PROTEINAS
ENZIMAS
Es el conjunto de proteínas
encargadas de catalizar (disparar,
acelerar, modificar, enlentecer e
incluso detener)diversas
reacciones químicas siempre que
sean termodinámicamente
posibles.
Sustancias reguladoras en el cuerpo de los seres vivos.
Suelen ser proteínas de forma globular y
estructuras tridimensionales.
Pueden encontrarse en el citosol, en
membranas plasmáticas, orgánulos y
demás estructuras.
CARACTERISTICAS Son solubles en agua, lo que les permite
dispersarse fácilmente en el citoplasma
de la célula.
De no existir las enzimas los procesos
químicos ocurrirían tan lentamente que
no sería posible la vida.
ESTRUCTURA
Las enzimas se componen de proteínas globulares de
tamaño muy variable:desde monómeros de 62
aminoácidos, hasta enormes cadenas de alrededor de
2500.
CLASIFICACIÓN DE LAS
ENZIMAS
Las enzima se clasifican en 7
clases principales de acuerdo al
tipo de reacción:
Oxidorreducción
Transferencia de grupos
Hidrólisis
Ruptura de enlaces
Isomerización
Formación de enlaces
Translocación de solutos.
Catalizan reacciones de oxido
OXIRREDUCTASAS reducción, en este grupo se
encuentran las deshidrogenasas,
oxidasas, reductasas, entre otras.
Hay una trasferencia de grupos
TRANSFERASAS de una molécula a otra. entre
los mas comunes estan el grupo
carbolino, carboxilo y amino
HIDROLASAS Se produce la ruptura de un
enlace por la adición de agua
LIASAS Se eliminan grupos para
formar un doble enlace o se
añaden a un doble enlace
ISOMERASAS Catalizan varios tipos de
reordenamiento intermoleculares
LIGASAS Catalizan la información de un
enlace entre dos moléculas de
sustrato
MECANISMOS DE CATÁLISIS
Los mecanismos de catálisis son los diferentes
pasos de una reacción catalítica: Los reactivos
reaccionan con el catalizador y forman un
intermediario. El intermediario decae para
formar un producto, y este regenera el
catalizador.
Para catalizar una reacción, una enzima se pega (une)
a una o más moléculas de reactivo. Estas moléculas
son los sustratos de la enzima. En algunas reacciones,
un sustrato se rompe en varios productos. En otras, dos
sustratos se unen para crear una molécula más grande
o para intercambiar partes.
El proceso de aumentar la velocidad de
una reacción se denomina catálisis. En
nuestro ejemplo, el yoduro es un
catalizador:aumenta la velocidad de
descomposición del agua oxigenada.
Existen también sustancias que, en vez
de aumentar la velocidad de una
reacción, la disminuyen.
MODELO DE MICHAELIS-MENTEN
Para lograr explicar la relacion que hay entre la velocidad inicial y la concentracion inicial
del sustrato, ellos establecieron tres etapas dentro del proceso enzimatico
1) PRIMERA ETAPA: cuando la enzima con un solo activo, se une a un solo sustrato y logra formar el
complejo ENZIMA-SUSTRATO
2) SEGUNDA ETAPA: se forma el producto a partir del complejo enzima sustrato (ES),
liberando al PRODUCTO y a la ENZIMA intacta
K1: es la constante de formacion del complejo ES
K2: es la constante de disolucionb del complejo ES
K3: es la constante de formacion y liberacion del producto
K1 K3
K2
INHIBIDOR COMPETITIVO
Y NO COMPETITIVO
La acción de los inhibidores se
puede encontrar en dos tipos
como inhibidores competitivos e
inhibidores no competitivos
basados en el lugar de la enzima
a la que se une el inhibidor.
¿QUÉESLA INHIBICIÓN
COMPETITIVA?
Es un tipo de inhibición enzimática en
la cual un inhibidor se une a los sitios
activos de una enzima,evitando que
el sustrato se una a la [Link]
inhibidor bloquea el sitio activo,por lo
que no hay espacio para que el
sustrato se una a la enzima..
¿QUÉESLA INHIBICIÓN NO
COMPETITIVA? Es un tipo de inhibición enzimática en
la cual un inhibidor reduce la actividad
de una [Link]í,el inhibidor
puede unirse a la enzima incluso si el
sustrato ya está unido al sitio activo de
esa [Link] lo tanto,el inhibidor no
se une al sitio [Link] lo tanto,no
hay competencia entre el sustrato y el
inhibidor.
DIFERENCIACION
COMPETITIVA NO COMPETITIVA
S i un inhibidor es competitivo, S i un inhibidor es no competitivo,la
disminuirá la velocidad de reacción catalizada por la enzima
reacción cuando no hay mucho jamás llegará a su velocidad de
reacción máxima normal,incluso en
sustrato,pero si hay mucho
presencia de mucho sustrato
sustrato,este "ganará".
ENZIMAS ALOSTERICA
ACTIVACION ALOSTERICA
El activador se une a un sitio especifico, distinto del
sitio activo,proioduciendo un cambio confomacional
que activa la enzima
INHIBICION ALOSTERICA
El inhibidor se une a un sitio especifico, distinto del
sitio activo,produciendo un cambio conformacional
que inactiva la enzima
ISOENZIMAS
¿QUE SON LAS ISOENSIMAS?
LOS ISOENZIMAS SON FORMAS
MOLECULARES DIFERENTES DE
UN ENZIMA, QUE COMPARTEN
UNA ACTIVIDAD CATALÍTICA
COM ÚN. ES DECIR, SE TRATA DE
MOLÉCULAS DIFERENTES QUE
CATALIZAN LA MISMA
REACCIÓN BIOQUÍM ICA.
¿PARA QUE SIRVEN LAS
ISOENZIMAS?
EXISTEN UNA SERIE DE ASPECTOS ACERCA DE LAS ISOENZIMAS QUE MERECE LA
PENA DESTACAR, PUESTO QUE AYUDAN A COMPRENDER SU UTILIDAD EN LA
CARACTERIZACIÓN, SON LAS SIGUIENTES:
LA HETEROGENEIDAD
LA EXISTENCIA DE
M OLECULAR DE LOS ENZIM AS
MÚLTIPLES. FORM AS
CONFIEREA LOS ORGANISM OS
M OLECULARES PARA LOS
PLASTICIDAD, VERSATILIDAD Y
ENZIMAS ES COM ÚN EN LOS
PRECISIÓN EN SUS FUNCIONES
ORGANISMOS VIVOS.
METABÓLICAS.
LAS ISOENZIMAS LOS ISOENZIMAS SON
FRECUENTEMENTE SON ÚTILES PARA ANALIZAR LA
ESPECÍFICOS DE CIERTAS VARIABILIDAD GENÉTICA
CÉLULAS O TEJIDOS. EN UNA POBLACIÓN.
En cuanto al origen genético de laS diferenteS formaS
moleculareS de un enzima; éStaS pueden eStar
codificadaS por aleloS pertenecienteS a diferenteS loci
o bien por aleloS pertenecienteS a un miSmo ZocuS. En
el primer caSo reciben el nombre de iSoenzimaS,
mientraS que para el Segundo caSo Se reServa la
denominación de aloenzimaS.
UTILIDAD CLINICA
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que
actúan como catalizadores biológicos, acelerando las
reacciones químicas en el organismo
En el ámbito clínico, las enzimas son de gran importancia, ya
que su cuantificación y análisis pueden proporcionar
información valiosa para el diagnóstico y pronóstico de
enfermedades
ENZIMAS EN DIAGNOSTICO CLINICO
ENZIMAS UBICACION DISMINUCION AUMENTO
NIÑOS, TUBERCULOSIS,
FOSFATASA
HUESOS,HIGADO, PLACENTA DESNUTRICION, DEFICENCIA CONSOLIDACION DE
ALCALINA
FACTURAS,TUMORES OSEOS
HIGADO,MUSCULO, INFARTO,HEPATITIS,
TGO DISMINUYE LA PENICILINA
CARDIACO TRAUMATRISMO
CANCER DE
GLANDULAS CANCER PANCREATICO,
AMILASA PANCREAS,PAPERAS,
SALIVALES,PANCREAS TOXEMIA DEL EMBARAZO
PANCREATITIS AGUDA
HIGADO,ESTOMAGO, PANCREATITIS,
LIPASA DIABETES,SACRINA
INTESTINOS GASTROENTERITIS
E+S CODBSDJHDSHV
