Alimentación Equilibrada
UT 4. LAS PROTEÍNAS
1. INTRODUCCIÓN ......................................................................................... 1
2. CARACTERÍSTICAS FÍSICAS Y QUÍMICAS ............................................ 1
3. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS .................................................... 4
4. CALIDAD Y VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS. ....................... 5
5. FUENTES DIETÉTICAS DE PROTEÍNAS ................................................. 6
5.1 PROTEÍNAS DE ORGEN ANIMAL ........................................................................6
5.2 PROTEÍNAS DE ORIGEN VEGETAL ....................................................................6
6. PRINCIPALES FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS ................................. 6
7. METABOLISMO PROTEICO ...................................................................... 7
8. INGESTAS RECOMENDADAS ................................................................ 10
1. INTRODUCCIÓN
Las proteínas son macromoléculas compuestas por
cadenas de aminoácidos, su función es
principalmente estructural, formar tejidos.
Las podemos encontrar tanto en alimentos de
origen animal como vegetal. Las proteínas de
origen animal suelen ser más ricas en aminoácidos
esenciales, que el cuerpo no es capaz de sintetizar, pero si se combinan
adecuadamente los alimentos de origen vegetal se pueden obtener también
proteínas de alta calidad biológica, proteínas completas.
2. CARACTERÍSTICAS FÍSICAS Y QUÍMICAS
Los monómeros o componentes básicos de las proteínas se denominan
aminoácidos, que están compuestos por C, H, O y N.
La estructura de los aminoácidos se caracteriza por contener:
• Un grupo amino (-NH2)
• Un grupo carboxilo (-COOH).
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• Un Hidrógeno
• Una cadena lateral (R), la cual es diferente según el aminoácido.
Como podemos ver, las proteínas, al igual que los lípidos y los glúcidos,
contienen C, O e H en su composición, pero además aportan el N que
necesita el organismo para formar moléculas nitrogenadas. Además, en
muchas ocasiones contienen también azufre (S).
Los aminoácidos que componen las proteínas dietéticas son 20 y se unen
entre sí mediante enlace peptídico formando las proteínas.
(Aprender los 20 aminoácidos proteinogénicos, las abreviaturas no son necesarias)
En los alimentos encontramos pocos aminoácidos libres, mayoritariamente
se encuentran unidos formando proteínas.
Los aminoácidos se pueden clasificar según el organismo pueda o no
sintetizarlos en:
• Aminoácidos esenciales: se deben ingerir con la dieta ya que el
organismo no es capaz de sintetizarlos (aprender la lista de
aminoácidos esenciales):
o Isoleucina
o Leucina
o Lisina
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o Fenilalanina
o Treonina
o Valina
o Metionina
o Triptófano
• Aminoácidos no esenciales: el organismo es capaz de fabricarlos,
por lo tanto no es esencial ingerirlos con los alimentos de la dieta.
• Aminoácidos condicionalmente esenciales: en condiciones
normales no son esenciales, pero en ciertas circunstancias pueden
pasar a serlo como ciertas patologías, bebés prematuros, etc. Es el
caso de:
o Histidina: aminoácido esencial en niños pequeños.
o Arginina: puede ser esencial en malnutridos, sépticos o en
estados de recuperación tras cirugía, así como en niños
prematuros ya que sus requerimientos son mayores que su
capacidad para sintetizar este aminoácido.
Las proteínas son el resultado de distintas combinaciones de aminoácidos, que
se unen entre si dando como resultado proteínas diferentes, con distintas
funciones y propiedades.
Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura
tridimensional definida que puede ser de hasta cuatro niveles de
organización o estructuras:
• Estructura primaria: la unión de los aminoácidos en la cadena
polipeptídica.
• Estructura secundaria: plegamiento de la cadena polipeptídica.
• Estructura terciaria: disposición tridimensional de la proteína
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• Estructura cuaternaria: aparece en proteínas con varias
cadenas polipeptídicas, no se da en todas las proteínas, surge de
la unión de estas cadenas.
Si las proteínas están compuestas exclusivamente por aminoácidos se
denominan holoproteínas, en cambio las heteroproteínas contienen, además
de aminoácidos, una porción no proteica denominado grupo prostético, como
las glucoproteínas o fosfoproteínas.
Las proteínas se pueden desnaturalizar, esto es, pierden la estructura que
tienen debido a cambios en la temperatura, el pH, etc. Debido a la
desnaturalización disminuye su solubilidad, se pierde la actividad biológica e
incrementa la viscosidad.
3. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Existen diversos criterios para clasificar las proteínas:
• Si tenemos en cuenta su composición química, las proteínas formadas
únicamente por aminoácidos son denominadas proteínas simples,
holoproteínas u homoproteínas; si además de aminoácidos presentan alguna
molécula diferente, a la que se le llama grupo prostético, se denominan
heteroproteínas o proteínas complejas.
Dentro de las homoproteínas, las proteínas se clasifican a su vez en:
• Proteínas globulares, son solubles generalmente y se digieren
fácilmente, por ejemplo la caseína de la leche o al albúmina del huevo.
• Proteínas fibrosas, son insolubles en agua y prácticamente no
digeribles, en este grupo encontramos la elastina o la fibrina entre otras.
• Desde el punto de vista nutricional, las clasificaremos en completas si poseen
todos los aminoácidos esenciales, e incompletas si carecen de alguno de ellos.
• Según su origen, las clasificamos en proteínas de origen animal o proteínas de
origen vegetal.
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4. CALIDAD Y VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS.
En base a la composición en aminoácidos de una proteína se establece el valor
biológico de la misma; las proteínas de mayor valor biológico son aquellas que
contienen todos los aminoácidos esenciales, como por ejemplo la proteína
del huevo.
Aquellas proteínas que carecen de algún aminoácido esencial o lo contienen en
baja cantidad no serían de alto valor biológico; a dichos aminoácidos se les
denomina aminoácidos limitantes. Por ejemplo, en los cereales el aminoácido
limitante es la lisina.
Las proteínas tienen la característica de que se pueden complementar, es
decir, si mezclamos proteínas que compensen el aminoácido limitante que
tiene la otra o una proteína que contenga todos los aminoácidos esenciales con
alguna que tenga un aminoácido limitante, se compensa este déficit.
Como, por ejemplo:
Combinar cereales que tienen como aminoácido limitante la
lisina pero son ricos en metionina con legumbres, que son
deficitarias en metionina pero contienen lisina. Se pueden
hacer recetas como lentejas con arroz o garbanzos con
fideos.
Se ha comprobado que la complementación se puede realizar a lo largo del
día, es decir, no tiene que hacerse obligatoriamente en la misma comida. Se
pueden comer por ejemplo lentejas y merendar pan.
Como ya hemos indicado, las proteínas animales suelen contener todos los
aminoácidos esenciales, por lo tanto, la complementación proteica es más
importante para dietas en las que no se consuman alimentos de origen animal
o se toman en menor proporción, como las dietas vegetarianas.
En la calidad de las proteínas, además del valor biológico hay que tener en
cuenta su digestibilidad, esto es, la capacidad para digerir y aprovechar las
proteínas, la cual suele ser superior en alimentos de origen animal debido a la
propia estructura de estas proteínas y a la ausencia de fibra en el alimento.
En la digestibilidad también van a influir los procesos culinarios a los que se
someten los alimentos, por ejemplo, cuando las proteínas se desnaturalizan,
generalmente cuando cocinamos los alimentos, se digieren mejor.
Actualmente, para medir la calidad de las proteínas en lugar del valor biológico
se utiliza la puntuación de aminoácidos corregida por la digestibilidad de las
proteínas (PDCAAS). Es decir, se tiene en cuenta para valorar las proteínas los
aminoácidos que contiene y la capacidad para poder digerirse. La puntuación
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máxima es un 1 o un 100%, (por ejemplo, la yema de huevo tiene una
puntuación de un 97%, no aprender este dato). Este método tiene sus
limitaciones, ya que no tiene en cuenta la dieta global pues, como ya hemos
visto, las proteínas se pueden complementar con otras proteínas aportadas por
otros alimentos de la dieta.
5. FUENTES DIETÉTICAS DE PROTEÍNAS
5.1 PROTEÍNAS DE ORGEN ANIMAL
Los alimentos de origen animal en general son ricos en
proteínas: la carne, el pescado, los huevos, etc., y
como ya hemos indicado, en general estas proteínas
son de mayor calidad que las proteínas de origen
vegetal porque contienen todos los aminoácidos
esenciales. Cabe destacar la calidad proteica del huevo.
5.2 PROTEÍNAS DE ORIGEN VEGETAL
Generalmente, los alimentos de origen vegetal, tienen
proteínas de menor calidad que los alimentos de origen
animal.
Dentro de los alimentos de origen vegetal ricos en proteínas
podemos destacar las legumbres, resaltando el contenido
proteico del garbanzo y la soja entre otros, y los frutos secos,
como las nueces o los pistachos.
El contenido proteico de frutas y verduras es muy bajo.
6. PRINCIPALES FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
- La principal función de las proteínas es estructural o plástica, forma
estructuras corporales, como por ejemplo la queratina del pelo o las uñas, el
colágeno que abunda en el tejido conectivo o la actina y miosina del
músculo.
- Función reguladora ya que forman enzimas, algunas hormonas o
neurotransmisores.
- Forman anticuerpos encargados de la defensa del organismo frente a
agentes extraños o antígenos, por lo tanto, tienen función inmunológica.
- Transportadora como por ejemplo la Hemoglobina encargada de
transportar el oxígeno por los eritrocitos o glóbulos rojos de la sangre.
- Energética en el caso de que las necesidades energéticas no sean
cubiertas por los glúcidos o las grasas de la dieta. Como hemos visto en la
Unidad de Trabajo 1 las proteínas aportan 4Kcal/g
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7. METABOLISMO PROTEICO
Las proteínas, como ya hemos estudiado, están formadas por largas cadenas
de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos.
La digestión de las proteínas comienza en el estómago. Las células principales
del estómago producen pepsinógeno, una proenzima que se activa
transformándose en pepsina gracias al pH ácido del estómago debido al ácido
clorhídrico (HCl) del jugo gástrico. Sin embargo, la mayor parte de la digestión
se produce en el intestino delgado (duodeno y yeyuno) bajo la influencia de las
enzimas proteolíticas de secreción pancreática, que son la tripsina,
quimotripsina y carboxipolipeptidasa. Cuando se sintetizan por el páncreas se
encuentran en su forma inactiva y no se activan hasta pasar al intestino, en
presencia de los ácidos biliares.
En el borde en cepillo del intestino delgado se encuentran las
aminopeptidasas y dipeptidasas que se encargan de hidrolizar los enlaces
peptídicos finales, liberando aminoácidos que serán absorbidos.
A partir de dichos aminoácidos obtenidos tras la digestión de las proteínas se
forman:
• Proteínas funcionales necesarias para el organismo, como enzimas,
proteínas trasportadoras, etc.
• Proteínas estructurales necesarias para la renovación de tejidos, etapas
de crecimiento o para reponer proteínas perdidas en procesos
patológicos, entre otros.
Todos estos procesos se engloban dentro del anabolismo y son el principal
destino metabólico de los aminoácidos.
En condiciones de ayuno, cuando las reservas de hidratos de carbono y de
grasas se agotan el organismo obtiene la energía de las proteínas,
empleándose por tanto como combustible para las células, proceso catabólico.
Otro proceso catabólico, es la eliminación del exceso de proteínas ingeridas,
en dietas ricas en proteínas. Cuando la ingesta de proteínas sobrepasa los
requerimientos del organismo para la biosíntesis de proteínas, se debe eliminar
este exceso, debido a que los aminoácidos no se almacenan en el organismo.
En estos procesos catabólicos los aminoácidos se oxidan en dos partes, por un
lado el grupo amino y por otro el esqueleto hidrocarbonado.
La eliminación del grupo amino se realiza mediante los siguientes procesos:
• Transaminación: proceso mediado por las transaminasas o
aminotransferasas, en el grupo amino de un amoninoácido es cedido a
un cetoácido, generalmente el alfa-cetoglutarato que se convierte
entonces en glutamato.
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(no memorizar la fórmula)
El aminoácido, por tanto, queda sin el grupo amino y se convierte en un
cetoácido, esqueleto carbonado que seguirá metabolizándose para ser
degradado y obtener energía principalmente. El grupo amino captado
por el cetoácido podrá ser usado para la síntesis de alguna biomolécula
que necesite átomos de Nitrógeno.
En resumen, como resultado de la transaminación el aminoácido original
se convierte en un cetoácido y el cetoácido original en un aminoácido,
por norma general glutamato. El objetivo de las reacciones de
transaminación es recoger los grupos aminos de muchos aminoácidos
diferentes en forma de uno solo, el glutamato, que los canalizará hacia
otras rutas metabólicas.
(no memorizar las fórmulas)
• Desaminación: los grupos amino de los aminoácidos en grandes
cantidades pueden ser tóxicos, por ello cuando hay un exceso de
glutamato se lleva a cabo el proceso de desaminación, por este proceso
el grupo amino se separa del glutamato para ser eliminado. Este grupo
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amino se convierte en amoniaco, compuesto tóxico para el organismo,
por ello se transforma en urea en el hígado, mediante el ciclo de la urea,
la urea pasa entonces al torrente sanguíneo y de ahí a los riñones para
ser excretada en la orina.
(no memorizar las fórmulas)
Respecto al destinos metabólico del esqueleto hidrocarbonado de los
aminoácidos una vez se ha separado el grupo amino, cabe resaltar que el
catabolismo de dicho esqueleto va a generar dos tipos de moléculas:
• Aquellas cuyo destino final es la oxidación en el ciclo de Krebs para
obtener energía.
• moléculas capaces de generar glucosa y/o cuerpos cetónicos.
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8. INGESTAS RECOMENDADAS
Según las recomendaciones dictadas por la EFSA (Autoridad Europea de
Seguridad Alimentaria), en 2015, para una persona adulta los requerimientos
dietéticos son de 0,83 g de proteína por Kg al día. Pero estos requerimientos
cambian en diferentes estados fisiológicos como en la gestación o la lactancia y
algunas patologías.
En algunas personas si que es recomendable aumentar la ingesta proteica
(valor relativo: g prot/kg/día):
• En personas mayores donde se recomienda aproximadamente 1 g de
proteína por Kg de peso al día, pues en la vejez suelen aparecer
patologías que afectan al catabolismo proteico.
• En deportistas donde habrá que tener en cuenta el ejercicio físico que
realiza según lo cual las necesidades suelen estar entre 1,2 y 1,8 g de
proteínas por Kg de peso al día. No se recomienda superar los 2,5 g por
Kg de peso al día.
• En edades de crecimiento como la infancia la demanda es proteica es
superior, en proporción al peso, que en la edad adulta ya que en dicha
edad ha terminado la etapa de crecimiento, la AEPED, Asociación
Española de Pediatría, propone de 1,1 a 1,2 g por Kg de peso al día
según la edad del niño.
• En ciertas situaciones fisiológicas, como el embarazo y la lactancia, los
requerimientos proteicos aumentan ya que se necesitan proteínas para
el desarrollo del feto y la producción de leche materna.
• También existen algunas patologías que hacen que aumente la
demanda de proteínas, como en el caso de grandes quemados que
deben formar tejidos nuevos.
Si hablamos en porcentajes, para la población en general se recomienda que la
ingesta proteica suponga entre un 10 y un 15% de las Kcal totales de la dieta,
de las cuales aproximadamente el 50% deberían ser de alto valor biológico.
En general, en los países industrializados la dieta cubre adecuadamente los
requerimientos nutricionales de proteínas y generalmente se ingiere más
cantidad que la recomendada. Se recomienda no exceder mucho las
cantidades de proteínas recomendadas, aunque en personas sanas exceder un
poco la cantidad recomendada no suele suponer problemas para la salud, si
que deben tener especial cuidado los enfermos renales.
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En los países en vías de desarrollo, en general, la ingesta de proteínas no
suele ser adecuada y es más frecuente que aparezcan déficits que afectan al
crecimiento infantil, alteraciones en el sistema inmune, etc.
Un método para medir si la ingesta de proteínas es adecuada, principalmente
para determinar déficits, es mediante el balance de nitrógeno. El cual se calcula
con la siguiente fórmula:
BALANCE NITROGENADO= Entradas de Nitrógeno- Pérdidas de Nitrógeno
Las entradas de nitrógeno se obtienen por la ingesta de proteínas de los
alimentos mientras que las salidas o pérdidas de nitrógeno se producen
principalmente por la orina y una pequeña cantidad en las heces y sudor.
El balance adecuado debería ser cero. Un balance positivo se puede dar en
niños en crecimiento, deportistas o embarazo y un balance negativo cuando se
consumen pocas proteínas y en ciertas patologías.
Licencia
Estos apuntes se han realizado para el módulo de Alimentación Equilibrada
correspondiente al ciclo de Dietética, modalidad a Distancia, siguiendo el
currículo del Ministerio establecido en el Real Decreto 548/1995 que se imparte
en el IES Mirasierra de Madrid.
El material ha sido elaborado usando fundamentalmente fuentes oficiales
nacionales e internacionales como Ministerios, Consejerías, Agencias…
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