Proteínas
Por:
Emanuel Galeano Moná
Keiner Manuel Negrete
Jaider Andrés Llorente Argumedo
Docente
William H. Arias
Ingeniería/Gestión Agroambiental
Tecnológico de Antioquia
06/09/2023
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Proteínas
Introducción:
Las proteínas son moléculas orgánicas nitrogenadas complejas, que se encuentran en las
células de todos los organismos. Todas las proteínas son polímeros, y los α-aminoácidos son los
monómeros que se combinan para formarlas. El grupo amino está unido al carbono α, el carbono
contiguo al grupo ácido carboxílico; de aquí proviene el nombre de a-aminoácido. Al carbono α
de cada aminoácido también están unidos un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (grupo
«R»). Los diferentes α -aminoácidos se distinguen por sus cadenas laterales diferentes. 20
aminoácidos habituales contienen, en sus 20 cadenas laterales diferentes, una notable colección
de grupos químicos. Existen varias clases diferentes de cad Los enas laterales, que se distinguen
por sus características químicas dominantes. Estas características incluyen el carácter hidrófobo
o hidrófilo, la naturaleza polar o no polar, y la presencia o ausencia de grupos ionizables. La
variedad de cadenas laterales de los aminoácidos permite que las proteínas gocen de una gran
versatilidad estructural. Los aminoácidos pueden unirse entre ellos de modo covalente por
formación de un enlace amida entre el grupo α -carboxilo de un aminoácido y el grupo α -amino
de otro. Este enlace se denomina enlace peptídico, y los productos que se forman a partir de esta
unión se llaman péptidos. La reacción puede considerarse una simple eliminación de una
molécula de agua entre el ácido carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del otro. La
formación del enlace amida deja un grupo H3N+ disponible en un extremo del dipéptido y un
grupo —COO en el otro. Cada vez que se añade un aminoácido a la cadena, debe eliminarse otra
molécula de agua. Proteínas tienen una diversidad estructural muy superior a la de los
polisacáridos o a las de los ácidos nucleicos y realizan un conjunto más diverso de funciones
biológicas. Algunas de ellas son estructurales como la queratina en el pelo y la piel y el colágeno
en el tejido conjuntivo. Otras actúan como sustancias transportadoras como la hemoglobina, la
proteína que transporta oxígeno en la sangre. Las proteínas pueden transmitir información entre
partes distantes de un organismo, como lo hacen las hormonas proteicas y los receptore Las s de
la superficie celular que reciben las señales de las hormonas, o pueden defender al organismo
frente a la infección, como lo hacen los anticuerpos. Las más importantes de todas, las proteínas
que actúan como enzimas, catalizan las miles de reacciones químicas que se producen en el
interior de cada célula.
Objetivos:
1. Recordar la estructura y propiedades de las proteínas.
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2. Observar la desnaturalización de las proteínas frente a cambios inducidos.
3. Reconocer las proteínas mediante técnicas específicas.
4. Aplicar la reacción de Biuret para reconocimiento de albumina.
Procedimiento:
Iniciamos el laboratorio preparando una solución con clara de huevo (albúmina) y agua
destilada para la Desnaturalización, en donde luego vamos a pasar 3 ml de esta solución a cada
uno de los 7 tubos de ensayo que nos entregaron al inicio de la práctica. El primer tubo lo
mantuvimos como tubo de control para notar cambios en los otros tubos. En el tubo #2
tendremos que calentarlo para observar que su tono se pone de un tono más blanco, pero se nota
más en su superficie que en su base. En el tubo #3 agregamos 4ml de acetona en donde notamos
que se forma una capa, parecida a una nube en la superficie de la solución. En el tubo #4
debemos añadir 1 ml de vinagre pero esta es la reacción menos visible de todas, no se notó algún
cambio particular. En el tubo #5 hacíamos la acción de agregar 2 gotas de NaCl y luego agitar el
tubo, hicimos este proceso varias veces para poder notar que cerca a la superficie se estaban
formando pequeñas hileras de color blanco, que al final terminaron flotando. En el tubo #6
añadimos 2ml de ácido nítrico y notamos que rápidamente se torna la solución completa de un
color blanco, algo opaco, dando la impresión de que la solución estaba haciendo un cambio a
otro estado. En el tubo #7 agregamos 3ml de NaOh (Hidróxido de sodio) y no obtuvimos un
cambio notable en la solución.
Continuamos con la prueba de Biuret en donde agregamos en un tubo con 3ml de solución
albúmina agregamos 3ml de NaOh y luego 4 gotas del reactivo Biuret y notamos al agitar el tubo
que su coloración se torna morada o lila, esto indica que la reacción es positiva.
Iniciamos con 3ml de la solución de albúmina en un tubo de ensayo, añadimos 7 gotas de
ácido nítrico y procedemos a calentarlo con el mechero hasta su punto de ebullición, observamos
un leve cambio en su color, siendo un poco más amarillo, al retirarlo del fuego y dejarlo en
reposo unos breves segundos, se puso al punto de ebullición nuevamente y se deja en reposo
nuevamente, ya se nota un color amarillo intenso, siendo en tonalidad de color, la más destacable
de toda la práctica.
Resultados
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Al usar los diferentes compuestos químicos para notar cambios en la albumina, observamos
que algunos de estos son poco reactivos, casi imperceptibles como en el caso del tubo #4 en
donde añadimos vinagre, tanto la albumina como el vinagre tienen un tono transparente y un
espesor similar, por lo que la mezcla se disolvió de buena manera y no se aprecio el cambio. Por
otro lado en el resto de las pruebas sí se notaron cambios, algunos más visibles desde la parte
física y otros más en la parte química
Análisis de los resultados
Se puede analizar que la albumina es una proteína que reacciona relativamente bien ante
diferentes tipos de reactivos, donde algunos pueden llegar a cambiar de forma drástica su
coloración para darle otro aspecto visible, mientras que otros cambian de cierta forma su estado,
quedando más espesos o concentrados, también se evidencia que con ciertos reactivos
requerimos niveles de temperatura específicos para poder observar la reacción entre estos
Discusión final:
1. ¿Qué tipo de disolución forma la albumina con el agua?, ¿Por qué?
R/ El tipo de disolución que se formaría se llamaría ovoalbumina porque el agua destilada
prácticamente se usa fundamentalmente como antídoto con las intoxicaciones de tipo agudo por
vía oral.
2. ¿Cuál es la reacción de Biuret?, ¿para qué sirve? Escribe la reacción que tiene lugar.
R/ La reacción de Biuret por un color violeta tras la adición de sulfato de cobre a todos los
componentes que tengan dos enlaces peptídicos unidos directamente o atrás vez de un átomo de
carbono intermedio. Y por que con una reacción positiva podemos afirmar la presencia de
proteínas en la nuestra.
3. ¿Por qué se colorea de amarillo la piel cuando se pone en contacto con el ácido nítrico?
R/ Se colorea de amarillo por la presencia de grupos aromáticos presentes en la queratina de
la piel el ácido nítrico tiñe la piel humana de amarillo al contacto
4. Mencione alguna otra reacción específica para detectar la presencia de proteínas.
R/ Las Otras reacciones específicas para detectar la presencia de proteínas serían
espectrometría de masa, la resonancia magnética nuclear (RMN) y la degradación de Edman.
Bibliografía:
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● Manual de laboratorio Biología.
