Introducción

Las enzimas son el grupo mas variado y especializado de las proteínas, su función es
actuar como catalizadores, permitiendo que las reacciones que transcurren en lo seres
puedan desarrollarse a un ritmo adecuado, las enzimas son los obreros especializados que
hacen posible que la vida celular tenga lugar.
Son proteínas que facilitan las reacciones entre las moléculas que pueden reaccionar
naturalmente entre si son catalizadores, es decir, son sustancias que sin consumirse en
reacción aumentan notablemente su velocidad si no que aceleran las que podrían
producirse espontáneamente.
Sus características son extremadamente rápidas y específicas.
Los factores importantes para el trabajo enzimal son:
Temperatura optima (25°C y 37°C)
pH optimo (cada una trabaja en un pH específico)
Concentración en equilibrio
O2 óptima
Las enzimas se entrelazan y se pliegan entre una o más cadenas polipeptídicas que
aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio o lugar donde se adhiere el
sustrato, y donde se realiza la reacción.
Al unirse la enzima con su sustrato se libera un producto E+S = PRODUCTO
La capacidad catalizadora de la enzima depende de su conformación, la suspensión de
alguno de sus niveles de estructuración causa la perdida de funcionamiento.
 Mecanismos de unión.

En las reacciones se libera energía de Gibbs su valor en los productos finales es menor que
en los reactivos. Pero la reacción requiere un apoyo inicial de energía que debe ser igual o
mayor a lo que se llama energía de activación de forma que cuanto menor es la energía de
activación más fácil es que ocurra la reacción los catalizadores actúan disminuyendo la
energía.
Para que una reacción química ocurra las
moléculas de los sustratos deben chocar
con una energía y una orientación
adecuada. Al unirse al centro activo del
enzima los sustratos adquieren la
orientación adecuada para la reacción y
se cambian sus propiedades químicas, lo
hacen más débil los enlaces y hacen más
fácil la formación de otros nuevos.

Llave - cerradura
El modelo llave-cerradura supone que la
estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias, de la misma forma que una
llave encaja en una cerradura. Este modelo es
válido en muchos casos, pero no es siempre
correcto.
En otros casos el centro activo adopta la
formación catalítica cuando se une solo el
sustrato esto se le llama ajuste inducido.
 Modelo ajuste inducido.
Para ver el ajuste inducido de una manera simple tenemos que saber que este hace
referencia al ajuste de la enzima al tener en presencia al sustrato en su sitio activo o
también conocido como centro activo. Para luego desencadenar un cambio
conformacional y así mismo dar lugar a la formación del producto y liberarlo, aunque
tenemos que destacar que la enzima vuelve a su estado natural.

Esta unión de enzima-sustrato es posible gracias a la fuerza que se genera mediante los
puentes de hidrogeno o interacciones hidrofóbicas todo esto permite que se mantengan
unidos mientras se da la reacción enzimática.
Pero de igual manera todo esto se logra gracias a los biosensores enzimáticos que son
altamente selectivos y permiten distinguir un compuesto en concreto y manda señales
únicas a este.

Enzimas alostéricas.
La diferencia de estas enzimas es que cuentan con dos sitios activos, aunque los dos
tienen diferentes funciones, uno recibe el sustrato y otra una molécula “efector” el cual
modifica la actividad catalítica para bien o para mal es así como dividimos los efectores
negativos que reducen la capacidad de la enzima para catalizar a diferencia de los
efectores positivos que aumentan la eficacia de la enzima para catalizar la conversión del
sustrato.
 Mecanismos de inhibición.

La actividad de las enzimas puede ser inhibida por algunas moléculas como fármacos,
conservadores alimentarios, venenos o metabolitos de procesos bioquímicos. La inhibición
es importante para regular las vías metabólicas, así como para varios tratamientos
clínicos, por ejemplo, algunos medicamentos funcionan inhibiendo enzimas específicas.
Además las investigaciones sobre estos procesos han permitido desarrollar técnicas para
descubrir la estructura física y química de las enzimas así como las propiedades de
funcionamiento.
La inhibición puede ser reversible o irreversible. Cuando el efecto inhibitorio se
contrarresta aumentando la cantidad de sustrato o quitando el compuesto inhibidor
dejando intacta la enzima, es inhibición reversible. Esta puede ser de 3 tipos, competitiva,
no competitiva o a competitiva.
La inhibición irreversible ocurre cuando la unión al inhibidor desactiva de manera
permanente la enzima, por lo común a través de una reacción covalente que la modifica
químicamente.

Inhibición competitiva.
Los inhibidores competitivos se unen de forma reversible a la enzima libre para formar un
complejo enzima-inhibidor
En este mecanismo los sustratos falsos compiten con los
reales para poder unirse a un sitio activo ralentizando o
deteniendo la función enzimática.
Cuando un sustrato falso se une a la enzima por el sitio activo
no se puede procesar de la misma manera evitando que se
forme un producto aunque este proceso es reversible y puede
ocurrir que el sustrato falso se separe o se disocie dando lugar
a los sustratos reales.
 Inhibición no competitiva.
En este tipo el inhibidor puede unirse a la enzima libre o al complejo enzima sustrato, no
se une al sitio activo, esta unión cambia la conformación de la enzima y así impide la
formación del producto. Estos inhibidores pueden parecerse un poco o nada al sustrato,
pero pueden influir en su unión si su sitio de unión está cerca al sitio de unión del sustrato.
En algunos casos se revierte aumentando la concentración del sustrato. Suelen ser
complicadas ya que suelen participar
dos o más sustratos. Las características
dependen de varios factores, como el
orden en el cual se unen los sustratos.
Existen dos formas de inhibición no
competitiva: pura, en la cual el inhibidor
se une lejos de sitio activo y mixta, en
esta se une cerca del sitio activo.

Inhibición a competitiva.
Es poco frecuente, es este caso el inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato y no a
la enzima libre. Por esta razón el inhibidor es ineficaz a bajas concentraciones de sustrato
porque hay muy poco complejo ES presente. Se da más fácil cuando hay una
concentración alta de soluto.
Cuando el inhibidor se une al complejo ES, el
sustrato no queda libre para disociarse de la
enzima y la afinidad de unión de la enzima al
inhibidor disminuye dando la apariencia de
mayor afinidad por el sustrato
Se observa muchas veces en enzimas que se
unen a más de un sustrato.
Conclusión
Las enzimas son proteínas, polímeros formados por aminoácidos covalentemente unidos
entre sí, que catalizan en los organismos gran cantidad de reacciones químicas.
La unión e inhibición enzimática son procesos importantes par el metabolismo, ya que con
la unión se forman productos que el cuerpo requiere para realizar sus actividades, y la
inhibición se usa para regular las vías metabólicas y para hacer tratamientos clínicos como
algunos medicamentos.
La unión puede ser en llave cerradura que es cuando la estructura del sustrato y del sitio
de unión son complementarias. En cambio, cuando el sitio de unión adopta la formación
catalítica cuando se une solo el sustrato esto se le llama ajuste inducido.
La inhibición puede ser irreversible, que es cuando el inhibidor cambia la enzima y la
desactiva permanentemente, o reversible, cuando su acción se termina al aumentar el
sustrato o al quitar el inhibidor. De esta última puede ser de 3 tipos, competitiva, que
como su nombre lo dice, el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de una
enzima libre, no competitiva, cuando el compuesto inhibidor no se une en el sitio activo,
pero de igual manera logra interrumpir la formación del producto, este puede ser en una
enzima libre o en el complejo enzima-sustrato, o acompetitiva que es la menos común l
inhibidor también se une fuera del sitio activo, pero solo si el complejo enzima-sustrato ya
está formado.
Bibliografías:
 Bioquimica. Las Bases Moleculares D (T. McKee & J. McKee, Trads.; 5.a ed.).

(2022, 3 octubre). MCGRAW HILL EDDUCATION. (Original work published

2013)

 Cardona, F. (2020). Los enzimas. Introducción a la enzimología. RiuNet repositorio

UPV. Recuperado 2 de octubre de 2022, de

[Link]

%20ENZIMAS.%20INTRODUCCI%C3%93N%20A%20LA%20ENZIMOLOG

%C3%8DA..pdf?sequence=1

 Sceni, P., Capello, M. & Igartúa, D. (2017). Las enzimas. Universidad Nacional de

Quilmes. Recuperado 2 de octubre de 2022, de [Link]

content/uploads/sites/57/2016/03/[Link]

 Ricardo, R. (2020, septiembre). Inhibición competitiva de enzimas: definición y

ejemplos. Estudyando. Recuperado 2 de octubre de 2022, de

[Link]

 Mecanismos de acción de las enzimas. (2021, 25 marzo). BIOALNHEALTH.

Recuperado 30 de septiembre de 2022, de [Link]

de-accion-de-las-enzimas/

 Herraez, A. (s. f.). Alostería. BIOMODEL UAH. Recuperado 30 de septiembre de

2022, de [Link]