacetato (malato deshidrogenasa
citosólica);
4. El oxaloacetato es transformado en fosfoenolpiruvato (fosfoenolpiruvato carboxilasa)
2. Fructosa-1,6-bifosfato a fructosa 6-fosfato: la fructosa-1,6- bifosfato es hidrolizada a nivel de la
unión fosfato al carbono 1. La reacción es catalizada por bisfofofructosa fosfatasa y libera fosfato
inorgánico

3. Glucosa-6-fosfato a glucosa es catalizada por glucosa-6- fosfatasa.

A modo de resumen:
Ciclo de cori
El ácido láctico que se genera en cantidades importantes en diversas células que no poseen mitocondrias
(donde ocurre la respiración celular, Ej.: eritrocitos) o células que presentan baja disponibilidad de oxígeno
(músculo en ejercicio intenso) se libera y transporta al hígado. En este órgano se transforma en piruvato
y luego en glucosa 6-P por gluconeogénesis que podrá ser liberada y distribuida a otros tejidos.
El piruvato formado por
la degradación de
glucógeno o glucosa en
el musculo es oxidado a
CO2 y H2O en el tejido
cuando el suministro de
oxigeno es suficiente.
Sin embargo, en
condiciones de
actividad contráctil
intensa, las necesidades
de oxidación; gran parte
del piruvato es reducido
a lactato, donde se
convierte en glucosa y
glucógeno y envía
glucosa a la circulación, desde donde la toma el musculo para cubrir sus necesidades o restaurar sus
reservas de glucógeno.
Resumen: