QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
UNIVERSIDAD FRANZ TAMAYO
CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y
PROTEINAS
ASIGNATURA:
• QUIMICA ORGANICA II
DOCENTE:
• LOURDES BLANCA AQUINO TARQUI
SEMESTRE:
• SEGUNDO SEMESTRE
UNIVERSITARIAS:
• NICOLE ALEJANDRA ESCOBAR ALIAGA
• JUANA CONDORI TORREZ
• MARIELA QUISPE CATARI
• MARY LUZ CONDORI CRUZ
• BRITNEY SARAI PAREDES CARPIO
FECHA: 17 de noviembre de 2023
El Alto – Bolivia 2023
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
OBJETIVO GENERAL
Presentar de manera clara el papel esencial de los aminoácidos, péptidos y proteínas
en la química orgánica, destacando sus estructuras, funciones biológicas y
aplicaciones.
OBJETIVOS ESPECÍFICOS
• Analizar la estructura y clasificación de los aminoácidos, resaltando su
importancia como unidades fundamentales en la síntesis de proteínas.
• Explicar la formación y función de péptidos y proteínas, destacando la relevancia
de las interacciones moleculares.
MARCO TEÓRICO
1. DEFINICION
Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los
aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, el resultado son los aminoácidos.
Luego, el cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de
ayudar al cuerpo a:
• Descomponer los alimentos
• Crecer
• Reparar tejidos corporales
• Llevar a cabo muchas otras funciones corporales
• El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de energía.
Molécula orgánica que contiene un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH),
generalmente unidos al mismo átomo de carbono, llamado carbono alfa. Son los
principales constituyentes de las proteínas, en las que pueden aparecer hasta 20
aminoácidos diferentes.
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
PROTEÍNAS
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo
de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los
aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están
compuestas por:
• Carbono
• Hidrógeno
• Oxígeno
• Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo,
y están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en
prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel fundamental en
el organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de nitrógeno,
que no está presente en otras moléculas como grasas o hidratos de carbono. También
lo son para las síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo,
como los jugos gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las enzimas
(estas últimas actúan como catalizadores biológicos haciendo que aumente la velocidad
a la que se producen las reacciones químicas del metabolismo). Asimismo, ayudan a
transportar determinados gases a través de la sangre, como el oxígeno y el dióxido de
carbono, y funcionan a modo de amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base
y la presión oncótica del plasma.
Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos, un tipo de
proteínas que actúan como defensa natural frente a posibles infecciones o agentes
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
externos; el colágeno, cuya función de resistencia lo hace imprescindible en los tejidos
de sostén o la miosina y la actina, dos proteínas musculares que hacen posible el
movimiento, entre muchas otras.
PÉPTIDOS
Los péptidos son moléculas compuestas a partir de los vínculos que entablan ciertos
aminoácidos (que, a su vez, son ciertas clases de moléculas de carácter orgánico). La
relación entre los aminoácidos quedaba establecida a través de lo que se conoce como
un enlace peptídico.
Los péptidos son moléculas compuestas a partir de los vínculos que entablan ciertos
aminoácidos (que, a su vez, son ciertas clases de moléculas de carácter orgánico). La
relación entre los aminoácidos quedaba establecida a través de lo que se conoce como
un enlace peptídico.
Es importante destacar que las proteínas también se forman mediante las uniones de
los aminoácidos. Por lo general, cuando se involucran más de un centenar de
aminoácidos, se habla de proteínas, mientras que las moléculas que presenta una
cantidad inferior ingresan en el grupo de los péptidos. Los péptidos, por lo tanto, tienen
menor masa.
Las propiedades de las moléculas que participan del enlace y el número de ellas
posibilitan la distinción entre los diferentes tipos de péptidos. Es posible hablar, en este
sentido, de polipéptidos (que son aquellos péptidos con más de diez aminoácidos, pero
con una cifra inferior a la que tienen las proteínas) o de oligopéptidos (que tienen menos
de una decena de aminoácidos).
CLASIFICACIONES
Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:
• Aminoácidos esenciales
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
• Aminoácidos no esenciales
• Aminoácidos condicionalmente esenciales
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben
provenir de los alimentos.
Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
No esencial significa que nuestros cuerpos pueden producir el aminoácido, aun cuando
no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no esenciales
incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico,
glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
AMINOÁCIDOS CONDICIONALMENTE ESENCIALES
Los aminoácidos condicionalmente esenciales por lo regular no son esenciales, excepto
en momentos de enfermedad y estrés.
Los aminoácidos condicionalmente esenciales incluyen: arginina, cisteína, glutamina,
tirosina, glicina, prolina y serina.
PEPTIDOS.
• Dipéptidos: dos aminoácidos
• Oligopéptidos (Péptidos): tres a nueve aminoácidos
Polipéptidos: 10 a 49 aminoácidos
Proteínas: (P.M. > 6.000 ó más de 50 aminoácidos)
PROTEINAS
PROTEÍNAS GLOBULARES
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
Se trata de proteínas de forma esférica o redondeada, que se pueden disolver tanto en
agua como en cualquier otra sustancia líquida. Son las encargadas de generar enzimas
y transportar el oxígeno en la sangre, entre otras funciones.
Proteínas fibrilares
Tienen una forma más alargada y no se pueden disolver en agua. Por otro lado, son las
encargadas de las estructuras fijas de los organismos. Entonces, deben consumirse por
medio de alimentos sólidos.
PROTEÍNAS ESTRUCTURALES
Son las encargadas de producir el colágeno de los tendones y la queratina necesaria
para las uñas o el cabello. Es decir, la estructura general del ser humano.
Proteínas de reserva
Tal como lo indica su nombre, son aquellas que el cuerpo utiliza solo en caso de
necesitarlo. Generan un banco de aminoácidos que se utiliza para el crecimiento, el
arreglo y el desarrollo de las estructuras. Tienen una gran importancia para el
mantenimiento del cuerpo.
PROTEÍNAS ACTIVAS
Cuentan con varias funciones y es por eso que se dividen en varios subgrupos. Estos
tipos de proteínas deben interactuar con una molécula llamada ligando, la cual,
dependiendo de su tipología, cambiará la función que cumple la proteína. Algunas de
ellas son:
Proteínas transportadoras: encargadas de transportar el oxígeno a través de la sangre
hacia las distintas partes del cuerpo.
Enzimas: se unen con el sustrato y cumplen algunas funciones en el consumo de
alimentos y la coagulación de la sangre.
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
Proteínas contráctiles: alargan o acortan el órgano en el que se encuentra, es decir,
generan un movimiento de “contracción” (de ahí su nombre).
Proteínas inmunes o inmunoglobulinas: se unen a una sustancia tóxica y bloquean su
función para incapacitarla. En otras palabras, cumplen el rol de los conocidos
“anticuerpos”.
Proteínas reguladoras: son las encargadas de dar inicio a algunos procesos celulares
como, por ejemplo, los hormonales.
2. ASPECTO GENERAL:
Los aminoácidos constituyen las unidades estructurales básicas de las proteínas, estas
son macromoléculas con mayor grado de variabilidad estructural y que desempeñan
las funciones más diversas. Son 20 los aminoácidos que conforman las unidades
estructurales de los pépidos y las proteínas, los aminoácidos poseen algunas
regularidades estructurales que son comunes a la inmensa mayoría para presentar
otras qué diferencian a un aminoácido de otro.
FUNCIONES:
• Sirve comunidades o monómeros a partir de los cuales se construye la cadena
poli-peptídicas de proteínas.
• Forman parte de la estructura de algunas vitaminas como b5
• Constituyen por descarboxilación de las aminas biógenas
• Son precursores de la síntesis de algunas hormonas las más comunes se forman
a partir del aminoácido l-tirosina cómo ser las hormonas tiroides y las
catecolaminas.
ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS
Tienen como denominador común un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre unidos
covalentemente al átomo de carbono central también denominado Alfa
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
NOMENCLATURA
Los aminoácidos suelen designarse mediante símbolos de tres letras, pero
recientemente se ha adoptado un conjunto de símbolos y letras
• Ácido espartico
• Aspartato
• ASP
• D
REACCIONES
✓ Formación de Enlaces Peptídicos:
La reacción clave en la formación de péptidos y proteínas es la unión de
aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Esta reacción de condensación
implica la eliminación de una molécula de agua y la unión covalente entre el
grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro.
✓ Descarboxilación de Aminoácidos para la Formación de Aminas Biógenas:
Algunos aminoácidos experimentan descarboxilación para dar lugar a aminas
biógenas. Este proceso libera dióxido de carbono y resulta en la formación de
aminas con funciones biológicas específicas.
✓ Síntesis de Hormonas a partir de Aminoácidos: Aminoácidos, como la L-tirosina,
sirven como precursores para la síntesis de hormonas, como las hormonas
tiroideas y catecolaminas. Estas reacciones son fundamentales para la
regulación hormonal en el organismo.
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
ASPECTO GENERAL:
Los péptidos son de gran interés biomédico y cumplen una variedad de funciones sobre
todo en endocrinología.
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
▪ neurotransmisores o neuromoduladores
▪ muchas hormonas importantes son péptidos que pueden emplearse para
corregir
▪ antibióticos
▪ edulcorantes
la presencia de dos hasta un máximo de 100 m d l Alfa aminoácidos unidos por un
enlace covalente de tipo amida, denominado enlace peptídico da origen a un péptido.
Estructura de Péptidos y Proteínas:
Las proteínas, esenciales para la vida, exhiben una complejidad estructural que
determina sus diversas funciones biológicas. Su estructura primaria, la secuencia lineal
de aminoácidos, establece la base para la formación de enlaces peptídicos. Este
proceso de unión implica la pérdida de una molécula de agua, dando lugar a una cadena
polipeptídica.
La estructura secundaria surge de interacciones locales, como puentes de hidrógeno,
entre los grupos amino e hidroxilo de los aminoácidos adyacentes. Pueden formarse
hélices alfa o láminas beta, confiriendo estabilidad y funcionalidad. La disposición
tridimensional de estas estructuras locales constituye la estructura terciaria, donde
fuerzas adicionales, como enlaces disulfuro y fuerzas iónicas, contribuyen a la
estabilidad global.
En proteínas compuestas por múltiples cadenas polipeptídicas, la estructura
cuaternaria describe la organización y asociación de estas subunidades, aportando
complejidad funcional.
REACCIONES EN PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS:
La formación de enlaces peptídicos es esencial en la síntesis de péptidos y proteínas.
La condensación entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
da lugar a un enlace covalente, estableciendo la conexión entre los bloques de
construcción.
La función biológica de las proteínas a menudo depende de su capacidad para cambiar
de conformación. Reacciones como la hidrólisis de enlaces peptídicos, facilitada por
enzimas, permiten la regulación y modulación de la actividad proteica.
La modificación post-traduccional, como la fosforilación y glicosilación, introduce grupos
químicos específicos en aminoácidos seleccionados, afectando la estructura y función
de las proteínas.
3. ESTEREOQUIMICA DE AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINAS:
La estereoquímica se refiere a la disposición espacial de los átomos en una molécula.
En el contexto de aminoácidos, péptidos y proteínas, la estereoquímica es crucial,
especialmente en relación con los centros quirales.
AMINOÁCIDOS:
La mayoría de los aminoácidos tienen un carbono alfa (α) central que es asimétrico,
excepto la glicina. Este carbono alfa tiene cuatro grupos diferentes unidos a él: un grupo
amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno (-H) y una cadena
lateral o grupo R que varía según el tipo de aminoácido.
La estereoquímica en los aminoácidos está determinada por la configuración absoluta
de los centros quirales. Se pueden presentar en forma L (levógira) o D (dextrógira), y la
mayoría de los aminoácidos en las proteínas son de configuración L.
PÉPTIDOS:
Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. El
enlace peptídico se forma entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo
de otro aminoácido.
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
El enlace peptídico tiene características de resonancia, lo que implica una restricción
parcial de la rotación alrededor del enlace C-N, lo que afecta la geometría de la
molécula.
PROTEÍNAS:
Las proteínas son polímeros más largos de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
La estereoquímica de las proteínas se refiere a la disposición tridimensional específica
de los aminoácidos en la cadena polipeptídica, que finalmente adopta una estructura
tridimensional única.
Las proteínas pueden tener estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria,
cada una con su propia estereoquímica única.
4. PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS
Todo aminoácido tiene un grupo amino y un grupo carboxilo, y cada grupo puede existir
en forma ácida o en forma básica dependiendo del pH de la solución en la que se
encuentre en ese momento. Las estructuras de las formas ácida y básica de cada grupo
es la siguiente.
La estructura de un aminoácido le permite actuar tanto como ácido como base. Un
aminoácido tiene esta capacidad porque a un cierto valor de pH (diferente para cada
aminoácido) casi todas las moléculas de aminoácidos existen como zwitteriones
(compuestos que presentan las cargas sobre átomos no adyacentes).
. Si se agrega ácido a una solución que contiene el zwitterión, el grupo carboxilato
captura un ion hidrógeno (H +), y el aminoácido se carga positivamente. Si se agrega
base, la eliminación de iones del ion H + del grupo amino del zwitterión produce un
aminoácido cargado negativamente. En ambas circunstancias, el aminoácido actúa
para mantener el pH del sistema, es decir, para eliminar el ácido agregado (H +) o la
base (OH −) de la solución.
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
podemos decir que el grupo amino de un aminoácido presenta un comportamiento
básico, ya que se puede protonar para dar -NH3+, o que un grupo carboxilo, -COOH,
presenta un comportamiento ácido, ya que se puede desprotonar para dar -COO–. Es
decir, de forma muy general, podemos escribir, para cada uno de los grupos por
separado en disolución acuosa:
• Comportamiento básico del grupo amino de un aminoácido: R-NH2 + H2O → R-
NH3+ + OH–
• Comportamiento ácido del grupo carboxílico de un aminoácido: R-COOH +H2O
→ R-COO– + H3O+
Si consideramos los aminoácidos neutros, que no tienen grupos ionizables ni polares
en la cadena lateral R, pueden hallarse en equilibrio, principalmente, entre tres formas
distintas: como catión, como zwiterión o como anión. Así:
El estado de ionización de estos grupos depende del propio aminoácido y del pH
del medio. Como vemos, los aminoácidos neutros (que no presentan ningún grupo
ácido o básico adicional) pueden hallarse en forma de catión, cuando el grupo amino
está protonado y el grupo carboxílico como -COOH, en forma zwiteriónica o de ion
dipolar (ambos grupos ionizados, carga global cero) o en forma de anión, cuando el
grupo amino está desprotonado y el grupo carboxílico también. Así, tenemos dos
equilibrios químicos en el tránsito de unas formas a otras, cada uno de ellos regido por
una constante de acidez, Ka1 (para la desprotonación de -COOH) y Ka2 (para la
desprotonación de NH3+).
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
Si en lugar de hablar de constantes hablamos de pKa, para la primera constante, el
pKa1 suele tener un valor entre 2-3, que indica que el grupo -COOH es un ácido
relativamente fuerte. Para la otra constante, sin embargo, pKa2, suele tener un valor
entre 9-10, que indica que el grupo amino protonado, -NH3+, es un ácido un tanto
mediocre. Podemos ver estos valores en la tabla siguiente tanto para los aminoácidos
neutros (polares y apolares) como para los ácidos y básicos, que presentan otros grupos
ionizables en su cadena lateral R (de la que se muestra también el valor de pKa).
5. PUNTOS ISOELECTRICOS Y ELECTROFORESIS
Punto isoeléctrico: El punto isoeléctrico (pi) es el pH al que una molécula tiene carga
eléctrica neta cero. La carga neta de la molécula se ve afectada por el pH alrededor de
su medioambiente y puede adquirir una carga más positiva o negativa debido a la
ganancia o pérdida de electrones (H+). El concepto es particularmente interesante en
los aminoácidos y también en las proteínas.
Para un aminoácido con solo una amina y un grupo carboxilo, el pI se puede calcular a
partir de la media de los pKas de la molécula. Para calcularlo se deben utilizar los pKa.
Las moléculas complejas, tales como las proteínas, se combinan con los iones
hidrógeno y con otros iones presentes en la disolución, dando lugar a la carga neta de
la molécula. A la concentración de iones hidrógeno, o al pH, para el cual la
concentración del ion híbrido de una proteína es máxima y el movimiento neto de las
moléculas de soluto en un campo eléctrico es prácticamente nulo, se le denomina punto
isoeléctrico.
Punto de electroforesis: La mayoría de las biomoléculas poseen una carga eléctrica,
cuya magnitud depende del pH del medio en el que se encuentran. Como
consecuencia, se desplazan cuando se ven sometidas a un campo eléctrico.
Se denomina electroforesis a la técnica mediante la cual se separan las biomoléculas
en disolución cuando se ven sometidas a un campo eléctrico. Se trata de una técnica
fundamentalmente analítica, aunque también se puede realizar con fines preparativos.
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
Cada molécula se desplaza por efecto del campo, alcanzando rápidamente una
velocidad constante al equilibrarse la fuerza impulsora (fuerza del campo eléctrico) con
la resistencia al avance (fuerza de fricción o rozamiento) impuesta por el medio en el
que se desplaza.
Hay dos tipos principales de electroforesis, según se use para estudiar ácidos nucleicos
o proteínas. La electroforesis de ácidos nucleicos se emplea tanto con ADN como con
ARN. El tipo de electroforesis y la longitud de los fragmentos de las muestras influyen
en el tipo de gel empleado. La elección de un gel adecuado es una parte integral de la
electroforesis; y hay múltiples opciones: la agarosa, el agar, la poliacrilamida y los
compuestos que contienen tanto agarosa como acrilamida.
6. CONCLUSIÓN
El término “péptidos” se refiere a una serie de aminoácidos unidos entre sí. Los
aminoácidos son la unidad básica que forman las proteínas, y una serie corta de ellos,
la cadena corta de aminoácidos se llama péptido. Los péptidos se organizan en
estructuras más complejas, que se llaman proteínas. Las proteínas son los bloques de
construcción de la célula.
Las proteínas pueden distinguirse en base a su número de aminoácidos (llamados
residuos de aminoácidos), a su composición global de grupos aminoácido, y a la
secuencia de éstos.
Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas. Específicamente,
una proteína está compuesta de una o más cadenas lineales de aminoácidos, cada una
de la cuales se denomina polipéptido (más adelante veremos de dónde proviene este
nombre). Las proteínas contienen 20 tipos de aminoácidos.
Ya centrándonos más a fondo, describiremos su definición, clasificación, su estructura
química, los tipos de reacciones que se llegarían a formar, propiedades acido base,
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
puntos isoeléctricos y electroforesis y la síntesis, todo esto se encuentra presente en la
parte de marco teórico.
7. RECOMENDACIONES.
Los aminoácidos esenciales son componentes proteicos necesarios para el correcto
funcionamiento del organismo que se deben tomar necesariamente con la dieta, el
consumo de mínimas cantidades de aminoácidos esenciales es necesario para el
mantenimiento de la vida. Las recomendaciones establecen que es preferible un
pequeño consumo diario y repartido de estos nutrientes antes que concentrar su ingesta
en días concretos. Los requerimientos hablan de entre 20-150 mg de cada aminoácido
por cada kg de peso y día.
Además, con una alimentación variada que incluya todos los grupos de alimentos en
las cantidades recomendadas, el contenido de aminoácidos esenciales es más que
suficiente para cubrir las recomendaciones.
PROTEÍNA.
La cantidad de proteína que necesite dependerá de sus necesidades generales de
calorías. La ingesta diaria recomendada de proteína para los adultos saludables es de
10% a 35% de sus necesidades calóricas totales. Un gramo de proteína proporciona 4
calorías. Por lo tanto, una persona que consume una dieta de 2,000 calorías podría
comer 100 gramos de proteína, o 400 calorías de proteína, lo que proporcionaría el
20% de su total de calorías diarias.
Los niños y los adolescentes pueden necesitar cantidades diferentes, según su edad.
Algunas fuentes saludables de proteína de la carne incluyen:
• Pavo o pollo sin piel o bisonte (también llamada carne de búfalo)
• Cortes magros de carne de res o de cerdo, tales como redondo, solomillo o
• Pescados o mariscos
QUIMICA ORGANICA II
CARRERA DE BIOQUÍMICA Y FARMACIA
Sede: El Alto
___________________________________________________________________
Otras fuentes buenas de proteína incluyen:
• Frijoles moteados, frijoles negros, frijoles porotos, lentejas, guisantes partidos o
garbanzos
• Nueces y semillas, entre ellas, almendras, avellanas, nueces mixtas,
cacahuetes, mantequilla de maní, semillas de girasol o nueces de nogal (las
nueces son ricas en grasa así que sea consciente del tamaño de la porción.
Exceder sus necesidades de calorías puede causar sobrepeso.
• Productos lácteos con contenido bajo de grasa
Los peptidos es recomendable consumir los siguientes alimentos.
• Leche, huevo, plasma de sangre, músculo de pescado, así como también de fuentes
vegetales como la soya, garbanzo, girasol, colza, lupino, entre otros.
8. BIBLIOGRAFÍA
• Herrez, A. (s/f). Electroforesis . [Link]. Recuperado el 16 de noviembre de 2023, de
[Link]
• Colaboradores de Wikipedia. (s/f). Punto isoeléctrico . Wikipedia, la enciclopedia
libre.
[Link]
980
